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SUSTRATO .
Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar
productos.
CENTRO ACTIVO .
Es la regin donde el sustrato se une a la enzima.
Se produce la interaccin entre la enzima y el sustrato cuya
estructura es complementaria en razn de la forma, dimensin y
naturaleza qumica con el sustrato.
VELOCIDAD DE REACCION .
Es la cantidad de sustrato transformado o producto formado por
unidad de tiempo.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
Vo = Velocidad de catlisis.
Vmax = Es la velocidad a la cual la enzima se encuentra
saturado por el sustrato , bajo condiciones de temperatura,
pH, fuerza inica y concentracin de enzima.
Km= Es aquella concentracin de sustrato a la cual la
velocidad de reaccin se hace la mitad de la velocidad
mxima.
CINETICA ENZIMATICA
2. INHIBICION REVERSIBLE.
Son molculas que se unen a la enzima mediante
interacciones no covalentes, mas o menos estables, de forma
reversible.
La inhibicin reversible no implica modificaciones covalentes.
INHIBICION REVERSIBLE
a. INHIBICION COMPETITIVA.
Se caracteriza porque el inhibidor se une al mismo sitio que el
sustrato, impidiendo la formacin del complejo ES y la
formacin de productos.
Suele ser una molcula semejante al sustrato de la reaccin de
forma que los dos ligandos compiten por unirse al centro activo.
Como la unin es reversible, cuando la concentracin de sustrato
es elevada es poco probable que el inhibidor se una a la enzima,
por lo que la reaccin muestra una Vmax normal.
INHIBICION ENZIMATICA
b. INHIBICION ACOMPETITIVA.
Los inhibidores acompetitivos se unen exclusivamente al
complejo ES en un lugar diferente al centro activo. El efecto
sobre los parmetros cinticos en presencia del inhibidor es la
disminucin de Vmax y Km.
c. INHIBICION NO COMPETITIVA.
El inhibidor muestra la afinidad tanto por la enzima como por el
complejo ES y la unin se realiza en un lugar distinto del centro
activo.
Su efecto no se puede evitar aumentando la concentracin de
sustrato y produce una disminucin de la Vmax ya que el
complejo ternario ESI no genera producto.
REGULACION ENZIMATICA
Estas enzimas pueden cambiar su actividad
como respuesta a ciertas modificaciones y
suelen ser las que catalizan la primera de las
reacciones de la secuencia.
1. ENZIMAS ALOSTERICAS.
Las enzimas alostericas se unen de forma
reversible no covalente de uno o mas ligandos
denominados moduladores o efectores, que
se unen en otro lugar diferente al centro
activo pero que es especifico para cada
modulador.
ENZIMAS ALOSTERICAS
Estos ligandos inducen un cambio de
conformacin que puede aumentar (
moduladores positivos) o disminuir
(moduladores negativos) la afinidad de la
enzima por el sustrato.
En aquellos casos en que el mismo sustrato
tiene un efecto modulador se denomina
interacciones homotropicas y son siempre
regulaciones positivas.
ENZIMAS ALOSTERICAS
Modelo Secuencial.
Propone que, cuando el ligando se une a la
primera subunidad, se produce un cambio de
conformacin que se transmite a las otras
subunidades produciendo un aumento o una
disminucin de la afinidad de la enzima por el
sustrato .
ISOZIMAS
Algunos procesos metablicos estn
regulados por enzimas que existen en
diferentes formas moleculares, denominados
isoenzimas, que tienen secuencias de
aminocidos semejantes pero no idnticas.
Todas las formas presentan actividad
enzimtica y catalizan la misma reaccin
qumica, presentan diferentes propiedades
cinticas ( Km, Vmax , efectores, coenzimas e
incluso por su distribucin celular.
ISOENZIMAS
La lactato deshidrogenasa cataliza una
reaccin clave en el metabolismo muscular.
Lactato + NAD+ ==== Piruvato + NADH
La LDH es un tetrmero, que consta de dos
tipos de subunidades , de la forma M4
(musculo esqueltico) y H4 (musculo cardiaco),
formas hibridas: M4, M3H, M2H2, MH3, H4
MODIFICACION COVALENTE