PROTENAS

ORIGEN DE LAS PROTENAS

Cdigo gentico

Aminocido abreviatura codones

Ala
A
GCA GCC GCG GCU
Val
V
GUA GUC GUG GUU
Leu
L
CUA CUC CUG CUU UUA UUG
Ile
I
AUA AUC AUU
Ser
S
AGC AGU UCA UCC UCG UCU
Tre
T
ACA ACC
ACG ACU
Met
M
AUG

ADN

ARNm

5 AUG

Proteina

Met- Tre- Ser- Ile- Leu- Val- Ala

ATG ACA AGC ATA CTA GTA GCA 3

TAC TGT TCG TAT GAT CAT CGT 5

ACA AGC AUA CUA GUA GCA 3

AMINOACIDOS
-AMINOCIDOS

-AMINOACIDO

Ala

Va
l

Leu

Me
t

Ser

Fe
n

Tir

Tre

Asp
Glu

Gln

Arg

Li
s

His

Gli

Clasificacin de
aminocidos

1.Por la polaridad del grupo R:

-Polares
-Con carga: Asp,Glu, Lis, His,
Arg
-Sin carga : Ser, Tre, Cis,
Gln,Asn,
Tir, Gli
-Apolares: Ala,Val, Leu, Ile, Fen, Trp,Pro, Met
2. Esenciales : Val, Leu, Ile, Fen, Trp, Met, Tre,
Lis, His, Arg(Solo para nios)
No esenciales

Enlace peptdico

NIVELES DE ESTRUCTURACION
PROTEICA
Estructura primaria: Secuencia de
aminocidos
Estructura secundaria : Conformacin
tridimencional.
Helice

Hoja plegada
Estructura terciaria : Conformacin de la
cadena polipeptdica.
Estructura cuaternaria: Asociacin de
cadenas polipeptdicas.

Estructura primaria

Estructura secundaria

 -Helice

Hoja plegada -

Estructura terciaria

Domini
o

Estructura cuaternaria

Cadenas

Cadenas

Hemoglobina

Fuerzas implicadas en la estabilidad

de las protenas
Interacciones de Van der Waals :
interacciones dipolo-dipolo inducidos
entre tomos neutros de una protena.
Puentes hidrgeno: Interacciones
entre el hidrogeno unido al N, O, S con
otro tomo electronegativo.
Interacciones electrostticas
Interacciones hidrofbicas
Puentes disulfuro

 Ala- CH3.. CH3-Ala

C=O H-N
CH3
Val-CH
..CH3 -Ala
CH3
Asp- COO- NH3+ -Lis
Cis-S-S-Cis

Desnaturalizacin de
protenas

Modificacin de la estructura secundaria, terciaria,

cuaternaria, sin escisin de los enlaces peptdicos ,
se considera una desnaturalizacin.
En
protenas
biolgicamente
activas,
la
desnaturalizacin las convierten en inactivas ejm.
Enzimas.
En protenas alimenticias, las insolubiliza y pierden
algunas propiedades funcionales Ejm. Viscosidad.
En
determinados
casos,
es
favorable
la
desnaturalizacin. Ejm. Mejora la digestibilidad,
aumenta
sus
propiedades
espumantes
y
emulgentes.

Agentes desnaturalizantes
Temperatura
Presin hidrosttica

Fsicos

Fuerza de cizalla
Irradiaciones
pH
Solventes
orgnicos

Qumicos

Detergentes
Metales pesados
Sales

Efecto de la temperatura

La composicin aminoacdica, afecta la

estabilidad trmica de las protenas.
Las ms hidrofobicas son ms estables, ejm.
Protenas ricas en Val. Leu, Ile, Fen (Phe).
Altas temperaturas generan una
desnaturalizacin irreversible, de 40-80 C.
La alteracin de la estructura proteica, puede
ser reversible a temperatura ambiental.
El agua facilita la desnaturalizacin por el calor.
El tratamiento trmico de los alimentos
protenicos, pueden ir acompaados de efectos
benficos o negativos .

 La desnaturalizacin trae consigo los siguientes

efectos:
Desplegamiento de la cadena y ser ms fcil
atacado por las enzimas digestivas.
Los aminocidos asufrados y el Trp, se vuelven
biolgicamente ms disponibles, como ocurre
en el caso de la soya, trigo , maiz despues de
su calentamiento.
Inactivacin de varios factores antifisiolgicos,
como los inhibidores de tripsina, las
hemaglutininas , lectinas y otros, cuyo consumo
reduce la digestibilidad de las protenas.

 La inactivacin de algunas enzimas como

lipoxigenasas y proteasas que pueden
alterar o destruir los aminocidos esenciales
o generar olores desagradables ( rancidez).
Los tratamientos trmicos debe ser
moderados , pues altas temperaturas ,
puede generar muchas reacciones que
disminuye el valor nutricional como la
relacin de eficiencia proteica PER .
Se alteran las propiedades funcionales de
las protenas.

Efecto de la Presin
La mayora de las protenas sufre una
desnaturalizacin por efecto de la presin,
esto debido a que las protenas son
flexibles y compresibles.
Las protenas fibrosas son ms estables
que las globulares, frente a la presin.
La presin inducida por la presin es muy
reversible.
Las altas presiones , no daa los
aminocidos, no altera el color ni el aroma.

Efecto de las fuerzas de

cizalla
La fuerza mecnica intensa, generada por
la agitacin, el amasado, el batido,
provoca desnaturalizacin.
El cambio conformacional se debe a la
incorporacin de burbujas de aire y la
adsorcin de molculas proteicas en la
interface aire-lquido.
Las protenas globulares, son ms
sensibles al efecto de las fuerzas
mecnicas.

Efecto del pH
La mayora de las protenas son estables a
pH prximos a la neutralidad.
A valores de pH extremos, las fuertes
repulsiones
electrostticas
intermoleculares, causada por la elevada
carga neta, determinan el hinchamiento y
el desplegamiento de la molcula proteica.
El grado de desplegamiento es mayor a pH
extremos alcalinos que a pH cidos.
La desnaturalizacin inducida por el pH
puede ser reversible, sin embargo en
algunos casos a pH alcalinos se hidrolizan

Efecto de solventes
orgnicos
Afectan interacciones hidrofbicas
Ejercen efecto solubilizante en la
cadenas apolares, provocando
desplegamiento de la cadena.
Disminuye la constante dielctrica,
aumentando la atraccin
electrosttica, esto conduce a su
agregacin y precipite.

Efecto de los detergentes

El dodecil sulfato de sodio SDS, es un
potente
desnaturalizante
de
las
protenas, especialmente
de las
globulares.
El mecanismo , implica la unin del
detergente a la protena, esto a
concentraciones bajas del detergente.
En este caso , la desnaturalizacin es
irreversible, convirtiendo la estructura
globular en una varilla - helicoidal.

Efecto de las sales

Los iones interaccionan, con las protenas
va interacciones electrostticas,
neutralizando las cargas de las protenas
y como consecuencia su precipitacin.
Algunas sales al contrario las refuerzan,
como el Na2SO4 y el NaF
La estructura proteica se ve ms
influenciada por aniones que por
cationes.

 Las sales de sodio, NaCl, aumentan

la temperatura de desnaturalizacin,
en tanto que el NaSCN y NaClO4 la
disminuyen ( desestabilizantes).
Las sales estabilizadoras
promueven su hidratacin, mientras
que las desestabilizantes
disminuyen su hidratacin.

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS

PROTEINAS.
Las protenas tienen gran influencia sobre los
atributos sensoriales de los alimentos.
La funcionabilidad de las protenas alimenticias,
se define como aquellas propiedades fsicas y
qumicas que derivan del comportamiento de
las protenas en los sistemas alimenticios.
Entre las propiedades fsicas y qumicas que
gobiernan la funcionalidad de las protenas, se
incluye el tamao, la forma, la composicin y
secuencia de aminocidos, carga neta, grado de
flexibilidad, rigidez, niveles de estructuracin
superior.

Aspectos moleculares que determinan

las propiedades funcionales
A
Propiedades
hidrodinmic
as

Tamao,
forma y
flexibilidad
molecualar

B
Viscosidad,
Propiedades
gelificacin,
relacionadas
texturizacin
con la
elasticidad
superficie

Propiedades
qumicas y
topogrficas
de la
superficie de
las proteinas

Humectabilidad
dispersabilidad
solubilidad
espumantes
emulsificantes
fijacin de flavores

Funcin

Mecanismo

Alimento

Tipo de
proteinas

Solubilida
d

Hidrofilia

Bebidas

Suero lacteo

Viscosida
d

Fijacin de agua, tamao

Sopas,
postres,
aderezos

gelatina

Fijacin
de agua

Puente hidrgeno,
hidratacin inica

salchichas,
vizcochos,
pan

Proteinas de
msculo, del
huevo

gelificaci Atrapamiento de agua,

n
for- ma redes
tridimensionales

Carnes,
queso,
geles,
yogurt

Musculares, del
huevo y lacteas

Cohesin
y
adhesin

Interacciones
hidrofbicas, inicas ,
puente hidrgeno

Pastas,Carn
es,
salchichas,
horneados

Musculares, del
huevo,
lactosuero

Elasticida
d

Puentes S-S-,
hidrofbicas

Carnes,
panes

Musculares, de
cereales

H 2O

Hidratacin de protenas

H2
O

Gl
n
Asn

H2
O
Se
r
Tre

H2
O

Tir

La capacidad de hidratacin de una protena, esta por

tanto relacionada en parte con su composicin
aminocidica.
El agua presente en la monocapa, se asocia con los
grupos inicos, no se congela, no participa como
disolvente en reacciones qumicas, se denomina agua
ligada.

HIDRATACIO
N

Protena

agu
a

Dispersabilidad
Humectabilidad
Hinchamiento
Solubilidad
Viscosidad
Gelificacin
Coagulacin
Emulsin
Formacin de
espuma

Capacidad de hidratacin de restos de aminocidos

Resto de aminocido

Hidratacin ( mol agua/ mol de

resto

POLARES
Asn, Gln,

Pro

Ser, Tre

Asp, Glu ( no ionizado)

Arg, Lis ( no ionizado)

3 y 4 respectivamente

Tir

IONICOS
Asp - , Glu- , Tir -

6, 7, 7 respectivamente

Arg+, His+ , Lis+

3, 4, 4 respectivamente

APOLARES
Ala, Gli, Val, Ile, Leu, Met

Fen

HIDRATACION Y ACTIVIDAD
DEL
AGUA
Formacin de a
w

:
Monocapa

0,05-0,3

Multicapa

0,3 0,7

Agua
hidrodinmica

mayor 0,9

FACTORES AMBIENTALES QUE INFLUENCIAN LA

FIJACIN DE AGUA DE LAS PROTEINAS
pH
Concentracin de
sales
Temperatura

EFECTO DEL pH EN LA HIDRATACIN DE

PROTENA DE SOYA
pH

g H2O / 100 g
protena

4,5 ( cerca del pI)

168

7,0 ( producto comercial)

253

7,0 ( protena liofilizada)

720

HIDRATACION DE ALGUNAS PROTENAS

PROTENA

PROTENA

gH2O/100g
protena
aw= 0,92

gH2O/100
g
protena
aw= 0,92
Colgeno

45

Albmina del suero

32

Casena

40

Hemoglobina

37

Lactoglobulina

32

Mioglobina

42

Ovoalbmina

30

Protena de soya

33

Propiedades interfaciales de las

protenas
Los principios fundamentales
de formacin y
estabilidad de emulsiones y espumas depende de las
propiedades interfaciales de las protenas.
Las protenas son molculas que pueden migrar a la
interfase aire-agua o grasa-agua desde la fase lquida.
Cuando se establece el equilibrio, la concentracin de
protenas es mayor en la interfase que en la fase
acuosa.
Forman una pelcula muy visco elstica en la interfase.
Los factores conformacionales son determinantes en la
actividad de superficie de las protenas, no tanto la
relacin restos hidrofbicos/ restos hidroflicos.

 En la interfase las cadenas polipeptdicas

asumen una o ms de las tres
configuraciones siguientes: bucles
interfas
e

trenes
cola

La formacin de estos bucles y colas, se

favorece con el incremento de la
concentracin proteica

 Las protenas con actividad de superficie,

deben de tener las siguientes propiedades:
1.Adsorberse rpidamente en la interfase
2.Desplegarse y reorientarse fcilmente
en la interfase
3. Capacidad de interaccionar con
molculas vecinas y formar una pelcula
viscoelstica fuerte, despus de situarse
y orientarse en la interfase.

Emulsificacin
Por sus propiedades de superficie, las protenas se
adsorben en la interfase grasa-agua, donde ocurre
un cambio de configuracin, generando una
emulsin.
Si la concentracin de protena es elevada, pueden
darse fenmenos de adsorcin en multicapa; pero
las sucesivas capas van estando ms dbilmente
adsorbidas, cuanto ms alejadas estn de la
interfase.
Las protenas pueden adsorberse tambin sobre una
capa adsorbida de un surfactante que las desplace,
especialmente si la monocapa esta constituida por
fosfolpidos, esto da mayor estabilidad a una
emulsin.

 Sin embargo la estabilidad puede estar

influida
por la cantidad de protena
adsorbida en la intefase.
Cuanto ms ricas en grasa sean las
emulsiones y ms pequeas las gotas ,
ms protena necesita para recubrir
adecuadamente su rea interfacial y
estabilizarse.
Estabilidad
Las propiedades
emulsificantes
de las
de la emulsin
, capacidad
protenas se
pueden
medir
emulgente,
carga
proteica,
indicepor
de varios
mtodos:emulgente (ECI).
actividad

CAPACIDAD EMULGENTE DE VARIAS

Protena
Protena
PROTEINAS ml aceite/
100 mg
protena

ml aceite/
100 mg
protena

Albmina de
huevo

100

Harina de
ajonjoli

9.8

caseinatos

40-100

Gluten del trigo

13.9

lactoalbmina

79.5

Harina de
pescado

10.8

FACTORES
QUE9.7
INFLUYEN EN
EL PROCESOS DE
Harina de
Harina de soya 12
EMULSION
cacahuate

Las propiedades de emulsin estabilizadas

por las protenas, se ven afectados por
diversos
factores:
pH,
fuerza
inica,
temperatura,
presencia
de
agentes
tensoactivos de bajo peso molecular,
azucares, volumen de la fase oleosa, tipo de

Propiedades espumantes
Las espumas estn formadas por una fase
continua acuosa y una fase dispersa gaseosa
(aire).
En la mayor parte de productos espumados
(helados, merengues , tortas etc.), los
principales agentes que permiten la formacin
de espuma y la estabilizan son las protenas.
Esta propiedad de las protenas deriva de su
capacidad de formar una pelcula delgada y
tenaz, en la superficie gas- lquido, que permite
la incorporacin y estabilidad de mltiples
burbujas de gas.

 Las propiedades moleculares de las

protenas que afectan al
comportamiento como espumante,
son : la flexibilidad molecular,
densidad y distribucin de la carga y
la hidrofobia .
Para estabilizar una interfase aireagua la protena debe de adsorberse
rpidamente a la superficie recin
creada y disminuir fuerte e
inmediatamente la tensin

 El que una protena exhiba una buena

capacidad espumante, no necesariamente
significa
que
sea
una
buena
estabilizadora de espuma.
Volumen de gas
incorporado

FP=

Volumen de
lquido

x 100

El poder espumante ( FP) , determina la

capacidad de expansin de espuma y puede
aumentar con la concentracin de la protena.

POTENCIA ESPUMANTE COMPARADA DE

DISOLUCIONES PROTEICAS
Proteina

Potencia espumante al 0,5 %

de concentracin proteica
( pH =8)

Seroalbmina bovina

280%

Refinado de protenas del

lactosuero

600%

Albmina de huevo

240%

Plasma bovino

260%

- lactoglobulina

480%

Protena de soya ( hidrolizada

enzimticamente)

500%

Gelatina (corteza de cerdo

procesado cido)

760%

Factores que influyen en la formacin y

estabilidad de la espuma
FACTOR
pH
Sales

Azcares

CONDICIN
cerca al pI

EFECTO
Mayor espuma y estabilidad

Lejos del pI

Mayor espuma y menos estable

Mayor [NaCl]

Mayor espuma y estabilidad

Menor [NaCl]

Menor espuma y estabilidad

Ca y Mg [0,02- 0,4
M]

Mayor espuma y estabilidad

Sacarosa, lactosa

Menor espuma y mayor

estabilidad
Mayor viscosidad

Lpidos

fosfolpidos

Impide formacin de espuma

[Protena]

Mayor
concentracin

Espuma resistente

Hidrlisis
enzimtic

limitada

Mejora la capacidad enzimtica

Gelificacin
La gelificacin proteica consiste en la
transformacin de una protena del estado
de sol a gel, facilitada por el calor,
enzimas
divalentes .
Val, Pro, Leu,o cationes
Protena (nativa)
Fen, Trp

Calor, pH
Proteina desnaturalizada
(pro-gel)
-Interacciones proteina
-proteina
-T ambiente o refrigeracin
Red tridimensional GEL

 El mecanismo de gelificacin esta

controlado por el equilibrio entre
las
interacciones protena protena
y
protena agua.
Los geles translucidos formados por
puentes hidrgeno, retienen ms agua que
los geles tipo coagulo.
-Tamao dede
la gelificacin:
molcula proteica ( > 23000)
Factores
-Intensidad de fuerzas hidrfobas, hidrfilas y
covalentes ( dependientes del pH).
-Concentracin de la protena
-pH ( 7-9)
- Ca 2+ , Mg 2+

CONCENTRACION PROTEICA MINIMA

PROTEINA

CONCENTRACION PROTEICA
MINIMA
(LCE)

SOYA

8%

OVOALBUMIN 3 %
A
GELATINA

0,6 %

CAMBIOS FISICOS, QUIMICOS Y NUTRICIONALES

EN PROTEINAS DURANTE EL PROCESAMIENTO.
1. Efecto del tratamiento
trmico moderado.
Desnaturalizacin
Aumenta la
digestibilidad
-. Inactiva inhibidores de
proteasa
-. Insolubiliza
Inactiva

2. Efecto de la extraccin y
fraccionamiento.
-Perdida
de
algunas
proteinas del extracto
bruto.
Alteracin
de
la
composicin aminoacdica.

3. Alteracin qumica de los aminocidos

Debido a tratamientos trmicos elevados, los aminocidos de
las proteinas , pueden sufrir cambios , que son irreversibles
generando aminocidos txicos.
Reaccin
Condici Aminocido
Efecto
n
afectado
Racemizacin

pH
Asp, Ser,Ala,
alcalino Glu, Fen, Asn,
Hidrlisis Tre
cida

L-aminocido
D- aminocido
-Baja digestibilidad

Pirlisis

Mayor a Trp, Glu,

200C
Gli,Tre, Ala , Lis

Mutagnico
(imidazol-quinoleinas
IQ)

Entrecruzamie pH
nto de
alcalino
proteinas

Lis, Asp, Glu,

Asn, Gln

Formacin de
enlaces :
isopeptdicos, -S-S

Formacin de
nuevos
aminocidos

Ser, Lis, (Cis)2 ,

Arg

Lisinoalanina LAL,
lantionina,ornitinoala
nina

pH
alcalino

SISTEMAS PROTEICAS ORGANIZADOS

PROTEINAS CARNICAS
El 70 % del peso seco del msculo corresponde
a protenas
ANALISIS PROXIMAL DE LA MAYORIA DE LAS
CARNES

COMPONENTES

Agua

70

Protenas

20

Grasas

Sustancias nitrogenadas no
proteicas

1,5

Carbohidratos y sustancias no
nitrogenadas

1,5

Sales inorgnicas

0,7

CLASIFICACI
N

Proteinas
contractiles o
miofibrilares
Protenas
sarcoplsmic
as o solubles
Protenas
del estroma
o insolubles

- miosina, actina, tropomiosina, troponina y

actinina
-Fraccin ms abundante ( 50%)
-Soluble en soluciones salinas
concentradas
-globulinas, albminas, varias enzimas
(catepsinas, creatina kinasa), mioglobina
-Son buenos emulsificantes, retienen buena
cantidad de agua, capacidad de coagular,
propiedad de gelificacin
-Colgeno
- Conforma el tejido conectivo

Actina y Miosina

Actomiosina:
Es la forma principal de
la actina y miosina en el
msculo post morten,
debido a que se agota el
ATP durante el
metabolismo post
mortem

Tropomiosina y troponina:
La tropomiosina se fija a los
filamentos de Actina F.
La tropomiosina y la troponina se
combinan en un complejo que
regula las interacciones de
miosina con el filamento delgado
(Actina F)
La troponina tiene 3 subunidades

COLAGENO
-Es un factor de la dureza de la carne, por ser
insoluble.
-Cuando se hidroliza se produce el ablandamiento
de la carne, especialmente por accin de la
bromelina y la papaina.
-La colagenasa proveniente de microorganismos
como el Clostridium histolyticum, tiene un potencial
de ablandamiento , ya que acta sobre el colgeno.
-La gelatina que se obtiene del colgeno del tejido
conectivo, se extrae a 80 o C y a pH cido, en la
que desaparece la triple colgeno por la ruptura de
enlaces intermolecularse y se producen cadenas
menos estructuradas, que corresponden a la

Rigor mortis
-El sacrificio de un animal
interrumpe de
inmediato el aporte de O2 y detiene
la ruta
aerbica de produccin de ATP .
-En estas condiciones se genera cido lactico, que
conduce al descenso del pH.
-El agotamiento del ATP se relaciona tambien con
el fallo del sistema regulador de la concentracin
de Ca2+ , esto induce la contraccin de las fibras
musculares y el consumo de ATP.
-La falta de ATP no permite disociar el complejo
actina-miosina
y
el
msculo
pierde
su
extensibilidad natural, fenmeno conocido como
post mortem o rigor mortis.

Cambios post morten de la dureza.

-La presencia de cido lctico, puede
provocar
la
desnaturalizacin
de
las
protenas,
si la temperatura es todava
elevada, asi la carne disminuye la capacidad
de retencin de agua (pH 5), hacindose ms
dura.
-Transcurrido un tiempo (24-72 hr) despus
del rigor mortis se produce un descenso de la
dureza , esto debido a la accin de proteasas
musculares y otras enzimas , degradando
parcialmente la actina , miosina, troponina T

Actividad de proteasas posterior al rigor

mortis
Proteasas
pH de
Protena afectada
acidas
mxima
actividad
Catepsina B 5,2
Catepsina D 4

Actina y miosina
Actina y miosina

Catepsina L

Actina, actinina, troponina

T y troponina I

4,2

PROTEINAS LACTEAS
Estas se agrupan en dos grandes fracciones:
caseinas y proteinas del suero.
Las caseinas se definen como las
fosfoproteinas que precipitan a pH 4,6 y
20C, representa alrededor del 80% del
contenido proteico total de la leche.
Casen
a

...Ca2+
PO42-

Concentracion de proteinas en la leche

Casena

g/K

Seroproteinas

g/ K

s1 casena

10

30,6

-lactoalbmina

1,2

3,7

s2 casena

2,6

-lactoalbmina
+

3,2

9,8

-casena

10,1

seroalbmina

0,4

1,2

K - casena

3,3

10,1

inmunoglobulina

0,7

2,1

total

26

79,5

Peptonas,
proteasas

0,8

2,4

total

6,3

19,3

Protenas de
la membrana
del globulo
graso

0,4

30,8

1,2

Micelas de Caseina: Esta constituida por

submicelas formadas por molculas s1,
, k caseinas.

En la superficie de las submicelas, se tiene

regiones hidrfilas, ricas en carbohidratos y
otras ricas en fosfato, esta regin esta
constituida por la k-caseina, mientras que
la regin hidrfobo esta dado por la alfa y
beta casena,
Esta forma de agrupamiento de las
casenas le da solubilidad y mantenerse
como coloide.
Las molculas de agua retenidas por los
puntos hidrfilos de k-caseina, participan
en el equilibrio de las micelas y la
estructura se convertir en una densa

Coagulacion de la leche
N

K-caseina
Fen
Me
t 106 105

Quimosi
na

Ca

148

C 169

2+

10
14
6
Macroppti 8
do soluble y
cido

COAGULACI
ON

Protenas del suero de la leche

Mientras no sean desnaturalizadas por calor,
estas proteinas no precipitan en sus puntos
isoelectricos.
Pueden precipitar por adicin de polielectrolitos
como el CMC, o una combinacin de estas con
ajuste de pH.
Cuando se calienta
la leche
parte de las
protenas del suero como la - lactoglobulina , se
desnaturalizan y forman complejos con la kcaseina, disminuyendo su capacidad para fijar
calcio y ser atacada por el cuajo, por tanto la
leche
precalentada
no es buena
para la
elaboracin del queso.
Si se calienta por encima de la temperatura de

Protenas de cereales
Las proteinas de los cereales por el
grado de su solubilidad en diferentes
solventes, pueden clasificarse como:
Protenas
Solubilidad
albminas
Globulinas

en:
agua
NaCl

Proteinas del trigo

Constituyen aproximadamente el 12 % de la
harina, de las cuales 80 % son proteinas del
gluten.
Gliadinas.
Su cantidad
difiere con las
diferentes variedades de trigo .
Su conformacin se estabiliza por enlaces
disulfuro intramoleculares.
Al
hidratarse forma una masa viscosa,
extensible, fluida pero poco elastica.
Son los responsables de la expansin de la
masa durante la elaboracin del pan.
Cuando existe
un exceso de gliadinas en
relacin con las gluteninas, el gluten se vuelve
debil, permeable y no retiene el CO2, entonces la
masa en lugar de esponjarse colapsa

Gluteninas
Presentan mayor nmero de enlaces
disulfuro,
aproximadamente 50 por
molcula, que le confiere
gran
estabilidad y permite
su asociacin
intermolecular.
Al hidratarse forma una masa muy
tenaz, elstica y cohesiva.
Para la elaboracin de
pan
esta
protena
debe estar en
proporcin
adecuada, en exceso confiere a la masa
una fuerte cohesividad , que inhibe la

 Durante el amasado, manual o mecnico, las

gluteninas y gliadinas se desnaturalizan y establecen
uniones disulfuro, fuerzas hidrfobas e hidrfilas.
Como resultado se forma una red elstica y cohesiva
necesaria para el esponjamiento, ocasionada por la
presin del CO2.
En la prctica es comn el uso de agentes oxidantes
(perxidos , bromatos , persulfatos,
cido
dehidroascorbico)
y reductores ( sulfitos, cisteina)
.para regular la cantidad de enlaces disulfuro, que son
los responsables de la propiedades reolgicas de la
masa

ENZIMAS
Estas proteinas de funcin cataltica , tiene singular importancia
en la ciencia de los alimentos.
Las enzimas modifican favorable o desfavorablemente las
propiedades fsicas y qumicas de los alimentos.
ENZIMAS

Colo
r

Polifenoloxidas
a
-Lipooxigenasa

Textur
a

pectinestera
sa
-celulasa
-proteasa
-amilasa

flavor

Lipooxigena
sa

Calidad
nutricion
al

Polifenoloxidas
a
-lipooxigenasa

Eliminacin enzimtica de compuestos

no deseables
ENZIMA
COMPUESTOS NO
DESEADOS
Acido ftico
Perxido de hidrgeno
Pptidos amargos

Fitasa
Catalasa
Pepsina,
quimotripsina
Enzimas
en de
elaboracin
Proteasas que intervienen
Inhibidores
proteasa de
productos
lacteos
ENZIMA
FUNCION
Quimosina

Coagulacin de la leche

- galactosidasa

Elimina lactosa

Proteasa fngica

Mejora el flavor, disminuye el

tiempo de maduracin de queso

Lipasa

Hidroliza las grasas y mejora el flavor de

los quesos

ENZIMAS ENDOGENAS

DE ALGUNOS ALIMENTOS

ENZIMA

ALIMENTO

ACCION

Efecto

Amilasa

Malta
germinada

Convierte el almidn
en azcares
fermentables

Activa la
fermentacin por
levaduras

papa

Convierte el almidn
en azcares

Aumento de
azcares y
dulzura

Catepsina

carne

Degradacin parcial
de las protenas
musculares

Ablandamiento
de carnes

Proteasa

Harina de
trigo

Degrada el gluten

Disminucin del
volumen de pan,
se puede
inactivar con
bromatos

Produce esteres de
olor agradable
durante la
maduracin

Determina las
condiciones de
cosecha

Estearasa

frutas