Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina
Escuela de Medicina Jos Mara Vargas
Ctedra de Bioqumica

Estructura y Propiedades
de Aminocidos y
Protenas
Br. Fabin Rodrguez
Caracas, Julio 2011

Contenido
1.

Aminocidos
.
.
.
.
.
.

2.

Pptidos
.
.

3.

Estructura de un aminocido
Clasificacin de los aminocidos
Aminocidos modificados
Estereoqumica de los aminocidos
Zwitterion
Curvas de titulacin de aminocidos
Enlace peptdico
Estructura del enlace peptdico

Protenas
.
.
.
.

Propiedades de las protenas

Clasificacin de las protenas
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
.
.
.
.

Estructura terciaria
.
.
.
.
.

.
.

Dominios
Reglas de Plegado
Termodinmica del Plegado
Factores que afectan el plegado
Chaperonas moleculares

Estructura Cuaternaria
Protenas de Importancia Fisiolgica
.
.
.

4.

-Hlice.
Conformacin
Giros
Estructuras Suprasecuendarias

Queratinas
Colgeno
Protenas plasmticas

Mtodos de estudio de las Protenas

AMINOCIDOS

Aminocidos

Estructura de un Aminocido
Un aminocido es una molcula
orgnica con un grupo amino y
un grupo carboxilo.

Al Carbono se unen:
Un grupo amino (NH2)
Un grupo carboxilo (COOH)
Un hidrgeno (H+)
Una cadena lateral o grupo R
Los -aminocidos son los
monmeros que conforman las
protenas
En los genes de todos los
organismos estn codificados
los mismo 20 aminocidos
diferentes.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

De acuerdo a su Obtencin por el
Organismo
Esenciales
No Esenciales
Valina (Val, V)

Alanina (Ala, A)

Leucina (Leu, L)

Prolina (Pro, P)

Treonina (Thr, T)

Glicina (Gly, G)

Lisina (Lys, K)

Serina (Ser, S)

Triptfano (Trp, W)

Cistena (Cys,C)

Histidina (His, H)

Asparagina (Asn, N)

Fenilalanina (Phe, F)

Glutamina (Gln, Q)

Isoleucina (Ile, I)

Tirosina (Tyr, Y)

Arginina (Arg, R)

Aspartato (Asp, D)

Metionina (Met, M)

Glutamato (Glu, E)

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Aminocidos Esenciales: Mnemotecnia

Fer HIzo un Lo Tremendo y Valentina Le Meti un

Triptfano
Metionina

Triptfano

Leucina
Valina
Treonina
Lisina
Isoleucina
Histidina
Fenilalani
na

Arginina

Arginina e Histidina solo

son
esenciales
en
periodos de crecimiento
celular, la infancia, la
lactancia
y
la
enfermedad

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Alifticos

Polares
con Carga
Negativa

Polares
con Carga
Positiva

De
acuerdo a
sus
Grupos
R

Aromtic
os

Polares
sin Carga

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Alifticos
Fuerte
hidrofbico

La
glicina
aminocido
pequeo

carcter

es

el
ms

La Glicina y la Prolina
dificultan el plegado
proteico.

La Metionina contiene
azufre.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Aromticos

Absorben
fuertemente la luz UV

La Tirosina contiene
un grupo OH, es un
aminocido
hidroxilado.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares sin carga
La Serina y la Treonina son
aminocidos hidroxilados
La Asparagina y la Glutamina
son las amidas del Aspartato
y el Glutamato.
La Cistena contiene azufre.
Dos
Cistenas
pueden
oxidarse y formar un enlace
disulfuro
o
el
nuevo
aminocido Cistina.

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares con carga positiva

La cadena lateral de la
Histidina
puede
estar
protonada
(carga
positiva) o desprotonarse
(carga 0) a pH fisiolgico,
por
lo
que
puede
participar en la catlisis
enzimtica

Aminocidos

Clasificacin de los Aminocidos

Polares con carga negativa

Aminocidos

Aminocidos modificados
Cumplen funciones especiales
o
son
intermediarios
importantes.
4-Hidroxiprolina
e
5Hidroxilisina: forman parte
del colgeno.
6-N-metil
constituyente
miosina.

lisina:
de
la

-carboxiglutamato:
se
encuentra
en
varias
protenas de la cascada de
coagulacin.
Desmosina:
elastina.
Ornitina

integra
y

la

Citrulina:

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos

Los Ismeros son compuestos

que tienen la mismafrmula
molecularpero
diferentefrmula
estructuraly, por tanto,
diferentes propiedades
Los Estereoismeros
sonismerosque tienen la
mismafrmula moleculary la
misma secuencia
detomosenlazados, pero
difieren en la orientacin
tridimensional de sus tomos
en el espacio.

LosEnantimerosson
estereoismeros que se
relacionan entre s por
unareflexin: son imgenes
especulares entre s, y no son
superponibles
LosDiasteroismerosson
estereoismeros que NO son
imgenes especulares entre

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos

H
H

Un compuesto puede tener solo UN Enantimero

Diasteroismeros

pero varios

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos
La existencia de Enantimeros se
explica por la presencia de
centros quirales (Carbono que
posee unidos 4 sustituyentes
DISTINTOS )
El Carbono de los aminocidos
es un Carbono quiral. La glicina
no tiene carbono quiral
El nmero de estereoismeros de
un compuesto quiral depender
del nmero de centros quirales,
segn la frmula 2n
n= nmero de centros quirales
Si el grupo amino se encuentra a
la derecha son D aminocidos
si esta a la izquierda son L
aminocidos.
Esta
es
la
proyeccin de Fischer.
La proyeccin de Fischer es una
disposicin arbitraria en base a
un grupo funcional especfico.

Aminocidos

Estereoqumica de los
Aminocidos
Los
enantimeros
se
diferencian solo en su
capacidad para rotar el
plano de luz polarizada.
Si rotan la luz a la
derecha son dextrgiros
(d o +); si lo rotan a
la izquierda son levgiros
(l o -)
No
todos
los
D
aminocidos
son
dextrgiros, ni todos los L
aminocidos
son
levgiros.
La Proyeccin de Fischer
NO hace referencia a la
rotacin
de
la
luz
polarizada.
Todos
los
aminocidos
incorporados
a
las
protenas
son
L
aminocidos

Aminocidos

Zwitterion
In
dipolar
de
un
aminocidos que se forma
al disolverse en agua.
La
forma
zwitterionica
puede actuar como cido
o como base
Los
aminocidos
son
Anfteros;
especficamente Anfolitos
El pKa del grupo carboxlo
es de aproximadamente 2
y el del grupo amino de
aproximadamente 10.

Un aminocido tiene carga positiva a

un pH por debajo de su pI y tiene
carga negativa a un pH por encima de
su pI.

El punto isoelctrico (pI)

de un aminocido es el pH
al cual el aa tiene carga
neta 0.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Escala
pH
6
7

de
8

10

11

12

13

14

Punto Isoelctrico

H+
H+
H+
H+

H+

H+ H+

H+

H+
H+

H+

H+

H
H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+
H+

H+

H+

H+

H+
H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+

H+ H+

H+
H

H+

H
H+ H+
H+

H+

H+

H+
H+

H+
H+

H+
+

H+
H+ H+

H+

H+

H+

H+
H+

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH

por encima de su pI.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH

por encima de su pI.

Aminocidos

Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.
Se coloca una molcula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. La
molcula migrar hacia el nodo (electrodo positivo) o al ctodo (electrodo
negativo)?
R= La molcula migrar hacia el nodo

Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Monoamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie
dadora
de
electrones
como
de
la
especie
aceptora
de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma
protonada
y
Un
compuesto
tiene
desprotonada.
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto
con
capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un
AA
monocarboxilo
regiones
con
amortiguadora.

monoaminoposee
2
capacidad

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Monoamino y Dicarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie
dadora
de
electrones
como
de
la
especie
aceptora
de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma
protonada
y
Un
compuesto
tiene
desprotonada.
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto
con
capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA monoamino-dicarboxilo
posee
3
regiones
con
capacidad amortiguadora.

Aminocidos

Curvas de Titulacin de un
Aminocido
Diamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe
igual concentracin de la
especie
dadora
de
electrones
como
de
la
especie
aceptora
de
electrones. En este caso
igual concentracin de la
forma
protonada
y
Un
compuesto
tiene
desprotonada.
capacidad amortiguadora en
el intervalo de pH que rodea
su pKa
En un aminocido los grupos
capaces de ionizarse y por
tanto
con
capacidad
amortiguadora son el grupo
amino, el grupo carboxilo y
el grupo R
Un AA diamino-monocarboxilo
posee
3
regiones
con
capacidad amortiguadora.

Aminocidos

Zwitterion

Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los

grupos R ionizables

Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula
con los pKa vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y
es el resultado de la semisuma de estos.

Por ejemplo:

pKa vecinos al
Zwitterion

pI
=

2,34
9,60
2

=
5,97

Aminocidos

Clculo del pI de un aminocido

En cualquier aminocido el punto isoelctrico se calcula
con los pKa vecinos al zwitterion (carga elctrica = cero) y
es el resultado de la semisuma de estos.

Por ejemplo:
pKa vecinos al
Zwitterion

pI
=

2,19
4,25
2

=
3,22

PPTIDOS

Pptidos

Enlace Peptdico

Un pptido es el producto de
unin de dos o ms aminocidos
La reaccin es una condensacin
con eliminacin de una molcula
de agua

El enlace peptdico es el enlace

covalente tipo amida que se forma
entre el grupo -carboxilo de un
aminocido y el -amino de otro.
Los aminocidos que conforman el
pptido pasan a denominarse
residuos de aminocidos.

Pptidos

Enlace Peptdico

Los pptidos presentan en un extremo un grupo amino sin

reaccionar (amino terminal o N-terminal) y en el otro un
carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)

Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Tiene carcter parcial de
doble enlace, por lo que es
muy rgido. Se comporta
como un hbrido de
resonancia.

La configuracin trans est

mas favorecida; la cis esta
impedida estricamente.

El Oxgeno carbonlico
tiene carga parcial
negativa y el Nitrgeno
amida carga parcial
positiva, por tanto el
enlace tiene carcter polar

Pptidos

Estructura del Enlace Pptidico

Solo es posible la rotacin

alrededor de los enlaces N-C y
C-C, por tanto tiene limitada
capacidad de rotacin

El ngulo de giro del enlace NC se denomina y el del C-C

Pptidos

Caractersticas del Enlace

Pptidico
Es un enlace covalente
Es un enlace amida
Tiene carcter parcial
de doble enlace
Predomina la
configuracin trans
Tiene carcter polar
Tiene limitada
capacidad de rotacin

PROTENAS

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Propiedades de las Protenas

Macromolculas ms abundantes
Presentes en todas las clulas
Polmeros compuestos por monmeros
(aminocidos)
Estructuras y Funciones diversas
Organizacin jerrquica

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Composicin qumica:

Simples Albmina

Conjugadas
Nucleoprotenas Ribosomas
Lipoprotenas HDL
Hemoprotenas Hemoglobina
Flavoprotenas Succinato Deshidrogenasa
Glicoprotenas Inmunoglobulinas
Metaloprotenas Ceruloplasmina
Fosfoprotenas Caseina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Forma:

Fibrosas Colgeno

Globulares Enzimas Quimotripsina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn el Nmero de subunidades:

Monomricas Mioglobina

Oligomricas Hemoglobina

Clasificacin

Clasificacin de las Protenas

Segn su Funcin:

Estructural Queratina, Elastina

Enzimtica DNA polimerasa III

Defensa Inmunoglobulinas
Hormonal Insulina

Transporte Transferrina
Reserva Ferritina

Estructura Primaria

Estructura Primaria
Sucesin de residuos de aminocidos
en la cadena polipeptdica, que a su
vez esta determinada por la secuencia
de bases en el gen

Incluye la ubicacin de los Puntes

disulfuro
La secuencia es nica para cada
protena
Determina la estructura
tridimensional de las protenas y
por lo tanto su funcin
La estructura es estabilizada por:
Enlace Peptdico

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria
Conformacin de los residuos
de aminocidos adyacentes en
la cadena polipeptdica, es
decir el plegado regular local
de la estructura primaria

Corresponde al arreglo
espacial de los residuos de AA
adyacentes en
una cadena polipeptdica
que se repite de forma
regular dando
origen a una estructura

Estructura Secundaria

- Hlice
Hlice
Dextrgira

Grupos R
externos

Estructura Secundaria

- Hlice
La estructura es
estabilizada por:
Puentes de hidrgeno
intracatenarios cada 4
residuos

La estructura es desestabilizada por:

1.Tendencia de cada residuo a formar
hlice (V, T, I, S, D, N, G, F, T, W)
2.Interacciones entre grupos R
(residuos con carga consecutivos)
3.Volumen de los grupos R (N, S, T, C
muy prximos)
4.Presencia de Prolina y Glicina
5.Interaccin entre los residuos de los
extremos y el dipolo inherente a la hlice

Estructura Secundaria

Conformacin (Lmina )
Cadenas Extendidas en
zig-zag, formando
pliegues

Las cadenas adyacentes a

una hoja pueden ser
paralelas o antiparalelas

Grupos R adyacentes
sobresalen en direcciones
opuestas (180)

La estructura es estabiliazada
por puentes de hidrgeno
intercatenarios

Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas

empaquetadas

Estructura Secundaria

Giros
Conectan tramos
sucesivos de hlices o
conformaciones

Usualmente se encuentran
residuos de Glicina y
Prolina

Integrados por 4 residuos

que forman un giro de
180

La estructura es estabilizada
por puentes de hidrgeno
intracatenarios

Estructura Secundaria

Estructuras Suprasecundarias o
Motivos
Patrn de Plegamiento reconocible que incluye dos o ms
elementos de estructura secundaria y las conexiones entre
ellos

No es un elemento jerrquico, es un patrn de

plegado

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptdica en una

forma compacta y globular, describiendo las relaciones
espaciales entre los AA de la cadena
Acerca residuos distantes en la estructura primaria

Estructura Terciaria

Dominios
Parte de una cadena polipeptdica que es estable de manera
independiente y que puede moverse como una entidad nica con
respecto al resto de la protena.

Forman parte de una Misma

Cadena

Estructurales y/o funcionales

Habitualmente 40 400 AA

Pueden separarse por

protelisis

Estructura Terciaria

Fuerzas que estabilizan la Estructura

Terciaria

La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las

interacciones electrostticas, los interacciones hidrfobas, los
puentes de hidrgeno, las fuerzas de van der Waals y por

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado

En medio acuoso, los aminocidos

hidrofbicos se disponen en el
interior y los hidroflicos en el
exterior

Las protenas que atraviesan la

membrana y actan como canales
tienen el exterior cubierto de
aminocidos hidrofbicos.

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado

Varios
tipos
de
estructura
secundaria
(hlices

y
conformaciones ) y estructuras al
azar unidos por varios giros.

Lminas torsionadas en sentido

dextrgiro.

Estructura Terciaria

Reglas de Plegado

Hlices y Lminas separadas

en capas estructurales diferentes

Limitadas a la capacidad
exactitud de la traduccin

Estructura Terciaria

Termodinmica del Plegado

G= H TS
Un proceso termodinmicamente favorable requiere un G
negativo

Sin embargo en un Estructura ordenada la entropa disminuye

(S-)

Por tanto para que G sea negativo la entalpia debe disminuir (H ) y/o la
entropa aumentar S+

S+

Interacciones cargacarga
Enlaces de hidrgeno

Estructura
Estable

Interacciones de van der

Waals
Efecto Hidrofbico
Los enlaces disulfuro estabilizan aun ms la estructura
tridimensional
La estructura nativa de una protena es aquella en la
que es ms estable y en la cual es biolgicamente

Estructura Terciaria

Factores que afectan el

plegado
Desnaturalizacin: proceso por el cual
se pierde la estructura nativa de una
protena junto con la mayora de sus
propiedades especficas

pH

Temperatura

Molculas orgnicas

Alcohol, acetona
Urea
Cloruro de Guanidino
Dtergentes
Agentes reductores (mercaptoetanol)

Los enlaces peptidicos y puentes

disulfuro no suelen ser afectados
(a menos que se use un agente
reductor en el caso de los puentes

Estructura Terciaria

Rutas de Plegado

No ocurre por ensayo y

error
1. Proceso Jerarquizado
2. Colapso Espontneo
Existen varias rutas posibles de
plegado con diferentes niveles de
energa

Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Protenas que interaccionan con polipptidos parcial o incorrectamente
plegados, facilitando rutas de plegado correctas o aportando
microentornos donde pueda ocurrir el plegado

Protenas de Choque Trmico (Heat shock proteins)

Hsp 70

Protegen a las protenas desnaturalizadas por el calor y los pptidos que se

estn sintetizando

Estructura Terciaria

Chaperonas Moleculares
Chaperoninas GroEL/GroEs

Complejos proteicos necesarios para el plegamiento de muchas

protenas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria

Arreglo espacial de las subunidades de protenas

formadas por dos o ms cadenas polipeptdicas.
La estructura es estabilizada por Interacciones no
covalentes

ALGUNAS PROTENAS DE
IMPORTANCIA FISIOLGICA

Protenas de Importancia Fisiolgica

Queratinas
- queratinas
AA
Principales

Estructura
Secundaria

Pequeos sin
carga
Cisteina

-hlice

Estructura
Suprasecundaria
Protofilameneto
Protofibrilla
Filamneto Intermedio

Funciones
Estructura de
piel, pelo, lana,
uas, plumas,
pinzas, etc

- queratinas
AA
Principales

Estructura
Secundaria

Estructura
Suprasecundaria

Funciones

Muy
pequeos sin
carga
No hay
Cisteina

Conformaci
n

Lmina plegada
antiparalela

Estructura de
seda e hilos de
araa

Protenas de Importancia Fisiolgica

Colgeno
Glicina = 35%
Alanina = 11%
Gly
Gly
X
X
Y
Y
Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascrbico. Deficiencia Escorbuto

Hlice levgira 3,3 residuos/vuelta

Unin de 3 hlices Tropocolgeno
Tropocolgeno ordenado Fibrilla
Varias Fibrillas Fibras

Entrecruzamiento por enlaces covalentes

Formados por Lisina o Hidroxilisina
Defecto en la sntesis Sndrome de Ehlers-Danlos

Protenas de Importancia Fisiolgica

Elastina

La unidad bsica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.

La tropoelastina consiste en segmentos de hlices (no ) ricos en glicina

separado por cortas regiones de lisina y alanina.

Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:

Desmosina (entre 4 lys)

Lisilnorleucina (entre 2 lys)

Una fibra elstica esta formada por un centro de elastina rodeado de

microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina.
Deficiencia en la fibrilina Sndrome de Marfan

Protenas de Importancia Fisiolgica

Protenas Plasmticas

Fracciones

Principales Protenas

Funciones

Albmina

55

HDL
Transcobalamina
Protrombina

Transporte reverso de
colesterol
Transporte de Vit B12
Factor de Coagulacin

Haptoglobina
Ceruloplasmina
VLDL

Fijadora de
hemoglobina
Transporte de cobre
Transporte de Lpidos
(TG)

13

Transferrina
Hemopexina
LDL

Transporte de hierro
Unin con grupo hemo
Transporte de Lpidos
(CE)

Fibringeno

Nutritiva, transporte,
presin coloidosmtica

Coagulacin sangunea

Protenas de Importancia Fisiolgica

Otras Protenas

Mioglobina Hemoprotena fijadora de oxgeno en los msculos

Hemoglobina Hemoprotena transportadora de oxgeno

Citocromo C Hemoprotena de la cadena transportadora de electrones

Lisozima Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz

de hidrolizar polisacridos de las paredes bacterianas

Ribonucleasa enzima digestiva secretada por el pncreas que

hidroliza cidos nucleicos

MTODOS DE ESTUDIO DE LAS

PROTENAS

Mtodos de Estudio de las Protenas

Centrifugacin

Separa las protenas por masa o densidad

utilizando la fuera centrfuga.

Se forma un sedimento y un sobrenadante.

Uso de detergentes

Permite solubilizar las protenas

Salting Out

Precipita
las
protenas
concentraciones de sales.

utilizando

altas

Dilisis

Separa las protenas de otras molculas como

sales utilizando una membrana semipermeable.

Mtodos de Estudio de las Protenas

Electroforesis

Separa las protenas por masa y carga.

La velocidad de desplazamiento aumentar a mayor
carga y menor masa.
Se realizan en papel o en gel (poliacrilamida, agarosa)
Se sumerge el soporte en un Buffer y se corre la
corriente electrica.
Se tien las fracciones
Se cuantifica por densitometra o elucin.

El uso de SDS (Duodecil Sulfato Sdico)permite separar

protenas solo por su masa al desnaturalizarlas y darles
carga negativa.

En el Enfoque Isoelectrico se establece un gradiente de

pH usando una mezcla de polianfolitos.
Las protenas se desplazan hasta el pH igual a su pI.

En la electroforesis bidimensional se realizan dos pasos,

primero se separa por carga y luego por masa.

Mtodos de Estudio de las Protenas

Cromatografa

Utiliza una fase slida (fase estacionaria o lecho), con la cual

interactuan las protenas.
Entre ms interactuen con el lecho ms tardarn en moverse.

Cromatografa de filtracin en gel

Separa las protenas por masa
Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa)
Las protenas pequeas tardan mas en salir.

Cromatografa de intercambio inico

Separa las protenas por carga
Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o carboxilo

Cromatografa de afinidad
Separa protenas por su unin selectiva
Utiliza lechos especiales como sustratos, enzimas, etc.

Cromatografa lquida de alta presin (HPLC)

Utiliza material ms fino y altas presiones.
Alta resolucin y rpida separacin.

Bibliografa
Alemn, I (2010). Estructura de las Protenas. Presentacin en Power
Point. Ctedra de Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV
Campos, Y (2007). Protenas. Presentacin en Power Point. Ctedra de
Bioqumica, Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV
Ciarletta, E (2004). Las Protenas. Gua de Estudio Ctedra de Bioqumica,
Escuela de Medicina Jos Mara Vargas UCV pp 5- 48
Mathews, C; van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioqumica, 3a Edicin,
Pearson Educacin; Madrid, Espaa
Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioqumica
ilustrada 14 Edicin, Manual Moderno; Ciudad de Mxico; Mxico; pp 29
38
Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioqumica, 5a Edicin,
Ediciones Omega; Barcelona, Espaa; pp 71 117

Puesto que las protenas participan de un modo u otro

en todos los procesos qumicos de un organismo vivo,
se podra esperar que la elucidacin de sus estructuras
y de sus transformaciones permitiera obtener
informacin altamente significativa para el mbito
de la qumica biolgica
Emil Fischer, 1906

Estudiar los fenmenos patolgicos sin libros

es como navegar por el mar sin cartas de
navegacin
Sir William Osler

Gracias