AMINOACIDOS

ASPECTOS GENERALES DE
LOS AMINOCIDOS

Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA)

son cidos orgnicos con un grupo amino en
posicin alfa. Segn esta definicin, los cuatro
sustituyentes del carbono alfa (C) en un aminocido
son:
el grupo carboxilo
un grupo amino
un tomo de hidrgeno
una cadena lateral R, que es caracterstica de cada AA

Grupo carboxilo
(disociado)

Aminocidos
Grupo amino
(protonado)

COO
H3N

C H
R

Cadena
lateral

Carbono

CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS
Aunque la mayora de los AA presentes en
la Naturaleza se encuentran formando
parte de las protenas, hay algunos que
pueden desempear otras funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:

aminocidos proteicos
aminocidos no proteicos

AMINOCIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en
dos grupos:

amincidos codificables o universales, que

permanecen como tal en las protenas
amincidos modificados o particulares,
que son el resultado de diversas
modificaciones qumicas posteriores a la
sntesis de protenas

AMINOCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES

Los AA proteicos codificables son 20:
1. Alanina (Ala, A)
2. Cistena (Cys, C)
3. Asprtico (Asp, D)
4. Glutmico (Glu, E)
5. Fenilalanina (Phe, F)
6. Glicina (Gly, G)
7. Histidina (His, H)
8. Isoleucina (Ile, I)
9. Lisina (Lys, K)
10. Leucina (Leu, L)
11. Metionina (Met, M)
12. Asparragina (Asn, N)
13. Prolina (Pro, P)
14. Glutamina (Gln, Q)
15. Arginina (Arg, R)
16. Serina (Ser, S)
17. Treonina (Thr, T)
18. Valina (Val, V)
19. Triptfano (Trp, W)
20. Tirosina (Tyr, Y)

De estos 20 AA, la mitad pueden ser

sintetizados por el hombre, pero el resto no, y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta:
son los AA esenciales.
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr,
Thr, Cis, Met y Lys.
Adems, en recin nacidos el AA His es esencial
porque su organismo todava no ha madurado lo
suficiente como para poder sintetizarlo.

Los AA proteicos se pueden clasificar en funcin

de:

la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

la polaridad de la cadena lateral R

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS EN

FUNCIN DE LA NATURALEZA DE SU CADENA
LATERAL
Segn este criterio, se distinguen los siguientes
grupos:
1.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO
POLAR: En ellos la cadena lateral es un
hidrocarburo aliftico.

Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.

Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I

ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

-

COO

COO
H3 N

C H
H

Glicina
Gly, G

H 3N

C H
CH3

Alanina
Ala, A

COO-

H3 N+

C H

CH
H 3C
CH3

Valina
Val, V

ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

COOH3 N+

C H
CH2

Leucina
Leu, L

CH
H3 C
CH3

COOH3 N+

C H

CH
H3 C
CH2
CH3

Isoleucina
Ile, I

CARACTERISTICAS
Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral
(con excepcin de G)
Suelen ocupar el interior de las protenas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la protena debido al
efecto hidrofbico (micela proteica)
Reactividad qumica muy escasa

2.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA

POLAR NO IONIZABLE
(HIDROXIMINOACIDOS): Poseen un
grupo alcohlico en su cadena lateral.
Son la T y S.

Treonina, Thr, T
Serina, Ser, S

COOH3N

C H
CH2OH

Serina
Ser, S

COOH 3N +

C H

H C OH

Treonina
Thr, T

CH3

Hidroxiaminocidos

Hidroxiaminocidos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)
Forma enlaces glicosdicos con oligosacridos en ciertas
glicoprotenas
El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de
fosforilacin: importante modificacin postraduccional
que regula la actividad de muchas protenas

3.- NEUTROS AROMTICOS: La cadena

lateral es un grupo aromtico: benceno en
el caso de la F, fenol en el caso de la Y e
indol en el caso del W.
Estos AA, adems de formar parte de las
protenas son precursores de otras
biomolculas de inters: hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.

Fenilalanina, Phe, F
Tirosina, Tyr, Y
Triptfano, Trp, W

COO-

COO+

H3N

C H

H3N+

C H

H3N+

CH2

CH2

Fenilalanina
Phe, F

COOC H
CH2

Tirosina
Tyr, Y
OH

Aminocidos Neutros Aromticos

NH

Triptfano
Trp, W

Aminocidos Neutros aromticos

La presencia de sistemas aromticos hace que absorban
luz UV en torno a 280 nm; la absorcin UV de las protenas
se debe a su contenido en estos aminocidos
Fenilalanina y Triptfano son hidrofbicos

4.- AMINOCIDOS CON AZUFRE o

TIOAMINOCIDOS: Contienen azufre.
Son Cistena y Metionina
.

Tioaminocidos
COOH3N+

C H
CH2

Cistena
Cys, C

SH

COOH3 N+

C H
CH2
CH2
S
CH3

Metionina
Met, M

Tioaminocidos
Importante papel estructural de la cistena por la
posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro
residuo de cistena
La cistena participa en el centro activo de muchas
enzimas
La metionina es el aminocido iniciador de la sntesis
de protenas (codon AUG)

5.- AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxlicos)

Y SUS AMIDAS:
Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E).

Asprtico, Asp, D
Glutmico, Glu, E

Sus amidas correspondientes son la asparragina (N)

y la glutamina (Q).

Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q

Aminocidos dicarboxlicos y amidas

COO-

COOH3N+

H 3 N+

H3N+

COOC H

COOH3 N+

C H

C H

CH2

CH2

CH2

CH2

COO-

CONH2

CH2

CH2

COO-

CONH2

C H

c.Asprtico
Asp, P
NE

Asparragina
Asn, N
NE

c.Glutmico
Glu, E
NE

Glutamina
Gln, Q
NE

Aminocidos dicarboxlicos y sus amidas

Todos ellos son importantsimos intermediarios en el

metabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de
las serin enzimas (trada SHD)
Proveen a la protena de superficies aninicas que
sirven para fijar cationes (p.e., Ca++)

6.- AMINOACIDOS BSICOS: La cadena

lateral contiene grupos bsicos. El grupo
bsico puede ser un grupo amino (K), un
grupo guanidino (R) o un grupo imidazol
(H).

Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H

COOH3 N+

COOH3N+

C H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3+

C H
CH2

Lisina
Lys, K

CH2
CH2
NH
+

H2N C

COO-

NH2

Aminocidos dibsicos

Arginina
Arg, R

H3N+

C H
CH2
NH+

HN

Histidina
His, H

Aminocidos dibsicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en
catlisis enzimtica (bases de Schiff)
Lisina es el aminocido que une determinadas coenzimas
a la estructura de la protena
Arginina es un importante intermediario en el ciclo de
la urea
Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,
debido al carcter nuclefilo del imidazol
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios
biolgicos por tener un pKa cercano al pH intracelular

7.- IMINOCIDOS: Tienen el grupo a-amino

sustitudo por la propia cadena lateral,
formando un anillo pirrolidnico. Es el caso
de la P.

Aminas secundarias (Iminocidos)

COO
NH2

Prolina
Pro, P
NE

Constituye una excepcin el AA prolina, con un anillo pirrolidnico,

que puede considerarse como un -aminocido que est Nsustitudo por su propia cadena lateral

Prolina
Importante papel estructural: su presencia dificulta
la formacin de estructura secundaria
Como tal o modificado por hidroxilacin (4-hidroxiprolina) es muy abundante en el colgeno

CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS SEGN LA

FUNCIN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL
Aminocidos apolares o hidrofbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminocidos polares sin carga elctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminocidos polares con carga elctrica:
- Aninicos (-): D, E
- Catinicos (+): K, R, H

Isomros pticos

 En todos los AA proteicos, excepto en la

glicina (Gly), el carbono a es asimtrico

y por lo tanto, son pticamente activos.
Esto indica que existen dos
enantimeros (ismeros pticos), uno de
la serie D y otro de la serie L. Los AA
proteicos son invariablemente de la
serie L.

Aminocidos: estereoisomera

CHO

COOH
H2N C H

HO C H

CH2OH

L-Alanina

L-Gliceraldehido

Aminocidos: estereoisomera

COO-

COO-

H C NH3+

H 3N C H
CH3

L-Alanina

D-Alanina

CH3

COO-

COO
+

H3 N C H

H3N C H

H C OH

H C CH3

CH3

CH2

L-Treonina

CH3
L-Isoleucina

PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS
La cistena (C) tiene gran importancia
estructural en las protenas porque puede
reaccionar con el grupo SH de otra C para
formar un puente disulfuro (-S-S-),
permitiendo el plegamiento de la protena.
Por este motivo, en algunos hidrolizados
proteicos se obtiene el AA cistina, que
est formado por dos cistenas unidas
por un puente disulfuro.

HC

CH2

SH

SH

N H
C CH2 S

HC

CH2

O C
H N

S CH2 C
C O

COO+

H3 N C H
CH2

Cistena

SH

COO+

H3N CH

COOH3N CH

CH2 S S CH2

Cistina

PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS
Los AA son excelentes amortiguadores ,
gracias a la capacidad de disociacin del
grupo carboxilo, del grupo amino y de otros
grupos ionizables de sus cadenas laterales
(carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino,
etc).

Equilibrios de ionizacin de los

grupos ionizables de un AA

Valores de pKa de los aminocidos

H 3N +

II

COOH

COO-

COO-

C H

H2 N C H

C H
CH3

H3N+

CH3

III

CH3

Titulacin de aminocido neutro

14
12

III

10

pH

8
6

II

4
2

0
0

Base aadida (uu. arbitrarias)

II
COO-

COOH
H3 N+

C H

III

H3N+

C H

H3N+

IV

COO-

COO-

C H

H2 N C H

CH2

CH2

CH2

CH2

COOH

COOH

COO-

COO-

Titulacin de aminocido dicarboxlico

14
12

IV

10

pH

III

6
4

II

0
0

Base aadida (uu. arbitrarias)

Titulacin de aminocido dibsico

14

IV

12

III

10

pH

8
6

II

4
2

0
0

Base aadida (uu. arbitrarias)

II

IV

COO-

COO-

COO-

C H

H2N C H

H2N C H

(CH2)4

(CH2)4

(CH2)4

NH3+

(CH2)4

NH3+

NH3+

NH2

COOH
H3 N+

III

C H

H3 N+

El comportamiento cido-base de los AA es el que va a

determinar las propiedades electrolticas de las
protenas, y de ellas dependen, en gran medida, sus
propiedades biolgicas. En el modelo de interaccin
protena-ligando, la carga elctrica de una y otro juegan
un papel fundamental. Por este motivo, la funcin de las
protenas es extraordinariamente sensible al pH:
A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables
estarn protonados, y por lo tanto habr un gran nmero
de cargas positivas en la protena
A pH elevado, los grupos disociables no estarn
protonados, con lo cual habr mayor nmero de cargas
negativas

Los grupos cido-base dbiles presentan una

capacidad tamponadora mxima en la zona
prxima al pKa.
Hay que destacar el hecho de que estos valores
de pKa calculados para los AA en disolucin
pueden verse ligeramente modificados en el
entorno proteico.
Se observa que el nico grupo lateral con un
pKa prximo al pH fisiolgico es la cadena
lateral de la histidina. Por ello, las protenas
ricas en este AA se comportarn como
excelentes amortiguadores fisiolgicos.

 Cambios en el pH se traducen en cambios

en el nmero de cargas de la protena, y

estos cambios pueden inhibir la
interaccin de la protena con un ligando
determinado. Por este motivo, muchas
protenas (enzimas, sobre todo) slo
pueden funcionar en un margen
relativamente estrecho de pH. Aqu radica
la importancia del mantenimiento de
valores constantes de pH en el medio
interno del organismo

AMINOCIDOS PROTEICOS
MODIFICADOS
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las
protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a
los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones
ms frecuentes destacan:
HIDROXILACIN: Ejemplos tpicos son la 4-hidroxiprolina o la
5-hidroxilisina, que se encuentran en proporcin importante en
el colgeno. Estos AA se incorporan a la protena como P o como
K, y son posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIN: El E, por carboxilacin post-sinttica se
convierte en cido g-carboxiglutmico.

4-hidroxiprolina
carboxiglutmico

5-hidroxilisina

Reacciones Quimicas

ADICIN DE IODO: En la tiroglobulina (una protena del

tiroides), la Tirosina sufre diversas reacciones de
iodacin y condensacin que originan AA como la
monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o
la liotirosina.

CONDENSACIN: La cistina es el resultado de la

unin de dos C por medio de un puente disulfuro (-SS-).

COO+

H3 N C H
CH2

Cistena

SH

COO+

H3N CH

COOH3N CH

CH2 S S CH2

Cistina

AMINOCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen ms de un centenar, sobre todo en
plantas superiores, aunque su funcin no
siempre es conocida. Se pueden dividir en tres
grupos:
1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el D-Glu
forman parte del peptidoglicano de la pared
celular de las bacterias. La gramicidina S es un
pptido con accin antibitica que contiene DPhe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y
reptiles tambin aparecen D-aminocidos. DAlaD-GluD-Phe

2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS:

La L-ornitina y la L-citrulina son importantes

intermediarios en el metabolismo de la
eliminacin del nitrgeno y la creatina (un
derivado de la G) juega un papel importante
como reserva de energa metablica.
Tambin pertenecen a este grupo la
homoserina y la homocistena.

Aminocidos no proteicos: intermediarios metablicos

COO-

COO+

H3N C H

H3N C H

COO+

H3N C H

COO+

H3N C H

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2OH

CH2

CH2

SH

NH3+

NH
O C
NH2

Ornitina

Citrulina

Homocistena

Homoserina

Aminocidos no proteicos: DOPA

COO+

H 3N C H

Catecolaminas

CH2

Hormonas
tiroideas
HO
OH

L-DOPA
(dihidroxifenilalanina)

Melanina

-Aminocidos

COOCH2

CH2
CH2

CH2
NH3

COO-

-Alanina

CH2
NH3+
GABA
-Aminobutirato

Modificaciones postraduccionales, 1
COO+

H 3N C H

H
HO C
H 2C

CH2

NH2+

HC COO-

4-hidroxiprolina

CH2
CH2
H C OH
CH2
NH3+

5-hidroxilisina

COO+

H 3N C H
CH2
HC COOCOO-

4-carboxiglutmico

SYSMEHFRWGKPV
-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)
SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
ACTH (Hormona corticotropa)
CYIQNCPLG

Oxitocina

CYFQNCPRG

Arginin-Vasopresina

CYFQNCPKG

Lisin-Vasopresina

Hormonas
peptdicas

TRH (Hormona liberadora de tirotropina)

NH2
O
O

NH

NH
O

CO
N

CH2
N
NH

Piroglutamil-histidil-prolinamida

ECA
DRVYHPFHL
Angiotensina I

RPPGFSPFR
KRPPGFSPFR

DRVYHPF
HL

Angiotensina II

Bradiquinina
Kalidina

Pptidos vasoactivos