BIOL.

MARA ISABEL NERI

LAS CINCO CLASES PRINCIPALES

INMUNOGLOBULINAS
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INMUNOGLOBULINAS
Las inmunoglobulinas son
glicoprotenas que actan como
anticuerpos.

Pueden encontrarse circulando en

sangre, en las secreciones o unidas a la
superficie de las membranas de los
linfocitos B.
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INMUNOGLOBULINAS

Los anticuerpos o inmunoglobulinas

Son un tipo de protenas plasmticas

producidas por el sistema inmune en
respuesta a la presencia de sustancias
extraas potencialmente patgenas como
qumicos, partculas de virus, esporas o
toxinas de las bacterias.
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INMUNOGLOBULINAS

A estas sustancias extraas se les llaman

antgenos
Cada tipo de anticuerpo es nico y defiende al
organismo de un tipo especfico de antgeno.

Se encuentran en el suero y otros humores y

tejidos del cuerpo.
Se distinguen 5 tipos: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM.
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FUNCIONES DE LAS INMUNOGLOBULINAS

La principal funcin de los anticuerpos

consiste en reconocer y unirse al
antgeno, para la destruccin de ste.

Para conseguir este fin, el dominio

constante de la inmunoglobulina puede
activar los siguientes mecanismos:
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MECANISMOS QUE SE ACTIVAN Y FUNCIONES DE LAS INMUNOGLOBULINAS

Activacin del sistema del complemento,

conduciendo a la lisis del microorganismo.
Opsonizacin de los microorganismos, los
anticuerpos al unirse al antgeno, dan una seal a
los macrfagos para su destruccin.
Precipitacin de toxinas, disueltas en el plasma.
As, son destruidas por los macrfagos.
Aglutinacin de antgenos en una determinada
zona para facilitar la accin de fagocitos y linfocitos.
Activacin de linfocitos.
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS
Inmunoglobulina G: Es la ms
abundante
Se une rpidamente con
macrfagos y neutrfilos,
provocando la destruccin del
microorganismo.
Esta clase importante de
inmunoglobulinas es la principal
defensa del cuerpo contra las
bacterias.
ESTRUCTURA - MONMERO
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS

La IgG constituye alrededor del 75 por ciento de

todas las inmunoglobulinas humanas

Estas IgG circulantes son los efectores de la

rama humoral del sistema inmune especfico

Estas inmunoglobulinas promueven la

fagocitosis en el plasma y activan al sistema del
complemento.
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS

La IgG es la nica clase de

inmunoglobulina que puede
atravesar la barrera placentaria y se
secreta en la leche materna para
proteger a los recin nacidos contra
las infecciones.

Por ello, es la responsable de la

inmunidad fetal y la del recin nacido
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS

. La inmunoglobulina G es la ms verstil de
todos los anticuerpos, porque tambin puede
llevar a cabo funciones de otros tipos de
anticuerpos.
Las cuatro subclases de IgG son:
IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS

Inmunoglobulina A (IgA)
Corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas es la
segunda inmunoglobulina ms comn en el cuerpo humano.

La inmunoglobulina A es el anticuerpo principal encontrado

en las membranas del tracto respiratorio y gastrointestinal,
en secreciones serosas y mucosas, como son la leche o en

las lgrimas y la saliva.

Acta protegiendo la superficie corporal y los conductos

secretores.
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS

Inmunoglobulina A (IgA)

Genera, junto con la inmunoglobulina G, la inmunidad

del recin nacido, al encontrarse en el calostro de la
leche.

La IgA es una de las inmunoglobulinas ms importantes

en la inmunidad local.

Las dos subclases de IgA son IgA1 e IgA2.

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ESCTRUCTURA DE LA INMUNOGLOBULINA A

DMERO
Inmunoglobulina A

Est formada por dos unidades bsicas unidas por

una pieza secretora sintetizada por las clulas
epiteliales de las mucosas. Esta pieza secretora es
un polipptidos responsable del trasporte de la IgA
a travs del epitelio.
Es sintetizada en grandes cantidades por
acmulos linfoides y placas de Peyer del
intestino.

No fija complemento ni es opsonina, sin

embargo su importancia es enorme al impedir
el ingreso de microorganismos y
macromolculas al organismo.
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INMUNOGLOBULINA D

Aparece en muy baja concentracin

(1%). Son las primeras
inmunoglobulinas sintetizadas por los
linfocitos B nave. Su funcin puede
estar relacionada con la activacin de
estas clulas.
Su estructura es similar a la estructura
de la inmunoglobulina G, aunque vara
en la posicin de los restos
glucosdicos de las cadenas proteicas.
MONMERO
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INMUNOGLOBULINAS

IgD
Esta clase de inmunoglobulina est presente
en el suero sanguneo en pequeas
cantidades.
La inmunoglobulina D se puede encontrar en
las superficies de clulas B y se utiliza como
un receptor para el antgeno.
Ayuda a anclar a las membranas celulares
con su abundancia de aminocidos.
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INMUNOGLOBULINAS

No est completamente determinado por

qu la IgD se encuentra en el suero,
haciendo que sea el anticuerpo menos
comprendido.

La estructura de las IgD corresponde

tambin a un MONMERO (LH)2 .
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INMUNOGLOBULINAS

IgE
La inmunoglobulina E
Se puede encontrar protegiendo al cuerpo en las
membranas mucosas y en la piel.

La IgE es el anticuerpo menos comn que se encuentra en

el torrente sanguneo.

Es el anticuerpo que desencadena reacciones alrgicas,

que se producen cuando la IgE se une a las clulas a las
que el cuerpo es alrgico.
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS

Inmunoglobulina E: se encuentra
en concentraciones muy bajas en
el suero y secreciones al exterior
(0'002%). Sin embargo, su
concentracin aumenta en los
procesos alrgicos
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INMUNOGLOBULINAS

La IgE tambin funciona durante problemas

con parsitos y la cantidad de IgE a veces
se mide para determinar si el cuerpo tiene
una infeccin parasitaria.
Las IgE contienen cadenas pesadas tipo psilon.
La IgE, tambin es un MONMERO (LH)2
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INMUNOGLOBULINAS
IgM
De todas las inmunoglobulinas el 10 % son
IgM.
La inmunoglobulina M es el primer
anticuerpo producido por el feto.
Estas inmunoglobulinas luchan contra las
infecciones de la sangre y ayudan a
desencadenar la produccin adicional de la
inmunoglobulina G.
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS
Inmunoglobulina M: Representa el 6% del total
de inmunoglobulina.
Aparece en los linfocitos B nave unida a su
membrana plasmtica.
Se manifiesta en la respuesta primaria
activando el sistema del complemento

Est formada por cinco unidades bsicas de

inmunoglobulina unidas entre si por una pieza J
Tiene diez sitios de unin con antgeno.
Es de baja afinidad pero presenta gran avidez
por antgenos multivalentes especialmente
bacterianos.
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INMUNOGLOBULINAS

Las IgM promueven la fagocitosis y activan al

sistema del complemento.
Al igual que IgD, estos anticuerpos estn
presentes en los linfocitos.
Estas inmunoglobulinas estn bien adaptadas para
aglutinar microorganismos y ayudarles a los
macrfagos a eliminarlos del cuerpo.
Aparecen usualmente como PENTMEROS
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INMUNOGLOBULINAS

ESTRUCTURA
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INMUNOGLOBULINAS ESTRUCTURA BSICA

1.- 4 cadenas peptdicas

dispuestas simtricamente
de dos a dos.

2.-Cada plano de simetra

est constituida por una
cadena pesada (H) y una
ligera (L).

3.-Unidas por puentes

disulfuro y otros enlaces
covalentes.
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ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

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ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

Las inmunoglobulinas son

protenas globulares de gran peso
molecular, formadas por 4
cadenas polipeptdicas, dos
pesadas, llamadas H ( heavy), y
dos ligeras, denominadas L
(light).

Estas cadenas se unen mediante

puentes disulfuro, uno entre las
cadenas L y H, y dos entre las
cadenas H.
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INMUNOGLOBULINAS - ESTRUCTURA

Por lo tanto la estructura

bsica de las
inmunoglobulinas es una
unidad formada por dos
cadenas ligeras y dos
cadenas pesadas.
(LH)2
Estas unidades
contienen dominios
variables (VL) y dominios
constantes (CL)
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INMUNOGLOBULINAS - ESTRUCTURA

En las cadenas pesadas tambin

pueden encontrarse 4 regiones:
VH, CH1, CH2 y CH3.

Cada una de esas regiones est

compuesta de 70 a 110
aminocidos.
En las regiones V la secuencia de
aminocidos es altamente
variable, y dentro de ellas, tanto
en la cadena L como en la H, hay
regiones hipervariables
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INMUNOGLOBULINAS - ESTRUCTURA

Cuando una unidad (LH)2 es hidrolizada

con enzimas, se liberan tres fragmentos:
Dos denominados Fab y uno llamado Fc.
Los fragmentos Fab (Fab = Fragment
antigen-binding), contienen la estructura
que es capaz de enlazarse al antgeno
Mientras el fragmento Fc (c = significa
cristalizable) no puede unirse al antgeno,
pero contiene un sitio (o sitios) que se
enlaza(n) a proteinas del complemento y
que es expuesto cuando ocurre la
interaccin entre el anticuerpo y el
antgeno.
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INMUNOGLOBULINAS - ESTRUCTURA

. Los dominios variables de las

cadenas L y H son responsables de
la unin al antgeno, y de la
capacidad de algunas de estas
unidades de formar polmeros.

El dominio constante (C)

de las cadenas pesadas se une a
las clulas del sistema inmune para
activarlas y son responsables de la
activacin del complemento
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ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

Se observan las regiones

variables y constantes de la
IgG as como los enlaces
disulfuro
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ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

En las regiones o dominios

Variables: la secuencia de
aminocidos es altamente variable,
y dentro de ellas, tanto en la cadena
L como en la H, hay regiones
hipervariables.

Los CDRs o regiones determinantes

de complementariedad
(Complementarity-determining
regions) que forman los sitios de
enlace con el antgeno que son
complementarios a la topologa del
antgeno especifico.
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ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

La zona hipervariable puede estar formada

por 10 a 15 aminocidos que conforman el
receptor idiotpico (r) responsable de la
unin con el epitopo presente en el antgeno.
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INMUNOGLOBULINAS - ESTRUCTURA

Regin bisagra

Las cadenas pesadas de tipo g , e y d

presentan entre el primer y segundo
dominios constantes una secuencia
de aminocidos sin homologa con
otros dominios, denominada regin
bisagra o regin Fx.

Se trata de una zona rica en prolina,

que confiere flexibilidad, y que hace
que los dos brazos Fab puedan rotar
independientemente uno respecto del
otro, formando ngulos variados
respecto a Fc.
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HAY CUATRO CLASES DE CADENAS PESADAS:

Las clases de Estas cadenas difieren

inmunoglobulinas estn en el tipo de regiones
determinadas por los constantes que cada
diferentes isotipos de una tiene
las cadenas pesadas.
Estas pueden ser mu,
gamma, alfa, delta o
psilon
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CLASES DE INMUNOGLOBULINAS
HAY CUATRO CLASES DE CADENAS PESADAS:

GAMMA, ALFA, DELTA,

PSILON Y MU.

Adems de activar al
sistema del complemento,
las regiones constantes de
las cadenas pesadas
definen la habilidad de la
estructura basica (LH)2 de
asociarse a otras unidades
(LH)2 units y determinan la
clase de inmunoglobulina
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INMUNOGLOBULINAS

En base al tipo de regiones constantes, las cadenas

ligeras tambin se clasifican en dos subclases:

Lambda 40% y Kappa 60%

No hay diferencias funcionales entre los dos tipos
. Cada una puede relacionarse con cualquiera de las
diversas clases de cadena pesadas.

Cada molcula de inmunoglobulina contiene cadenas

kappa o cadenas lambda, pero no ambas.
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PORQU SON TAN ESPECFICOS LOS ANTICUERPOS?

1) Porque el antgeno encaja en el locus de reconocimiento del

anticuerpo
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QU FUERZAS MANTIENEN JUNTOS AL ANTGENO Y A LOS ANTICUERPOS?

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INMUNOGLOBULINAS