Aminocidos, Pptidos, Protenas

y Enzimas
Dr. Alberto Cuello Sierra
 Contenido

1. Amino cidos.
2. Pptidos
3. Protenas
4. Enzimas
1. AMINO CIDOS.
 Amino cidos (a.a.)

Los a.a son compuestos formados por un grupo NH2

(amino) y un grupo COOH ( carboxlico o acido)

Todos Los a.a.

Humanos son L-
Cadena Lateral

Existen alrededor de 300 a.a pero solo 20 hacen

parte de las protenas humanas
 Amino cidos (a.a.)

Dieta

Amino cidos
Catabolizados

esqueletos de
c
Procesos
Biosintetico
Nitrgeno
Eliminado: Urea, acido
rico o amoniaco
Amino cidos codificables o universales
Clasificacin de Amino cidos (a.a.)
Amino cidos neutros no
polares
Clasificacin de Amino cidos (a.a.)
Amino cidos neutros
polares
Clasificacin de Amino cidos (a.a.)
Amino cidos:
cidos
Clasificacin de Amino cidos (a.a.)
Amino cidos:
bsicos
Amino cidos esenciales y no esenciales
 Importancia Biomdica

Amino Forman Pptidos o

cidos cadenas largas protenas

Transmisin Sntesis de
nerviosa purinas, porfirinas, Algunos pptidos
pirimidinas son hormonas o
medicamentos

Agentes Antibioticos
antitumorales bacitracina y
bleomicina gramicidina A
Los a.a. pueden tener carga neta (+), (-) o
no tener carga
2. PPTIDOS
 Pptidos
La unin de 2 hasta 100 a.a. es llamada pptido

Si esta unin supera los 100 a.a. se llama Protena

Clasificacin
de pptidos
a.a. a.a. libre

Union de 2 a Dipeptido.
Oligopeptidos Tripeptido.
10 a.a.
Tetrapeptido

Union de 11 a
Polipeptidos
100 a.a.
 Pptidos
La unin de un a.a. con otro a.a. se da por medio
del enlace peptidico (la unin del grupo amino de
un a.a. con el grupo carboxilico de otro a.a.)
 H H
H O H O

N C C N C C
O H O H
H H
R R
H H H
O O
H

N C C N C C
O H
H
R R

ENLACE PEPTIDICO
O ENLACE AMIDA

H H
AGUA
O
 Importancia Biomdica de peptidos

Pptidos El octapeptido Agente

angiotensina II hipertensor

El nonapeptido El nonapeptido oxitocina Neuro

braniquidina (contracciones uterinas) transmisores

Agente
hipotensor
Agentes Antibioticos
antitumorales bacitracina y
bleomicina gramicidina A
3. PROTENAS
 PROTENAS
Las Protenas son compuestos formados bsicamente por C, H, O y
N; pero algunas pueden tener azufre, fosforo, Mg, Cu etc.
 PROTENAS
Importancia biomdica

Una red de protenas

internas forma el cito
esqueleto.
 PROTENAS
Importancia biomdica

La actina y miosina

La hemoglobina
 PROTENAS
Importancia biomdica

Los anticuerpos

Las enzimas
 PROTENAS
Importancia biomdica

Los receptores
de membrana
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
Existen 5 niveles estructurales

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Estructura quinaria
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA PRIMARIA

Esta constituida por la unin lineal de a.a. por

medio del enlace peptidico
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
En esta estructura hay plegamiento de la cadena polipeptidica; la
cual se forma gracias a los puentes de hidrogeno. Y pueden ser:

Hoja Giro
Hlice
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA TERCIARIA

En esta estructura encontramos combinaciones al azar de hojas

beta y hlices alfa alternadas o estructuras sper secundarias.
Presenta distribucin espacial. Encontramos enlace amida, puentes
de hidrogeno, interacciones hidrfobas y enlaces disulfuro
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando la protenas tiene ms de una cadena polipeptidica

decimos que tiene estructura cuaternaria
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA QUINARIA

Cuando las protenas se agrupan entre si con otros grupos de

biomoleculas, para formar estructuras moleculares de orden
superior y estables esto se llama estructura quinaria

Protenas

B-tulina
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
PROTENAS ESPECIFICAS
PROTENAS ESPECIFICAS
4. ENZIMAS.
 ENZIMAS
Tambin se han
Catalizadores De naturaleza descrito ciertos RNA
Biolgicos proteica catalticos

Todas las reacciones metablicas de

nuestro organismo se dan gracias a las
enzimas Ribozimas
ESTRUCTURA QUMICA DE LA ENZIMA

Son protenas a.a.

Cuerpo de la Constituido
enzima por los a.a.
estructurales

Sitio o centro Es el lugar donde se da

activo la accin cataltica
ESTRUCTURA QUMICA DE LA ENZIMA
 ESTRUCTURA QUMICA DE LA ENZIMA

Como las enzimas

son protenas

Estn compuestas
por 2 fracciones

Fraccin compuesta
Apoenzima
por a.a.

Si es orgnico (vitamina)
Es un grupo
Coenzima se llama coenzima
prosttico (no
o cofactor proteico) Si es inorgnico (Zn, K) se
unido a ella llama cofactor
ESTRUCTURA QUMICA DE LA ENZIMA
MECANISMO DE ACCION DE LAS ENZIMAS

Modelo llave Propuesto por Fisher

cerradura en el siglo XIX
 MECANISMO DE ACCION DE LAS ENZIMAS

Modelo ajuste
inducido

Propuesto en1958
por Daniel Koshland
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
 CATALISIS ENZIMATICA

La propiedad mas
importante que
presentan las ezimas es
la de acelerar las
reacciona qumicas
disminuyendo la Energa
de activacin (EA)
CATALISIS ENZIMATICA La ecuacin de
Michaelis -Menten
La ecuacin de MICHAELIS MENTEN Ilustra en trminos
matemticos la relacin entre la velocidad inicial (Vi) y la
concentracin de sustrato (s)

La constante de MICHAELIS MENTEN es la

concentracin de sustrato a la cual (Vi) es la mitad de la
(Vmax/2) alcanzable a una concentracin particular de
enzima
 CATALISIS ENZIMATICA
La ecuacin de Michaelis -Menten
 CATALISIS ENZIMATICA
Efecto del pH sobre la actividad enzimtica
Las Enzimas como son protenas son susceptibles a los cambios de
pH en el medio y se podran inactivar a pH alto o bajo, la mayora
de las enzimas trabajan mejor a un pH cerca a la neutralidad 6-8
 CATALISIS ENZIMATICA
Efecto de la T sobre la actividad enzimtica
Al aumentar la T se aumenta la velocidad de la reaccin; pero
hasta cierto punto, ya que despus de los 45C se empieza a
desnaturalizar la enzima por calor. La T optima de las enzimas
humanas es 37C.
CATALISIS ENZIMATICA
Inhibicin enzimtica
CATALISIS ENZIMATICA
Inhibicin enzimtica
CATALISIS ENZIMATICA
Inhibicin por alosterica
CATALISIS ENZIMATICA
Inhibicin por saturacin
INVESTIGAR ENZIMOLOGA CLNICA