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1.

4 Les enzymes
et lnergie
SBI 4U
Dominic Dcoeur

Introduction
Les enzymes sont essentielles car elles servent de
catalyseurs. Elles acclrent la vitesse des
ractions chimiques de notre corps. Le catalyseur
se retrouve inchang la fin de la raction.
En termes plus techniques, un catalyseur abaisse
lnergie dactivation dune raction chimique.
Elles permettent aussi de synthtiser des
molcules riches en nergie (ATP).

Les enzymes comme


catalyseurs
Sans enzymes, nos cellules ne pourraient
pas fonctionner assez rapidement pour nos
besoins.
Les ractions biochimiques deviendraient si
lentes quelles cesseraient pratiquement.

Les enzymes comme


catalyseurs
Lhydrolyse dun disaccharide dans leau pourrait
prendre des annes. laide denzymes, le processus
ne dure que quelques minutes. On peut dire quils
acclrent la vitesse de raction denviron 1 000 000 X.
Les enzymes acclrent la vitesse des ractions en
diminuant lE activation ncessaire pour dbuter la
raction.
Chaque raction chimique du corps ncessite un
enzyme spcifique.

Lnergie dactivation

Un catalyseur diminue l'nergie d'activation d'une raction chimique. La


courbe bleue reprsente les variations d'nergie de la raction sans
catalyseur. La rouge, la mme raction avec catalyseur. Sans catalyseur, il
faut fournir plus d'nergie pour que la raction se produise. Avec le
catalyseur, la quantit d'nergie fournir est plus faible; la raction se produit
plus facilement.

Les enzymes comme


catalyseurs
Les enzymes sont des protines. Donc, elles
possdent une structure 3D avec en plus un
site actif pour recevoir un ractif spcifique
(substrat) et ainsi acclrer les ractions.
Le site actif de lenzyme reoit le substrat en
modifiant lgrement sa forme pour bien
sajuster la molcule.

Catalyseurs spcifiques
Les enzymes sont des catalyseurs spcifiques,
c'est dire qu'une enzyme donne (il y en a des
milliers de sortes diffrentes) ne peut catalyser
qu'une raction chimique bien prcise.
Par exemple, l'enzyme qui spare dans l'intestin
le saccharose en glucose et fructose ne peut
pas sparer le lactose en glucose et galactose.
C'est une autre enzyme qui catalyse cette
raction.

Catabolisme et Anabolisme
Catabolisme :
Ces liens amnent un stress sur le substrat
causant ainsi une faiblesse la liaison que lon
veut briser. Donc, lnergie dactivation
ncessaire pour briser cette liaison diminue et la
raction acclre.

Anabolisme :
Mme principe mais il y a un rapprochement des
gr. fonctionnels pour former le lien plus
rapidement.

Le fonctionnement dune enzyme

Dans une raction enzymatique (c'est dire catalyse


par une enzyme), on appelle substrat la ou les
substances qui se fixent sur le site actif et produit la ou
les molcules obtenues la fin de la raction.

Exemple du sucrose

Le cycle catalytique de cette enzyme (saccharase) dcompose


le saccharose en deux sucre simples, le glucose et le fructose.

Animation
Le fonctionnement dune enzyme
http://highered.mcgrawhill.com/sites/0072495855/student_view0
/chapter2/animation__how_enzymes_wo
rk.html

Fonctionnement
C'est au niveau du site actif que s'effectue la raction
chimique catalyse par une enzyme. Par exemple, c'est
en se fixant sur le site actif de la lactase que le lactose se
dfait en glucose et en galactose.
Il n'y a que le lactose qui peut se fixer sur ce site. Le
maltose (glucose + glucose), par exemple, n'a pas
d'affinit chimique avec le site actif de la lactase et il ne
peut pas s'y fixer.
la fin de la raction, la nouvelle molcule se dtache
de l'enzyme qui, de ce fait, peut nouveau recommencer
la mme raction. L'enzyme n'est pas endommage par
la raction. Une mme enzyme peut refaire la mme
raction des milliers de fois la seconde.

Dnaturation dune enzyme


Si la protine se dforme, le site actif risque
d'tre modifi et de devenir alors inactive.
L'enzyme a alors perdu ses proprits
catalytiques, elle ne peut plus remplir sa
fonction.
Les protines peuvent tre dnatures par :
La chaleur
Les variations de pH

Le taux de raction enzymatique en fonction de la


temprature

Le taux de raction double approximativement chaque fois que la


temprature augmente de 10oC. La plupart des enzymes humaines
parviennent leur fonctionnement optimal entre 35oC et 40oC.

Lactivit enzymatique

La majorit des enzymes fonctionnent entre un pH de 6 8. La


trypsine (hydrolyse les protines au niveau du pancras), a besoin
dun pH entre 7,5 et 8,2. Toutefois, la pepsine (hydrolyse les
protines dans lestomac) a besoin dun pH entre 1,8 et 4,3.

Animation
Voir : SBI 4U / Unit 1 / Exercices

Inhibition enzymatique
L'activit catalytique d'une enzyme peut
diminuer et mme compltement
s'arrter au contact de certaines
substances chimiques. On reconnat
gnralement deux modes d'inhibition
diffrents:
Linhibiteur comptitif
Linhibiteur non-comptitif

Inhibiteur comptitif

Un inhibiteur comptitif ressemble au substrat et entre en


comptition avec lui pour s'introduire dans le site actif. Si le site actif
est bloqu par un inhibiteur comptitif, l'enzyme ne peut plus
fonctionner. L'inhibiteur comptitif a souvent une action rversible. Il
peut se retirer du site actif si sa concentration devient faible dans le
milieu.

Inhibiteur comptitif : le viagra


Le Viagra est un mdicament qui avait
t dvelopp pour traiter les
cardiaques. Il a pour effet de faciliter la
dilatation des artres. Il agit en
inhibant le site actif d'une enzyme (la
phosphodiestrase), laquelle enzyme
sert dtruire le GMP cyclique, une
substance de la paroi des artres
essentielle dans le mcanisme de la
dilatation.

Inhibiteur non-comptitif

Un inhibiteur non comptitif se lie l'enzyme (en un point autre que


le site actif) ce qui provoque la dformation du site actif. Le site actif
dform ne peut plus se lier au substrat, l'enzyme est inhibe. Leur
liaison l'enzyme peut tre rversible ou irrversible. Plusieurs
inhibiteurs non comptitifs rversibles sont des produits normaux
du mtabolisme.

Les enzymes allostriques


Certaines enzymes dites allostriques possdent, en
plus de leur site actif, un site appel site allostrique.
Une substance appele effecteur (on dit aussi
modulateur ou regulator en anglais) peut se fixer sur ce
site.
Une enzyme allostrique peut gnralement avoir deux
formes diffrentes. Une forme active et une forme
inactive. L'effecteur, en se fixant sur son site
allostrique, a pour effet de bloquer l'enzyme dans sa
forme active ou dans sa forme inactive (a dpend de
l'enzyme). On parle alors :
effecteur inhibiteur
effecteur activateur.

Inhibiteur vs Activateur
Un effecteur inhibiteur a pour effet de bloquer une enzyme
dans sa forme inactive. En se liant au site allostrique,
l'effecteur inhibiteur modifie la forme de l'enzyme qui devient
alors inactive. Tant que l'inhibiteur est li au site allostrique,
l'enzyme garde sa forme inactive. Elle ne fonctionne plus. Si
l'inhibiteur se spare du site allostrique, l'enzyme reprend
sa forme active.
Un effecteur activateur rend une enzyme normalement
inactive, active en se fixant son site allostrique. Lorsque
l'activateur se fixe au site allostrique, l'enzyme prend sa
forme active. Si l'activateur se spare de l'enzyme, celle-ci
reprend sa forme inactive. Bref, ce type d'enzyme ne
fonctionne que si elle est lie son effecteur. Sans
l'effecteur, l'enzyme ne sert rien.

Lenzyme allostrique activateur et inhibiteur

Des exemples concrets


Pour les gens victimes dun accident vasculaire
crbral, le venin agit comme inhibiteur en empchant
la formation de caillot sanguin et diminuant le blocage
au cerveau.
La pnicilline joue un rle dinhibiteur en empchant
une cellule bactrienne de se diviser.
TRAVAILLERLutte contre le SIDA : empche le
VIH de se diviser ( laide de la protase) dans les
cellules en bloquant lenzyme qui provoque le bris des
liens des polyprotines.

Plusieurs enzymes ncessitent un cofacteur


Le site actif de plusieurs enzymes appeles apoenzymes ne
peut tre fonctionnel que si une substance particulire, le
cofacteur vient s'y fixer. Le cofacteur peut tre:
un ion mtallique (cuivre, zinc, manganse, etc.)
une petite molcule organique qu'on appelle alors un
coenzyme.
La plupart des vitamines sont des coenzymes ou des
substances utilises par la cellule pour fabriquer des
coenzymes.
L'apoenzyme seule ou le cofacteur seul n'ont pas de
proprits catalytiques. Il faut que les deux soient associs
pour que l'enzyme fonctionne.

Apoenzyme

Enzyme sans son


cofacteur. Il ncessite
un cofacteur pour
fonctionner

Cofacteur

Substance organique
simple ou inorganique
qui rend une enzyme
active en sy fixant

Coenzyme

Cofacteur organique,
plusieurs vitamines sont
des coenzymes

Animation
Explication du fonctionnement de la
coenzyme NAD+
http://highered.mcgrawhill.com/sites/0072507470/student_view0
/chapter25/animation__how_the_nad__w
orks.html

Devoirs
p. 54
(1, 2, 5, 6, 9, 13)
p. 60
(6, 10, 14, 16, 17, 18, 19, 22)