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ASPECTOS GENERALES DE LOS

AMINOCIDOS
Desde el punto de vista qumico, los aminocidos
(AA) son cidos orgnicos con un grupo
amino en posicin alfa. Segn esta definicin,
los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C) en
un aminocido son:
el grupo carboxilo
un grupo amino
un tomo de hidrgeno
una cadena lateral R, que es caracterstica de
cada AA

Grupo carboxilo
(disociado)

Aminocidos
Grupo amino
(protonado)

COO
H3N

C H
R

Cadena
lateral

Carbono

Propiedades fsicas

Son sustancias cristalinas, por lo general, solubles en agua y en


soluciones cidas o bsicas diluidas, muy poco solubles en
,alcohol e insolubles en ter.
Poseen un elevado punto de fusin que casi siempre sobrepasa los
200 - 300 C. con valores por encima de estas temperaturas los
aminocidos se descomponen.

Propiedades pticas de los


aminocidos.

Excepto la glicina, todos los aminocidos presentan actividad ptica,


son capaces de desviar el plano de vibracin de la luz polarizada. La
actividad ptica de los aminocidos se debe a que, al menos el
carbono alfa de estos compuestos (excepto la glicina) est sustituido
de forma asimtrica con 4 grupos qumicos diferentes.

Propiedades elctricas
Los aminocidos deben sus propiedades elctricas a la
presencia de grupos
disociables en su molcula: los grupos carboxilos y aminos:

Estos grupos pueden estar en su forma


disociada o no disociada, segn el pH del
medio en que se encuentre disuelto; debido
a ello estos compuestos pueden existir en
distintas formas inicas. La relacin entre la
disociacin de un grupo y el pH del medio
viene dada por la frmula de

Henderson-Hasselbach

Punto isoelctrico
Relacionado con el comportamiento elctrico
de los aminocidos (PI). EI punto isoelctrico
es el valor del pH al cual este presenta una
carga neta cero y no es atrada por ningn
polo si lo sometemos a un campo elctrico.
a) Neutro:
b) acido:
C) Basico:

Se puede inferir la carga elctrica neta


de un aminocido al comparar el pH
del medio con el valor de su PI.

Ejemplo

1. Calcule el punto isoelctrico de la Hidroxipropilina si


usted sabe que su pK1=1.92 y su pK2=9.73.
2.Cual ser la especie inica predominante de la
alanina a un valor de pH=8,5? 1escriba la estructura de
la especie, seale su carga neta y prediga su
comportamiento electroforetico

Electroforesis

Tcnica de separacin de molculas que consiste en someter bajo


la accin de un campo elctrico, a pH determinado, una mezcla
de varios aminocidos. En funcin de su carga, estos se separan
al desplazarse hacia polos distintos y con velocidades diferentes.

CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS

Aunque la mayora de los AA presentes en la Naturaleza se


encuentran formando parte de las protenas, hay algunos que
pueden desempear otras funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:
aminocidos proteicos
aminocidos no proteicos

AMINOCIDOS PROTEICOS

Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:


amincidos codificables o universales, que permanecen como tal
en las protenas

amincidos modificados o particulares, que son el resultado de


diversas modificaciones qumicas posteriores a la sntesis de protenas

AMINOCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES


Los AA proteicos codificables son 20:
1. Alanina (Ala, A)
2. Cistena (Cys, C)
3. Asprtico (Asp, D)
4. Glutmico (Glu, E)
5. Fenilalanina (Phe, F)
6. Glicina (Gly, G)
7. Histidina (His, H)
8. Isoleucina (Ile, I)
9. Lisina (Lys, K)
10.Leucina (Leu, L)
11.Metionina (Met, M)
12.Asparragina (Asn, N)
13.Prolina (Pro, P)
14.Glutamina (Gln, Q)
15.Arginina (Arg, R)
16.Serina (Ser, S)
17.Treonina (Thr, T)
18.Valina (Val, V)
19.Triptfano (Trp, W)
20.Tirosina (Tyr, Y)

De estos 20 AA, la mitad pueden ser


sintetizados por el hombre, pero el resto
no, y por lo tanto deben ser suministrados
en la dieta: son los AA esenciales.
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp,
Tyr, Thr, Cis, Met y Lys.
Adems, en recin nacidos el AA His es
esencial porque su organismo todava no
ha madurado lo suficiente como para
poder sintetizarlo.

Los AA proteicos se pueden clasificar en funcin de:


la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

la polaridad de la cadena lateral R

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS EN


FUNCIN DE LA NATURALEZA DE SU
CADENA LATERAL

Segn este criterio, se distinguen los


siguientes grupos:
1.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA
NO POLAR: En ellos la cadena lateral es
un hidrocarburo aliftico.
Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.
Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I

ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR


-

COO

COO
H3 N

C H
H

Glicina
Gly, G

H 3N

C H
CH3

Alanina
Ala, A

COO-

H3 N+

C H

CH
H 3C
CH3

Valina
Val, V

ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR


COOH3 N+

C H
CH2

Leucina
Leu, L

CH
H3 C
CH3

COOH3 N+

C H

CH
H3 C
CH2
CH3

Isoleucina
Ile, I

CARACTERISTICAS
Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral
(con excepcin de G)
Suelen ocupar el interior de las protenas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la protena debido al
efecto hidrofbico (micela proteica)
Reactividad qumica muy escasa

2.- ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE


(HIDROXIMINOACIDOS): Poseen un grupo alcohlico en su
cadena lateral.
Son la T y S.

Treonina, Thr, T

Serina, Ser, S

COOH3N

C H
CH2OH

Serina
Ser, S

COOH 3N +

C H

H C OH

Treonina
Thr, T

CH3

Hidroxiaminocidos

Hidroxiaminocidos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)
Forma enlaces glicosdicos con oligosacridos en ciertas
glicoprotenas
El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de
fosforilacin: importante modificacin postraduccional
que regula la actividad de muchas protenas

3.- NEUTROS AROMTICOS: La cadena lateral es un grupo


aromtico: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e
indol en el caso del W.
Estos AA, adems de formar parte de las protenas son precursores
de otras biomolculas de inters: hormonas tiroideas, pigmentos o
neurotransmisores.

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y

Triptfano, Trp, W

COO-

COO+

H3N

C H

H3N+

C H

H3N+

CH2

CH2

Fenilalanina
Phe, F

COOC H
CH2

Tirosina
Tyr, Y
OH

Aminocidos Neutros Aromticos

NH

Triptfano
Trp, W

Aminocidos Neutros aromticos


La presencia de sistemas aromticos hace que absorban
luz UV en torno a 280 nm; la absorcin UV de las protenas
se debe a su contenido en estos aminocidos
Fenilalanina y Triptfano son hidrofbicos

4.- AMINOCIDOS CON AZUFRE o TIOAMINOCIDOS:


Contienen azufre.
Son Cistena y Metionina
.

Tioaminocidos
COOH3N+

C H
CH2

Cistena
Cys, C

SH

COOH3 N+

C H
CH2
CH2
S
CH3

Metionina
Met, M

Tioaminocidos
Importante papel estructural de la cistena por la
posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro
residuo de cistena
La cistena participa en el centro activo de muchas
enzimas
La metionina es el aminocido iniciador de la sntesis
de protenas (codon AUG)

5.- AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxlicos)


Y SUS AMIDAS:
Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E).
Asprtico, Asp, D
Glutmico, Glu, E

Sus amidas correspondientes son la asparragina


(N) y la glutamina (Q).
Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q

Aminocidos dicarboxlicos y amidas


COO-

COOH3N+

H 3 N+

H3N+

COOC H

COOH3 N+

C H

C H

CH2

CH2

CH2

CH2

COO-

CONH2

CH2

CH2

COO-

CONH2

C H

c.Asprtico
Asp, P
NE

Asparragina
Asn, N
NE

c.Glutmico
Glu, E
NE

Glutamina
Gln, Q
NE

Aminocidos dicarboxlicos y sus amidas

Todos ellos son importantsimos intermediarios en el


metabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de
las serin enzimas (trada SHD)
Proveen a la protena de superficies aninicas que
sirven para fijar cationes (p.e., Ca++)

6.- AMINOACIDOS BSICOS: La cadena lateral contiene grupos


bsicos. El grupo bsico puede ser un grupo amino (K), un grupo
guanidino (R) o un grupo imidazol (H).
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H

COOH3 N+

COOH3N+

C H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3+

C H
CH2

Lisina
Lys, K

CH2
CH2
NH
+

H2N C

COO-

NH2

Aminocidos dibsicos

Arginina
Arg, R

H3N+

C H
CH2
NH+

HN

Histidina
His, H

Aminocidos dibsicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en
catlisis enzimtica (bases de Schiff)
Lisina es el aminocido que une determinadas coenzimas
a la estructura de la protena
Arginina es un importante intermediario en el ciclo de
la urea
Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,
debido al carcter nuclefilo del imidazol
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios
biolgicos por tener un pKa cercano al pH intracelular

7.- IMINOCIDOS: Tienen el grupo a-amino sustitudo por la propia


cadena lateral, formando un anillo pirrolidnico. Es el caso de la P.

Aminas secundarias (Iminocidos)

COO
NH2

Prolina
Pro, P
NE

Constituye una excepcin el AA prolina, con un anillo


pirrolidnico, que puede considerarse como un
-aminocido que est N-sustitudo por su propia cadena
lateral

Prolina
Importante papel estructural: su presencia dificulta
la formacin de estructura secundaria
Como tal o modificado por hidroxilacin (4-hidroxiprolina) es muy abundante en el colgeno

CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS SEGN LA


FUNCIN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL
Aminocidos apolares o hidrofbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminocidos polares sin carga elctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminocidos polares con carga elctrica:
- Aninicos (-): D, E
- Catinicos (+): K, R, H

Isomros pticos

En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono


a es asimtrico y por lo tanto, son pticamente activos. Esto
indica que existen dos enantimeros (ismeros pticos), uno
de la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son
invariablemente de la serie L.

Aminocidos: estereoisomera

CHO

COOH
H2N C H

HO C H

CH2OH

L-Alanina

L-Gliceraldehido

Aminocidos: estereoisomera

COO-

COO-

H C NH3+

H 3N C H
CH3

L-Alanina

D-Alanina

CH3

COO-

COO
+

H3 N C H

H3N C H

H C OH

H C CH3

CH3

CH2

L-Treonina

CH3
L-Isoleucina

PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS

La cistena (C) tiene gran importancia estructural en las protenas


porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar
un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la
protena. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se
obtiene el AA cistina, que est formado por dos cistenas
unidas por un puente disulfuro.

HC

CH2

SH

SH

N H
C CH2 S

HC

CH2

O C
H N

S CH2 C
C O

COO+

H3 N C H
CH2

Cistena

SH

COO+

H3N CH

COOH3N CH

CH2 S S CH2

Cistina

PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS

Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de


disociacin del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos
ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol,
guanidino, etc).

Equilibrios de ionizacin de los


grupos ionizables de un AA

Valores de pKa de los aminocidos

H 3N +

II

COOH

COO-

COO-

C H

H2 N C H

C H
CH3

H3N+

CH3

III

CH3

II
COO-

COOH
H3 N+

C H

III

H3N+

C H

H3N+

IV

COO-

COO-

C H

H2 N C H

CH2

CH2

CH2

CH2

COOH

COOH

COO-

COO-

Titulacin de aminocido neutro


14
12

III

10

pH

8
6

II

4
2

0
0

Base aadida (uu. arbitrarias)

Titulacin de aminocido dicarboxlico


14
12

IV

10

pH

III

6
4

II

0
0

Base aadida (uu. arbitrarias)

Titulacin de aminocido dibsico


14

IV

12

III

10

pH

8
6

II

4
2

0
0

Base aadida (uu. arbitrarias)

II

IV

COO-

COO-

COO-

C H

H2N C H

H2N C H

(CH2)4

(CH2)4

(CH2)4

NH3+

(CH2)4

NH3+

NH3+

NH2

COOH
H3 N+

III

C H

H3 N+

El comportamiento cido-base de los AA es el que va


a determinar las propiedades electrolticas de las
protenas, y de ellas dependen, en gran medida, sus
propiedades biolgicas. En el modelo de interaccin
protena-ligando, la carga elctrica de una y otro
juegan un papel fundamental. Por este motivo, la
funcin de las protenas es extraordinariamente
sensible al pH:
A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables
estarn protonados, y por lo tanto habr un gran
nmero de cargas positivas en la protena
A pH elevado, los grupos disociables no estarn
protonados, con lo cual habr mayor nmero de
cargas negativas

Los grupos cido-base dbiles presentan una


capacidad tamponadora mxima en la
zona prxima al pKa.
Hay que destacar el hecho de que estos
valores de pKa calculados para los AA en
disolucin pueden verse ligeramente
modificados en el entorno proteico.
Se observa que el nico grupo lateral con un
pKa prximo al pH fisiolgico es la cadena
lateral de la histidina. Por ello, las protenas
ricas en este AA se comportarn como
excelentes amortiguadores fisiolgicos.

Cambios en el pH se traducen en cambios en el nmero de cargas


de la protena, y estos cambios pueden inhibir la interaccin de la
protena con un ligando determinado. Por este motivo, muchas
protenas (enzimas, sobre todo) slo pueden funcionar en un
margen relativamente estrecho de pH. Aqu radica la importancia
del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio
interno del organismo

AMINOCIDOS PROTEICOS
MODIFICADOS
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a
las protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que
dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre
las modificaciones ms frecuentes destacan:
HIDROXILACIN: Ejemplos tpicos son la 4hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran
en proporcin importante en el colgeno. Estos AA se
incorporan a la protena como P o como K, y son
posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIN: El E, por carboxilacin post-sinttica
se convierte en cido g-carboxiglutmico.

4-hidroxiprolina
carboxiglutmico

5-hidroxilisina

Reacciones Quimicas
ADICIN DE IODO: En la tiroglobulina (una
protena del tiroides), la Tirosina sufre diversas
reacciones de iodacin y condensacin que
originan AA como la monoiodotirosina,
diiodotirosina, la triiodotirosina o la
liotirosina.

CONDENSACIN: La cistina es el resultado de


la unin de dos C por medio de un puente
disulfuro (-S-S-).

COO+

H3 N C H
CH2

Cistena

SH

COO+

H3N CH

COOH3N CH

CH2 S S CH2

Cistina

AMINOCIDOS NO
PROTEICOS
Se conocen ms de un centenar, sobre
todo en plantas superiores, aunque su
funcin no siempre es conocida. Se
pueden dividir en tres grupos:
1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el DGlu forman parte del peptidoglicano de la
pared celular de las bacterias. La
gramicidina S es un pptido con accin
antibitica que contiene D-Phe. En ciertos
pptidos opioides de anfibios y reptiles
tambin aparecen D-aminocidos.D-AlaDGluD-Phe

Aminocidos no proteicos: intermediarios metablicos


COO-

COO+

H3N C H

H3N C H

COO+

H3N C H

COO+

H3N C H

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2OH

CH2

CH2

SH

NH3+

NH
O C
NH2

Ornitina

Citrulina

Homocistena

Homoserina

2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS:


La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el
metabolismo de la eliminacin del nitrgeno y la creatina (un
derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energa
metablica.
Tambin pertenecen a este grupo la homoserina y la homocistena.

Aminocidos no proteicos: DOPA

COO+

H 3N C H

Catecolaminas

CH2

Hormonas
tiroideas
HO
OH

L-DOPA
(dihidroxifenilalanina)

Melanina

-Aminocidos

COOCH2

CH2
CH2

CH2
NH3

COO-

-Alanina

CH2
NH3+
GABA
-Aminobutirato

Modificaciones postraduccionales, 1
COO+

H 3N C H

H
HO C
H 2C

CH2

NH2+

HC COO-

4-hidroxiprolina

CH2
CH2
H C OH
CH2
NH3+

5-hidroxilisina

COO+

H 3N C H
CH2
HC COOCOO-

4-carboxiglutmico

PPTIDOS Y ENLACES PEPTDICOS

Diptidos
Oliopptidos
(Tetrapptido)
Polipptido

Todas las protenas son polipptidos de hay la


importancia del enlace peptdico

ENLACE PEPTDICO
Grupo amino terminal N-terminal

Grupo Carboxilo terminal


o C-terminal

Grupos ionizables en las cadenas


laterales
Polianfolitos

ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO


Puede considerarse un hbrido de dos formas

Son enlaces paralelos C-O; N-H, es decir no se produce un


giro alrededor del enlace C-N. Incluso cuando son coplanares
el grupo de atomos alrededor del enlace peptidico puede
darce en dos formas; Cis y Trans.

CADENA POLIPETDICA

El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la


forma trans. La configuracin Cis puede interferir con los
grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la
conformacin trans es mas estable.

ESTABILIDAD Y FORMACIN DEL ENLACE


PEPTIDICO
Inestabilidad termodinmica: Hidrlisis del enlace petidico
reaccin favorecida reaccin lenta.

Enzimas proteoliticas o proteasas: fragmentan de manera


especifica sitios de uniones peptidicas.
Acoplamiento de la reaccin sinttica con la hidrlisis de ATP

Cada protena est formada por bloques de construccin denominados


aminocidos. Los a.a son molculas anfoteras; es decir, pueden actuar como
cidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biolgicas importantes, adems
de su funcin primaria como componentes de las protenas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua.
Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares, cidos
y bases.
La mayora de los a.a contienen un C asimtrico y en consecuencia tienen
enantiomeros L y D. En las protenas solo se encuentran enantimeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las protenas gocen
de una gran versatilidad en cuanto a estructura.
Todas las protenas son polipptidos
Los polipptidos son polmeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos. El
orden de los a.a en el Polipptido se denomina secuencia de a.a. Los puentes
disulfuro, formados por la oxidacin de cistena, son elementos estructuras en
polipptidos y protenas.
El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans.
El enlace peptidico es metaestable. Las protenas se hidrolizan en solucin
acuosa cuando esta presente un catalizador.

SYSMEHFRWGKPV
-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)
SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
ACTH (Hormona corticotropa)
CYIQNCPLG

Oxitocina

CYFQNCPRG

Arginin-Vasopresina

CYFQNCPKG

Lisin-Vasopresina

Hormonas
peptdicas

TRH (Hormona liberadora de tirotropina)

NH2
O
O

NH

NH
O

CO
N

CH2
N
NH

Piroglutamil-histidil-prolinamida

ECA
DRVYHPFHL
Angiotensina I

RPPGFSPFR
KRPPGFSPFR

DRVYHPF
HL

Angiotensina II

Bradiquinina
Kalidina

Pptidos vasoactivos

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