Profesor Pedro Casullo

Protenas Del griego:

proteios: de importancia
primordial, lo primero

Las proteinas son sustancias

de gran importancia
biolgica que constituyen los
seres vivos cumpliendo
diversas funciones.

Entre las ms importantes:

Forman la mayor parte del tejido
estructural.
Como enzimas, catalizan las reacciones
bioqumicas.
Como hormonas, regulan los procesos
metablicos.
Cmo anticuerpos anulan los efectos de las
sustancias que puedan atacar al organismo.

Adems son molculas

especficas, caracterstica
que determina la identidad
biolgica de los distintos
organismos, a travs de la
transcripcin del ADN. De
manera que se puede decir
que cada ser vivo "es como
es" por las protenas que
tiene.

A mi solo me
interesan las
proteinas que tiene
la leche y los
ratones

Desde el punto de vista qumico, las proteinas

son sustancias constitudas principalmente por
C, H, O, y N.
Tambin pueden tener
azufre y fsforo.
Son macromolculas, de
alta masa molar molecular,
cuyas unidades de
construccin son los aaminocidos

Estructura de un aminocido

Los aminocidos se
caracterizan por tener
un grupo carboxilo, y
un grupo amino en el
carbono adyacente al
grupo carboxilo
(carbono ).
Todos los aminocidos
difieren en el radical

carboxilo

COOH

amin
o
2

H N

AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Aminocidos esenciales: Son los que no puede
sintetizar un organismo, por lo tanto deben
ser ingeridos directamente en la dieta.
Aminocidos no esenciales: El organismo
puede sintetizarlos a partir de otros
aminocidos u otras biomolculas.
Algunos aminocidos pueden ser esenciales
para los nios y no para el hombre adulto, o
ser esenciales para algunas especies y no
para otras.

Aminocidos esenciales para el ser humano

Esenciales

No esenciales

Histidina

Arginina

Isoleucina

Glicina

Leucina

Alanina

Lisina

cido asprtico

Metionina

Cistena

Fenilalanina

Cistina

Treonina

cido glutmico

Triptofano

Hidroxiprolina

Valina

Prolina
Serina
Tirosina

Muchas de las propiedades que

presentan las proteinas se derivan de
las propiedades cido base de los
aminocidos.
Estos son sustancias anfteras, es
decir que pueden comportarse como
cidos o como bases, ya que el grupo
carboxilo tiene carcter cido y el
amino carcter bsico

EN MEDIO CIDO:
H
+
In doble
(zwitteri
n)

H+
Catin

El in doble acept un hidrogenin (protn) que

neutraliza la carga negativa del grupo carboxilo, y la
especie se convierte en un catin. En solucin acuosa,
sometido a un campo elctrico, esta forma catinica
migrar hacia el ctodo (electrodo negativo).

EN MEDIO BSICO:
H

+
In doble
(zwitteri
n)

+ H2O

+ OH-

anin

El aminocido acta como un cido de Bronsted,

cediendo un hidrogenin (protn) al oxhidrilo,
para dar lugar a la forma aninica. Esta, en
solucin acuosa, sometida a un campo elctrico,
migrar hacia el nodo (eletrodo positivo).

PUNTO ISOELCTRICO
Es el valor de pH para el cul el aminocido no
migra hacia el ctodo ni hacia el nodo, por
encontrarse en la forma de in doble, en
equilibrio con la forma neutra del aminocido
H
H

Los aminocidos se unen entre s mediante una

unin que recibe el nombre de enlace peptdico.
Este enlace resulta de la formacin de un grupo
amida entre el grupo carboxilo de un aminocido y
el grupo alfa-amino de otro.

+
Enlace
Peptdico

El conjunto de dos aminocidos unidos por un enlace

peptdico recibe el nombre de dipptido, si se trata
de tres aminocidos unidos por enlaces peptdicos,
tripptido, y as sucesivamente.
Se les llama oligopptidos cuando estn formados
por la unin de menos de 10 aminocidos, y
polipptidos cuando son hasta 50.
Por encima de 50 se habla de proteinas, aunque a
veces se les llama proteinas aunque tengan menos,
dependiendo de su importancia biolgica.

En los pptidos existe un extremo N terminal

(que tiene el grupo amino libre) y un C terminal
(que tiene el grupo carboxilo libre).
Por convenio, el extremo amino se considera como
el comienzo de la cadena peptdica.

La oxitocina fue el primer pptido del que se

determin la secuencia de amincidos que lo
forman y se sintetiz.
La oxitocina es un nonapptido.
Desde el punto de vista biolgico,
es una hormona que tiene como
funcin estimular la contraccin
del msculo liso del tero durante
el parto, as como promover el
flujo de leche de las glndulas
mamarias.

El enlace peptdico se estabiliza porque los

tomos de Carbono, Oxgeno y Nitrgeno
comparten electrones, lo que hace que
aparezcan dos formas resonantes y que el
enlace entre el Carbono y el Nitrgeno tenga
un carcter parcial de doble enlace.

La disposicin en el espacio de los cuatro

tomos de la unidad peptdica y los dos
tomos de carbono alfa es tal que se sitan
en un mismo plano (plano peptdico), con
distancias y ngulos fijos. Slo hay libertad
de rotacin alrededor de los carbonos alfa.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS

PROTENAS
La actividad biolgica de una protena depende en
gran medida de la disposicin espacial de su cadena
polipeptdica, es decir de su forma.
A la forma en que se disponen en el espacio las
proteinas se les llama estructuras. Esta
organizacin se divide en cuatro niveles de
estructura:
Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia
de aminocidos que forman la proteina, tal como
el ejemplo que vimos con la oxitocina.

Estructura Secundaria
Organizacin en el espacio de la cadena
polipeptdica estabilizada por enlaces por
puentes de hidrgeno entre los elementos C=O
y NH de los enlaces peptdicos .
Hay varios tipos de estructura secundara. Los
ms frecuentes son :

Alfa helice

Hoja plegada o estructura beta.

Helice del colgeno

Giro Beta

Estructura en alfa hlice

Los planos de los sucesivos
enlaces peptdicos se
disponen formando una
hlice dextrgira. Hay 3.6
aminocidos por cada
vuelta, y cada vuelta tiene
5.4 ngstrom. Esta
estructura fue propuesta
por Linus Pauling en 1951.

Hoja plegada o estructura beta

En esta disposicin los aminocidos no forman

una hlice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Se refiere a los plegamientos que tiene la cadena
proteica, por encima de lo estructura secundaria,
que determinan la forma tridimensional total de la
proteina.
Estos plegamientos se originan por interacciones
particulares entre los grupos R de los amincidos
que los forman, por ejemplo el puente disulfuro
que se origina por interaccin entre los azufres de
los grupos R de la cisteina, o los puentes de
hidrgeno.

La estructura terciaria es la que determina que

algunas proteinas se enroyen sobre si mismas,
adquiriendo una estructura esferoide (proteinas
globulares) apropiada para el transporte a
travs del organismo, o tengan una estructura
alargada (proteinas fibrosas) en algunas
proteinas estructurales, como las que forman el
cabello o la seda.

Cuando te realizas un nuevo peinado, como la

permanente o un laciado, el peluquero acta
sobre la estructura terciaria de las proteinas
del cabello:
1. Utiliza un agente qumico reductor para
romper los puentes disulfuro.
2. Moldea el cabello de la forma deseada
3. Utiliza un agente oxidante para formar los
nuevos puentes disulguro que mantengan la
estructura deseada.

Secuencia de procesos en un peinado:

Estructura cuaternaria:
Solo la tienen las proteinas formadas por varias
cadenas. Se refiere a la interaccin entre las
distintas cadenas que forman la proteina.
La hemoglobina es una protena con
estructura cuaternaria.
Est formada por cuatro cadenas
polipeptdicas (alfa1, beta1, alfa2 y beta2),
unidas entre s de forma no covalente.

Cada cadena contiene un

grupo hemo.
La molcula de oxgeno se
une al Fe2+ del hemo en los
pulmones, donde el oxgeno
es abundante, y se libera en
los tejidos que necesitan el
oxgeno para su
metabolismo.
Las proteinas que, como la
hemoglobina, tienen un grupo
no proteico se les llama
proteinas conjugadas.

Grupo Hemo

La relacin entre las

distintas estructuras de las
proteinas se podran
comparar con un cable de
telfono. El propio cable
constituye la estructura
primaria. La estructuras
secundaria estara dada por
la espiral que forma el cable,
y la estructura terciaria
sera como se dobla el cable
sobre si mismo.

Relacin entre las distintas estructruras

utilizando lupas sucesivas: