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ENZIMAS
Son protenas especializadas en la catlisis de
reacciones biolgicas.
permiten que las reacciones metablicas ocurran a
gran velocidad en condiciones compatibles con la
vida.
Protenas altamente especializadas que tienen como
funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las
reacciones qumicas que se llevan a cabo en los seres
vivos.
Hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requeriran
condiciones extremas de presin, temperatura ,etc.
Modo de accin
de las enzimas
PROPIEDADES GENERALES
ESTRUCTURA GLOBULAR.
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN
De 106 to 1012 veces vs sin enzima.
An ms rpido que los catalizadores qumicos.
CONDICIONES DE REACCIN
Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)
pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5
Presin atmosfrica normal
CAPACIDAD DE REGULACIN
Por concentracin de sustrato
Por concentracin de enzima
Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificacin covalente de
la enzima)
Por regulacin alostrica
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIN
Interaccin estereoespecfica con el sustrato
No hay productos colaterales
CAPACIDAD DE REGULACION
Actividad in-vitro
Produccin de NH3
Proceso enzimtico
d.- Especificidad.
Solo catalizan reacciones especficas.
Ejm. Accin de enzimas amilasas.
La regin de la enzima que se une al sustrato recibe el
nombre de centro activo.
Las enzimas poseen uno o ms sitios especficos
donde se une el o los sustratos de una reaccin.
En l se encuentran los residuos catalticos que
participan en la reaccin enzimtica.
MODO DE ACCIN
DE LAS ENZIMAS
Centro activo
MODELOS DE INTERACCION
(Especificidad)
Hay dos modelos
sobre la forma en que
el sustrato se une al
centro activo del
enzima:
el modelo llavecerradura
el modelo del ajuste
inducido
Modelo llave-cerradura
La estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias
Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es
siempre correcto
MODELO LLAVE-CERRADURA
Encaje
inducido
Reguladores alostricos
Es un modo de regulacin de las enzimas por el que la
unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico)
modifica las condiciones de unin de otra molcula, en
otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima.
Cofactores - coenzimas
Muchas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima.
La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prosttico= holoenzima
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia
de sustancias no proteicas que colaboran en la
catlisis:
los cofactores. Pueden ser iones inorgnicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se
llama coenzima.
Cofactores enzimticos
Coenzima: NAD+
Deriva de la Vitamina B5
(cido nicotnico)
Coenzima:
FAD
Es grupo prosttico
FAD
forma oxidada
NOMENCLATURA
Hay varias formas de nombrar una enzima:
Nombres particulares
Nombre sistemtico
Cdigo de la comisin de enzimas
NOMBRES PARTICULARES.
Antiguamente, los enzimas reciban nombres
particulares, asignados por su descubridor.
Ejemplos:
amilasa, pepsina.
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir,
transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e -) de un
sustrato a otro, segn la reaccin general:
AH2 + B
Ared + Box
A + BH2
Aox + Bred
1. OXIDO-REDUCTASAS
( Reacciones de oxido-reduccin).
Enzimas:
No.
Clase
Tipo de reaccin
que catalizan
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa
Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del
hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:
A-B + C
A + C-B
ADP + glucosa-6-fosfato
grupos aldehdos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos
(kinasas)
Ejemplo de la glucoquinasa
Enzimas:
No.
Clase
Oxidorreductasas
Transferasas
Transferencia de grupos
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Kinasas
Transaminasas
CLASE 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis:
A-B + H2O
AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:
lactosa + agua
glucosa + galactosa
Transforman polmeros en monmeros.
Actan sobre:
enlace ster
enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N
ENZIMAS:
No.
Clase
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Transferencia de grupos
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Kinasas
Transaminasas
CLASE 4. LIASAS
(adicin o ruptura de dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
Enzimas:
No. Clase
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Transferencia de grupos
Kinasas
Transaminasas
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
Lisis de un substrato,
(Sintasas)
generando un doble enlace, o
Adicin de un substrato a un
Descarboxilasa
doble enlace de un 2o.
pirvica
substrato
CLASE 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros:
A
B
Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa que
cataliza las reaccin representada:
gliceraldehdo-3-fosfato
dihidroxiacetona-fosfato
Enzimas:
No.
Clase
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Transferencia de grupos
Kinasas
Transaminasas
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
(Sintasas)
Descarboxilasa
pirvica
Transferencia de grupos en
el interior de las molculas
para dar formas ismeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
CLASE 6: LIGASAS
Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis
simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP
A-B + XDP + Pi
Enzimas:
No.
Clase
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Transferencia de grupos
Kinasas
Transaminasas
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
(Sintasas)
Descarboxilasa pirvica
Isomerasas
Transferencia de grupos en el
interior de las molculas para
dar formas ismeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
Ligasas
Sintetasas
Clases E. C. para
enzimas
1. XIDORREDUCTASAS
(Reacciones de oxidacin-reduccin)
1. Actan sobre CH-OH
2. Actan sobre C=O
3. Actan sobre CH=CH
4. Actan sobre CH-NH2
5. Actan sobre CH-NH
6. Actan sobre NADH o NADPH
7. Actan sobre otros compuestos nitrogenados
8. Actan sobre un grupo sulfuro
9. Actan sobre un grupo hemo
10. Actan sobre difenoles
11. Actan sobre perxido de hidrgeno
12. Actan sobre hidrgeno
13. Actan sobre donadores sencillos con incorporacin de 0, (oxigenasas)
14. Actan sobre donadores complejos con incorporacin de 02
15. Actan sobre radicales superxido
16. Oxidan iones metlicos
17. Actan sobre CH2
18. Actan sobre ferredoxina reducida
19. Actan sobre flavodoxina reducida Otras xidorreductasas
2.TRANSFERASAS
(Transferencia de grupos
funcionales)
1. Grupos con un
carbono
2. Grupos aldehdo o
cetona
3. Grupos acilo
4. Grupos glicoxilo
5. Grupos alquilo o arilo
6. Grupos nitrogenados
7. Grupos que contienen
fsforo
8. Grupos que contienen
azufre
3.HIDROLASAS
(Reacciones de hidrlisis)
1. steres
2. Enlaces glucosdicos
3. Enlaces ter
4. Enlaces peptdicos
5. Otros enlaces C-N
(diferentes del peptdico)
6. Anhdridos de cido
7. Enlaces C-C
8. Enlaces haluro
9. Enlaces P-N
10.Enlaces S-N
11.Enlaces C-P
4.LIASAS
(Adicin a dobles enlaces)
1.Liasas C-C
2.Liasas C-O
3.Liasas C-N
4.Liasas C-S
5.Liasas C-haluro
6.Liasas P-O
5.ISOMERASAS
1.Racemosas y
epimerasas
2.Isomerasas cis-trans
3.Oxidorreductasas
intramoleculares
4.Transferasas
intramoleculares
5.Liasas intramoleculares
6. LIGASAS
(Formacin de enlaces
acoplados con la
transformacin de
substancias como ATP o
nuclesidos)
Enlaces C-O
Enlaces C-S
Enlaces C-N
Enlaces C-C
Enlaces ster fosfrico
EC. 2..7..1..2.
2: transferasa
7: fosfotransferasa
1: el aceptor es un grupo OH
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
fosfato.