METABOLISMO DE

PROTENAS
UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR ORREGO
Facultad de Medicina
Curso Bioqumica y Nutricin Humana
Dr. WALTER OBESO TERRONES
REQUERIMIENTO DIARIO EN PERSONAS SANAS : 0.8 a 1,0 g/Kg peso/da.
 Introduccin

Origen Destino de AA
Sntesis de
Absorcin Protenas
Intestinal (300 g/da)

Produccin
Sntesis de AMINOCIDOS
Fondo metablico
de Energa
aa (hgado) Comn o
SI hay exceso en la dieta

pool de aa.
(Aprox. 100 gramos)
Sntesis de
Degradacin Compuestos
de Protenas Nitrogenados
Tisulares No proteicos
(Purinas, Pirimidinas,
Neurotransmisores)
 AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES
Los aminocidos esenciales son aquellos que el organismo no puede sintetizar por s mismo.
Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta
directa a travs de la dieta.

Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que
son protenas completas, o de buena calidad. Algunos de los alimentos con todos los
aminocidos esenciales son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como
la soja y la quinua.

Se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las protenas de legumbres con
protenas de cereales para conseguir todos los aminocidos esenciales en nuestra nutricin
diaria

Combinaciones de alimentos que suman los aminocidos esenciales son: garbanzos y

avena, maz y lentejas, arroz y manes (cacahuetes), etc. En resumen, legumbres y cereales
ingeridos diariamente, sin necesidad de que sea en la misma comida.

La Histidina es esencial en los nios, tambin la arginina puede ser esencial en los nios muy
pequeos ya que sus requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este
aminocido.
Son decenas de aminocidos existentes en la naturaleza pero en el ser humano slo son un
conjunto Bsico de 20 aminocidos
 Esenciales No esenciales

Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)

Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)

Lisina (Lys Aspartato (Asp)

Metionina (Met) Cistena (Cys)

Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)

Treonina (Thr) Glutamina (Gln)

Triptfano (Trp) Glicina (Gly)

Valina (Val) Prolina (Pro)

Histidina (His)(condicionalmente) Serina (Ser)

Arginina (Arg)(condicionalmente) Asparagina (Asn)

 Valor biolgico de una protena

El valor biolgico es la fraccin de nitrgeno absorbido y retenido

por el organismo y representa la capacidad mxima de utilizacin de
una protena por la clula.

La metabolizacin de las protenas forma parte de un equilibrio: el

cuerpo absorbe lo que necesita y el resto lo excreta por heces u
orina principalmente, pero una pequea parte tambin por la piel.

Las protenas poseen valores biolgicos diferentes dependiendo de la

fuente, por ejemplo las protenas de la soja poseen un valor biolgico
inferior al de la carne roja. La protena con mayor valor biolgico
probado es la protena del suero de la leche.

El valor
Los biolgico
valores de lasseprotenas
determinase segn
puedenesta frmula:
cambiar con combinaciones
BV = (Nr/Na) X 100
especiales de alimentos.
Donde se tiene que: Na= es el nitrgeno absorbido en las protenas
procedentes de
la dieta-test y Nr= es el nitrgeno incorporado al cuerpo
 EQUILIBRIO NITROGENADO
El balance nitrogenado es un concepto muy usado para calcular las necesidades
nitrogenadas, de protenas, de las personas sanas y de otras enfermas.
La cantidad ingerida de N con las protenas debe ser eliminada en 24 horas, lo que
se llama equilibrio de nitrgeno en personas sanas.

LA INGESTIN
ES MENOR LA INGESTIN ES
QUE LA MAYOR QUE LA
EXCRECIN EXCRECIN DE N.
Tambin son exopeptidasas las AMINOPEPTIDASAS producidas por el
epitelio intestinal.
DIGESTIN
Digestin gstrica:

La Pepsina es secretada por estimulo de la

Hormona Gastrina.
Digestin en el
Intestino

el pncreas.

Enzimas son secretadas por estmulo de Hormonas

Secretina y Colecistocinina.
 Los aa. son tambin absorbidos por difusin facilitada.
ABSORCIN DE LOS AMINOCIDOS

ELTRANSPORTADOR FUNCIONA COMO TRANSPORTE

ACTIVO SECUNDARIO (Dependiente de Na+)
REACCIONES
GENERALES DE LOS
AMNOCIDOS
1. TRANSAMINACIN
Reaccin entre un conversin del
aminocido y un alfa- aminocido en
cetocido, en el que su
hay transferencia de un correspondiente
grupo amino alfa-cetocido.
EXCEPTO:
Estas reacciones
son catalizadas por
LISINA.
TRANSAMINASAS
TREONINA.
(ALT y AST),
actuando como DANDO
PROLINA. Las reacciones
coenzima el piridoxal Aminocido Alfa- Alfa
Aminocido-2 LUGAR de A
HIDROXIPROLI
fosfato (Vit.B6). .1 cetocido-1 cetocido-2
LA
Transaminacin
NA son
AMINACI
REVERSIBLE
N DEL
Lisina, Treonina, Prolina e S.
La UNION del Piridoxal fosfato a la enzima
Hidroxiprolina no participan de CETOACI
El grupo amino de un dador es
ES COVALENTE al centro activo a travs
estas reacciones.
de una base shiff. DO
transferido al atomo de carbono de uno
ACEPTOR
de tres cetoacido analago al
aminoacido correspondiente
 Transaminasas de inters
clnico

Hay dos transaminasas, GOT o

AST y GPT o ALT , cuyos niveles transaminasa
en suero tienen un importante GPT o ALT
significado en el diagnstico
clnico.

Estas enzimas, abundantes en Alanina -cetoglutarato Piruvato Glutamato

corazn e hgado, son liberadas
cuando los tejidos sufren una
lesin, por lo tanto sus niveles
altos en suero pueden ser
indicativos de infarto de
miocardio, hepatitis infecciosa, u
otros daos orgnicos.

transaminasa

GOT o AST

Oxalacetato Glutamato
Aspartato -cetoglutarato
 La AST (Aspartato Transaminasa) cataliza la
siguiente reaccin:

LA ALANINA TRANSAMINASA (ALT) CATALIZA LA

SIGUIENTE REACCIN:
2. DESAMINACIN
OXIDATIVA De los aa. y
nucletidos.

Se produce la eliminacin del grupo amino como amoniaco y la

correspondiente oxidacin del carbono a grupo ceto.

Caractersticas:
Ocurre en hgado y rin, dentro de las mitocondrias.
Eliminacin del grupo amino como amoniaco.
Oxidacin del carbono a grupo ceto.
Segn la enzima que participe puede ser reversible o no .
Los grupos amino provenientes de los diversos aa aparecen
finalmente bajo la forma de grupos amino del L glutamato.
En el glutamato a su vez puede sufrir una desanimacin oxidativa
en la reaccin reversible catalizada por la glutamato
deshidrogenasa que requiere NAD O NADP como sustrato, se forma
alfa-ceto-glutarato. La mayor cantidad de NH4 (ion amonio) en el
organismo se forma por esta reaccin.
Ejemplos ENZIMA GLUTAMATO
: DESHIDROGENASA

El glutamato pierde su grupo amino con agua, quedando como

resultado a-cetoglutarato e in amonio, y la enzima que
interviene es la glutamato-deshidrogenasa, que genera poder
reductor en forma de NADH+H+ o bien NADPH+H+.
GTP,ATP ,NADH: inhibidores
Regulacin alostricos
de la GDP.ADP, NAD: Activadores
Una disminucin del nivel energtico
enzima:
incrementa la desanimacin.
3
.

Aminotransferasa
Gracias