ZIMAS: CONCEPTO Y FUNCI

Martha Catalina Daniel Mora

Programa Qumica
Facultad de Ciencias
Bsicas
Universidad
delBarranquilla.
Atlntico
Septiembre
1 de 2016.
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CONCEPTOS PREVIOS

Toda reaccin en un instante dado posee energa suficiente

como para alcanzar un estado activado llamado estado de
transicin, en el que es muy fcil que se rompan o se
formen uno o ms enlaces qumicos para formar los
La diferencia entre la
productos P.
Acelerar reacciones:
energa
de
los
reactivos y la del
Incremento
estado de temperatura
transicin
recibe
nombre de
Uso deelcatalizadores.
energa libre de
activacin

conceptodefinicion.de/catalizadores-negativos-o-inhibidores/

ENZIMAS
Lasenzimas
sonmolculasde
naturaleza proteica que
catalizan reacciones
qumicas

Una enzima hace que una reaccin

qumica que es energticamente
posible pero que transcurre a
unavelocidad muy baja, sea
cinticamente favorable, es decir,
transcurra a mayor velocidad que

ENZIMAS
Catalasa

La gran diversidad de
enzimas existentes
catalizan alrededor de
4000 reacciones
diferentes.

Un proceso
termodinmicamente
favorable no pasa a ser ms
favorable por la presencia de
un catalizador, ni ste hace
tampoco que un proceso
desfavorable pase a ser
favorable. Simplemente se
alcanza ms rpidamente4el

TRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIV

Un
catalizador verdadero
Aminocidos
La estructura
terciaria
aunque
participa en
el
catalticos
de lasde
molculas
proceso
reaccin permite
No se
que el
bolsillo
modifica
por
esta. se ajuste
de
unin
al sustrato deaumentan
manera
Aminocidos
Los catalizadores
la
estrecha,
lo cual
explica
velocidad
de
los
procesos,
EL SITIO ACTIVO
ES EL SITIO
la
extraordinaria
pero No
afectan
la posicin
UNIN
DEL
SUSTRATO
A la
LA
especificidad
de
del equilibrio
deSE
la LLEVA
reaccin.
ENZIMA
Y
DONDE
catlisis enzimtica.A
CABO LA CATALISIS
El centro activo es una cavidad
existente en la superficie del
enzima
que
est
forrada
interiormente por una serie de
restos de aminocidos

ACTERSTICAS GENERALES DE LAS ENZIM

CINTICA ENZIMTICA: EL COMPLEJO ENZIMASUSTRATO

Leonor Michaelis

Maud Menten

Reaccin irreversible:

MODELO DE
v= k[S]
MICHAELIS Y
MENTEN

NO
CORRESPONDIA
A LO
La derivacin de la ecuacin se basaENCONTRADO
en:
La concentracin de S es mayor EXPERIMENTALM
que la
ENTE
concentracin de E.
La concentracin de Producto al inicio de la
reaccin es insignificante.
El paso limitante de la velocidad es la
transformacin de ES a E+P.

CINTICA ENZIMTICA: EL COMPLEJO ENZIMASUSTRATO

La hiptesis del complejo enzima-sustrato explica de

modo satisfactorio el efecto de saturacin del
enzima por el sustrato observado en los estudios de
cintica enzimtica: cuando la concentracin de
sustrato
es muy
superior
a la concentracin
del
La
enzima,
una vez
liberado,
puede combinarse
enzima
el medio
de reaccin,
todospara
los centros
con
una en
nueva
molcula
de sustrato
formar
activos
de las
molculas
de enzima se cerrndose
hallan
un
nuevo
complejo
enzima-sustrato
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ocupados
un momento
dado por molculas de
as
el cicloen
cataltico
del enzima.

TLISIS ENZIMTICA: MECANISMOS.

La energa de fijacin no se
limita
a
producir
una
estabilizacin del complejo
enzima-sustrato, sino que
constituye la principal fuente
de energa libre que los
enzimas utilizan para rebajar la
barrera
de
energa
de
activacin y con ello aumentar
la velocidad
de la
reaccin de
La enzima fija a las molculas
reaccionantes
(sustratos)
catalizada.
manera que queden muy prximas
entre s sobre el centro
activo y a su vez prximos a eventuales grupos catalticos del la
enzima.
propia
La enzima
fija a las molculas reaccionantes de manera que
quedan no slo prximas entre s, sino orientadas en la relacin
geomtrica ms favorable para que la reaccin tenga lugar.
Las colisiones al azar de molculas reaccionantes en el medio de
reaccin son extremadamente improbables.
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TLISIS ENZIMTICA: MECANISMOS.

La combinacin de los factores de proximidad y
orientacin favorable de los sustratos sobre el centro
activo explica por s misma los incrementos de velocidad
observados
en
algunas
reacciones
catalizadas
enzimticamente.

Modelo cerradura-llave

Un
enzima
que
fuese
exactamente
complementario con su sustrato sera con
toda probabilidad un psimo enzima, puesto
que estabilizara al sustrato en lugar de
inducir su transformacin.

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TLISIS ENZIMTICA: MECANISMOS.

Modelo del ajuste inducido

Las enzimas no son

exactamente
complementarios con sus
sustratos sino ms bien
con las especies del
estado de transicin, es
decir, las interacciones
dbiles que se forman
UNA MANO Y UN GUANTE
entre el enzima y su
sustrato son ptimas en el
estado de transicin.

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FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA.
EFECTO DEL pH.

En la mayor parte de
los casos el pH
ptimo est prximo
a la neutralidad, en
consonancia con el
pH intracelular.

El sitio activo de la enzima esta frecuentemente

compuesto de grupos ionizables que deben estar
en la forma inica adecuada para mantener la
conformacin, unir los sustratos o catalizar la
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reaccin.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA.

EFECTO DE LA TEMPERATURA.

Temperatura crtica

A medida que aumenta la temperatura por lo

general aumenta la actividad cataltica dentro
del margen de estabilidad de la enzima
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NHIBICIN ENZIMATICA

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NHIBICIN ENZIMATICA

INHIBICIN IRREVERSIBLE.

INHIBICIN REVERSIBLE

Algunos inhibidores se
combinan de modo
permanente con el enzima
unindose covalentemente a
algn grupo funcional esencial
para la catlisis con lo que el
enzima queda inactivado
irreversiblemente.
Los inhibidores reversibles se
combinan transitoriamente
con el enzima, de manera
parecida a como lo hacen los
propios sustratos

Inhibicin competitiva
Inhibicin
incompetitiva
Inhibicin
no competitiva.
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NHIBICIN ENZIMATICA
INHIBICIN REVERSIBLE
INHIBICIN
COMPETITIVA.

INHIBICIN
INCOMPETITIV
A.

INHIBICIN NO
COMPETITIVA

inhibidor
con
La El
unin
con forma
el inhibidor
produce
doslibre un
formas
el enzima
inactivas:
los complejos
complejo
enzima- EI y
ESI, ninguna
de las
inhibidor
de cuales
puede caractersticas
descomponerse para
dar lugar a los productos y al
cinticas anlogas a
enzima libre:
El inhibidor se coloca
prximo al centro activo
situado de tal manera
que impide fsicamente
la
salida
de
los

las del complejo

enzima-sustrato.

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BIBLIOGRAFA

MATHEWS, C. K.; VAN HOLDE, K. E.; AHERN, K.

G. BIOQUMICA. PEARSON EDUCACIN, S. A.,
Madrid, 2002. pag 403-434.

L. FRANCO VERA. ENZIMAS: QU SON Y PARA

QU SIRVEN?. Rev.R.Acad.Cienc.Exact.Fs.Nat.
(Esp) Vol. 101, N. 2, pp 399-417, 2007 VIII
Programa de Promocin de la Cultura Cientfica
y Tecnolgica.

Pdf. LAS ENZIMAS. Disponible en:

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/
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Pdf. TEMA 8: ENZIMAS II. Disponible en:

http://www.uhu.es/08007/documentos%20de%20t
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