Estructura y funcin

Proteinas

Dr. Marcelo A. Ovejero. Bioqumica Nutricional. Lic. En Nutricin. 2015

 INTRODUCCION

Las molculas de protenas

estn compuestas
principalmente por carbono,
hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.

Las protenas se encuentran

en plantas y animales y son
esenciales para toda vida.
Caractersticas
Formar estructuras de soporte y proteccin,
tales como el cartlago, la piel, las uas, el
pelo y el msculo.

Las protenas estn construidas a base de

unidades ms pequeas, los aminocidos.

Las protenas pueden ser desdobladas para

crear formas intermedias de tamaos y
propiedades variables.
QUE SON PROTENAS ?

Las protenas son biomleculas formadas

bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno.
Conservan su actividad biolgica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH
y de temperatura.
Las unidades monomricas son los
aminocidos y el tipo de unin que se
establece entre ellos se conoce como
enlace peptdico. Interacciones entre
monmeros
 Enlace peptdico - Introduccin
En pptidos, polipptidos y protenas los aminocidos se unen unos a otros
mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminocido
y el carboxilo de otro se denomina enlace peptdico.
Aminocido N-terminal
Glicina
NH2 O

H
N
Aminocido C-Terminal
Alanina
OH

O
Alanilglicina
- Por acuerdo las estructuras peptdicas se escriben de manera que el grupo
amino se escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. As los extremos
izquierdo y derecho de los pptidos corresponden al extremo amino y al carboxlico,
respectivamente. La alanina es el aminocido N-terminal en la alanilglicina y la
glicina es el aminocido C-terminal.
- El orden preciso de enlace en un pptido es su secuencia de aminocidos y se
especifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminocido
conectadas por guiones.
- Los aminocidos individuales que componen un pptido son llamados
residuos.
ENLACE PEPTIDICO

Enlace peptdico
CARACTERSTICAS DEL ENLACE
PEPTDICO

El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre

un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno.

Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y

estabilidad de las molculas proteicas.

Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la

conclusin de que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta
en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto,
el giro libre alrededor de l.
 Estructura del enlace peptdico

- El enlace peptdico muestra una geometra plana.

- La conformacin ms estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos
en anti, uno con respecto al otro.

- La rotacin en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalizacin del par

electrnico sin compartir del nitrgeno en el grupo carbonilo, lo que da al enlace C-
N cierto carcter de enlace doble.
Pptidos, polipptidos y protenas

Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se

forma un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el
dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.

A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose

un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un
polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy
grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena.

2 aa Dipptido
3 aa Tripptido
de 4 a 10 aa Oligopptido
de 10 a 100 aa Polipptido
ms de 100 aa Protena
 Residuos de aminocidos
Extremo carboxilo terminal

Extremo amino terminal

serina glicina tirosina alanina leucina

dipptido

tripeptido

polipptido
 Protenas: estructura
aminocido con
el grupo amino
libre. Este ser
el aminocido
amino terminal

Toda cadena proteica

tendr por lo tanto grupo carboxilo del
una polaridad ltimo aminocido,
indicada mediante aminocido
una H- y un -OH carboxilo terminal
 PEPTIDOS
Muchas sustancias naturales de gran importancia son Insulina humana
pptidos; por ejemplo:

ciertas hormonas, como la insulina, producida por

clulas del pncreas, regula las concentraciones de
glucosa en la sangre y que est formada por dos
cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes
disulfuro

la encefalina (5 aminocidos) que se produce en

las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor

las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis:

vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las

contracciones del tero durante el parto

tambin son pptidos algunos antibiticos como la

gramicidina.
 Niveles estructurales en las protenas

BIOMOLCULAS POLMEROS - > 100 AMINOACIDOS

Estructura primaria: Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria: Plegamiento bsico de la cadena

debido a enlaces de hidrgeno entre grupos -CO- y -NH- de la
unin peptdica: hlices, lminas y giros

Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la protena

Estructura cuaternaria: Asociacin de distintas subunidades,

siendo cada una un polipptido.
Estructura primaria
Estructura secundaria
 Estructura secundaria
- La estructura secundaria de un pptido consiste en la relacin
conformacional del aminocido vecino ms cercano con respecto a otro.

- L. Pauling y R. B. Corey establecieron que ciertas conformaciones peptdicas eran

ms estables que otras.

- Dos disposiciones especialmente estables son: la hlice y la hoja

plegada .
- Ambas conformaciones se basan en:

- La geometra del enlace peptdico es plana y la cadena principal se dispone

en conformacin anti.

- Se pueden formar enlaces de hidrgeno cuando el grupo N-H de un residuo

y el grupo C=O de otro se encuentran prximos en el espacio. Aquellas
conformaciones que maximizan el nmero de estos enlaces se encuentran
particularmente estabilizadas.
 Estructura secundaria
Hlice
Se forma al enrollarse la estructura primaria
helicoidalmente sobre s misma. Se debe a la
formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de
un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue. Ej: queratina del pelo, cuernos, uas, lana.

Hoja plegada o lmina

En esta disposicin los aminocidos forman una
cadena en forma de zigzag, mediante la formacin de
enlaces de hidrgeno entre los grupos N-H y los C=O
de cadenas adyacentes antiparalelas. Ej: fibrona de la
seda.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Estructura terciaria

La estructura terciaria de una protena consiste en el plegamiento de la

cadena. La forma en que se pliega la cadena afecta tanto a sus propiedades fsicas
como a su funcin biolgica.
- Las protenas estructurales, tales como las presentes en la piel, el pelo, los
tendones, la lana o la seda, pueden tener una estructura secundaria tanto de
hlice como de hoja plegada , pero en general tienen una forma alargada de
longitud varias veces el dimetro de la cadena. Se denominan protenas fibrosas
y tienden a no ser solubles en agua.
- Otras protenas, incluyendo la mayora de los enzimas, operan en agua. stas se
denominan globulares y tienen una forma ms o menos esfrica:

Mioglobina
 Fibringeno

Protena fibrosa
con alto contenido
en -hlice
 Mioglobina

Protena globular con

alto contenido en
N -hlice
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:

- Efecto hidrofbico
- Enlaces de hidrgeno
- Interacciones inicas o salinas
- Enlace disulfuro
Uniones disulfuro.

La cistina, dmero de la cistena, se obtiene cuando dos residuos de cistena se

oxidan y forman un puente disulfuro.

La oxidacin suave enlaza dos molculas de un tiol para formar un puente

disulfuro.
 Estructura terciaria : factores que influyen

La estructura terciaria de una protena depende de diversos factores:

- Su estructura primaria y secundaria.
- Su entorno. En protenas globulares la parte lipoflica se sita hacia el interior y
los grupos polares en la superficie. El estado nativo de una protena es la
estructura terciaria en la cual expresan su actividad biolgica.
- Conocer el plegamiento de la protena permite entender el mecanismo por el que
un enzima cataliza las reacciones. Ej: carboxipeptidasa.

- La regin interna del enzima donde se localizan los grupos funcionales que
participan en la actividad cataltica se conoce con el nombre de sitio activo.
Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las
protenas
 Estructura cuaternaria
- Algunas protenas estn formadas por ensamblaje de dos o ms cadenas. La forma
en que estas subunidades se encuentran organizadas se denomina
estructura cuaternaria.
- La hemoglobina es una protena de la sangre encargada del transporte de oxgeno,
unindose a ste y transportndolo hasta los msculos donde se almacena en la
mioblobina. La hemoglobina se une a oxgeno de la misma forma que la mioglobina,
a travs del grupo hemo, pero es mucho ms grande que sta. La hemoglobina es un
ensamblaje de cuatro grupos hemo y cuatro cadenas proticas, dos llamadas y dos
.
- Algunas sustancias, por ejemplo CO, mucho ms fuertemente al Fe que el oxgeno
por lo que interfieren con el transporte y almacenamiento de oxgeno pudiendo
provocar resultados letales.
Hemoglobina: estructura cuaternaria
Triple hlice de colgeno
El colgeno es una importante protena fibrosa cuya cadena polipeptdica est
compuesta por la repeticin peridica de la secuencia de tres aminocidos: glicina,
prolina o hidroxiprolina (un derivado del anterior) y un aminocido cualquiera. No
forma alfa-hlices, sino hlices levgiras ms estiradas.
El colgeno es la protena ms abundante en los animales superiores,
pudiendo suponer un tercio de todas las protenas del cuerpo.

La asociacin de 3 cadenas iguales da lugar a una hlice triple dextrgira.

 Estructuras de una protena
La estructura primaria es la
estructura enlazada
covalentemente, incluyendo
la secuencia de aminocidos
y los puentes disulfuro. La
estructura secundaria
incluye las reas de hlices ,
lminas plegadas o
enrollamientos al azar. En la
estructura terciaria se
incluye la conformacin total
de la molcula. En la
estructura cuaternaria se
incluye la asociacin de dos o
ms cadenas peptdicas de la
protena activa.
Desnaturalizacin de las protenas

Consiste en la prdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la protena reducida a un polmero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la

protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin

- Prdida de todas sus funciones biolgicas

- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Albumina de huevo
Estructura nativa

desnaturalizacin
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes

1. Fsicos

a) Calor
b) Radiaciones

2. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la
protena:

a) Detergentes
b) Urea y guanidina a altas concentraciones
c) Altas concentraciones de sal y extremos de pH
d) Reactivos de grupos -SH
renaturalizacin
Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura
primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es
reversible.

El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su

estructura nativa se llama renaturalizacin.

La estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente

para adoptar niveles superiores de estructuracin.

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y

purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de
igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.

En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la

solubilidad, con lo que la protena precipita.

La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su

renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.
Plegamiento o ensamblamiento de protenas

Una protena recin sintetizada posee solamente

su estructura primaria. Para que sea plenamente
funcional ha de plegarse correctamente en una
forma tridimensional nica.

1. Autoensamblamiento
La protena se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido
La protena se pliega gracias a la accin de
otras protenas
 Protenas
Propiedades

SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando
una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de
solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su
precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los
tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
 Protenas
Propiedades
ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades ms caractersticas y

se refiere a que cada una de las especies de
seres vivos es capaz de fabricar sus propias
protenas (diferentes de las de otras especies) y,
an, dentro de una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos. Esto no
ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes
a todos los seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecfica e

intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las protenas explica algunos
fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de rganos; injertos biolgicos;
sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos
e incluso algunas infecciones.
 Protenas
Funciones
Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen
casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son
especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y
regular funciones, etc...

Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin

selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras
molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los
anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al
ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... A continuacin
se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que
desempean
 Protenas
Funciones
Funcin ESTRUCTURAL

Algunas protenas constituyen estructuras celulares:

1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y

actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresin de los genes.

Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

1. El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

2. La elastina del tejido conjuntivo elstico.
3. La queratina de la epidermis.

Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araa y los capullos de seda, respectivamente.
 Protenas
Funciones
Funcin ENZIMATICA

Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.

Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo
celular.

Funcin HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el

glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica
(que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Funcin REGULADORA

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin

celular (como la ciclina).
 Protenas
Funciones
Funcin HOMEOSTATICA

Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros

sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.

Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles

antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos

sanguneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de

serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
 Protenas
Funciones
Funcin de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los

vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los

invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.

Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

 Protenas
Funciones
Funcin CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de

la contraccin muscular.

La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la

hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.
 Protenas
PROTENAS COMO CATALIZADORES BIOLGICOS

Las protenas no solo hacen parte de la estructura de la clula, ellas tambin

juegan un papel importante como catalizadores bilogicos en las clulas vivas
ya que incrementan la VELOCIDAD de reaccin qumica, es decir la velocidad a
la cual la reaccin se mueve hacia el equilibrio al reducir la energa de
activacin y ejercer control sobre las actividades celulares. La energa de
activacin es la cantidad de energa (en kJ) requerida para llevar mediante el
rompimiento de enlaces de energa a las molculas de los reactivos hacia un
estado de catlisis. El poder cataltico de las enzimas es impresionante, ya que
el incremento de la velocidad de las reacciones qumicas est entre 108 y 1020
veces, comparado con la velocidad a la que se llevara a cabo la reaccin de
manera espontnea.

Louis Pasteur demostr por primera vez la participacin de clulas vivas de

levadura en los procesos de fermentacin. A finales del siglo XIX se concluy
que las clulas intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol,
sino que se podan preparar extractos por macerado de las levaduras para
realizar la misma conversin enzimtica.
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1.-Protenas simples HOLOPROTEINAS

-Las Albminas
-Las Globulinas
-Las Escleroprotenas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Protenas conjugadas HETEROPROTEINAS
-Las Lipoprotenas
-Las Glucoprotenas
-Las Nucleoprotenas
-Las Metaloprotenas
-Las Fosfoprotenas
-Las Cromoprotenas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional
total
-Fibrosas
-Globulares
CLASIFICACIN

HOLOPROTENAS
Formadas solamente por
aminocidos

HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin
protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina "grupo
prosttico
 HOLOPROTENAS
GLOBULARES

* Prolaminas:Zena (maz),gliadina
(trigo), hordena (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo),
orizanina (arroz).
* Albminas:Seroalbmina (sangre),
ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
 HOLOPROTENAS
GLOBULARES

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,

prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas y otras.
 HOLOPROTENAS
FIBROSAS

* Colgenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
 HETEPROTENAS
LIPOPROTENAS

De alta, baja y muy

baja densidad, que
transportan lpidos en
la sangre
 PROTENAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIN

Colgeno
20 se distinguen
Ej
(segn R)
Aminocidos Fibrosas
Contrctil Estructural
unidos por Actina/Miosina

Enlace Enzimtica Receptores

peptdico Albminas
Ej.
Globulares
formando
Defensa Transporte Globulinas
Pptidos o
protenas
Hormonal
tienen Ej.
Nucloprotenas Cromatina
Organizacin
Ej.
estructural Fosfoprotenas Casena

Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminocidos Cromoprotenas Hemoglobina
Proteinas
hlice conjugadas
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoprotenas
Conformacin
FSH, TSH...
Plegamiento
espacial
E. terciaria Ej.
Lipoprotenas HDL, LDL

Protenas slo en
oligomricas
E. cuaternaria