TECNOLOGIA ENZIMATICA

Bioqumica aplicada
 BASES DE LA CINETICA ENZIMATICA

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas

enzimticamente
Los principios generales de las reacciones qumicas
se aplican tambin a las reacciones enzimticas
Factores que afectan la velocidad de
una reaccin enzimtica

1. Concentracin de Enzima
2. Concentracin de sustrato
3. pH
4. Temperatura
5. Presencia de activadores
 1. Concentracin de Enzima
En presencia de exceso de sustrato, la actividad es
proporcional a la concentracin enzimtica
 2. Concentracin de sustrato
Las reacciones enzimticas se saturan con el sustrato
Efecto autosaturante
 3. Efecto del pH
La actividad enzimtica pasa por un mximo (pH ptimo).
El pH ptimo de las enzimas vara ampliamente; para la pepsina, del
estmago, es de 1,5, la arginasa tiene un pH ptimo de 9,7.
La gran mayora de enzimas tienen un ptimo alrededor del pH
fisiolgico de, ~7.0
Efecto del pH :Explicacin:
El sitio activo de la enzima esta frecuentemente compuesto de
grupos ionizables que deben estar en la forma inica para tener
actividad, unir los sustratos o catalizar la reaccin.
Una enzima que se someta a valores extremos de pH, se
desnaturaliza.
En el efecto de la temperatura hay dos
componentes:
4. Temperatura
1.Aceleracin de la reaccin segn la
ecuacin de Arrhenius. (dentro del
margen de actividad)
k = A exp (-Ea/RT)
Al aumentar la temperatura, la
velocidad de reaccin aumenta y, para
casi todas las enzimas, un incremento
de 10C duplica e incluso triplica la
velocidad de reaccin.

2. Desnaturalizacin trmica de la
protena.
Para muchas enzimas la regin de
inactivacin trmica est muy prxima
de la temperatura ptima.
 CINETICA ENZIMATICA
Cintica de reacciones con un slo substrato
Michaelis y Menten propusieron un modelo para relacionar la velocidad
de reaccin con la concentracin de substrato. Suponiendo la existencia
de un solo complejo central, el esquema de reaccin sera:
Velocidad de reaccion VS concentracion
La ecuacin de Michaelis-
Menten describe como vara
la velocidad de las
reacciones catalizadas por
enzimas de acuerdo a la
concentracin de sustrato:
 Parmetros enzimticos

1. Vmax = velocidad mxima terica = la velocidad

cuando todos los centros activos estn ocupados con
sustrato (nunca alcanzada en la realidad)
2, Km (constante de Michaelis-Menten para cada
enzima) = concentracin de S a la que la V es 1/2 Vmax.
Caractersticas de Km:
Es una medida de la afinidad del enzima por el S.
Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad del enzima por el S.
Una Km pequea, refleja una gran afinidad por el sustrato, ya que bajas
concentraciones de sustrato son suficientes para saturar al 50% de la
enzima ; es decir, para alcanzar Vmax.
Una Km grande, refleja una baja afinidad de la enzima por su sustrato, ya
que son necesarias grandes concentraciones de sustrato para saturar el 50%
de la enzima.
 Km de algunas enzimas

ENZIMA SUSTRATO Km (mM)

Catalasa H2O2 25.0

Hexoquinasa ATP 0.4
D-Glucosa 0.05
D-Fructosa 1.5

Anhidrasa carbnica HCO3- 9.0

Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108.0
N-Benzoiltirosinamida 2.5
-Galactosidasa D-Lactosa 4.0
Treonina deshidrogenasa L-Treonina 5.0
 Vmax
Vmax es una constante
Vmax es la velocidad mxima terica de la reaccin
pero, en realidad, nunca se alcanza
Para alcanzar la velocidad mxima se requiere que [S]
>> [E] y que TODAS las molculas de enzima estn
unidas al sustrato.
Vmax se alcanza asintticamente a medida que la
concentracin de sustrato aumenta
LA Vmax SE ALCANZA CUANDO TODOS LOS CENTROS
ACTIVOS ESTN OCUPADOS CON SUSTRATO
 CALCULO DE PARMETROS DE LA ECUACIN
LA LINEARIZACIN DE LINEWEAVER-
BURK .
Artificio matemtico que
permite deducir grficamente
los valores de km y Vm.
El artificio consiste en
convertir a la ecuacin M-M en
la ecuacin de una recta.
Recta de forma Y = A + BX,
donde:
Y = 1/v,
A = 1/Vm,
B = km/Vm, y
X = 1/[S]
 Ploteo de Eadie-Hostee
El ploteo se realiza vi/ vi/[S], con ese fin
se multiplica ambos miembros de la
inversa de la ecuacin M-M por vi.Vmax
obtenindose:
Vmax (vi) = KmVmax(vi) + Vmax(vi)[S]
vi Vmax[S] Vmax [S]

Vmax = Km.vi + vi
[S]
Ordenando:
vi = Vmax - Km.vi
[S]

Esta es una ecuacin de lnea recta de la

forma Y = a bX.
Pendiente= Km,
Ordenada en el origen= Vmax.
 Ploteo de Hanes- Wolf

[S] = Km. + [S] . 1 .

Vi Vmax Vmax
 Ploteo Eisentahl-Cornish

Vmax = vi + vi.Km
[S]
 limitaciones de Cinetica Michaeliana
Para utilizar la ecuacin de Michaelis-Menten deben
asumirse:
Las concentraciones relativas de E y S: La concentracin de
sustrato [S] es mucho mayor que la concentracin de enzima
[E], de manera que la proporcin de ES es relativamente
pequea.
La reaccin esta en equilibrio: [ES] no cambia en el tiempo
(la velocidad de formacin de ES es igual a la velocidad de su
transformacin en E + S y en E + P).
Deben usarse velocidades iniciales (vo). Esto significa que la
velocidad de la reaccin debe determinarse tan pronto como
el sustrato y la enzima se mezclan. En dicho tiempo, la
concentracin de productos es despreciable y, por lo tanto, la
reaccin inversa de productos a sustratos puede ser ignorada
 Enzimas con cintica no Michaeliana
Hay enzimas que no
obedecen la ecuacin
de Michaelis-Menten.
Su cintica no es
Michaeliana.
Esto ocurre con las
llamadas enzimas
alostricas, cuya
grfica v contra [S] no
es una hiprbola, sino
una sigmoide (en
forma de s)
 Los enzimas alostricos son enzimas que cambian su
conformacin al unirse un efector, lo que conduce a un cambio
aparente en la afinidad de unin de otro ligando en un sitio
distinto de la molcula.
La mayora de los enzimas alostricos tienen varios dominios o
subunidades acoplados y muestran una unin cooperativa. En
general, la cooperatividad en los enzimas alostricos muestran
una dependencia sigmoidal con respecto a la concentracin de
sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos.
Los enzimas alostricos varan mucho su actividad cataltica en
respuesta a pequeos cambios en la concentracin del efector.
Los sitios de unin para los efectores heterotrpicos, llamados
sitios alostricos, son generalmente independientes del sitio
activo.
 Actividad enzimatica

Actividad enzimtica = cantidad de enzima que

transforma 1 mol de sustrato por min = una
forma comn de expresar la velocidad

Actividad especfica = unidades por mg de

protena total de la preparacin enzimtica.
Unidad ms moderna: kat = nmoles de producto /
seg
REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Se usan como medicamentos, antibioticos,

insecticidas, herbicidas. etc
IRREVERSIBLES.
Inhibicin permanente
Unin irreversible por medio de
enlaces covalentes.
Modificaciones qumicas de los
grupos catalticos.
Modificada la enzima, est siempre
inhibida.
Ejm: efecto del mercurio, plomo,
gases neurotxicos y compuestos
arsenicales.
In cianuro, CN-: Se fija con gran
afinidad a la sexta posicin de
coordinacin del Fe hemnico del
complejo citocromo oxidasa.
Penicilinas: Inhiben enzimas
sernicas que participan en la
formacin de la pared bacteriana
INHIBIDORES
REVERSIBLES.
La unin del inhibidor y la
enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del
medio, se recupera la
actividad.
Se unen a la enzima por el
mismo tipo de interacciones
que se producen entre las
enzimas y los sustratos.
Hay INHIBIDORES
COMPETITIVOS, NO
COMPETITIVOS, y
ACOMPETITIVOS.
 a.- Inhibidores irreversibles: Venenos

Los gases nerviosos.

Organofosforados.
Carbamatos.
Actan sobre las enzimas del sistema
nervioso. Neurotransmisores
 Agentes nerviosos
Los agentes nerviosos son esteres
del cido fosfrico, con los OH
sustituidos por otros radicales.
Inhiben la acetilcolinesterasa
 Plaguicidas
organofosforados
Organofosforados: malathion
Carbamatos: como el carbaril
(Sevin).

Organofosforados: Esteres de
fosfato con O sustituidos con S u
otros radicales.
Con enlace P-C fosfonato,
Con enlace P-N fosforamido,
Con enlace P-S fosfotiolato
Inhiben la acetilcolinesterasa
 Neurotransmisin intoxicacin
Circuito elctrico de transmisin de seal entre una
sensacin (nervio sensitivo) y un movimiento muscular
(nervio motor).

Acetilcolina --- colina + acetato

Enzima: acetilcolinesterasa

Un inhibidor de la acetilcolinesterasa, inhibidor de la

colinesterasa o anticolinesterasa es un compuesto qumico
que inhibe a la enzima colinesterasa impidiendo que se
destruya la acetilcolina liberada, produciendo como
consecuencia un aumento en la concentracin y en la
duracin de los efectos del neurotransmisor.
 Neurotransmisin intoxicacin
Circuito elctrico de
transmisin de seal entre
una sensacin (nervio
sensitivo) y un movimiento
muscular (nervio motor).

Acetilcolina --- colina +

acetato
Enzima: acetilcolinesterasa
Los venenos inhiben la
acetilcolinesterasa
Reaccionan con la enzima de
manera similar a la acetilcolina.
La reactivacin de la enzima dura
menos tiempo con los
carbamatos, que con los
organofosforados.
De ah que, los carbamatos se
consideran inhibidores reversibles
porque en poco tiempo dejan la
enzima libre, mientras que a los
organofosforados se les llama
inhibidores irreversibles porque el
proceso de reactivacin tarda
mucho mas tiempo, y la enzima
pierda propiedades catalizadoras
 b.- Inhibidor Reversible

La unin del inhibidor y la enzima es reversible.

Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la
actividad.

Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostrica)
 Inhibidores competitivos
Los inhibidores competitivos tienen gran parecido estructural con
el sustrato natural.
Compiten con el sustrato por ocupar el sitio activo de la enzima.
Esta unin es reversible y aumentando la concentracin de
sustrato aumentamos el nmero de molculas de enzima libre.
Sulfas (inhibe pasos metablicos en bacterias
 Efecto antibiotico de las sulfas
Las bacterias sensibles Requieren del (para amino benzoico) PABA
para la produccin del cido dihidroflico, un paso esencial en la
produccin de las purinas y la sntesis de cidos nucleicos.
Las sulfamidas actan como anlogos estructurales del PABA,
inhibiendo competitivamente a la enzima dihidropteroato sintasa.
Al bloquear la sntesis del cido flico, se inhibe el crecimiento y
reproduccin del germen
Inhibidor competitivo del metanol
 Competitiva
En la Inhibicin competitiva el sustrato (S) y el I compiten por la enzima libre,
pudiendo unirse uno o el otro, pero no ambos simultneamente, hay una
interaccin mutuamente excluyente del S y de I con la enzima. La unin de E
a I conduce a la formacin de un complejo no productivo.
INHIBICIN COMPETITIVA
+ Inhibidor
Unin del Inhibidor al
centro activo, compi6tindo
con S:
Aumenta Km.
No cambia Vmax.

Sustrato Inhibidor competitivo

 Inhibicin No Competitiva
El inhibidor se combina con la enzima o con el complejo ES,
interfiriendo con la formacin de producto.
El valor de Km no vara
Ejm. Yodoacetato. Se une a SH de cistena y modifica el centro
activo
INHIBICIN NO COMPETITIVA
+ Inhibidor Unin del Inhibidor a un
sitio del enzima distinto del
centro activo: no compite
con S:

No cambia Km.
Disminuye Vmax.

Sustrato
Sustrato

Inhibidor
no
competitivo
 No competitiva
No se afecta la unin de S con E, pero se ve alterada Vmax. Hay dos
posibilidades:
a - EIS no se descompone en EI + P y la velocidad es la que corresponde a la
ruptura de ES (en este caso el efecto del inhibidor es reducir la cantidad de
enzima activa).
b - EIS se descompone a una velocidad menor y la velocidad es la resultante de
la suma de ambas reacciones
V = Vmax. S . .1.
Km se mantiene
Kmax+S (1+I/Ki)
 Inhibicin acompetitiva
El inhibidor se une solo al complejo ES para dar un complejo
inactivo.
La Km se mantiene y la Vmax disminuye.
 Diferenciacin de tipos de inhibiciones
reversibles.

APLICACIONES:
Muchos medicamentos son inhibidores enzimticos.
 REACCIONES CON MS DE UN SUBSTRATO
Mecanismos para explicar este tipo de reacciones, la
mayora pueden clasificarse en dos tipos:

a)Todos los substratos se unen a la enzima antes de la

catlisis (en caso de dos substratos se denomina
mecanismo de formacin de complejo ternario);

b)Se libera un producto a partir de un primer complejo

binario antes de la unin con el segundo substrato.

Mecanismos:
- Formacin de un compuesto ternario.
- Reacciones ping-pong.
a.- Reacciones mediante formacin de un complejo ternario.
El complejo ternario puede formarse independientemente del orden
de unin de los substratos (aleatorio), o bien nicamente en un orden
determinado (mecanismo ordenado).
Mecanismo aleatorio. Los substratos A y B forman un complejo con la
enzima. Cualquiera de ambos puede combinarse con el otro substrato
para formar el complejo ternario EAB, que conduce a los productos X
e Y y a regenerar la enzima:
Mecanismo ordenado. Un substrato (A) se une inicialmente con la enzima
formando el complejo EA. El segundo substrato slo se une al complejo
EA para conducir al complejo ternario EAB:

b.- Reacciones enzimticas sin formacin de un complejo ternario.

El mecanismo se denomina ping-pong, formndose un complejo de la
enzima con un substrato (EA), que libera el producto X, quedando como
EA' (por ejemplo, un acil-enzima) que es atacado por el segundo
substrato (por ejemplo, transfirindose el grupo acilo).
 ENZIMAS REGULADORES
Todos los enzimas tienen forma de ser regulados por
factores externos: pH, [S], presencia de iones, etc.
Algunos enzimas adems poseen capacidad de regular el
metabolismo celular. Enzimas reguladores.
Pueden ser:
Enzimas alostericos. Su actividad cataltica es regulada por
la unin no covalente de un metabolito especfico, en un sitio
de la protena diferente al centro activo
Enzimas moduladas covalentemente. Se unen
covalentemente y se interconvierten en forma activa e
inactiva, por accin de otras enzimas
 Presentan una cintica
sigmoidal, indicativa de Enzimas
efectos cooperativos en la
unin del sustrato. alostricas
Su actividad est regulada
por otras molculas efectoras.
Pueden mantener las
concentraciones de sus
sustratos en valores bastante
constantes:
Existe una concentracin
crtica de sustrato ([S]c) por
debajo de la cul la enzima es
prcticamente inactiva
ENZIMAS ALOSTRICOS
 1.- Control a nivel de sustrato

Mediante interaccin de los sustratos y productos de

cada reaccin con la enzima

hexoquinasa
Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP
_
El propio producto de la reaccin puede
inhibir competitivamente a la enzima
 2.- Control por retroalimentacin (Negativa)
Un aumento de concentracin del producto final de una ruta
metablica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta
(generalmente la primera)

A ---> B ---> C ---> D ---> E

E acta como inhibidor del primer enzima.

Ello impide:
La utilizacin innecesaria del primer sustrato
La acumulacin del producto final
Se evita la acumulacin de intermedios
(al ser la mayora R. Reversibles)
RUTAS METABLICAS CONTROLADAS POR RETROALIMENTACIN

RUTA ENZIMA INHIBIDOR

Glicolisis Fosfofructokinasa ATP

Neoglucognesis FBP fosfatasa AMP

Bios. cs. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA

Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol

Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP

 Ejemplos de cintica.
1. En una reaccin enzimtica que transcurre con una
concentracin de enzimas de 0,015g/l, se obtienen los siguientes
datos:
[S] (g/l) 20 15 10 7.0 5.0 4.0 3.0 2.5
v(g/l-min)1.14 1.01 0.87 0.72 0.59 0.5 0.44 0.35
Deduzca el modelo que representa la cintica del proceso.
 Representando grficamente se tiene:

v(g/l-min)

[S] (g/l)
 Deduccin de los, coeficientes
S v (g/l-min) 1/S 1/v

20 1.14 0.05 0.877

15 1.01 0.066 0.990

10 0.87 0.10 1.149

6.5 0.70 0.15 1.428

5.0 0.59 0.20 1.695

4.0 0.50 0.25 2.000

3.3 0.44 0.30 2.273

2.5 0.35 0.40 2.857

Grafica Linewaber-Burk

1/S
 Segn Linewaber-Burk

Interaccin.= 1/vmax=0.614
vmax = 1.628 g/l-min.
Pendiente: Km/vmax. = 5.387
Km = 8.776 g/l
El modelo ser.
V = Vmax.S/(Km+S)
V = 1.628S/(8.776+S)
Comprobar por Eadi-Hostie
 Lienalizacion de Eadie-Hostfee
V = Vmax Km.V/S
 Ejercicio 2
Se investig el efecto de un inhibidor I sobre la velocidad de una
reaccin catalizada enzimticamente sobre un solo sustrato,
obtenindose los siguientes resultados

A) De que manera acta el inhibidor? B) Obtngase los valores

para Vmx, y Km.
 SOLUCIN A) La manera ms sencilla de deducir cmo
acta un inhibidor es graficar 1/v en funcin de 1/[S]0 para
cada concentracin del inhibidor.

Grfica de Lineweaver-Burk del efecto de un inhibidor

 Ejercicio 2
A partir de la grfica se puede observar que la pendiente
de las curvas se modifica con los cambios en la
concentracin del inhibidor pero no la interseccin en el
eje 1/n0 (1/Vmax).
Por ello los datos anteriores indican que el inhibidor I est
actuando como un inhibidor competitivo.

B) De la interseccin en el eje 1/n0 se puede estimar Vmax=

1(mmol L -1 min-1) y de la interseccin con el eje 1/[S]0 los
valores de Km=0,1 (mmol L -1) sin ihnhibidor, Km=0,2(mmol
L -1) con 0.5(mmol L -1) de inhibidor y Km=0,3 (mmol L -1)
con 1(mmol L-1)
 INMOVILIZACION DE ENZIMAS

Se entiende por enzima

inmovilizada (EI) aquella

asociada a una matriz no Operacin continua

esencial para su
actividad.

El biocatalizador se Reutilizacin
confina a una regin
determinada a travs de
la cual se pasa la
solucin del substrato,
que sale como un
Heterogneo: uso continuado
producto, libre de
catalizador.
 Mtodos de Inmovilizacin

Retencin fsica Inmovilizacin qumica

Adsorcin Atrapamiento o Unin covalente Entrecruzamiento

inclusin
 Atrapamiento
Consiste en la retencin fsica de la enzima en las cavidades
interiores de una matriz slida porosa constituida generalmente
por polmeros del tipo poliacrilamida, colgeno, alginato,
carraginato o resinas de poliuretano.
El proceso de inmovilizacin se lleva a cabo mediante la
suspensin de la enzima en una solucin del monmero.
Seguidamente se inicia la polimerizacin por un cambio de
temperatura o mediante la adicin de un reactivo qumico.
El atrapamiento puede ser en geles o en fibras, que suelen ser ms
resistentes que los geles. En el primer caso, la enzima queda
atrapada en el interior de un gel, mientras que en el segundo caso
la enzima se encuentra ocluida dentro de las microcavidades de
una fibra sinttica.
 Adsorcin
La enzima se une a un soporte mediante interacciones inicas,
fuerzas de Van der Waals y por puentes de hidrgeno. Los
principales factores que influyen en la adsorcin, son:
1. el pH del medio: controla el nmero y la naturaleza de las cargas
que presenta la superficie de la protena y del slido;
2. la fuerza inica: al aumentar la fuerza inica se produce la
desorcin de la enzima, ya que los iones inorgnicos se unen con
ms fuerza al soporte que la protena;
3. el dimetro de poro.
4. la presencia de iones que acten como cofactores de la enzima.
 Unin covalente
Se basa en la activacin de grupos qumicos del soporte para
que reaccionen con nuclefilos de las protenas.
Los aminocidos que forman enlaces con el soporte son: lisina,
cistena, tirosina y histidina, y en menor medida la metionina, el
triptfano, la arginina y el cido asprtico y glutmico.
Este mtodo presenta las siguientes ventajas:
1. La manipulacin de los derivados inmovilizados es sencilla;
2. La carga de enzima permanece constante despus de la
inmovilizacin;
3. Los derivados pueden utilizarse en reactores en continuo,
empaquetados, de lecho fluidizado o tanque agitado.
4. Una mayor resistencia a la desactivacin por el efecto de la
temperatura, de los disolventes orgnicos o del pH, al tener
estabilizada su estructura terciaria.
 Unin covalente
Inconvenientes:
1. Es necesario conocer la densidad de grupos
activos por unidad de superficie, ya que
condiciona el nmero de uniones enzima-
soporte y su geometra, que puede ser
distorsionante y conducir a derivados inactivos.
2. El proceso de inmovilizacin puede alterar la
estructura del centro activo. Para evitar esto la
inmovilizacin se hace en presencia de un
inhibidor.
Soportes de inmovilizacin

Agarosa

Celulosa

Quitina

Dextrano

cidos naturales

Almidn
Inmovilizacin de enzimas
 Aplicaciones de inmovilizacin. Biosensores.
Generalmente, el biosensor
contiene enzimas inmovilizada
prxima a un traductor que, en
contacto con el analito,
transformar la seal qumica
producida en una seal elctrica o
de otro tipo (ptica, calorimtrica,
acstica, etc.)
Los mtodos de inmovilizacin ms
utilizados en el diseo de
biosensores son la inclusin en
membranas semipermeables y la
unin covalente a membranas.
 Aplicaciones de inmovilizacin. Biosensores.
Biosensores: son de gran utilidad en el campo del
diagnstico clnico. Se determinan niveles sanguneos de
glucosa (electrodo de D-glucosa, lactato, urea, colesterol,
creatinina y cido rico.

Hay biosensores para control de calidad en la industria

alimentaria, para la determinacin de contaminacin
microbiana o deteccin de polucin ambiental, presencia
de residuos txicos, pesticidas, herbicidas o
microorganismos.
Enzimas: Aplicaciones
 Fabricacin del Queso

La operacin mas importante es la coagulacin de la caseina

Para ello utilizamos una serie de enzimas que podemos
encontrar en vegetales o animales
La pepsina y la quimosina son las enzimas mas importantes. Se
encuentran en varios animales, entre ellos los rumiantes.
Otras enzimas como papana.
Estos producen cogulos elsticos
La utilizacin de unas u otras enzimas repercute activamente en
el sabor y en la naturaleza del queso
 Industrias Lcteas

La lactasa es el enzima que

consigue romper la lactosa,
que es el azcar que
contiene la leche
Mucha gente es intolerante
a la lactosa
Existen en el mercado
leches que vienen con
lactasa
 Industria Panadera

La mas comnmente utilizada es la lipoxidasa, que

conjuntamente con el blanqueante, le da a la masa un carcter
mas manejable
Esta contenida en la harina de soja y de otras leguminosas.

Para aumentar la accin de la levadura se aade amilasa, en

forma de harina de malta
Se usan para ello tambin algunos mohos que contienen la
enzima
La harina de malta, tiene un inconveniente, y es que cambia el
color del pan
 Industria Cervecera

El proceso fundamental es la rotura del almidn

Los azucares simples formados son fermentados por
las levaduras
Esto se lleva a cabo con las amilasas, provenientes de
la malta.
A veces se aaden otros almidones como de arroz o
patata para aprovechar al mximo la actividad de las
enzimas
 Fabricacin de Zumos
Las peptinas provocan que los zumos sean demasiado
viscosos y turbios.
Esto se elimina con enzimas, contenidos en el propio zumo o
que se pueden aadir
En el proceso, como subproducto tenemos metanol, que
aparece en muy baja concentracin
 Detergentes
Estos llevan enzimas que ayudan a limpiar
Las proteasas facilitan la eliminacin de manchas de origen proteico
Las lipasas eliminan las manchas de grasa y otros compuestos
orgnicos
Estos detergentes que llevan enzimas se denominan detergentes
biolgicos.
En el pasado, el nico mtodo por el cual se podan eliminar manchas
y suciedad de los tejidos era el uso del jabn tradicional. Un jabn es
la sal alcalina (generalmente de sodio o potasio) de un cido graso de
cadena larga. Posee dos partes, por un lado, la cola que es lipoflica y
que repele el agua; por otro lado, la cabeza que es hidrfila o polar. La
accin limpiadora del jabn reside en la facultad que tiene la cola
hidrocarbonada de la molcula de jabn de disolver las gotitas de
grasa insolubles en agua. La repulsin entre cargas iguales evita que
las gotas de grasa se unan de nuevo. Se forma as una emulsin que
se puede separar de la superficie que se est lavando
 Los detergentes comerciales actuales son una mezcla de varios
componentes cada uno con una misin especfica, y que en su conjunto
satisfacen las necesidades durante el proceso de lavado.
Tensioactivo.
Coadyuvantes.
Auxiliares.
En este grupo se encontraran las enzimas que son capaces de romper las
molculas de protenas, lpidos y almidones. Concentracin de 1 % del
volumen total).
La suciedad que se encuentra en los tejidos procede de desechos
que genera el cuerpo, de las bacterias que viven en la piel humana,
de sustancias que derivan de productos de higiene personal
(lociones, cremas, desodorantes, maquillaje, lacas, etc.), entre
otros. Esto implica que las manchas pueden estar constituidas por
protenas, almidn, carbohidratos, lpidos, cidos grasos, sales
inorgnicas, arcillas y pigmentos
 Limitaciones del uso de enzimas en formulaciones
detergentes

Las enzimas han de tener una especificidad de sustrato lo

suficientemente amplia ya que la carga media de suciedad y las
manchas que contienen los sustratos pueden presentarse de
multitud de formas para las cuales la actividad enzimtica ha de
ser eficiente.
Adems, la eliminacin total de las manchas y de la suciedad
requiere la accin conjunta de enzimas, agitacin mecnica y
componentes qumicos del detergente.
Actualmente se ofrecen en el mercado varias enzimas
(proteasas, amilasas, celulasas y lipasas) con aplicacin como
aditivos en detergentes, que pueden aparecer por separado o
en combinacin.
 Medicina y Farmacia

El uso de enzimas en el sector mdico y farmacutico es

potencialmente inmensa, pero su utilizacin es mnima
Se usan slo si se tiene una seguridad absoluta de su eficacia.
Alrededor de 150 enfermedades metablicas se han atribuido
a defectos enzimticos.
En teora, y una vez conocido el defecto, debera ser posible
administrar la enzima ausente al paciente y aliviar o eliminar
los sntomas de la alteracin.
Los intentos para tratar las enfermedades metabolicas
hereditarias mediante la administracin de enzimas tienen
xito parcial. El principal problema es que la enzima
incorporada al organismo tiende a acumularse en el hgado y
el bazo.