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BENEMERITA UNIVERSIDAD AUTONOMA DE

FACULTAD DEPUEBLA
CIENCIAS QUIMICAS
LICENCIATURA EN QUMICO FARMACOBILOGO

LABORATORIO DE BIOQUMICA I
TERESA SOLEDAD CID PREZ

Ana Cristina Prez Hernndez; Christian Texis Luna; Misael Serrano Torres; J. Aldair Salinas Memije

?
INTRODUCCIN
Las clulas llevan a cabo funciones necesarias para la vida, las cules ocurren gracias a
reacciones qumicas, estas se llevan a cabo al mismo tiempo o casi simultneamente. Y
si no fuera por la accin de las enzimas dichas reacciones tardaran demasiado en
ocurrir, o no se produciran, por lo que no podra existir vida.
Las enzimas son protenas. Son catalizadores qumicos que tienen como funcin agilizar
una reaccin, en la que habr ruptura y formacin de enlaces.
Las enzimas actan sobre los sustratos formando un complejo enzimtico- sustrato,
esto ocurre en un lugar especfico conocido como el sitio activo de la enzimas. Pocas
molculas pueden actuar con este sitio, por ello se dice que una enzima es muy
selectiva.La enzima reduce la energa de activacin necesaria para llevar a cabo la
reaccin, es decir reduce la barrera de energa que se debe sobrepasar para que la
reaccin se efecte.

DISCUSIN
METODOLO
GA

Al haber una reaccin, las enzimas no se alteran, ni se consumen, razn por la que no
se necesitan en grandes cantidades.
Se necesitan de ciertas condiciones para que las enzimas trabajen apropiadamente, ya
que ciertos cambios como el pH, temperatura, etc. pueden alterar el funcionamiento de
la enzima, desactivarla o desnaturalizarla.
Algunas enzimas para su funcionamiento requieren de cofactores, que son activadores,
ocasionando que cambie la conformacin de la enzima para que se pueda formar el
complejo enzima-sustrato. Los cofactores pueden ser por ejemplo iones metlicos RESULTADOS
(metaloenzima) u orgnicos en este caso se conocen como coenzimas.
Los inhibidores afectan negativamente a la enzima, impidiendo actividad enzimtica.
Estos inhibidores afectan el sitio activo bloquendolo, o al unirse en otro lugar de la
enzima.
La catalasa es una enzima presente en los tejidos animales y vegetales. Su funcin es
degradar perxido de hidrgeno (agua oxigenada) en oxigeno y agua. Si la enzima no
degradara el agua oxigenada se oxida disolvindose ya que puede liberar u obtener
electrones, y la clula sufrira apoptosis ya que el H2O2 es muy daino en los tejidos.
La catalasa se encuentra en los lisosomas, su actividad se encuentra regulada por la
concentracin de la enzima, concentracin del sustrato, temperatura y el pH del medio.

OBJETIVOS
Observar la actividad enzimtica de la catalasa, utilizando diferentes fuentes
biolgicas.
Observar cmo afecta la presencia de los inhibidores, as como de la temperatura

MATERIAL Y REACTIVOS
12 tubos de ensaye
1 gradilla
Bao Mara
2 goteros
Pinzas pequeas
Cuchillo
Papel absorbente

El manifiesto de burbujeo de los tejidos indic la presencia de la catalasa al descomponer el perxido de


hidrgeno. En el primer tubo con el hgado crudo observamos que se produce una reaccin en la cual se
libera oxgeno, esta es una reaccin exergonica, mientras que en el tubo del hgado cocido no sucedi
absolutamente nada, esto pasa porque al cocer el hgado las enzimas se desnaturalizaron, por lo tanto
ya no funcionaban al momento de ponerlas en contacto con el agua oxigenada, verificamos que durante el
experimento al exponer el hgado a una cierta temperatura donde este se cocinaba se produce lo que se
llama desnaturalizacin, esto se produce por las altas temperaturas perdiendo la estructura y la funcin de
esta enzima provocando as que no pueda descomponer el agua oxigenada Al combinarse el perxido de
hidrogeno con el cianuro sdico, este acta como un inhibidor competitivo de la reaccin por tanto, la
reaccin no se da en gran intensidad o no sucede nada. La adicin de plomo puede lograr una sustitucin
del in Fe (III) por la del in Pb(II) , cuando se logra la sustitucin, la enzima queda desactivada, pues el
plomo (ahora en la enzima) no tiene la cantidad de orbitales vacos para cumplir con la misma funcin del
hierro aunque en este tubo se observa mnimo burbujeo. Sucede lo mismo con la papa y la manzana,
solamente que en menor cantidad de liberacin de oxigeno esto es debido a que en el hgado hay ms
peroxisomas que en la papa y la manzana, stos peroxisomas son donde se encuentra la enzima
catalasa.

CONCLUSI
N

CUESTIONA
CUL ES EL EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA?
RIO
Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reaccin se incrementa con la temperatura

hasta que un punto mximo es alcanzado. Este incremento se debe a que aumenta el nmero de molculas ricas en energa que
pueden pasar la barrera energtica de estado de transicin, para formar a los productos.
Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevacin excesiva de la temperatura del medio que contiene a las
enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como resultado de la desnaturalizacin, es decir, la prdida de la estructura
tridimensional de las enzimas.
QU ES EL FACTOR Q-10?
Se define como el nmero de veces que el deterioro del alimento se acelera o disminuye dependiendo de si la temperatura
aumenta o disminuye 10 grados centgrados.
ESCRIBIR EL COMPLEJO QUE SE FORMA CON EL Fe y el
El ion ferroso, , forma un complejo con seis iones cianuro, ; el complejo octadrico que resulta se llama ferrocianuro. El ion frrico
tambin forma un complejo con seis iones cianuro, el complejo octadrico formado se llama ferricianuro. La nica diferencia
entre el ion complejo ferrocianuro, que contiene hierro (II) y el ion complejo ferricianuro, que contiene hierro (III), consiste en el
nmero total de electrones. El complejo de hierro (II) tiene un electrn ms que en el complejo de hierro (III).

BIBLIOGRAF
Aebi, H., Catalase in vitro, Methods in Enzymology, 105, 121-126, 1984.
Garzn de la Mora, P., Manual de prcticas de bioqumica Proyecto VI, Condiciones ptimas para medir una actividad
A
enzimtica, 111-125, 2002.
Maehly, A. C., Chance, B., The Assay of Catalases and Peroxidases, Methods of Bioquimical Analysis, 1, 357-424, 1956.
Rivas, G., Lpez, L. A., Velasco, A., Regresin no lineal, Revista Colombiana de Estadstica, 14, 89-102, 1993.

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