PROTEINAS

Son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno

y nitrgeno.
Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben
el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad.
Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.
La unin de un bajo nmero de aminocidos (Aas.) da lugar a un pptido;
Si el n de Aas. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina
oligopptido,
Si es superior a 100 se llama polipptido
Si es superior se habla ya de protena.
 LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo

carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y

con un grupo variable denominado radical R.
Segn sto se distinguen 20 tipos de aminocidos.
Aminocidos

Carbo
no alfa
Los aminocidos
presentes en las
protenas son
ismeros L
 Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de
elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C);
solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento
anftero.
1. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el
plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de
aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se
halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros
(+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda.
 Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
2. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin
acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo
del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base
(cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez
(cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado
dipolar inico conocido como zwitterin.
 Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
3. Los aminocidos reaccionan qumicamente dependiendo del
radical R.
Se tiene que son polares, con carga elctrica y apolares sin carga
elctrica
EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos

mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se
establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.
El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los tomos que lo forman.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles

estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas
estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos

indica qu aas. componen la polipeptdica y el orden en que dichos aas.
se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de
la forma que sta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.

Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de
protenas y gracias a la capacidad de giro de sus;enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.la a(alfa)-hlice
2.la conformacin beta laminar
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura
primaria. Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el
-NH- del cuarto aminocido que le sigue.

En esta disposicin los aas. no forman una hlice

sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposicin en lmina plegada.
ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura

secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la

secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as

realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos
de enlaces:

1.el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene

azufre.
2.los puentes de hidrgeno
3.los puentes elctricos
4.las interacciones hidrfobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces

dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la
hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina muchos como la
cpside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades
protecas.
PROPIEDADES DE PROTEINAS

1.Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una
determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una conformacin espacial propia lo que un cambio
en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.

Adems, no todas las protenas son iguales en todos los

organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se
ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos
transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de
"rboles filogenticos"
2.Desnaturalizacin.

Consiste en la prdida de la estructura

terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen la conformacin, muy
abierta y con una interaccin mxima con el
disolvente, por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir
por cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos
casos las condiciones pueden restablecerse,
volviendo a su anterior plegamiento o
conformacin.
CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en :
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por
aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica
y por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS
Estructural
Como las glucoprotenas que forman parte de las
membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas

El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina, del tejido conjuntivo elstico.

La queratina de la epidermis.

Enzimtica
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas.