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Digestin de las protenas

Consiste en su degradacin, a travs de un proceso de hidrlisis, a


polipptidos , tripptidos y dipptidos y finalmente aminocidos.
Las protenas que ingerimos deben ser transformadas por accin
enzimtica
en aminocidos para poder ser absorbidas por el organismo. A nivel de la
boca, las protenas no sufren transformacin alguna.

En el estmago comienza la digestin de las protenas,


Por medio de las enzimas proteolticas o (proteasas)
que ayudan a descomponer las protenas en sus
componentes aminocidos, esta descomposicin
proteica facilita al organismo la absorcin y
asimilacin de los nutrientes esenciales.

Hay dos clases de enzimas digestivas proteolticas (proteasas),


con diferentes especialidades para los aminocidos que forman
el enlaces peptdicos que se va a hidrolizar.
Endopeptidasas: hidrolizan enlaces peptdicos entre los aminocidos
especficos
en toda la molcula, son las primeras enzimas en actuar y dan
un numero mayor de fragmentos de menor tamao.
Exopeptidasas: catalizan la hidrlisis de enlaces peptdicos, uno a la vez,
desde
los extremos de los pptidos.

Enzima

Principales enzimas digestivas de las protenas y rganos


que las secretan.
Proenzima
Lugar de
Activador
Enlaces
Sntesis

Pepsina
(pH 1,8-2,0)

Pepsingeno

Mucosa
Gstrica

HCl, autoactivacion

Trp, Tyr, Phe, Leu

Tripsina
(pH 8-9)

Tripsingeno

Pncreas

Enteropeptripsina

Arg, Lis (bsicos)

Quimotripsina
(pH 8-9)

Quimiotripsinogeno

Pncreas

Enteropeptidasa

Tyr, Phe, Trp, Met,


Leu, (sin carga)

Elastasa
(pH 8-9)

Proelastasa

Pncreas

Tripsina

Gly, Ala, Ser

Carboxipeptidasa
A (pH 7,2)

Procarboxipeptidasa A

Pncreas

Tripsina

Exopeptidasas: todos,
excepto los bsicos,
(extremo carboxilo
terminal)

Carboxipeptidasa B
(pH 8,0)

Procarboxipeptidasa
B

Pncreas

Tripsina

Exopeptidasas : Arg,
Lis (extremo
carboxilo terminal)

Mucosa
Intestinal

-----------------

Exopeptidasa:
(extremo Amino
terminal)

Aminopeptidasa
(pH 7,4)

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La digestin de las protenas se da en 3 Fases:


Comienza en el estomago.
Continua de manera importante en el intestinal
Finaliza dentro del enterocito

Digestin gstrica:

La digestin de protenas comienza en el estmago, la entrada de protenas


al estmago estimula la secrecin de gastrina, la cual a su vez estimula la
formacin de HCl; esta acidez acta como un antisptico y mata a la
mayora de los entes patgenos que ingresan al tracto intestinal. Las
protenas globulares se desnaturalizan a pHs cidos, lo cual ocasiona que la
hidrlisis de protena sea ms accesible.
El HCl proporciona el medio acido adecuado para la accin de la pepsina,
esta enzima trabaja mas eficientemente entre pH 1 a 2 y desnaturaliza las
protenas, activa el precursor inactivo de la pepsina, el pepsingeno y
provoca, a nivel del duodeno, la excrecin de secretina, sustancia que
provoca el flujo del jugo pancretico .

La digestin de las protenas comienza en el estmago en este caso tiene


dos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimgeno,
la segunda es la de favorecer la desnaturalizacin de las protenas.
Enzimas del jugo gstrico: el pepsingeno, al entrar en contacto con el
HCl se convierte en pepsina por medio de la sustraccin de varios pptidos
del pepsingeno, una vez formada la pepsina la reaccin se convierte en
autocatalca , o sea la pepsina activa convierte al pepsingeno en mas
pepsina.
-Pepsina: es una endopeptidasa que ataca diversas uniones peptdicas no
terminales, pero con mas facilidad las cercanas a la tirosina, fenilalanina y el
triptfano.
-Renina: en una enzima que coagula la leche, es secretada en la forma
inactiva de prorrenina, activable por un pH acido, La renina acta sobre la
protena de la leche y la transforma en una sustancia soluble, esta facilita la
accin de las enzimas proteolticas sobre la leche coagulada.

Digestin Pancretica:
El jugo pancretico es un liquido incoloro con pH alrededor de 8 y una
concentracin total de materiales inorgnicos.
El jugo pancretico contiene las siguientes enzimas participantes en la
digestin de la protenas:
-Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsingeno, activado
por la enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina, esta activa el
resto del tripsingeno en una reaccin autocataltica. El pH optimo de la
tripsina es de 8; es una endopeptidasa que ataca de manera especial los
enlaces vecinos a la arginina y a la lisina.
-Quimotripsina: es producida por el pncreas en forma de
quimotripsingeno inactivo, activado por la tripsina. A mas a su actividad
proteoltica, muestra gran poder coagulador de la leche, a diferencia de la
tripsina, que carece de el, ataca de preferencia los enlaces peptdicos
donde intervienen la tirosina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina.

-Elastasa: es una enzima encargada de la degradacin de las fibras


elsticas.
-Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa capaz de hidrolizar el ultimo
enlace peptdico del extremo de la cadena que tiene el carboxilo libre; tiene
mayor actividad cuando el residuo del aminocido es fenilalanina,
triptfano, tirosina o leucina.
La Secretina o la colecistoquinina, son las dos hormonas reguladoras de
la secrecin del jugo pancretico, la secretina viaja por va sangunea, del
duodeno al pncreas, donde se provoca un aumento de AMP cclico y
estimula la liberacin del jugo pancretico con baja concentracin de
enzimas, pero con el contenido normal de electrolitos.

Digestin Intestinal:

las glndulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una


fosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta ultima convierte
especficamente el tripsingeno en tripsina, a una velocidad 2,000 veces
mayor que cuando la tripsina acta sobre el tripsingeno.
Las protenas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran al
interior de las clulas, como oligopptidos donde, por accin de un
conjunto de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se convierten en
aminocidos.
Las peptidasas son especficamente, tripptidasas y dipptidasas que
fragmentan los tripptidos y dipptidos en sus dos o tres aminocidos
componentes.
Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y separan a los
aminocidos del extremo de la cadena con el grupo amino libre.

Absorcin de los Aminocidos


Los aminocidos libres se absorben a travs de la mucosa intestinal, por
medio de transporte activo dependientes de sodio, hay varios
transportadores de aminocidos distintos especficos por la naturaleza de
la cadena lateral (Grande o pequea, neutra, acida o bsica).
Los diversos aminocidos transportados compiten entre si por la absorcin
y por la captacin hacia los tejidos. Los dipptidos y tripptidos entran en
el borde en cepillo de las clulas de la mucosa intestinal, donde se
hidrolizan hacia aminocidos libres, que siguen hacia la vena porta
heptica, los pptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos,
mediante captacin hacia las clulas epiteliales de la mucosa (transcelular)
o al pasar entre las clulas epiteliales (paracelular) .

Digestin y absorcin de
protenas
A diferencia de los hidratos
de carbono y lpidos una
parte significativa de la
digestin de protenas tiene
lugar en el estmago.

Lumen Intestinal
Pepsingeno
HCL

Enteroquinasa

Renina Pepsina

Tripsingeno

Tripsina
Elastasa

Quimotripsina
Carboxipeptidasas

La Hidrlisis de los pptidos se


completa en los enterocitos

Mecanismo de la digestin de las protenas y


Absorcin de los aminocidos.

Degradacin de los Aminocidos


En el proceso de degradacin de los aminocidos se da en dos fases:
1- la determinacin del grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura
del aminocido, y transportado de forma segura hasta su eliminacin del
organismo.
2- implica la eliminacin o aprovechamiento del resto del aminocido, es
decir, el esqueleto carbonado.
La correcta eliminacin del grupo amino de los aminocidos es muy
importante pues es relativamente fcil que dicho compuesto acabe formando
amoniaco en el organismo. El amoniaco es un txico potencialmente muy
peligroso para el ser vivo, cuando se acumula y origina Hiperamonemia. El
amoniaco se hace especialmente txico para el cerebro por diferentes
motivos:

Interfiere con el intercambio inico a travs de las membranas. El ion


-amonio
presenta carga y es muy pequeo por lo que acta interfiriendo en
los potenciales de membrana. Esto causa grandes daos en el cerebro, ya
que las neuronas son clulas que dependen del potencial de membrana para
su correcto funcionamiento.
Bloqueo del ciclo de krebs. El amonio, en presencia de -cetoglutarato,
produce glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de krebs y, en
consecuencia, origina una grave interferencia metablica.

El Amonio, en presencia de glutamato (generado por el mismo ion


-amonio)
produce glutamina, su acumulo, puede producir edema cerebral.
La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a traves de determinadas
-transaminasas,
origina -cetoglutamico, un compuesto txico para el
cerebro.

Metabolismo de Aminocidos
Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los seres vivos ya
que participan en la biosntesis de compuestos nitrogenados tales como:
nucletidos (pricos y pirimidnicos)
hormonas (tiroxina y adrenalina)
coenzimas
Porfirinas
Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas.
Estas molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo
del tejido y de la ubicacin celular, por ejemplo:
estructurales (colgeno o elastina)
funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
protectoras (queratina del pelo y uas)
catalticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

Importancia Clnica:
El principal uso de las enzimas proteolticas es como una ayuda
digestiva para el organismo que tiene problemas para digerir
protenas. Sin embargo, por razones que son menos claras, las
enzimas proteolticas tambin parecen reducir el dolor y la
inflamacin.

GAMA-GLUTAMIL TRANSFERASA
Ubicacin: Rin (Tbulo contorneado

proximal),
pncreas,
hgado
(retculo
proximal),
pncreas,
hgado
endoplasmtico) y prstata
Peso molecular:

electroforesis

90kD

(retculo

medido

por

electroforesis

Funcin: Transporta aminocidos hacia el

interior de las clulas


interior de las clulas

GAMA-GLUTAMIL
TRANSFERASA
Nombres alternos:
Gama-glutamil transpeptidasa, GGT, GGTP

Tipo de muestra:
Suero sanguneo.

Ayuno:
No requerido

Condiciones especiales:
No se recomienda realizar este examen si el da anterior se
ingirieron bebidas alcohlicas.

Seccin:
Qumica Clnica

GAMA-GLUTAMIL TRANSFERASA
Las mayores concentraciones de GGT se

encuentran en el hgado y en los conductos


biliares .
Al igual que el anlisis de fosfatasa
alcalina , la medicion de la GGT es
sumamente
til
para
diagnosticar
obstrucciones en los conductos biliares .
De hecho, en una obstruccin biliar
ambas enzimas aumentan paralelamente.

Sin embargo presenta la GGT presenta dos


ventajas
sobre la fosfatasa alcalina:
1) La GGT es ms sensible. Es decir, puede ayudar a detectar un
problema biliar ms tempranamente.
2) La GGT es ms especfica. A diferencia de la fosfatasa alcalina la
GGT no va a elevarse por condiciones que afecten los huesos u
otros rganos.

Por otra parte, la GGT tiene otra utilidad: puede


ayudar
a detectar la ingesta crnica de alcohol . Por

tanto, su medicin se usa en la evaluacin y el


seguimiento de los pacientes alcohlicos.
Un incremento en los valores de la GGT en un
alcohlico en recuperacin puede indicar una recada
en la adiccin en tanto no haya evidencia de otros
problemas hepticos.

La medicin de GGT suele


acompaarse de otros anlisis de
la funcin heptica:

transaminasas (AST y ALT),


Las
fosfatasa alcalina
La
Las bilirrubinas

http://www.biosimex.com.mx/pdf/insertos%20dedicados/Quimica%20clinica/12520%20gGT.pdf

Esta enzimanormalmente se encuentra en las clulas


hepticas y en las clulas del intestino delgado.