AMINOCIDOS

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

ACTIVIDAD OPTICA: Si un
aminocido desva el plano de
luz polarizada hacia la derecha
se denomina dextrgiro, o +, y si
se hace a la izquierda, levgiro,
o -. Un aminocido tendr una
configuracin D, si el grupo
amino (-NH2) se halla situado a
la derecha mientras que, si se
encuentra a la izquierda poseer
una configuracin L.
 COMPORTAMINETO QUIMICO
El aminocido en disolucin acuosa posee un
compartimiento anftero, es decir se pueden ionizarse
(forma dipolar o zwitterion)
La forma dipolar en un medio acido (abundancia de H)
tienden a neutralizar su carcter acido (capta H) y a
comportarse como una base. En medio bsico (abundancia
de OH) tiende a neutralizar su carcter bsico (capta OH) y
se comporta como cido.
El pH en el cual el aminocido tiende a adoptar una forma
dipolar neutra (tantas cargas + como -) se denomina punto
isoelctrico.
 Aminocidos
esenciales y
no esenciales
 ESENCIALES
Losaminocidos esenciales son aquellos
que el cuerpo humano no puede generar
por s solo
Estoimplica que la nica fuente de estos
aminocidos en esos organismos es la
ingesta directa a travs de la dieta
 No Esenciales
A losaminocidos que puede fabricar o sintetizar
nuestro cuerpo an cuando no lo estemos
incorporando a travs de los alimentos que
ingerimos- se los llama aminocidos no esenciales
entre ellos tenemos:
Clasificacion
de
Aminoacidos
 PROTEINAS

El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero,

lo principal) y habla de su gran importancia para los seres
vivos. La importancia de las protenas es, en un primer
anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de
la clula (15% del peso total) por lo que representan la
categora de biomolculas ms abundante despus del
agua.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene

definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria
y estructura cuaternaria. Cada una de estas
estructuras informa de la disposicin de la
anterior en el espacio.
 Estructura Primaria
Laestructura primaria es la
secuencia de aminocidos
de la protena. Nos indica
qu aminocidos componen
la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos
aminocidos se encuentran.
La funcin de una protena
depende de su secuencia y
de la forma que sta
adopte.
Estructura Secundaria

Laestructura secundaria es la disposicin de la

secuencia de aminocidos en el espacio. Los
aminocidos, a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura
secundaria:

La a(alfa)-hlice
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria.
Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el C=O de un
aminocido y el NH- del cuarto
aminocido que le sigue.
 La conformacin beta
En esta disposicin los
aminocidos no forman una
hlice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la
seda o fibrona.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria
informa sobre la disposicin
de la estructura secundaria de
un polipptido al plegarse
sobre s misma originando una
conformacin globular.
Esta conformacin globular
facilita la solubilidad en agua
y as realizar funciones de
transporte, enzimticas,
hormonales, etc.
 Esta conformacin globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales
R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de
aminocidos que tienen azufre.
2. Los puentes de hidrgeno.
3. Los puentes elctricos.
4. Las interacciones hidrfobas.
Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la

unin, mediante enlaces
dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el
nombre de protmero.
Estructura Cuaternaria

El nmero de protmeros vara desde dos, como en

la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o
muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis,
que consta de sesenta unidades proteicas.
 CLASIFICACIN DE PROTENAS

1. Holoprotenas o protenas simples

. Globulares: Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos
hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua.
. Fibrosas: Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas
largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas.
2. Heteroprotenas o protenas conjugadas
. Glucoprotenas:Son molculas formadas por una fraccin glucdica
(del 5 al 40%) y una fraccin proteica unidas por enlaces covalentes.
 Lipoprotenas:Son complejos macromoleculares esfricos formados por
un ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y
triglicridos) y una capa externa polar formada por fosfolpidos, colesterol
libre y protenas (apolipoprotenas).
Nucleoprotenas:Son protenas estructuralmente asociadas con un
cido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera
cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de
cromatina.
Cromoprotenas: Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico
una sustancia coloreada, por lo que reciben tambin el nombre de
pigmentos.
 PROPIEDADES DE LAS
DESNATURALIZACIN.
PROTENAS
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin
mxima con el disolvente, por lo que una protena
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del
pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede
volver a su anterior plegamiento o conformacin,
proceso que se denomina renaturalizacin.
 Especificidad: Los glcidos y lpidos que
aparecen en los seres vivos son prcticamente
siempre los mismos; sin embargo, las protenas
suelen ser especficas para cada especie.

Solubilidad: Las protenas poseen un elevado

tamao molecular, por lo que al disolverse dan
lugar dispersiones coloides. La solubilidad de
estas molculas se debe a los radicales R, que
al ionizarse establecen enlaces del tipo puente
de hidrogeno con las molculas de agua.
CONCLUSION