ASOCIACIN UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA

Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina Humana
Curso : Biologa Molecular y Celular

PROTEINAS, Estructura y
Funcin

LAS PROTENAS
Estn formadas por
tomos de C, H, O, N y
S.
Son polmeros
compuestos por
subunidades
denominadas
aminocidos, que se
unen mediante enlaces
peptdicos.

 Un aminocido posee un grupo amino y un grupo

carboxilo unido a un tomo de carbono llamado alfa
().
Este carbono adems tiene un radical R caracterstico
para cada uno de los 20 aminocidos diferentes que
forman las protenas.

.
El enlace peptdico
se forma al unirse
el grupo carboxilo
con el grupo amino
del
siguiente
aminocido y se
libera una molcula
de agua.

PEPTIDOS

FUNCIN
Transporte

Hemoglobina
Citocromos

Hemocianina
Canales inicos

CITOCROMOS

FUNCIN
Defensa

ANTICUERPOS

Inmunoglobulinas
Trombina y fibringeno

FUNCIN

Reserva

Ovoalbmina, de la clara de huevo

Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche
Transferrina

TRANSFERRINA
ALBMINA

FUNCIN CONTRCTILES Y MTILES

FUNCIN
Estructural

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Receptor de LH

GLUCOPROTENAS
MEMBRANALES

COLGENO

FUNCIN
Hormonal

FSH

Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)

TRANSDUCCIN
DE SEALES

4. PROTEINAS CONJUGADAS
Protena

Gpo.Prosttico /
Caracterstico

Ejemplo

Glucoprotenas

Carbohidratos

Globulina de la sangre

Lipoprotenas

Lpidos

Lipoprotena de la sangre

Fosfoprotenas

Grupo fosfato

Casena de la leche

Hemoprotena

Hemo

Hemoglobina

Flavoprotena

Ncleo de Flavina

Succinato Deshidrogenasa

Metaloprotena

Fe,

Ferritina

Zn

Alcohol Deshidrogenasa

ESTRUCTURA SECUNDARIA: GIROS

Secuencias de la cadena polipeptdica con estructura o a
menudo estn conectadas entre s por medio de los
llamados giros .Son secuencias cortas, con una
conformacin caracterstica que impone un brusco giro de
180 a la cadena principal de un polipptido.

. ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de
todos los tomos que componen la protena. La estructura
terciaria de una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas ya que la disposicin espacial de los
distintos grupos funcionales determina su interaccin con los
diversos ligandos

ESTRUCTURA TERCIARIA
Las cadenas laterales con
carcter apolar se orientan
hacia el interior de la molcula
evitando las interacciones con
el disolvente, y forman un
ncleo compacto con carcter
hidrofbico
Las cadenas laterales de los
aminocidos
polares
se
localizan en la superficie de la
molcula, interaccionando con
el agua y permitiendo que la
protena
permanezca
en
disolucin

Estructura Tridimensional

Cada protena se caracteriza por tener una estructura tridimensional

bien definida de la que depende su funcin.
Esta forma est especificada por la particular secuencia de
aminocidos.

Los cambios extremos en el medio donde se encuentra la protena,

como el aumento de la temperatura o cambios en el pH, provocan su
desnaturalizacin, la prdida de su estructura tridimensional, de sus
propiedades y, por lo tanto, de su funcin.

Propiedades de Protenas
2.Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
protenas desnaturalizadas tienen una
conformacin muy abierta y con
mxima interaccin con el disolvente,
por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble y precipita.
Se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos
casos, una protena desnaturalizada
puede renaturalizarse.