ENZIMAS PARTE II

ENZIMAS
REGULADORAS
Enzimas encargadas de fijar la velocidad de

la secuencia global, ya que catalizan las

reacciones mas lentas; es decir, son las
limitantes de la velocidad.
Adems estas enzimas muestran una
actividad cataltica mayor o menor en
respuesta a ciertas seales y a las
necesidades
celulares
(energa
y
biomolculas).

CLASES DE ENZIMAS
REGULADORAS
Enzimas

alostricas

moduladores
alostricos, unin reversible no covalente.
Enzimas
por
modificacin
covalente
reversible.
Ambas clases de enzimas tienden a
tener varias subunidades y en algunos
casos el sitio activo se encuentran en
subunidades separadas.

ENZIMAS
REGULADORAS
Existen dos mecanismos mas mediante

los

que se regula la actividad de las enzimas.

Algunas enzimas son estimuladas o inhibidos
por protenas reguladoras separadas.
Otras se activan cuando se eliminan
segmentos peptdicos, este mecanismo es
irreversible.

ENZIMAS
REGULADORAS
El crecimiento y la supervivencia celular
depende del uso eficaz de los recursos
que hace posible la enzimas reguladoras.

LAS ENZIMAS
ALOSTERICAS
EXPERIMENTAN CAMBIOS
CONFORMACIONALES
Esto se da en respuesta a su modulador.
Estos moduladores pueden interconvertir

formas mas activas y menos activas de

las enzimas.
Cuando el sustrato y el modulador son
idnticos enzimas homotrpicas.

LAS ENZIMAS
ALOSTERICAS
EXPERIMENTAN CAMBIOS
CONFORMACIONALES
Ej.: La unin del oxigeno a la hemoglobina

origina cambios conformacionales que

afectan la actividad de otros sitios de la
protena.
Cuando el modulador es diferente al
sustrato enzimas heterotrpicas.

LAS ENZIMAS
ALOSTERICAS
EXPERIMENTAN CAMBIOS
CONFORMACIONALES
Los

moduladores
alostricos
son
diferentes a los inhibidores acompetitivos
y
mixtos

no
median
cambios
conformacionales.
Las enzimas reguladoras tienen varios
sitios alostricos para mas de un
modulador, sin perder la especificidad.

Sustra
to
Modulador
positivo
Enzima menos
activa

Enzima mas
activa

Complejo
enzimasustrato
activo

Sitios
alostrico
s

Sitios
activo

ENZIMAS ALOSTERICAS
ESTAS PARTICIPAN EN MUCHAS RUTAS

METABOLICAS.
En algunos sistemas multienzimticos, las

enzimas reguladoras son inhibidos de

forma especifica por el producto final de
la ruta, siempre que la concentracin de
este exceda las necesidades de la clula.
Se denomina retroinhibicin o feedback
inhibition.

LTreonina

Retroinhibici
n o feedback

Treonina
deshidrata
sa

LIsoleucina

ENZIMAS ALOSTERICAS
DIVERGEN EL COMPORTAMIENTO DE

MICHAELIS-MENTEN

La relacin Vo y [S].
Cuando hay saturacin

de sustrato
presentan una curva de saturacin
sigmoidea, a diferencia de las dems
enzimas que presentan una hiperblica
tpica.

Todo

Todo

ENZIMAS ALOSTERICAS
DIVERGEN EL COMPORTAMIENTO DE

MICHAELIS-MENTEN

Este comportamiento cinetico se debe a

las multiples interacciones corporativas

entre multiples subunidades proteicas.

Enzimas
homotrpicas
Interaccion
es
cooperativa
s
entre
mltiples
subunidade
s
proteicas.
(Interaccion
es no
covalentes)

Enzimas
heterotrpicas

Enzimas
heterotrpicas

ENZIMAS REGULADORAS
POR MODIFICACION
COVALENTE REVERSIBLE
Se modula la actividad por modificacin

covalente de la molcula enzimtica.

Entre estos grupos estn: fosforilo,
adenililo, uridililo, adenosina difosfato
ribosilo y grupos metilo.
Estos se eliminan de las enzimas
reguladoras por otras enzimas.

LOS GRUPOS FOSFORILO

AFECTAN LA ESTRUCTURA
Y ACTIVIDAD
Las protenas quinasas, catalizan la unin

de grupos fosforilo a residuos de

aminocidos especficos de una protena.
La eliminacin de estos grupos estn
catalizada por las protenas fosfatasa.

LOS GRUPOS FOSFORILO

AFECTAN LA ESTRUCTURA
Y ACTIVIDAD
La unin de un grupo fosforilo a un

residuo de Ser, Thr o Tyr introduce un

grupo voluminoso cargado en una
regin que era moderadamente polar.
En una protena, los oxgenos del grupo
fosforilo pueden formar enlaces de
hidrogeno con el grupo amido, aislando
a Asp o Glu de las inmediaciones.

LOS GRUPOS FOSFORILO

AFECTAN LA ESTRUCTURA
Y ACTIVIDAD
Regulacin por fosforilacin - cataliza la reaccin la
Glucgeno fosforilasa presente en musculo e hgado.

La glucosa 1- fosfato as formada puede utilizarse para

la sntesis de ATP en el musculo o ser revertida en
glucosa libre en el hgado.

LOS GRUPOS FOSFORILO

AFECTAN LA ESTRUCTURA
Y ACTIVIDAD
La glucgeno fosforilasa se presenta en dos formas: la
forma mas activa a y la forma menos activa b.

La fosforilasa a consta de dos subunidades cada una de

las cuales contiene un residuo de Ser especifico que se
fosforila en su grupo hidroxilo. Estos residuos son
necesarios para la actividad mxima de la enzima. Los
grupos fosforilo se pueden eliminar por una enzima
diferente fosforilasa fosfatasa.

LOS GRUPOS FOSFORILO

AFECTAN LA ESTRUCTURA
Y ACTIVIDAD
En esta reaccin la fosforilasa a se convierte en
fosforilasa b por la ruptura de dos enlaces serina
fosfato covalentes uno en cada uno de las subunidades
de la glucgeno fosforilasa.

La fosforilasa b puede reactivarse por otra enzima la

fosforilasa quinasa que cataliza la transferencia de
grupos fosforilo desde el ATP a los grupos hidroxilos de
las dos serinas.

REGULACION POR
RUPTURA

RUPTURA PROTEOLITICA DE UN PRECURSOR

ENZIMATICO.

Para formar la enzima activa se necesita

cortar un precursor inactivo denominado

zimgeno.
Enzimas del estomago (proteasas) se
regulan de esta manera.
La quimiotripsina y la tripsina se sintetizan
inicialmente en forma de quimiotripsingeno
y tripsingeno.