AMINOCIDOS

Y PROTENAS

Bioqumica

PROTENAS
DEFINICIN
Es una macromolcula, formada
por unidades bsicas llamadas
aminocidos, unidos entre s por
medio de enlaces peptdicos.
Macromolcula

R
Aminocido

H2N

Enlaces peptdicos

COOH

PROTENAS
Las protenas son POLIMEROS formados por la unin de aminocidos; estos
se unen mediante enlace peptdico.
MONMERO

POLIMERO

aminocido

protena

FUNCION

EJEMPLO

ENZIMAS: aceleran las reacciones bioqumicas

Dehidrogenasas, transferasas,
hidrolasas, etc.

ESTRUCTURAL: forman parte de la estructura de

organelos

Protenas de los ribosomas

RESERVA: fuente de aa y de nitrgeno amoniacal

Zena (maiz), gliadina (trigo)

TRANSPORTE: transportar nutrientes a travs de las

membranas

Bombas de protones

RECONOCIMIENTO: reconocer las seales del ambiente

extracelular

Fitocromo (germinacin)

Reconocer fitohormonas

Receptores

Reconocer patgenos

Lectinas

AMINOCIDOS (aa)

Todos los aminocidos

tiene una estructura
comn, solo difieren por el
GRUPO R

Grupo carboxilo

Carbono

Grupo amino

Grupo R/cadena lateral

El grupo R vara en:

- estructura
- tamao
- carga elctrica
Influye en la solubilidad del aa
en agua

AMINOCIDOS
Caractersticas:

1-. Posee un carbono asimtrico

H2N
C
COOH
(carbono ) .
Grupo - amino Grupo - carboxilo

2-. Dos grupos funcionales: grupo

carboxlico y el grupo amino, y u
grupo R.

Cadena lateral
H

3-. Pueden rotar el plano de luz

polarizada (actividad optica), con
excepcin de la glicina.

4-. Las propiedades de los aa difie

de acuerdo al grupo R. Solo hay 20
tipos de aa que conforman las
protenas.

Aminocidos: Configuracin
De acuerdo a su distribucin espacial, los
aminocidos pueden ser:

D- aminocidos
Grupo amino a la Derecha

L- aminocidos
Grupo amino a la izquierda

H
HOOC

C
R

NH2

H2N

COOH

Todos los aminocidos de las protenas son L-aminocidos

Forma disociada de los aminocidos

A pH fisiolgico
(pH=7) el grupo amino y carboxlico se
encuentran disociados

H3N+

COO-

Grupo - amino ionizado

Grupo - carboxlico ionizado

R
Cadena lateral

El enlace peptdico
Definicin
Enlace qumico, de naturaleza covalente, que se forma
al reaccionar el grupo amino de un aa con el grupo
carboxlico de otro, con prdida de agua.

H
H

N+
H

N-Terminal

H
C

C O-

N+
H
H2O

Pierde un O

R1
H
H

N+
H

Pierde Dos H

H
C
R1

O
C N

H
R2

Enlace peptdico

O
C

O-

R2

O
C O-

C-Terminal

Formacin del enlace peptdico

Formemos enlaces peptdicos entre Alanina, Cistena y Alanina
Cistena
H

Alanina

H
H 3N+ C COO

H3N

C
CH

CH

Alanina

COO

H 3N C COO

CH3

SH

N-Terminal

H3N C
+

CH3

O
C

CH2

O
C

N C COOH CH3

SH

Residuos de aa
PPTIDO

C-Terminal

Nomenclatura de los aminocidos.

aa actan como cidos y como bases

Un aa en agua se encuentra como ion dipolar (zwitterion), sobre
todo a pH 7:

Forma
no
inica

Ion dipolar actuando

como cido, DONANDO
PROTONES:

Ion dipolar actuando

como base, ACEPTANDO
PROTONES:

Forma
inica o
zwitterion

ENLACE PEPTDICO
Dos o ms aminocidos se unen mediante ENLACE PEPTDICO:
enlace covalente entre el grupo amino (-NH2) de un aa y el
grupo carboxilo (-COOH) de otro aa. El enlace peptdico implica
la prdida de una molcula de agua

PPTIDOS
Uniendo varios aa se forma un pptido
Los pptidos son molculas formadas por la unin de varios
aminocidos mediante enlace peptdico

Oligopptido menos de 10 aa

Oxitocina: 9 aa

La unin de un bajo nmero de aminocidos da

lugar a un pptido:

Insulina: 55 aa

Polipptido ms de 10 aa

Protena ms de 100 aa

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS

PROTENAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de los residuos aminocidos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposiciones particularmente estables de aminocidos que
forman estructuras repetitivas
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento tridimensional de un
polipptido CUATERNARIA
ESTRUCTURA

de Lehninger, Principios de
bioqumica

Disposicin en el espacio de una o ms subunidades polipeptdicas

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS

PROTEINAS

Cadena peptidica
aminocidos
Estructura
tridimensional

PROTEINAS FIBROSAS
PROTEINAS GLOBULARES

PROTEINAS FIBROSAS

aa

Cadena peptidica

PROTEINA FIBROSA

Ej. de PROTEINAS FIBROSAS

COLGENO
QUERATINA
FIBROINA DE
LA SEDA

tejidos conectivos, huesos,

tendones, cartlagos, piel.
cabello, uas, cuernos, lana,
etc.
producida por araas,
insectos

Como una fibra,

una piola,
una cuerda
LAS
PROTEINAS
FIBROSAS
TIENEN
FUNCION
ESTRUCTURAL
DAN
ESTRUCTURA
Como las varas de
hierro en el hormign

PROTEINAS FIBROSAS: ej.

COLGENO
ESTRUCTURA
TERCIARIA
3 Hlice enrolladas
ESTRUCTURA
SECUNDARIA Hlice

El colgeno est formado

por 3 cadenas peptidicas
que se envuelven entre
si formando una triple
hlice, una larga fibra
que NO se enrolla sobre
si misma (como al reves
hacen las P. globulares).
La PF tiene unidos los
msculos y los enlazan a
los huesos.

ESTABILIDAD PROTENAS

ENLACES
COVALENTES:
enlaces peptdico, enlaces de
puentes disulfuro inter- e intramoleculares. Los primeros son
responsables de la estructura
primaria y los segundos sobre
todo de la terciaria

PUENTES DE HIDRGENO:
ms dbiles que los enlaces
covalentes,
pero
tan
numerosos que aportan de
forma
fundamental
a
la
estabilidad del II, III y IV nivel
estructural

ESTABILIDAD PROTENAS

INTERACCIONES
IONICAS: pueden ser de
atraccin u repulsin. Son
influenciadas por el pH del
medio; siendo esto por la
mayora acuoso, los grupos
ionizados son solvatados y
por ende sus interacciones
son a menudo menos
fuertes de lo pensado

INTERACCIONES HIDROFBICAS:
son
consecuencia
del
carcter
hidrofbico de algunos grupos R de
aminocidos y de la estructura del
agua. La protena tiende a plegarse
espontneamente de forma tal que
solo los grupos R hidrofilicos queden
a contacto con el agua y los grupos R
hidrofbicos se escondan en la
parte interna

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposiciones particularmente estables de aminocidos que
forman patrones estructurales repetitivos

Hlice y Hoja

La Hlice disposicin ms sencilla que

asume una cadena polipeptdica tomando
en cuenta la rigidez de sus enlaces
peptdicos. El giro de la hlice es
dextrgiro.

El esqueleto polipeptdico de la hlice se

encuentra
compactamente
enrollado
alrededor del eje imaginario longitudinal
de la molcula y los grupos R sobresalen
del esqueleto helicoidal.

Hoja
La conformacin organiza las cadenas polipeptdica en forma de hoja.
El esqueleto de la cadena se encuentra extendido en zigzag en lugar de
plegarse como hlice.
misma orientacin amino-carboxilo en el polipptido

La estabilidad es dada
por puentes de hidrgeno
entre
segmentos
adyacentes de cadena
polipeptdica
e
interacciones de van der
Waals entre las hojas.
Los grupos R sobresalen
de la estructura en zigzag
en direcciones opuestas.
En hojas densamente
empaquetadas los grupos
R son pequeos (Alanina,
Glicina)

ESTRUCTURA SECUNDARIA Hoja

Cadenas
polipeptdicas
paralelas
(misma
orientacin aminocarboxilo
en
el
polipptido)
o
antiparalelas.

Niveles de Estructura

Primaria

Secundaria

Terciaria

Enlace
Enlaces no Enlaces
covalente: covalentes:covalentes:
Peptdico.
Puentes de Enlaces
hidrgenos que
disulfuro.
involucran alEnlaces no
enlace peptdico covalentes:
-Puentes de
hidrgeno.
-Atracciones
electrostticas.
-Interacciones
hidrofbicas.

Cuaternaria

Supramoleculares

Enlace no Enlaces no
covalente: covalentes.
-Puentes de
hidrogeno entre
las cadenas
polipeptdicas.
-Atracciones
electrostticas
entre las cadenas
polipeptdicas.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Las protenas constituyen hasta el 50% del peso seco de los seres
vivos. La protenas tienen varias funciones:
TIPOS DE PROTEINAS

FUNCION

P. estructurales

colgeno, seda, queratina, microtbulos

P. reguladoras

insulina, hormonas de crecimiento

P. contrctiles

Actina, miosina

P. de transporte

Hemoglobina, mioglobina

P. de almacenamiento

Clara de huevo, protenas de las

semillas

P. de defensa (vertebrados)

Anticuerpos (inmunoglobulinas)

P. de membrana

Receptores, protenas de transporte de

membrana, antgenos

Toxinas

Toxina botulnica, toxina de la difteria

Enzimas

Amilasa, catalasa, etc.

DESNATURALIZACIN DE PROTENAS
Toda protenas empieza su existencia en un ribosoma como una
secuencia lineal de residuos aminocidos. Para alcanzar la
conformacin nativa el polipptido debe PLEGARSE durante y a
continuacin de la sntesis.
La perdida de estructura tridimensional que ocasiona tambin la
prdida de funcin se llama DESNATURALIZACIN de la protena

LA PERDIDA DE ESTRUCTURA
CONDUCE A LA PERDIDA DE
FUNCIN

Fuentes de
desnaturalizacin:
Calor, extremos de pH,
disolventes orgnicos, urea,
detergentes

Caractersticas cido-Base de los Aminocidos

Los grupos -COOH y -NH2 de los aminocidos son capaces
de ionizarse (al igual que los grupos-R cidos y bsicos de
los aminocidos). Como resultado de su capacidad de
ionizacin las siguientes reacciones de equilibrio inico
pueden ser escritas:
pK1
R-COOH <> R-COO + H+
cido

pK2
R-NH3+ <> R-NH2 + H+
Bsico

Las reacciones de equilibrio, segn lo escrito arriba,

demuestran que los aminocidos contienen por lo
menos dos grupos cidos dbiles. Sin embargo, el
grupo carboxilo es un cido ms fuerte que el grupo
amino.

A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo

no estar protonado y el grupo amino protonado. Un
aminocido con un grupo-R no ionizable sera
elctricamente neutro a este pH. Esta especie se
llama un zwitterion.

 Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos

carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminocidos se pueden
definir por la constante de disociacin, Ka o ms comnmente el logaritmo
negativo de Ka, la pKa.
La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga
presentes) de cualquier aminocido, pptido o protena, depender del pH
del ambiente acuoso circundante.
Cuando el pH de una solucin de aminocido o protenas cambia la carga
neta de los aminocidos tambin cambiar. Este fenmeno se puede
observar durante la titulacin de cualquier aminocido o protena. Cuando
la carga neta de un aminocido o de una protena es cero el pH ser
equivalente al punto isoelctrico: pi.

Punto isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga +
A pH bsico: prevalece la especie con carga
Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero.
(zwitterin)

pI = pK1 + pK2

para un aa neutro

Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del

aminocido es cero.

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