Molculas de la vida:

Aminocidos y Protenas

 que son las protenas ?

-Macromolculas biolgicas ms abundantes.
-Estn presentes en todas las clulas
-Presentan una gran variedad.
-Estn formadas por molculas precursoras
llamadas aminocidos 20 a

Los aminocidos tienen caractersticas

estructurales comunes

Grupo carboxilo

Grupo amino

carbono alfa

Varia en:
-Estructura
-Tamao
-Carga elctrica

Sistema D, L

Imgenes especulares no superponibles entre si (enantimeros)

Las configuraciones absolutas de los aminocidos se

especifican basados en la configuracin absoluta del
azcar de tres carbonos Gliceraldehido.

 Los aminocidos se pueden clasificar segn

su grupo R

Los aminocidos se agrupan en cinco clases principalmente

basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial su
polaridad, o su tendencia a interaccionar con el agua a pH
biolgico

Grupos R apolares alifticos

se agrupan entre si,
estabilizando las
estructuras proteicas
por medio de las
interacciones
hidrofbicas

Conformacin rgida
que reduce la
flexibilidad

Estructura
ms simple

Posee un
grupo tioeter
apolar

Grupos R aromticos

Absorben la luz ultravioleta, esto explica la fuerte absorbancia de la

luz caracterstica de la mayora de las protenas a una longitud de
onda de 280nm

Grupos R polares sin carga

Grupos
OH

Grupo
sulfhidrilo

Grupo
amida

Grupos R polares sin carga

La cistena se oxida fcilmente

Los residuos unidos por un puente disulfuro son fuertemente hidrofbicos
(apolares)

Grupos R cargados positivamente (bsicos)

Grupo
imidazol

Grupo
amino
primario
Grupo guanidino

Grupos R cargados negativamente (cidos)

Su carga neta negativa a pH 7 es debida a su segundo grupo

carboxilo

Pptidos y protenas

Enlace Peptdico

Por medio de una reaccin de condensacin entre dos a

(enlace covalente) se establece un enlace peptdico dando
origen a un pptido.

 Que es un pptido ?

Los pptidos son cadenas de aminocidos unidos por

enlaces peptdicos
2 residuos - dipeptido
3 residuos - tripeptido
12-20 residuos - oligopeptido
muchos polipeptido
Los enlaces peptdicos forman la columna vertebral
(esqueleto) de una cadena polipeptdica.

 Que es una protena ?

Es una o ms cadenas polipeptdicas
Proteinamonomricas:unacadena
polipeptdica
Proteinamultimerica:Msdeunacadena
polipeptdica
Homomultimeromsdeunacadenade
protena,cadaunaconlamismasecuencia
aminoacdica.
Heteromultimerodosomsalternativas
difentes

 Qu longitud tienen las cadenas polipeptdicas de

las protenas?

 Existen varios niveles de estructura de protenas

-Estructura primaria: es la secuencia de residuos

aminoacdicos.
-Estructura secundaria: ordenamiento espacial de residuos
aminoacdicos adyacentes en la estructura primaria.
-Estructura terciaria: Disposicin tridimensional de todos
los tomos de una protena.
-Estructura cuaternaria: Disposicin de subunidades
proteicas en complejos tridimencionales.

Qu fuerzas determinan la estructura de

una protena?

 Estructura primaria

Est codificada por la secuencia nucleotdica del ADN

Es por lo tanto una forma de informacin gentica
Es una carcterstica nica de cada protena
Se lee desde el extremo amino terminal hasta el carboxilo terminal,
ejemplo:

 Estructura primaria

La secuencia y la composicin reflejan funcin de una protena

ej:
-Las protenas de membrana tienen un mayor nmero de
hidrofbicos
-Protenas fibrosas suele tener una estructura ms rgida

residuos

Protenas homlogas de diferentes microorganismos suelen

tener composicin aminoacdica y estructuras tridimensionales
homlogas ej:
- hemoglobina humana y hemoglobina de bovino)

 Estructura secundaria.

estructura local regular que involucra exclusivamente puentes de

hidrgeno entre tomos del esqueleto proteico.
Las cadenas polipeptidicas pueden plegarse en estructuras regulares
tales como la helice alfa, la sabana beta, y en giros y bucles

La a-helice

Propuesta por Linus Pauling y Robert Corey en

1951

Pauling y Corey predijeron la estructura de la

a-helice, 6 aos antes de su visualizacin por
Rayos X (mioglobina).

La helucidacin de la estructura de la a-helice

es un hito en la bioqumica ya que demuestra
que la conformacin de una cadena
polipeptdica puede ser predicha si la
propiedades de sus componentes son
conocidas.

Helice estabilizada por puentes de hidrgeno.

Disposicin ms sencilla que puede adoptar

una cadena polipeptidica.

Cada giro ocupa alrededor de 5,4 A de largo.

Pueden girar hacia la derecha o izquierda

La a-helice

Los L- aminocidos
naturales pueden formar
hlices alfa levgiras o
dextrgiras pero se han
hallado hlices levgiras
extensas en protenas

LEVGIRA
Giro hacia la
derecha

DEXTRGIRA
Giro hacia la
izquierda

 La conformacin beta organiza las cadenas

polipeptdicas en forma de hoja.
-Pauling y Corey descubrieron otro motivo estructural, al que llamaron
sbana plegada-b.
-La b-plegada est casi totalmente extendida a diferencia de la a-helice
que se encuentra fuertemente enrrollada.
-La distancia entre los aa adyacentes es de 3.5 A, en contraste a los 1.5
A de la a-hlice.
-La forma de sbana se forma por la unin de dos o ms hebras b unidas
por enlaces de H+.
-La sbana plegada b es un elemento estructural en muchas protenas.
Por ejemplo protenas que unen a los cidos grasos, importantes para el
metabolismo de lipidos estan formados exclusivamente de esta
estructura.

 La conformacin beta organiza las cadenas

polipeptdicas en forma de hoja.

 La conformacin beta organiza las cadenas

polipeptdicas en forma de hoja.

 Los giros beta son frecuentes en las protenas

-Un giro Beta, es un cambio de direccin de la cadena polipeptdica.
-Conectan extremos adyacentes de dos segmentos de hojas betas
antiparalelas.
- Forma un giro cerrado de 180
-A menudo se encuentran residuos de glicina y prolina en los giros.
-Se encuentran generalmente en la superficie de las protenas.

Giros

Vueltas

La localizacin de giros o vueltas en la cadena polipeptdica, la

direccin y el ngulo de estos, estan determinados por el nmero y
localizacin de a especficos que promueven su formacin, tales como:
Pro, Thr, Ser y Gly.

Frecuencias Relativas de Residuos de Aminocidos en las

Estructuras Secundarias

 Estructura terciaria

-Disposicin tridimensional global de todos los tomos de una

protena

 Estructura cuaternaria.
-Algnas protenas estn constituidas por dos o ms cadenas
polipeptdicas o subunidades, las cuales pueden ser idnticas o
diferentes.
-La disposicin de estas subunidades proteicas en complejos
tridimensionales constituyen la estructura cuaternaria.

Desoxihemoglobi
na: hemoglobina
sin molculas de
oxgeno

 Dos grupos principales de protenas

Protenas fibrosas:
-presentan cadenas polipeptdicas dispuestas en largas hebras u hojas.
-Constan mayoritariamente de un nico tipo de estructura secundaria que
se repite
-Tienen propiedades que confieren fuerza y/ elasticidad.
-Son hidrofbicas.

Estructura
del cabello

 Dos grupos principales de protenas

Protenas globulares:
-Poseen cadenas polipeptdicas plegadas en forma globular o esfrica.
-Contienen a menudo varios tipos de estructuras secundarias.
-La mayora de las enzimas y protenas reguladoras presentan esta forma.

Ribonucleasa

 Patrones de plegamientos estables

en protenas

FIN

Funcin
de las protenas.

-La funcin de muchas protenas implica la unin reversible de otras

molculas ligando
- Un ligando puede ser cualquier tipo de molcula, incluidas otras
protenas

La naturaleza transitoria de las interacciones protena-ligando es crtica

para la vida, permitiendo al organismo responder de manera rpida y
reversible al medio ambiente cambiante y a las circunstancias
metablicas
-El ligando se une a un lugar de
la protena llamado sitio de
fijacin.
-El sitio de fijacin es
complementario al ligando en :
Tamao
Forma
Carga
Carcter hidroffico o
hidroflico
- Interaccin especfica
diferenciar entre miles de
Una
protena
determinada puede tener diferentes sitios de fijacin para
molculas
diferentes
diferentes ligandos.

-Las protenas son flexibles.

- La unin protena-ligando esta asociada con un cambio
conformacional originando:

Mayor complementariedad entre el sitio de fijacin y el ligando.

Una unin ms fuerte.

- Esta adaptacin estructural se denomina encaje inducido

Modelo encaje inducido

-En una protena multisubunidad , un cambio conformacional en

una subunidad afecta a menudo a la conformacin de otras
subunidades.

-Ligando adicionales pueden regular la interaccin protena-ligando

-Estos otros ligandos pueden provocar cambios conformacionales que
afecten a la unin del primer ligando.

Funcines no catalticas.

1) Unin reversible protena ligando: protenas de

unin a oxgeno.
- El oxgeno presenta una muy baja solubilidad en el agua.
-Su difusin a travs de los tejidos es insuficiente debido a las largas
distancias.
-Ninguna de las cadenas laterales de los a- esta preparada para una
unin reversible.
-Metales como el hierro y el cobre tienen una fuerte tendencia a unir
oxgeno.
-Sin embargo el hierro libre es altamente reactivo, por lo tanto suele
estar incorporado a un grupo prosttico unido a una protena llamada
grupo hemo.

Contiene cuatro grupos

prostticos hemo.

Anemia falciforme: enfermedad molecular de la

hemoglobina
Normal
sigue siendo
soluble cuando se
desoxigena.

Anormal
se torna
insoluble cuando
se desoxigena.

Sustitucin de un nico aminocido , una Val en lugar de una

Glu en la posicin 6 de las dos cadenas beta.

2) Interacciones complementarias entre protenas y

ligandos: el sistema inmune y las inmunoglobulinas.

Perspectiva superior.
Complejo MHCI humano uniendo pptido (ligando)

Los anticuerpos poseen dos sitios idnticos de unin a

antgeno.

Pptido presentado
por el complejo
MHC

Los anticuerpos se unen fuertemente al antgeno de una

forma especifica
-La especificidad de unin de un anticuerpo viene determinada por la
composicin de residuos de aminocidos de los dominios variables de
sus cadenas pesadas y ligeras.
-Algunos aminocidos principalmente aquellos que estn en el sitio de
fijacin al antgeno son hipervariables.
- En muchos casos, la complementariedad se consigue de modo
interactivo gracias a que las estructuras del antgeno y del sitio de
fijacin se influyen mutuamente durante la aproximacin del ligando,
se producen entonces cambios conformacionales en que anticuerpo
y/o en el antgeno que permite una completa interaccin de los grupos

3) Interacciones proteicas moduladas por energa

qumica.

Las principales protenas del msculo son la actina y

la miosina.
-La fuerza para la contraccin muscular se genera por la
interaccin de dos protenas actina y miosina
- Se disponen en filamentos que llevan a cabo interacciones
transitorias y se deslizan uno sobre otro para realizar la
contraccin

Miosina.
- Seis subunidades,
dos cadenas
pesadas y cuatro
ligeras.

Dominios globulares en
donde se encuentra el sitio de
hidrlisis de ATP

Cadena
ligera

Cadena
pesada
Dominio motor que permite la contraccin
muscular.

Los dominios globulares se

proyectan a partir de los dos
extremos formando una
estructura bipolar

En las clulas musculares , varios centenares de

molculas de miosina se agregan filamentos
gruesos, que actan como ncleos de la unidad
contrctil

Actina

Actina F

Actina monomrica actina G

Asociacin de monmeros de actina G
actina F (filamentosa)
Cada monmero une ATP y
posteriormente lo hidroliza a ADP , pero
slo en la formacin del filamento.

Cada monmero de actina del filamento delgado puede unirse

fuertemente y de manera especfica a una cabeza de miosina.

Contraccin muscular.

Enzimas