AMINOCIDOS,

PPTIDOS Y
PROTEINAS

AMINOCIDOS

COOH
H2N

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS

CLASIFICACIN
DE LOS
AMINOCIDOS

ALIFTICOS

NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS

aa
POLARES CON CARGA

CON N BSICO

NO POLARES
ALIFTICOS
O
H2N

CH

OH

H2N

CH

CH2
CH

H2N

ALANINA Ala

CH3

CH3

LEUCINA
Leu

OH

H2N

CH

CH

CH3

CH

CH

CH3

CH3

OH

VALINA
Val

O
CH

OH

CH3

GLICINA
Gli

H2N

OH

CH2

OH

HN

CH3

ISOLEUCINA
Ile

PROLINA
Pro
6

NO POLARES
AROMTICOS
O
H2N

CH

O
OH

CH2

H2N

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

OH

CH2

HN

FENILALANINA
Phe

OH

TIROSINA
Tyr

TRIPTOFANO
Trp

POLARES SIN CARGA

O
H2N

CH

OH

CH2
OH

SERINA
Ser

H2N

CH

CH

OH

CH3

CH

OH

H2N

CH
CH2

CH2

CH2

CH3

CH

METIONINA
Met

OH

CH2
SH

CH2

H2N

OH

TREONINA
Tre

O
H2N

CISTENA
Cys
O

OH

H2N

CH

OH

CH2
C

NH2

GLUTAMINA
Gln

NH2

ASPARRAGINA
Asn

BSICOS (O CARGADOS +)
CIDOS (O CARGADOS O
H2N

CH

O
OH

H2N

CH

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2
CH2
NH2

LISINA
Lis

OH

H2N

CH

CH2

CH2

NH
NH
C

NH

NH2

OH

H2N

CH

HISTIDINA
Hys

OH

H2N

CH

OH

CH2

CH2
C

OH

ACIDO GLUTMICO
Glu

CH2
C

OH

CIDO ASPRTICO
Asp

ARGININA
Arg

AMINOCIDOS
ESCENCIALES

10

Aminocidos que no pueden

biosintetizar los animales ni el
hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys,
arg, hys.

11

AMINOCIDOS
POCO USUALES

12

H2N

OH

HN

CH

OH

H2N

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

HC

OH

4-hidroxiprolina

OH

H2N

HN

5-hidroxilisina

H2N

CH

H2N

OH

OH

HC
C

COOH
O

OH

CH3

6-N-metil-lisina gamma-carboxiglutamato

CH

OH

CH2

CH2

CH2

SeH

CH2

selenocisteina

CH2

CH

CH

NH2

HO

CH

NH3

H2N

CH

OH

CH2
CH2
CH2
NH
CO

ornitina

NH2

citrulina
4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena
fibrosa llamada colgeno.
N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil
del msculo)
Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la
coagulacin de la sangre.
13

PROPIEDADES
DE LOS
AMINOCIDOS

14

PROPIEDADES CIDOBASE
pK
1

-COOH

-NH2 + H

-COO- + H+
CIDO

pK2

-NH3+

BASE

pK1

pK
2

ZWITTERIN

15

Punto isoelctrico

A pH cido: prevalece la especie con carga +

A pH bsico: prevalece la especie con carga

Hay un valor de pH para el cul la carga de

la especie es cero. (zwitterin)
pI = pK1 + pK2
para un aa neutro
2
Punto isoelctrico: valor de pH al cul la
carga neta del aminocido es cero.
16

ELECTROFORESIS

17

Propiedades qumicas

Formacin de enlaces PEPTDICOS:

18

PUENTES DI SULFURO

Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES

DISULFURO)
O
O
O
O
C
H 2N

CH
H2C

OH

SH2

H2N

CH

SH2

CH2

OH

OH

C
H2N

CH
H2C

C
H2N

OH

CH
CH2

CISTINA

19

OTRAS PROPIEDADES
QUMICAS

Reaccin con cido ntrico:

identificacin de aa aromticos.
Reaccin con ninhidrina:
compuestos coloreados
Reaccin con Rvo. de Sanger ( 1flor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4
dinitro fenilderivados de color
amarillo a rojo.
20

PPTIDOS

21

Polmeros de
aminocidos de
PM menor a 6000
daltons
( <50
aa)
Dipptido: 2 aa Extremo N-terminal: comienzo d
cadena
Tripptido: 3 aa
Extremo C-terminal: fin de la ca
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa
22

NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo Nterminal al C-terminal, usando la

terminacin il, excepto para el
ltimo aa.
Ej:
ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanilcystena
23

PEPTIDOS

EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la
contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene
acciones contrarias a la Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en
reacciones Redox de la clula.

24

PROTEINAS

25

DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas
de 6000 daltons, indispensables para
la procesos vitales de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S

26

Por su naturaleza
qumica

CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS

Por la forma que

adopta

SIMPLES
CONJUGADAS

FIBROSA
GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin
Biolgica

DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
27

PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE:
punto isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad

Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares:

disminuye la solubilidad.
28

ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL
DE LAS
PROTENAS

29

Las protenas tienen 4 niveles de

organizacin:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

30

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su
funcin biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

31

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

Interaccines entre aa que se

encuentran prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas
en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

32

HELICE ALFA

Los grupos R de los aa

se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.

33

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se
orientan hacia arriba
y abajo
alternativamente.
Se establecen
puentes H entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
Ej. Fibrona (seda)
34

ESTRUCTURA
TERCIARIA

Una cadena con

estructura secundaria
adquiere una determinada
dispocin en el espacio
por interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
35

ESTRUCTURA
TERCIARIA

36

ESTRUCTURA
CUATERNARIA

Surge de la
asociacin de
varias cadenas con
estructuras
terciarias.
Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.
37

Desnaturalizacin de
protenas
Proceso generalmente irreversible
mediante el cul la protena pierde
su estructura 2, 3 y 4, careciendo
de importancia biolgica
Agentes:
Fsicos:

Qumicos

Calor
solventes orgnicos
Radiaciones
soluc. de urea conc.
Grandes presiones
sales
38

MIOGLOBINA

39

Es una protena
conjugada
(hemoprotena)
formada por:

Fraccin proteica:
globina
Fraccin no proteica
(grupo prosttico)

Porcin orgnica: grupo

HEM
Porcin inorgnica: tomo
de Fe+2.

Funcin: transporte de
O2 en el msculo
40

HEMOGLOBINA

41

Es una protena conjugada al igual que la

mioglobina.
Est formada por 4 subunidades (estructura 4)

2 cadenas y2 cadenas adulto

2 cadenas y 2 cadenas (feto)

Presenta fenmeno de cooperativismo positivo.

Formas:

Oxihemoglobina
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe+3

42

43

INMUNOGLOBULINA
S

44

PROTEINAS DEL
PLASMA

ALBUMINA: transporta ac. grasos.

FIBRINGENO: prot. que interviene
en la coagulacin.
GLOBULINAS: 1, 2, 1, 2 y
IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M,
Ig E, Ig G, Ig D.

45

L: cadenas livianas
H: cadenas pesadas

Existen 5 tipos:

46

Fc: con actividad biolgica,

define la clase de cadena
pesada.
Fab: unin al Ag.
Dominios ctes: (oscuros)

CH
CL

Dominios variables: (claros)

Responsables de la unin al
Ag.

VH: definen los 5 tipos de

cadenas H.
VL
47

FIN

48