PROTENAS

INTRODUCCION
Las protenas son constituyentes naturales de los
alimentos que se encuentran en la mayor parte de
nuestro organismo.

Las protenas son sustancias muy complejas que

se encuentran en los organismos animales y
vegetales.

En las plantas las protenas se forman en los

primeros instantes del proceso de fotosntesis,
en los animales se forma a partir de la
alimentacin y se acumulan en el organismo,
principalmente en los msculos, cartlagos, piel,
uas, leche, huevo (clara) sangre.
 QUE SON PROTENAS ?
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente
por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden
adems contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre
otros elementos.

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas

molculas que reciben el nombre de aminocidos. Los
aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a

un pptido; si el n de aa. Que forma la molcula no
es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es
superior a 10 se llama polipptido y si el n es
superior a 50 aa. se habla ya de protena.
PROTEINA proviene de la palabra griega
("prota"), que significa "lo primero" o
de el dios proteo, por la cantidad de formas
que pueden tomar. .

LAS PROTENAS SON IMPORTANTES

porque constituye la nica fuente nitrogenada
que admite el organismo para poder sintetizar
los tejidos, tanto en el crecimiento como, en la
renovacin de los tejidos.
Composicin

Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi

todas poseen adems S.

El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa

total de la molcula; 6,25 g protena hay 1 g de N.

Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la

cantidad de protena existente en una muestra a
partir de la medicin del N de la misma.
 AMINOCIDOS

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo

(-COOH) y un grupo amino (-NH2).
AMINOCIDO LIMITANTE:
El aquel aminocido esencial que no puede ser sintetizado,
por el organismo que se encuentra en cantidades menores a
lo que necesita el organismo.

AMINOCIDO DISPONIBLE
Son aquellos que qumicamente se encuentran en un estado,
que puede ser sintetizados por el organismo.

AMINOCIDO ESENCIAL
Son aminocidos que el organismo no puede sintetizar con la
velocidad que lo requiere. En el cuadro 2 se muestra la
clasificacin de algunos aminocidos.
 FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH

del AA vecino, perdindose una molcula de agua.( E.
peptdico).
 Clasificacin de los Enlaces Peptdico segn el
numero de aminocidos.

1.Oligopptidos: si el n de aminocidos es
menor de 10.
Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.

2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n

de aminocidos es mayor de 10.
En la naturaleza se encuentran, la mayora
de las protenas. Sin embargo solo se
conoce de 20-22 de ellos con estructura
definida
Clasificacin Aminocidos
Esenciales:

No pueden ser sintetizados a partir de

glucosa u otros AA
Deben ser ingeridos para obtenerlos

No Esenciales:

Si pueden ser sintetizados a partir de

glucosa u otros AA
Aminocidos Esenciales Aminocidos No Esenciales

1.- Arginina (Arg) Alanina (Ala)

2.- Histidina (His) Aspargina (Asn)
3.- Isoleucina (Ile) Acido Aspartico (Asp)
4.- Leucina (Leu) Acido Glutamico (Glu)
5.- Lisina (Lys) Glutamina (Gln)
6.- Metionina (Met) Glicina (Gly)
7.- Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro)
8.- Treonina (Thr) Serina (Ser)
9.- Triptofano (Trp)
10.- Valina (Val)
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena
Estructura
y es mantenida por losPrimaria
enlaces peptdicos
 ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
Estructuras peridicas, con ngulos y que se
repiten a lo largo de la estructura.

vista
desde
arriba

vista
lateral
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Corresponde a plegamientos tridimensionales.

La protena se pliega sobre s misma y

Tiende a una forma globular

Tambin puede ser una estructura fibrosa y

alargada.
mioglobina
seccin transversal de la
mioglobina
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Corresponde a la asociacin de cadenas
polipeptdicas o SUBUNIDADES,
Cada una de ella con su estructura terciaria.
 nmero
nmero de de cadenas
PM aminocidos polipeptdicas
 CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

Para la clasificacin de las protenas existen varios

mtodos, pero las principales estn basados segn la:
Composicin,
Forma,

Solubilidad y

Funcin biolgica
 Clasificacin Propiedades Ejemplo
A. Por composicin
1. Simple Contiene solo aminocidos Insulina
2. Conjugada Contiene una fraccin no
proteca
a) Metaloprotenas Pigmentos Mioglobina, hemoglobina
Inmunoglobulina,

b) Glucoprotenas Contiene carbohidratos Caseinas de la leche,

c) Fosfoprotenas Contiene fsforo Flavoprotenas, pepsina

d) Liporotenas Contiene lpidos Lipovitelina de la yema
del huevo
e) Nucleoprotenas Contiene c. nucleicos Virus, genes
 Clasificacin Propiedades Ejemplo

A. Por forma

1. Globular
Esfricas u ovoides Albumina de huevo
2. Fibrosa
Esfricas u ovoides Albumina de huevo
Forman fibras de tejido Colgena
conectivo
Protena de ligamentos y Elastina
tendones
Pelo, lana, uas,cuernos Queratina
Protena muscular Miosina y actina
Responsable de la coagulacin de Fibringeno
la sangre
 Clasificacin Propiedades Ejemplo
A. Por solubilidad
1. Albumina Solubles en agua y -Lactabmina de la
soluciones salinas leche, ovoalbmina del
huevo
2. Globulinas Poco solubles en agua, Miosina del msculo,
solubles en sol, salinas. globulina del plasma
3. Historias Alto contenido de Protenas unidas a c.
aminocidos bsicos. Nucleicos.
4. Glutelinas Insoluble en agua y alcohol Gluten del trigo
Solubles en lcalis y c.
Dbiles
5. Prolaminas Soluble en 70% de alcohol. Zeina del maz, gliadina
del trigo
Insoluble en la mayora de La mayoria de las
los solventes protenas
6. Escleroprotenas
 Clasificacin Propiedades Ejemplo
A. Por funcin
1. Estructural Forma parte estructural Protenas clasificadas
del cuerpo como B-2
2. Enzimas Catalizan reacciones Lipasas, proteasas
biolgicas
3. Hormonas Mensajeros qumicos Insulina, glucagn
4. Txinas Protenas dainas, Toxina botulnica
generadas por
microorganismos.
5. Anticuerpos Protenas protectoras -Globulina de la
elaboradas por el sangre
organismo
6. Transporte de 02 Transporta 02 de los Hemoglobina Mioglobina
pulmones a los tejidos
Almacn de 02 en el
msculo
Las protenas que se ingiere en los alimentos
debe tener cantidad, calidad y proporcin de
aminocidos esenciales las que requiere
nuestro organismo, adems debe ser dado en
el tiempo exacto.
 VALOR BIOLGICO DE LAS PROTEINAS

Son los gramos de protenas corporal que puede

ser reemplazados por 100 gramos de protena de
la dieta.

La leche materna es el patrn con el que se

compara el valor biolgico de las dems protenas
de la dieta.

V.B.
Huevo 94
Pan 49
Leche 85
Soya 72
NECESIDADES DIARIAS DE LAS
PROTEINAS

Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biolgico de las protenas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
protenas/da
PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL

Las protenas de origen animal son molculas

mucho ms grandes

Valor biolgico de origen animal es mayor que

la de origen vegetal
 PRODUCTO %
Leche Entera 3.5
Leche Deshidratada 35.9
Desgrasada
Huevos 12.9
Queso Cheddar 25
Res, Bisteak, Magro Con 28.6
Grasa
Puerco, Magro Con Grasa, 17.1
Deshuesadpuerco,
Deshuesado
Pechuga De Pollo 27.3
Bacalao Cocinado 28.5
Atun En Aceite Enlatado 24.2
 PRODUCTO %
CEREALES
Arroz, Integral, Crudo 7.5
Arroz Refinado, Crudo 6.7
Harina De Trigo 13.3
Integral
Harina De Maiz 7.8
Spaghetti, Seco 12.5
Almidon De Maiz 0.3
Arroz, Integral, Crudo 7.5
Frutas Y Vegetales %
Papa Entera, Cruda 1.6
Esparragos Verdes 2.5
Tapioca 0.6
Frijoles, Secos, Todas 22.3
Las Variedades
Soya Seca 34.1
Frutas Y Semillas
Manzana Entera, Cruda 0.2
Almendras Enteras 18.6
 METODOS DE DETERMINACION
DE PROTEINAS
METODO DE KJELDAHL
METODO DE BIURET
METODO DE LOWRY
METODO DE ABSORCION UV A 280nm
METODO DE DUMAS
METODO TURBIDIMETRICO
 Principio Ventajas Limitaciones
Absorcin en el
ultravioleta (280 nm) Es el mtodo ms rpido; Se puede hacer una
La mayora de las requiere muy poca correccin por presencia
protenas absorben en el cantidad de protena. de cidos nucleicos, ya
UV a 280 nm, debido El sulfato de amonio no que esos tienen absorcin
bsicamente a grupos interfiere, mientras que mxima a 260 nm. Si se
cromforos de tirosina y en la mayora de los conoce la relacin de
triptofano. Si se mtodos si existe absorcin de la protena
considera que la cantidad interferencia. 280/260 nm es fcil
de estos dos aminocidos La muestra no se destruye distinguir la interferencia
es siempre constante, la y puede ser usada en de c. Nucleicos.
absorbancia debe ser otros anlisis. Varia la cantidad de
proporcional a la aromticos entre
concentracin de protenas.
protena.
Biuret
Las sustancias que El ms simple para Se requiere de 20-40 mg.
contienen dos o ms medir protena total de protena
enlaces peptdicos forman Muy pocas Existen varios pigmentos
un complejo prpura violeta interferencias de que absorben a 50 nm de
con sales de cobre en otros compuestos en el longitud de onga.
soluciones alcalinas. Es desarrollo de color. La presencia de NH4
posible que el color se interfiere con la reaccin.
desarrolle pro la formacin El desarrollo de color es
de un in coordinado diferente para cada
tetracprico con dos protena.
grupos-CO-NH-adyacentes.
NH 2 NH 2 Interfieren lpidos y
carbohidratos por
R CH CH R

C O C O
Cu
NH NH
formacin de complejos con
el in coordinado.

La intensidad del color es

determinada
Lowry
Se basa en el desarrollo de un Es el mtodo Requiere de muchos cuidados
color azul debido a: 1) Reaccin ms sensible 100 en la estandarizacin ya que:
de Biuret. 2) Reduccin del veces ms 1) La intensidad de color vara
reactivo de fofomolibdeno- sensible que el entre protenas. 2) El color no
tungstato por aminociso como Biuret es siempre proporcional a la
tirosina y triptofano presentes Relativamente concentracin.
en las protenas. rpido (1 hora) Existe interferencia de
Este mtodo ha sido moficado sacarosa, lpidos,
muchas veces. La absorbancia amortiguadrores de pH,
se mide a 750 nm (alta monosacridos y hexosaminas,
sensibilidad) o a 500 nm (baja ya que raccionan con los
sensibilidad) para protenas reactivos de Lwry.
concentradas. Se requiere de El sulfato de amonio, los
una vurva patrn que es fufhidrilos y los fosfatos
recomendable hacer con la tambin interfieren en la
misma protena. La determinacin.
Tubidimtrico
Las protenas se pueden El mtodo ms rpido Tienen muchas limitaciones
precipitar con ac. (10-15 min) ya que no todas las
Tricoloroactico, c. protenas precipitan en la
Sulfosalclico o presencia de cido en la
ferrocianida de potasio en misma forma.
c. Actico. Se produce Otras sustancias como los
tubidez que puede ser c. Nuclecos tambin
estandarizada a una precipitan en presencia de
temperatura, cidos.
concentracin y tiempo de
reaccin para medirse a
600 nm. Se requiere de
curva estndar. El
intervalo recomendado va
de 0.5 a 1.5 mg. de
protena.
Kjeldahl
Determina nitrgeno total Es el mtodo ms Puede haber prdidas de
tanto orgnico (Nitrgeno comn y por lo tanto nitrgeno debido a la
amino y amido) como permite comprar temperatura de digestin y
nitrgeno no proteico (urea, fcilmente resultados al catalizador
aminocidos, etc.) El con otros laboratorios. El contenido de nitrgeno en
mtodo consiste en la Determina todo el la protena puede variar
digestin de la muestra con contenido de nitrgeno considerablemente y por lo
H2SO4 y la formacin de del alimento. tanto el factor usado para
NH4OH que es recibido en El nitrgeno no convertir nitrgeno a
cido para finalmente proteico puede ser protena.
titularlo con lcali de una analizado despus de El nitrgeno no proteico se
concentracin conocida. precipitar la protena debe tomar en cuenta ya
con c. que ste se mide junto con
Tricoloroactico. el proteico.
Se usan reactivos y
condiciones un tanto
Dumas
Mide nitrgeno total Se puede hacer Se requiere de equipo
despus de la anlisis hasta en 10 muy costoso.
combustin de la min., con los equipos La presencia de
muestra (700-900C). automatizados que nitrgeno no proteico
La medicin de existen en el interfiere en las
nitrgeno elemental mercado. determinaciones.
desprendido se hace
volumtricamente en un
nitrmetro.
 METODO DE KJELDAHL
(JOHANN KJELDAHL, 1883)

Digestin con H2SO4 con la adicin de permanganato

de potasio para completar la oxidacin y conversin
del nitrogeno a sulfato de amonio.

Neutralizacin de la digesta diluida, seguida de

una destilacin en un volumen conocido de acido
estndar con un contenido de ioduro de potasio e

Titulacin del yodo liberado con tiosulfato de sodio

estndar
 FACTORES DE CONVERSION
PARA ALGUNOS ALIMENTOS

ALIMENTO FACTOR

Huevo o 6.25
Carne, Maz
Leche 6.38
Trigo 5.7
Soya 5.71
Avena 5.83
 PROPIEDADES FISICO QUMICAS
DE LAS PROTENAS
Peso Molecular
El peso molecular de las protenas son altas muy elevadas
desde 6,000 Dalton hasta varios cientos de miles.

Efecto de pH
La solubilidad de las protenas globulares estn
influenciadas con el pH al que se encuentra.
Las protenas pueden actuar como aniones o cationes, que
al tener la misma carga elctrica desarrollan fuerzas de
repulsin entre ellas.

Cuantificacin
Existen varios mtodos, para la cuantificacin de protenas,
pero la ms usada es el mtodo Kjeldahl
Efecto de la temperatura
La solubilidad de las protenas se encuentran en un intervalo
limitado de 0-40C
La mayora de las solubilidades de las protenas se
incrementa al aumentar las temperaturas, pero hay
excepciones como la casena B de la leche es ms soluble a
0 que a 25C, cuando la temperatura aumenta mucho la
protena se desnaturaliza y precipitacin.

La mayora de la protenas se disuelven a temperaturas > de

40-50C.
 Capaces de formar soluciones coloidales
(Emulsiones y Suspensoides

debido a:

Polimerizacin de cadenas de protenas por calor o
desnaturalizacin.
Aumento de la hidratacin de las molculas
especialmente a bajas temperaturas.
Absorcin de agua libre.

Ejem.: Gelatina es una protena la gelificacin est

influenciada por su concentracin temperatura, pH.
 DESNATURALIZACIN

Consiste en la prdida de todas las estructuras

de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la protena reducida a un
polmero funcional.

La desnaturalizacin de protenas durante la

manufactura se pueden inducir por:
- Tratamiento trmico.
Presin
Irradiacin
Congelacin
Esfuerzos mecnicos.
pH, cidos o alcalino
Presencia de sales
puentes disulfuro

DENATURACIN
urea + -
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cistenas puentes disulfuro

Estado nativo Estado desnaturalizado
 PROTENAS DE ALGUNOS ALIMENTOS

LECHE Es el alimento fundamental del hombre.

Casena 76 86%
Lactoglobulina 1.4 3.1%
Lacto albumina 9 18%
Proteasa peptona 2 6%

CARNE (RES)
- Elastina tendones, ligamentos
- Hemoglobina fibras, msculo, y da color rojo.
- Miosina musculares
- Colgeno se encuentra en la partidura del
organismo.
- Actina contenida en las fibras
- Mioalbmina liq. de las fibras
HUEVO

Clara de huevo
Ovoalbmina 54%
Coralbmina 13%
Ovomucina 1.5
Lizosima 3.5
Ovomucida 11%
O votina 0.05

Yema Huevo
2 Lipoprotenas : Lipovitelina,
lipovitelimina
fosfoprotenas : Fosfovitina.
Soya
Globulina 30-40%
Soyina
Man
Globulina 25-35%

Frijoles
Foseolina
Vacilona
Legumina

Maz
Zeina
Gluten de trigo
Las Prolaminas:
Las Gluteninas:son responsables de la elasticidad
de la masa panadera.
Trigo
Gliadina

Cebada
Hordena

Arroz
Orizanina

Sangre
Albminas
Seroalbmina
 MUCHAS GRACIAS
 Cmo calcular las necesidades de protenas?

Un adulto sano que pesa 60 Kg / da deber consumir

como mnimo: 0,8 g 60 Kg = 48g de protenas

Si el consumo total de caloras/da es 2000 Kcal, en forma de

protenas se deber aportar entre un 12- 15 %: considerando una
media de 13 % de 2000 Kcal = 260 Kcal /da, se aportar 260 Kcal /da
en forma de protenas.

Cada gramo de protenas aporta 4 Kcal.

260 Kcal / 4 = 65 g de protenas.
As, el consumo total de protenas al da oscilar entre 48 y 65g.

Ningn alimento en su composicin aporta un 100% de

protenas
Ejemplo, si elegimos carne o pescado que aportan una
media de 20 g de protenas por 100 g de alimento, para
cubrir los 48-65g de protenas se necesitaran entre 240 -
325 g de alimento.