Enzimas

EQUIPO 8

INTEGRANTES:
ORIANA B. CAPETILLO QUINTANA.
URIEL HERNANDEZ MENDOZA
ERIK CRUZ
JOSE LUIS SOLANO
MARIO FRANCISCO ZAMORA MANI
Qu son las enzimas?

Las enzimas son importantes protenas cuya funcin

es acelerar la velocidad de las reacciones
qumicas que se producen en el organismo y que
son necesarias para mantener su actividad biolgica.
ACELERADO
RES
Especificidad enzimtica.

Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del

tipo de reaccin que catalizan como del sustrato
involucrado en la reaccin.
La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas
e hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son
los responsables de dicha especificidad.
Especificidad enzimtica.

La especificidad se establece en dos niveles:

Especificidad de accin: Es decir, una enzima solo
puede realizar un determinado tipo de reaccin.
Especificidad de sustrato: Esto significa que cada
enzima solo puede actuar sobre un sustrato o sobre un
reducido nmero de sustratos.
Tipos de especificidad

Absoluta: La enzima acta sobre un nico sustrato.

De grupo: La enzima acta sobre un grupo de sustratos
que presentan un determinado tipo de enlace.
Estereoqumica: La enzima acta sobre un
estereoisomero y no sobre otro.
Baja: La enzima no discrimina el sustrato y nicamente
presenta especialidad hacia el enlace que ataca.
Modelo de la "llave-cerradura"

Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil

Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que
ambas molculas, la enzima y su sustrato, poseen
complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras
encajan exactamente una en la otra, por lo que este modelo
ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura",
refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y
al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta
en dicha cerradura.
Una llave solo funciona en su cerradura y no en otras
cerraduras.
Modelo de la "llave-cerradura"
Modelo del encaje inducido

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la

llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el
sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la
interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena
aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones
precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica.
Modelo del encaje inducido
Enzimas alostricas

Son enzimas que cambian su conformacin al unirse

un efector, lo que conduce a un cambio aparente en
la afinidad de unin de otro ligando en un sitio distinto de
la molcula. Esta "accin a distancia" de la unin de un
ligando que afecta a la unin de otro en un sitio
claramente diferente es la esencial del concepto
de alostera o alosterismo.
Enzimas alostricas

La alostera juega un papel crucial en muchos

procesos biolgicos fundamentales, entre los
que se incluyen lasealizacin celulary la
regulacin delmetabolismo.
Poseen adems del sitio activo, sitios
alostericos a los que se unen molculas
moduladoras.
Modulador alostrico negativo

Disminuye la afinidad alostrica de la enzima por el

sustrato, la reaccin d hace mas lenta.
Modulador alostrico positivo

Molcula que se une a la enzima y aumenta la

afinidad de la enzima por el sustrato, acelera la
reaccin.
Modulacin Alostrica

Los moduladores modifican la afinidad de la

enzima por el sustrato y por lo tanto la
velocidad de reaccin.

Curva de modulador negativo: La velocidad

de la reaccin es mas baja.
Curva sin modulador: La velocidad de la
reaccin es media (estado basal).
Curva de modulador positivo: La velocidad de
la reaccin es mas alta.

Con enzimas alostricas se pueden regular las

velocidades de las reacciones metablicas de
acuerdo a las necesidades de la clula.
 Clasificacin enzimtica

Las enzimas, se clasifican por tipos de reaccin y mecanismo.

Con el descubrimiento de ms y ms enzimas surgieron
ambigedades inevitables y con frecuencia no estaba claro de
que enzima se estaba hablando, para remediar esta deficiencia
la Unin Internacional de Bioqumica (IUB, en ingles
internacional Union Of Biochemistry) adopto un sistema
complejo pero inequvoco, de la nomenclatura enzimtica y las
clasifico.
Oxidoreductasas:

Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde una molcula que va a

ser el agente reductor hasta otra molcula receptora y esta ser el agente oxidante.
Las enzimas Oxidoreductasas reaccionan de la siguiente manera:
AH2 + O2 A + H2O
Se clasifican en:
Deshidrogenadas.
Oxidasas.
Peroxidasas.
Oxigenasas.
Hidroxilasas.
Reductasas.
 Transferasas:

Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molcula donante a una molcula receptora.
Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + C A+ CB
Se clasifican en:
Grupos Monocarbonados.
Grupos Aldehdo o Ceto.
Acil Transferasas.
Glicosiltransferasas.
Alquil o Ariltranferasas.
Grupos Nitrogenados.
Grupos Fosfato.
Grupos Sulfato.
Hidrolasas:

Estas enzimas son capaces de hidrolizar sea descomponer enlaces qumicos por su
reaccin con el agua.
Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + H2O AH + BOH
Se clasifican en:
Esterasas.
Glucosidasas.
Eter Hidrolasa.
Peptidasas.
Acil anhidro Hidrolasas.
Helicasas.
Etc.
 Liasas:

Estas
enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de enlaces qumicos en
compuestos orgnicos por un mecanismo distinto a la hidrlisis y a la oxidacin. Como
resultado del proceso de la ruptura de los enlaces se forman frecuentemente nuevos
dobles enlaces o nuevas estructuras en anillos.
Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:
AB A + B
Se clasifican en:
Actan sobre enlaces C-C.
Actan sobre enlaces C-O.
Actan sobre enlaces C-N.
Actan sobre enlaces C-S.
Actan sobre enlaces C- Haluro.
Actan sobre enlaces P-O.
Etc.
 Isomerasas:

Estas enzimas son las encargadas de transformar un ismero de un compuesto

qumico en otro

Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:

ABC ACB
Se clasifican en:
Rasemasas y Epimerasas.
Cis-Trans- Isomerasas.
Oxidoreductasas Intramoleculares.
Transferasas Intramoleculares.
Liasas Intramoleculares.
 Ligasas:

Son las enzimas capaces que catalizar la unin entre dos molculas de gran tamao, para dar
lugar a un nuevo enlace qumico.

Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:

A + B + XTP AB + XDP + Pi
Se clasifican en:
Forman enlaces C-O.
Forman enlaces C-S.
Forman enlaces C-N.
Forman enlaces C-C.
Forman enlaces esters fosforicos.
Actan sobre enlaces N-metal.
 Factores que afectan la actividad
enzimtica

Efecto del pH
Las enzimas actan dentro de lmites estrechos de pH (pH ptimo de la reaccin). Por
ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH ptimo de 2, al graficar su actividad
enzimtica para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona cida, se obtiene una
curva en forma de campana. El mximo de la curva corresponde al pH ptimo en el cual la
enzima tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy alcalinos, la enzima se
desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad ptima a pH
alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
Efecto del pH
 Factores que afectan la actividad enzimtica

Temperatura:
La velocidad de las reacciones enzimticas aumenta, por lo general, con la temperatura,
dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se
duplica por cada 10C de aumento trmico. La actividad enzimtica mxima se alcanza a
una temperatura ptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a
causa de la desnaturalizacin progresiva de la enzima por accin de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la
cintica molecular, pero la accin cataltica reaparece cuando la temperatura se eleva a
valores normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana tpica posee su
ptimo a 37 C, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias termfilas
resistentes a altas temperaturas tienen su ptimo de actividad cercano a los 80 C
Temperatura
 Factores que afectan la actividad
enzimtica

Concentracin de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reaccin o catlisis vara de acuerdo a
la concentracin del sustrato.
Al aumentar la concentracin de sustrato, la actividad enzimtica aumenta,
hasta alcanzar la velocidad mxima, punto donde la enzima se satura,
debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados
Concentracin de sustrato
Zimgenos

Un zimgeno o proenzima es un precursor enzimtico

inactivo, es decir, no cataliza ninguna reaccin como hacen
las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio
bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catlisis. En ese momento, el
zimgeno pasa a ser una enzima activa. El cambio bioqumico
suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte especfica de la
enzima precursora se esconde del resto para activarla. La
cadena de aminocidos que se libera por la activacin se
llama pptido de activacin.
Funciones

Los zimgenos son utilizados en muchas reacciones

biolgicas, como en la digestin o en la coagulacin
sangunea. Son un brillante ejemplo de regulacin
endgena de las enzimas, de cmo controlar su
funcin. Las modificaciones que sufren los zimgenos
son irreversibles, por lo que para poder detener las
reacciones que llevan a cabo es necesario un
inhibidor de la enzima a la que dan lugar.
Inhibidores competitivos:

Son molculas que tienen una similitud estructural y qumica

al sustrato de la enzima
El inhibidor se puede unir al sitio activo de la enzima, pero
como el inhibidor no es idntico al sustrato, la enzima no es
capaz de convertir el inhibidor a producto.
El inhibidor bloquea el sitio activo. El inhibidor y el sustrato
no se encuentran al mismo tiempo en el sitio activo.
El aumento en la concentracin del sustrato reduce la
inhibicin.
Si aumenta la cantidad de sustrato,
el inhibidor competitivo es
desplazado y se forma producto.
Inhibidores no competitivos

El inhibidor puede unirse tanto a la enzima como al

complejo enzima-sustrato (inhibicin no competitiva)
El inhibidor se une a un lugar diferente del sitio activo
Ocasiona modificacin en la conformacin de la
enzima que impide la formacin de producto
No afecta a la unin del sustrato
Inhibidores no competitivos