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ENZIMATIC
CINETICA
enzimtica estudia la velocidad de las reacciones
La cintica ENZIMATICA
catalizadas por enzimas
Cintica de Michaelis
- Menten
Si la velocidad inicial de la
Cintica MichaelisMenten
Cintica MichaelisMenten
Inducen una nueva constante:
(Constante de Michaelis)
K +
Km= -1
K2 K
Km
Ecuacin de Michaelis-Menten:
Donde
V m ax s
v
Km s
Vmax= velocidad
mxima
Km= constante de
Michaelis
[S]= concentracin
del sustrato
Efecto de la [S]
Representa la Ecuacin
de Michaelis-Menten
Km
(Constante
de
Michaelis):
mide
la
concentracin
del
sustrato a la que la
enzima tiene la mitad de
la
velocidad
mxima
(Vmx/2)
Vmx: Se alcanza cuando
todos
los
centros
catalticos de la enzima
se encuentran ocupados
Km y Vmax se determina
midiendo las velocidades
iniciales de reaccin a varias
[S]
Unidades de
actividad
enzimtica
Unidades
Internacionales
(UI):
Cantidad de enzima necesaria para
producir 1 mol de producto/minuto
Nueva Unidad: Katal
Cantidad de enzima que transforma 1
mol de sustrato/segundo (6 x 107 UI)
Grado
de
Pureza:
Actividad
Especfica. Nmero de UI en 1 mg de
protena
vp=kp[ES]
v-p=k-p[E] [P]
CALCULO Y SENTIDO DE LA
CONSTANTE Vmax y Km
La pendiente es Km/Vmax.
La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/Km.
La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es
1/Vmax.
REPRESENTACION DE
LINEWEAVER-BURO.
Su utilidad consiste en que el
recproco de la cintica de
Michaelis-Menten es
fcilmente representable y
que de l emanan mucha
informacin de inters.
Concentraci
n del
sustrato
Temperatur
a
pH
Temperatura
Aumento de la velocidad con la
temperatura por aumento de la energa en
las molculas
pH
El proceso cataltico suele precisar que la
enzima y el sustrato tengan grupos
qumicos especficos en un estado ionizado
o desionizado para interaccionar.
Los valores extremos de pH tambin
pueden inducir desnaturalizacin de la
enzima
INHIBIDORES ENZIMTICOS
Existen sustancias
que pueden impedir
que la enzima
desarrolle su
actividad cataltica,
ralentizando o
paralizando la
reaccin enzimtica
INHIBICIN
REVERSIBLE
INHIBICIN
IRREVERSIBLE
INHIBICIN
REVERSIBLE
Implican la unin
no covalente del
inhibidor con la
enzima-puede
revertirse
Competitiva
Acompetitiva
No competitiva.
INHIBICION
COMPETITI
INHIBICION
NO
INHIBICION
ACOMPETITI
INHIBICIN
IRREVERSIBLE
se une
covalentemente a
la enzima y la
inactiva de
manera
irreversible
sustancias que reaccionan
bloquendolo e
impidiendo que la enzima
desarrolle su actividad.
Produce a travs del sitio
activo, impidiendo de
manera irreversible que el
sustrato ocupe su lugar
son sustancias
txicas naturales
o sintticas.
cuando el inhibidor
afecta al sitio activo
se observara una
situacin similar a la
inhibicin competitiva
una disminucin
de la Vmax y un
aumento aparente
de la Km
REGULACIN DE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Un aumento de la concentracin del sustrato induce
un aumento de la velocidad de la reaccion, que
tiende a devolver la concentracion del sustrato a su
nivel normal.
Mecanismos
Regulacin
Alostrica
Regulacin por
modificacin
covalente
SITIO
S DE
UNIO
N
ALO
ST
RICO
S
Los efectores o
modificadores que inhiben
EFECTORES NEGATIVOS
Impide la union del
sustrato
Enz.
Homotropicas
Estimuladas o
inhibidas por el
sustrato, estas
tienen dos o ms
sitios de unin
para el sustrato
Enz.
Heterotropicas
Estimuladas
o inhibidas
por un
efector
diferente
del sustrato
MODI
FICA
CION
COV
ALE
NTE
El enzima no fosforilado
es inactivo
El enzima
fosforilado es
activo