Si no sabemos de que esta hecha

nuestra maquinaria de trabajo no

vamos a saber como tornearla para
que sea excelente

Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), son biomolculas de

elevado peso molecular, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H),
oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P)
y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Protena Dietaria para los Atletas

Mito: Se necesitan grandes cantidades de
protenas, provenientes de suplementos o
polvos, para utilizarlas como combustible,
(proporcionando energa) en el ejercicio y para
ayudar a crear protenas en los msculos.

Exceso de protenas!!!!
Mejoras para el entrenamiento???

Los principales combustibles utilizados para proveer

energa en los deportes son los carbohidratos y lpidos

La
Organizacin
Mundial de la Salud
recomienda un valor de
0,8
gramos
por
kilogramo de peso al
da.
Las recomendaciones
medias de protenas
son las siguientes:

Actividad

Adultos no deportistas

Protenas/kg
peso

0.8 g

Deportistas de resistencia

1,2-1,5 g

Deportistas de resistencia y
velocidad

1,5-1.7 g

Deportistas de fuerza

1,5-2.0 g

Deportistas durante el
entrenamiento de fuerza

2.0-2.5 g

En resumen, casi todos los deportistas pueden obtener la

cantidad de protena que necesitan para un rendimiento ptimo
y para el crecimiento muscular, de comidas ordinarias
contenidas en sus dietas normales. No hay necesidad de gastar
mucho dinero en suplementos de protenas o en suplementos de
aminocidos. Mientras uno consuma las caloras suficientes e
incluya en su dieta diaria una gran variedad de alimentos, la
composicin de aminocidos o la calidad de protenas ser
adecuada.

Se puede obtener una buena

dosis de protena de comidas
ordinarias en la dieta normal del
alteta.
Sin necesidad de recurrir a suplementos!!

Contienen C, H y O2, N
adems pueden contener
otros
elementos
Ej.
minerales Fe y el Cu

Esos elementos se unen

formando aminocidos y a su
vez los a.a. forman a las
protenas.

-Forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones,

piel, uas, etc.). Son protenas la miosina y la actina, fundamentales en la
contraccin muscular.
-Son la base de la estructura del cdigo gentico.
-Algunas ayudan a transportar algunos lpidos u otras sustancias.

-Forman parte de los anticuerpos, los cuales nos previenen contra

enfermedades.
-Desempean funciones metablicas y reguladoras (hormonas)
Participan, como enzimas, en todas las reacciones metablicas incluidas la
sntesis y la degradacin de hidratos de carbono, lpidos etc. La miosina es
una enzima que hidroliza el ATP para darnos energa.
Tienen escasa participacin como sustrato energtico. Slo funcionan
como tal cuando las reservas de hidratos de carbono y lpidos se agotan, a
consecuencia de una dieta poco adecuada a la prctica deportiva.

a)ESTRUCTURAL
b)COMO ANTICUERPO
c)DE TRANSPORTE
d)COMO HORMONAS
e)COMO ENZIMA
f)ENERGA
1gProtena = 4kcal

Las unidades bsicas que forman las proteinas son los aminocidos (aa). Su
denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que
un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono
(-C-). Las otros sustituyentes de ese carbono son un tomo de hidrgeno (-H) y una
cadena hidrocarbonada al que se denomina radical (-R).

Segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha

del carbono
se habla de " -L-aminocidos o de " -D-aminocidos
respectivamente.
En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.

Existe un gran nmero de aminocidos (aprox 300), sin embargo, solo 20 de

ellos forman a las protenas.
En la naturaleza existen miles de protenas...
Como es posible que existan tantas protenas, si solo las forman 20 aa?

Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos

conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales)
para la vida humana . Son estos 8 aminocidos los
que requieren ser incorporados al organismo en su
cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los
momentos en que el organismo ms los necesita:
enfermedad. Los aminocidos esenciales ms
problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina.
Es tpica su carencia en poblaciones en las que los
cereales o los tubrculos constituyen la base de la
alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales
afectan mucho ms a los nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos
(aminocido esenciales) no ser posible sintetizar
(producir, elaborar) ninguna de las protenas en la que
sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar
a diferentes tipos de desnutricin.
Aa. Esenciales: No los puede sintetizar el organismo
Aa.No esenciales: El organismo los puede sintetizar a partir de otros aa.

No Esenciales

Esenciales
Protenas o
alimentos
que
Protena
alimentos

Protena alimentos

contengan a.a. esenciales

Se deshace en a.a.

Se deshace en a.a.
Estos a.a. no forman a ningun
otro.
otro
Luego estos
a.a.pasan a
formar patde
de:

Estos a.a. forman otros a.a

Pero nunca a los esenciales.
esenciales
Luego estos
a.a.formados
forman:

Protena
-Alanina
-Arginina
-Asparagina
-cido asprtico
-Cistena
-Glutamina
-cido Glutmico
-Glicina

-Histidina
-Prolina
-Serina
-Tirosina.

Protena
Si no nos comemos los a.a. esenciales
nunca los vamos a tener en el organismo

A.A. ESENCIALES

Leucina

Triptfano

Isoleucina

Lisina

Valina

Metionina

Fenilalanina

Treonina

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un

enlace peptdico.
El enlace peptdico es: un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar
al desprendimiento de una molcula de agua.
Entonces,
para
formar
pptidos los aminocidos se
van enlazando entre s, por
medio de un enlace pptidico,
formando cadenas de longitud
y secuencia variable.

Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

*Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
*Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.
*Se considera una protena a partir de 50 aminocidos

Dependiendo si una protena esta formada por puros aminocidos o algun otro
elemento, grupo funcional o biomolcula, se puede denominar:
HOMOPROTENAS (simples): Si estn formadas solamente por aminocidos (maz,
trigo, cebada, arroz, leche, hormonas, enzimas, fibras, colgenos, queratinas, etc.)
HETEROPROTENAS (conjugadas) : Formadas por una fraccin protenica y por un
grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico (glucoproteinas,
lipoproteinas, nucleoproteinas y cromoproteinas).

La estructura o forma de una protena viene definida por cuatro

niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una
de estas estructuras le dan forma a una protena.
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos
indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que
dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria: La estructura secundaria es la disposicin de la

secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van
siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria: 1)La a(alfa)-hlice

Esta estructura se forma al

enrollarse
helicoidalmente
sobre s misma la estructura
primaria. Se debe a la
formacin de puentes de
hidrgeno.

2) La conformacin beta

Esta disposicin tambin se da por puentes de

hidrgeno, pero en esta disposicin los aa. no
forman una hlice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposicin en lmina beta
plegada.
Se representa as

Cul es la diferencia entre la conformacin alfa hlice

y la beta laminar? Por qu?
En la alfa hlice los puentes de hidrgeno se forman entre
una sola cadena polipeptdica, en la beta plegada los
puentes de hidrgeno se forman entre dos cadenas
polipeptdicas.

ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada

por los superplegamientos y enrrollamientos de
la estructura secundaria (osea, la secundaria se
sigue enrollando), constituyendo formas
tridimensionales geomtricas muy complicadas
que se mantienen por enlaces como: puentes
disulfuro, son los que se dan entre los azufres
de los aa (ej: entre dos cisteinas), puentes de
hidrgeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones
inicas
e
interacciones
hidrofbicas. Nota: No todas las protenas
tienen estructura terciaria.
Desde el punto de vista funcional, esta
estructura es la ms importante pues, al
alcanzarla es cuando la mayora de las
protenas adquieren su actividad enzimtica.
La mayora de las protenas tienen estructura
terciaria adquieren una forma globular
(cilindricas)caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas.
Las protenas que tienen estructura terciaria
son la mayora de las enzimas como como la
mioglobina, la insulina, etc.

Sin embargo, no todas las

protenas
llegan
a
formar
estructuras terciarias. En estos
casos mantienen su estructura
secundaria alargada dando lugar a
las
llamadas
protenas
filamentosas, que son insolubles
en agua y disoluciones salinas
siendo por ello idneas para
realizar funciones esquelticas.
Entre ellas, las ms conocidas son
el colgeno de los huesos y del
tejido conjuntivo; la -queratina del
pelo, plumas, uas, cuernos, etc.;
la fibroina de las telaraas y la
elastina del tejido conjuntivo.
Sin embargo hay algunas protenas que en
alguna parte de ellas tienen una estructura
secundaria solamente (fibrosas) y en otra una
estructura terciaria (globulares)

Entonces, estas llegan

nicamente hasta
estructuras secundarias y
no tienen actividad
enzimtica

Esta parte tiene

estructura terciaria,
es de forma
globular, esta parte
tiene funcin
enzimtica

DECIDANSE!!
Estructura secundaria

Estructura cuaternaria: Esta estructura es la unin, mediante enlaces dbiles (no

covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de
protmero o subunidad.

Entonces, son varias

cadenas polipeptdicas
unidas por enlaces no
covalentes.

Especificidad:
Cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria. Adems, no todas las protenas son iguales en
todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas.
Desnaturalizacin:
Es la perdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Una protena se desnaturaliza debido a cambios de temperatura
y pH (acidez).
Si una protena se desnaturaliza pierde su funcin enzimtica, sin embargo,
la funcin nutricia no la pierde
Pierde la funcin
enzimtica, pero los
aminocidos que tiene aun
nutren.

HEMOGLOBINA
PROTENA QUE CONTIENE HIERRO Y
LE DA EL COLOR ROJO A LA SANGRE,
SE ENCUENTRA EN LOS GLOBULOS
ROJOS O ERITROCITOS.
TRANSPORTA OXGENO POR LA
SANGRE
TAMBIN TRANSPORTA DIXIDO DE
CARBONO

Clula Roja sangunea (Eritrocito)

En comparacin con la mayoria de las clulas los
eritrocitos son ms pequeas y peculiares debido a su
forma de disco bicncavo. Carecen de ncleo .Su
citoplasma no posee organelos y esta lleno de
hemoglobina, una protena que transporta O2 y CO2.
Los eritrocitos consisten en
90% de hemoglobina; la
hemoglobina es el pigmento
que le da a la sangre su color
caracterstico rojo

Constituida por:
Cuatro cadenas de Aminocidos (Globulares)
Cada cadena se asocia a un grupo molecular, el grupo hemo,
Cada grupo hemo cuenta con un tomo de hierro, que fija una
molcula de oxigeno y la transporta desde los pulmones hasta
los tejidos.

El hierro que se encuentra en la hemoglobina, es el encargado de

tomar al oxgeno y transportarlo.