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Enzimologa
Enzimologa
Generalidades.
Clasificacin.
Modo de accin de las enzimas.
Cintica de las reacciones simples
catalizadas por enzimas. Ecuacin de
Michaelis-Menten.
Actividad enzimtica. Unidades.
Cuantificacin de la actividad enzimtica.
Coenzimas.
Factores que afectan la cintica enzimtica.
Inhibidores enzimticos.
Regulacin de la catlisis enzimtica.
-2
ATP
G -2870 kJ/mol
+ 2 NADH +
+ 2 ATP
+ 2 ATP
+ 2 NADH + H+
+
+
+
1 ATP
3 NADH + H+
1 FADH2
H+
Las
enzimas
son
protenas
altamente
especializadas. Funcin: catlisis (o regulacin
de la velocidad) de las reacciones qumicas en
los seres vivos.
E+
S
[ES]
E+P
Mecanismo de la
reaccin enzimtica
E+S
P
Unin al centro
activo
ES
Formacin de
productos
Complejo enzima-sustrato
E +
El centro activo
comprende
Sitio
cataltic
o
Nomenclatura
Hay varias formas de nombrar
una enzima:
nombres particulares
nombre sistemtico
cdigo de la comisin de
enzimas (EC = Enzyme
Comission) de la UIB
Nomenclatura:
nombres particulares
Ejemplos:
Nomenclatura:
nombre sistemtico
Consta actualmente de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reaccin catalizada
terminacin "asa"
ejemplo: la glucoquinasa
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP Glc-6P + ADP
Comisin de Enzimas
Nomenclatura: __.__.__.__.
El nombre es identificado por un cdigo numrico:
Clasificacin y
Nomenclatura:
Comisin de
Enzimas
Clases
1. xidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Nomenclatura:
Comisin de Enzimas
Ej.: la ATP:glucosa
fosfotransferasa
(glucoquinasa)
Glc + ATP Glc-6P + ADP
Glucoquinasa
EC 2.7.1.2.
2: transferasa
7: fosfotransferasa
1: el aceptor es un grupo OH
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el
grupo fosfato.
Clasificacin de
enzimas
CK o CPK = EC 2.7.3.2: Creatina kinasa
Clases
Subclases
Subsubclases
Orden
Wiki
CPK o CK
ATP + Creatina (c. Alfa-metil guanido-actico)
ADP
HO3P-
Fosfocreatina
CH3
Lactato deshidrogenasa
LDH
Tetramrica c/2 subunidades distintas:
H de corazn y M de msculo, que se
combinan de 5 formas.
LDH1 HHHH Miocardio y
LDH2 HHHM - Miocardio y GR
LDH3 - HHMM Cerebro y rin
LDH4 HMMM Hgado y Msc.
Esquel.
LDH5 MMMM Msculo Esqueltico
Isoenzimas de Amilasa
(AMI)
alfa-Amilasa -amilasa, EC 3.2.1.1 (1,4--D-glucan
glucanohidrolasa; glicogenasa) metaloenzima
(dependiente de Ca). Corta enlaces glicosdicos alfa-1,4 al azar
o at random.
En animales es la mayor enzima digestiva y su pH ptimo es 6.77.0.
En el H amilasa salivar y pancretica son alfa-amilasas. Esta
forma es tambin hallada en plantas, hongos y bacterias (Bacillus).
-Amilasa (EC3.2.1.2) (1,4--D-glucan maltohidrolasa;
glicogenasa) es tambin sintetizada porbacterias,hongos
yplantas. Cataliza la hidrlisis del segundo enlace -1,4 glicosdico
desde el extremo no reductor, separando 2 unidades de glucosa
(maltosa).
Presente en semillas y granos de cereales; en muchos
microorganismos que degradan el almidn extracelular. Los tejidos
animales no contienen -amilasa, pero puede estar presente en
microorganismos del TD. El pH ptimo es 4.0-5.0.
-Amilasa
(EC3.2.1.3)
Glucan
1,4-alfaglucosidasa
amiloglucosidasa
MODO DE ACCIN DE
LAS ENZIMAS
MODELO LLAVE-CERRADURA
Modelos de la interaccin E
-S
Cofactores Coenzimas
A veces, una enzima requiere p/su
funcin la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catlisis:
Los
Cofactores Coenzimas
Coenzima: NAD+
Deriva de la Vitamina B5
(cido nicotnico)
Coenzima:
FAD
Es grupo prosttico
FAD
forma oxidada
CINTICA ENZIMTICA
CINTICA ENZIMTICA
CINTICA ENZIMTICA
MODELO CINTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
v = v3 = k3 [ES] =
V = velocidad de la
reaccin catalizada por
la enzima
Hay enzimas que no obedecen la ecuacin de MichaelisMenten. Se dice que su cintica no es Michaeliana.
Regulacin de la actividad
enzimtica
Como ocurre con toda protena, la actividad de una
enzima depende de factores tales como:
la temperatura,
el pH,
las disoluciones salinas,
los solventes,
los activadores y los inhibidores,
el tiempo de reaccin.
pH - Temperatura -
Fuerza inica
Inhibidores
Efecto el pH
Efecto de la Temperatura
Factor temperatura
Si aumenta la temperatura, aumenta la energa cintica de las
partculas y su movilidad producindose un aumento en el nmero de
colisiones y la velocidad de la transformacin. Si la temperatura
contina aumentando, se comienzan a romper uniones
intermoleculares (responsables de la conformacin) y, as, comienza
a disminuir su actividad. Si la TC es excesiva, la enzima se
Irreversibles
E + I EI
se unen fuertemente a la E y el complejo no se
disocia
Reversibles
E + I EI
Inhibidores Reversibles
Pueden actuar de 3 modos:
ocupan temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el S original:
inhibidor competitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor competitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor no competitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo
Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo
Regulacin de la catlisis
enzimtica
MODULACIN ALOSTRICA DE
LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Hay enzimas que pueden adoptar 2
conformaciones interconvertibles llamadas R
(relajada) y T (tensa).
R es la forma ms activa porque se une al sustrato
con ms afinidad. Las formas R y T se encuentran
en equilibrio R <==> T
Enzima alostrica
ACTIVADORES ALOSTRICOS
INHIBIDORES ALOSTRICOS
Regulacin de la actividad
enzimtica por MODIFICACIN
COVALENTE
El enzima no
fosforilado es inactivo
El enzima
fosforilado es
Regulacin de la actividad
enzimtica por ACTIVACIN
PROTEOLTICA
Regulacin de la actividad
enzimtica por ACTIVACIN
PROTEOLTICA
REGULACIN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA POR MEDIO DE ISOENZIMAS
APOENZIMA