Aminoácidos y proteínas

Aminoácidos

Son estructuras químicas con un grupo amino y

otro carboxilo como mínimo.
Son estructuras cuaternarias con C, H, O y N.
Pueden poseer además azufre.
Existen más de 300 de ellos en la naturaleza, pero
las proteínas se generan a partir de únicamente 22
de ellos.
Diez de los aminoácidos deben estar contenidos en
la alimentación por cuanto no se sintetizan en el
organismo y se les denomina esenciales.
Aminoácidos esenciales
La clasificación vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
Esencialidad otorgada a 8-10 aminoácidos, ade-
más a algunos ácidos grasos, minerales y vitami-
nas, recayendo toda su presencia en la dieta diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para trans-
formar aa y ác. grasos esenciales en otros no
esenciales pero igualmente necesarios.
aminoácidos esenciales y no
esenciales
Glicina
Metionina
Alanina
Valina Tirosina
Aspartico
Leucina
Asparragina
Isoleucina Glutámico
Glutamina
Fenilalanina Histidina
Triptofano Prolina
Hidroxiprolina
Treonina Cistina
Lisina Cisteina
Importancia especial de los aa
no esenciales

Síntesis de proteínas y aminoácidos no

esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la Úrea.
Proceso gluconeogenético.
Formación de heme, colina, etanolamina, ATP,
ADN-ARN, aminas biógenas y otros
metabolitos.
Por ello deben obligatoriamente sintetizarse.
Ej.ac.Glutámico,aa.no esencial
Sintetiza prolina: aa. que con la hidroxiprolina (prolina
hidro (en 30%) y la elastina (en 11%) del tejido
conjuntivo, el mayor en el cuerpo humano, en tendones,
articulaciones, bajo los epitelios,etc.

Sintetiza alanina y aspártico por transaminación de ceto-

ácidos, pirúvico y oxalacetato respectivamente.
Alanina : importante aa. Glucogénico. Ác. Aspártico,
proveedor del 2° nitrógeno del ciclo de la Urea.
 Clasificación de aminoácidos
Cadenas laterales alifáticas
Aminoácidos
H-CH-COOH
Glicina hidrofóbicos.
NH3
CH3-CH-COOH Se ubican en el
Alanina
NH3
interior de las
CH3
proteínas.
CH-CH-COOH
CH3 NH3
Valina La glicina por ser
CH3
pequeña se
CH3
CH-CH2-CH-COOH
Leucina acomoda a todas la
NH3

CH3
curvas proteicas.
CH2
CH-CH-COOH Glicina rica en el
CH3 NH3 Isoleucina colágeno.
 Clasificación de aminoácidos
Los hidroxilados son
hidrofílicos, fosforilables y Aminoácidos
ocupan la superficie hidroxilados
proteica.
CH2-CH-COOH
La serina se encuentra en OH NH3 Serina
el sitio activo de muchas CH3-CH-CH-COOH
Treonina
enzimas, no así la treonina OH NH3

Los aminoácidos
azufrados, participan Aminoácidos azufrados
frecuentemente de los CH2-CH-COOH

enlaces interproteínas que SH NH3

Cisteina
mantienen estructuras CH2- CH2-CH-COOH
terciarias y cuaternarias. S-CH3 NH3
Metionina
La metionina inicia la
síntesis de las proteínas.
 Clasificación de aminoácidos
Con grupos ácidos o sus amidas
COOH-CH2-CH2-CH-COOH
COOH-CH2-CH-COOH Ac.aspártico NH3
Ac.glutámico
NH3

NH2-CO-CH2-CH-COOH Asparragina Glutamina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
NH3

Al ser dicarboxílicos proporcionan cargas eléctricas

negativas a las proteínas en solución. Además generan
proteinatos al reaccionar con cationes.
Sostienen, por participar de los enlaces, la estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína.
El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores
abundantes.
 Clasificación de aminoácidos

Con grupos básicos Proporcionan cargas

positivas a las proteínas.
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Arginina Participan de los enlaces
C=NH2 NH3

NH2
de hidrógeno y
mantienen la estructura
secundaria, terciaria y
Lisina
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
cuaternaria de la
NH3
proteína.
-CH2-CH-COOH
La Histidina se encuentra
NH N NH3 Histidina en los sitios activos de las
enzimas.
La arginina es necesaria
en la síntesis de úrea.
 Cargas eléctricas de los
aminoácidos
Los aminoácidos pueden tener carga positiva, negativa o cero.
La ionización del carboxilo produce cargas negativas, la captura del
protón por parte del grupo amino produce una carga positiva.
- +
R - COOH  R -COO + H
+ +
R - NH 3  R - NH + H 2

A un pH biológico entre 7 y 7,4 los grupos carboxilo son

predominantemente COO- y los grupos amino existen como NH3+
La carga neta es la suma algebraica de grupos negativos y positivos del
aminoácido.
pH isoeléctrico de un aminoácido

Es el pH en el cual el aminoácido presenta cargas positivas y negativas

iguales.
Desde un punto de vista práctico resulta de obtener la media entre las
constantes de disociación del carboxilo y del grupo amonio.

CH3-CH-COO- pK1 R-COO- 2,35

pK2 R-NH3+ 9,69
NH3+

pK 1+ pK 2 2 , 35+ 9 , 69
pI  2  2  6,02
 Propiedades características de
cada aminoácido
Muchas de las características físicas y químicas de los
aminoácidos dependen de la estructura del grupo R anexo a su
carbono alfa.

CH3-CH-COO- CH=carbono alfa

CH3=grupo R
NH3+

Grupos tan pequeños como el de la Glicina permiten su

presencia en lugares poco accesibles de una estructura proteica.
Grupos aromáticos como el de la Tirosina permiten absorción
de la luz UV y su medida por procedimientos
espectrofotométricos.
Grupos básicos o ácidos permiten la formación de enlaces (de
hidrógeno) con los de otros compuestos.
Aminoácidos y su centro
asimétrico
Casi todos los aminoácidos tienen un centro
asimétrico (menos la glicina).
Debido al carbono alfa, que tiene cuatro sustituciones
distintas.
Este genera configurciones L y D. Los L-aminoácidos
son los propios de los mamíferos.

Configuración L Configuración D
 Cromatografía
Procedimiento de elección para separar e
identificar aminoácidos.
Se basa en:
partición por solventes.
adsorción por el soporte.
Dos elementos básicos en la separación:
soporte: papel, sílica gel, resinas.
solvente: mezcla de solventes orgánicos y
agua.
Diferenciación de acuerdo al Rf

Rf  distancia.alcanzada. por.el .aa

Visualización:
distancia.alcanzada. por.el .solvente
coloreado: ninhidrina.
fluorescencia : fluorescamina.
lectura UV.
Separación de aminoácidos...
Cromatografía de
exclusión molecular.
Cromatografía
líquida de alta

Fluorescencia
presión.

Lecho Proteína Proteína

Tiempo (min)
Poroso Pequeña Grande
 Proteínas
Estructura química formada por la unión de aminoácidos mediante
diversas formas de enlace.
Se considera :
oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos.
polipéptidos de 10 a 100 aminoácidos.
proteínas : más de 100 aminoácidos.
Clasificación:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albúminas (solubles en agua) y globulinas
(solubles en soluciones salinas diluidas).
Por su composición: simples (sólo aminoácidos), compuestas.
(glucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas ).
Por su densidad: lipoproteínas: LDL,HDL,VLDL .
Por su carga: a pH fisiológico ácidas y básicas.
 Enlaces covalentes
Peptídicos y disulfuro
El peptídico es el más importantes de la estructura polipeptídica. Aún el
más simple tiene carácter de doble y mantiene la rigidez y además la solidez
de la proteína.
Genéranse entre el alfa carboxilo de un aminoácido y el alfa amino de otro
con eliminación de molécula de agua.
La reacción química más importante en el campo clínico - la de Biuret-
radica en la presencia del enlace peptídico.
El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales -SH de la
cisteína, formando uniones disulfuro entre porciones de una misma cadena y
entre dos cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y aún permite la unión de dos
polipéptidos como en el caso de la insulina.
Enlaces no covalentes e
interacciones

Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas

de atracción entre grupos de átomos.
El enlace de H se genera por atracción entre el núcleo de
H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro
átomo. En el caso de una proteína es un oxígeno de otro
aminoácido.
El enlace hidrofóbico se genera por la semejanza estruc-
tural entre dos aminoácidos (aromáticos, alifáticos ?).
El enlace iónico se genera entre carboxilos libres y amo-
nios libres de aminoácidos dicarboxílicos y diamínicos.
Enlaces no covalentes...
CH2 Enlace
! Hidrofóbico
Enlace de O-H
Hidrógeno
H2N O
C

CH (CH2)4
CH3 CH3 !
NH3+
Enlace
Hidrofóbico Enlace
iónico
CH3
O-
C
O
 Estructura proteica: estructura
primaria
La conformación nativa de una proteína se define como la estructura
tridimensional que es biológicamente activa. Se mantiene sobre la base
de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente explicados.
La estructura primaria está definida por la secuencia de aminoácidos
unidos por los enlaces peptídicos.
Su carácter de doble enlace fija una estructura rígida, incapaz de girar
sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del carbono alfa.
Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un mismo plano).

Rígido
R

CO CH NH CO

CH NH CO CH NH
Libre
R R
Secuencia de aa. en las proteínas

Cadena A insulina

Cadena B Aminoácidos de la insulina

La estructura primaria de una proteína está dada por la secuencia de

aminoácidos.
Los pasos del estudio de esta secuencia son:
Composición de polipéptidos por hidrólisis y cromatografía.
Aminoácido N terminal, con DNPB y aa. C terminal con Hidrazina.
Ruptura en pequeños fragmentos con tripsina, quimo tripsina, bromuro de
cianógeno.
Reconstrucción de la secuencia.
 Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del polipéptido generan
una estructura repetitiva
denominada secundaria, la cual
puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida por
los puentes de hidrógeno de la pro-
teína. En el alfa hélix los puentes
son intracatenarios y en la
estructura beta intercatenarios.
 Alfa hélice de las proteínas

La doble ligadura virtual,

del enlace peptídico limita
las conformaciones de una
cadena obligando al giro
alrededor de un eje (alfa hé-
lice).
Sus medidas son:
3,6 residuos / giro
0,54 nm / giro
0,15 nm /átomo equivalente
Estructura secundaria de las
proteínas

La hélice alfa es la posición

más estable para los ami-
noácidos.
Se estabiliza por puentes de
hidrógeno entre el H+ de un
NH3+ y el O= de un COO-
del cuarto residuo anterior.
Hoja plegada de las proteínas

La conformación beta
o de hoja plegada se
presenta en algunas
proteínas o en alguna
porción de ellas.
La estructura es estabi-
lizada por puentes de
hidrógeno entre varias
cadenas.
Puede ser paralela y
antiparalela.
 Estructura terciaria y cuaternaria
La estructura terciaria se refiere a la disposición
tridimensional de la cadena polipeptídica en una proteína,
permitiendo la disposición globular o fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no covalentes y aún el
enlace disulfuro.
La interacción proviene de aminoácidos que pueden estar
alejados en la secuencia pero cerca en la disposición
tridimensional.
La proteína está plegada de forma tal que los grupos
hidrofílicos ocupan el exterior de la misma y los
hidrofóbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce en aquellas
proteínas que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, las
que se estabilizan por enlaces no covalentes.
Estructura terciaria de la
Hemoglobina

Tanto la Hys F8
como la Hys E7
sostienen el grupo
Hem de la
Hemoglobina
Ése a su vez
sostiene al Fe
Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro
cadenas (dos
alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura
globular con
cuatro bolsillos.
Metabolísmo de proteínas y
aminoácidos
Generalidades
El organismo digiere entre 60 y 100 gramos
diarios de proteínas.
Se suman entre 35 y 200 g de proteínas
endógenas (jugos digestivos, descamación
celular).
Sólo se pierden por las heces entre 6 y 12 g
de proteínas o sus productos,
correspondientes a 1-2 g de N2.
Enzimas digestivas
Hidrolasas que rompen los enlaces
peptídicos.
Clases de enzimas:
Endopeptidasas
Exopeptidasas
• Aminopeptidasas
• Carboxipeptidasas
Fases: Gástrica-Pancreática-Intestinal
 Digestión y absorción de proteínas
Luz intestinal Superficie Luminal Enterocito Capilar

ATP

Aminoácidos
Na+ Na+
Aminoácidos libres(40%)
ADP

Polipéptidos Na+ K+
K+
Oligopéptidos(60%) Dipéptidos
Tripéptidos H+
Tripsina
Quimotripsina
Endopeptidasa
Elastasa
Aminopeptidasa H+ Aminoácidos
Pepsina Carboxipeptidasas
Dipeptidasa

Estómago Borde en cepillo

Pancreas
Digestión gástrica
Jugo gástrico:
HCl ( pH=2 ), funciones:
• Matar los gérmenes
• Desnaturalizar las proteínas: más digeribles
Pepsinas:
• La pepsina A, la mayor , se activa a pH ácido.
• Ataca enlaces peptídicos de aminoácidos aromáticos.
• Generada a partir de proenzima pepsinógeno, que pierde 44 aa
a partir del amino terminal por autoactiva-ción (a pH<5) o por
autocatálisis (la misma pepsina).
• Si bién libera aa y polipéptidos, su importancia radica en que
ellos estimulan a la colecistoquinina del duodeno.
Secreción de
ácido
clorhídrico
Sangre
Digestión pancreática
Jugo pancreático rico en endopeptidasas y
carboxipeptidasas. Todas se activan en la luz
intestinal.
La enteropeptidasa , enteroquinasa secretada por las células
epiteliales, activa al tripsinógeno, eliminando 6 aa del amino
terminal.
La tripsina se autocataliza luego y activa además la
quimotripsina, elastasa, y las carboxipeptidasas A y B.
El jugo pancreático tiene además un inhibidor de tripsina.
 Enzimas gástricas y pancreáticas

Enzima Proenzima Activador Punto de acción R

R R1
Autoactivación
-CO-NHCHCO-NHCHCO-
Pepsina A Pepsinógeno Pepsina Tyr,Phe,Leu
R R1
Enteropeptidasa
Tripsina Tripsinógeno Tripsina -CO-NHCHCO-NHCHCO- Arg,Lys
R R1

Quimotripsina Quimotripsinógeno Tripsina -CO-NHCHCO-NHCHCO- Tyr,Trp,Phe,Met,Leu

R R1

Elastasa Proelastasa Tripsina -CO-NHCHCO-HCHCO- Ala,Gly,Ser

R
Carboxipeptidasa A Procarboxi.A Tripsina -CO-NHCHCOO- Val,Leu,Ile,Ala
R
-CO-NHCHCOO-
Carboxipeptidasa B Procarboxi.B Tripsina Arg,Lys
Digestión intestinal
La digestión gástrica y la pancreática generan un 60% de
oligopéptidos entre 2 y 8 aminoácidos.
La superficie intestinal es rica en aminopeptidasas A y N
(actúan sobre oligopéptidos con NH2 terminal ácido y
neutro) así como en dipeptidasas.
Di o tripéptidos con prolina, hidroxiprolina, son absorbidos
directamente.
Absorción de aminoácidos y
dipéptidos
El intestino absorbe aminoácidos libres y pequeños
péptidos.
Aunque la gradiente de concentración es favorable, se
requiere un transportador (se demuestra por
discriminación D y L, gasto de energía y dependencia de
temperatura).
Los transportadores son sodio dependientes.
Existen hasta siete transportadores por grupos de
aminoácidos : neutros, aromáticos, iminoácidos, etc.
Absorción de aminoácidos no esenciales
Se absorben entre 60 y 100 g de aminoácidos cada día.
Aproximadamente el 40% son no esenciales, de ellos 12
g corresponden a ácido glutámico.
El glutámico se absorbe muy lentamente debido a que en
el enterocito se le somete a una transaminación, por ello
se absorbe como alanina y produce cetoglutarato que es
responsable de las necesidades calóricas del mismo
enterocito, luego ayuda a la absorción de otros
aminoácidos.
Origen de los aminoácidos
Provienen inicialmente del
N de la atmósfera. N2 en la atmósfera
Se transforma de N2 a NO
NH4+ -
NH3 por algas, 2

microorganísmos y NO3-

plantas.
El ser humano sintetiza 11 NH4+

de los veinte amino-ácidos

necesarios. Los otros debe Aminoácidos
consumirlos, son los proteínas

esenciales.
proteínas
Remoción de nitrógeno de los aminoácidos
La remoción del alfa amino grupo es la
primera etapa en el catabolísmo de los
aminoácidos.
Las reacciones características son:
Transaminación y
Desaminación oxidativa
Estas reacciones generan aspartato y
amonio que son las fuentes últimas del
nitrógeno de la urea.
Reacciones de Transaminación

Sintetiza aminoácidos a partir

de alfa ceto ácidos. alanina cetoglutarato
Se les llama transaminasas o
aminotransferasas.
La enzima está asociada al
piridoxal fosfato. Forma activa
de la vitamina B6, generando
temporalmente piridoxamina
fosfato. piruvato glutamato

O H
oxalacetato
C CH2-NH2

O3P- OH O3P- OH
CH2- CH2- aspartato

N
CH3
N
CH3  cetoglutarato

Piridoxal fosfato Piridoxamina fosfato

Reacciones de Desaminación
oxidativa
 cetoglutarato
Desaminación oxidativa: libera los
grupos NH2- como NH4 libre. Reac-
ciones que ocurren en hígado y riñón,
dando  cetoácidos y NH4+.
Reacción llevada a cabo por la
deshidrogenasa glutámica, con
coenzimas NAD o NADP, pero actúa Deshidrogenasa
en ambas direcciones.
glutámica
NH3

ceto
+
NH3 de
NADH
aminoácidos
glutarato (NADPH)
glutamato
aminotransferasa Glutamato deshidrog.
Cet NAD
o NH3 del (NADP)
ácido
glutamato
Disposición del amonio
Aunque el amonio está involucrado en la formación de
urea por el hígado, su nivel mientras se dirige de los tejidos
hacia el hígado para su transformación en urea debe
mantenerse bajo, por ser tóxico.
Los tejidos producen amonio:
De los aminoácidos: mediante la amino transferasa y glutamato
deshidrogenasa.
De la glutamina: Los riñones forman amonio de la glutamina por
acción de la glutaminasa. Este amonio se excreta como amoniaco.
De la acción bacteriana en el intestino.
De las aminas de la dieta, o de las purinas y pirimidinas.
Vía de la Glutamino sintetasa y la glutaminasa
El 50% del amonio circulante lo hace como glutamina sintetizada en el
hígado. Lo produce la glutamino sintetasa del hígado y el fenómeno
opuesto la glutaminasa del riñón.

Glutamato Glutamina

Glutamino Glutaminasa
sintetasa (riñón)
(hígado)
Glutamina Glutamato
Transporte de Múscul
o
amonio
La proteína celular es degradada
con la muerte celular planificada o
apoptosis. Híga
La vida media de las proteinas es do
variable. Desde horas como la
insulina, hasta meses como la
hemoglobina.
La selección de la proteína para
degradarse depende de su unión con
un polipéptido de 76aa llamado
ubiquitina.
Riñó
Las proteínas consumidas en exceso n
no se almacenan, se usan de
inmediato para energía
Destino del N2 de los alfa aminoácidos
Depende del lecho ecológico donde viva el
animal:
Los peces excretan amoniaco, por cuanto es de fácil
disolución en el agua.
Las aves excretan ácido úrico (uricotélicos) deben
consevar bajo peso y retener agua o lo que excretan con
el guano, alto contenido de ác.úrico semisólido.
Los mamíferos excretan urea (ureotélicos) compuesto
altamente soluble.
 Ciclo de la urea
Un ser humano con una dieta normal,
300g de carbohidratos, 100 g de
grasa y 100g de proteínas debe enzima
excretar aproximadamente 16,5 g de
nitrógeno al día , 95% en la orina y
5% en las heces.
La urea representa del 80 a 90% del enzima
N2 que sale por la orina.
La urea se produce en el hígado, se Carbamil fosfato
libera a la sangre y se excreta por el
Citrulina
riñón. Ornitina
Se requieren bicarbonato (fuente de Aspartato
CO2),una molécula de amonio, un Urea
grupo amino del aspartato y 3 Arginina Arginino succinato
moléculas de ATP.
Fumarato
Ciclo de la urea
La citrulina formada sale fumarato
al citosol donde se une al
aspártico, mediante una Arginina succinato
arginino succínico
sintetasa y el gasto de un
aspartato
ATP.
El arginino succínico
libera fumarato y forma
arginina por una arginino arginina

succinasa y esta última

por una arginasa libera citrulina

urea y forma nuevamente

ornitina que cierra el ciclo. ornitina
Carbamil fosfato
 Síntesis de carbamil fosfato
La síntesis de carbamil fosfato es el mitocondria
1er paso de la síntesis de urea. El CO2
proviene del bicarbonato, la energía y
el grupo fosfato de dos moléculas de
ATP. enzima
La enzima encargada es la Carbamil
fosfato sintetasa I
El carbamil fosfato se une a la enzima
ornitina con la ornitin
Carbamil fosfato
transcarbamilasa para formar
Ornitina Citrulina
citrulina. Estas dos reacciones son
mitocondriales. Las restantes son Aspartato
citosólicas. Urea
Arginina Arginino succinato
Fumarato
citosol
Biosíntesis de aminoácidos no esenciales
La síntesis de proteínas
requiere de todos los Gluco y
aminoácidos, tanto los Glucogénicos cetogénicos Cetogénicos
esenciales como los no Alanina Tirosina
esenciales. Asparagina
Aspartato
Los esenciales deben Cisteina
venir en la dieta, Glutamato

No esencial
mientras que los no Glutamina
esenciales pueden ser Glicina
sintetizados a partir de Prolina
otros intermediarios Serina
Arginina Isoleucina Leucina
comunes del metabo-
Esenciales

Histidina Fenilalanina Lisina

lismo. Metionina Triptofano
Treonina
Valina
 Síntesis de aminoácidos a partir de ceto ácidos
Alanina, Aspartato y
Glutamato son formados a aminoácido
partir de cetoácidos Piruvato Alanina
corres-pondientes:
piruvato, oxalace-tato y aminoácido cetoáci
cetoglutarato, que pro- do
vienen del metabolísmo Oxalacetato Aspartato
de los carbohidratos. cetoácido
Esto se produce gracias a aminoácido
la transaminación.
Cetoglutarato Glutamato
El glutamato es
producido más
cetoácido
comúnmente a partir la NH3+N
reversa de la
desaminación oxidativa Cetoglutarato
ADH Glutamato
catalizada por la NAD
glutamato
deshidrogenasa.
 Síntesis de aminoácidos por amidación
Glutamina: se sintetiza a partir del glutamato en presencia de ATP,
NH3 y glutamina sintetasa. Es el mayor mecanismo de detoxificación
de amonio en el cerebro.

Glutamina sintetasa
Glutamato + ATP+NH3 Glutamina + ADP + H + Pi

Asparagina: se sintetiza a partir de aspartato, en presencia de

glutamina, ATP y la enzima asparragina sintetasa. La asparragi-nasa
que hidroliza la asparragina se usa en el tratamiento de leucemia dado
que esta última es necesaria a ese tipo de células
Asparragina sintetasa
Aspartato +Glutamina+ATP Asparragina+AMP+Ppi+H
Síntesis de la Serina
Se forma a partir de 3-P
glicerato del metabo- Fosfoglicerato
lismo de carbohidratos. deshidrogenasa

Sufre oxidación con

formación de NADH
(energía?)y produce 3- 3-fosfoglicerato 3-fosfopiruvato
fosfo serina. Aminotransferasa
Recibe un grupo amino
del glutamato por Cetoglutarato Glutamato
transaminación y forma
3-fosfoserina la que al Fosfatasa
hidrolizar el ácido
fosforico deja un grupo
alcohol. 3-fosfoserina Serina
Glicina
Es sintetizada a partir Glicina
de la serina, mediante N5N10 Metilen
la remoción de un Serina hidroxi tetrahidrofolato
grupo hidroximetil y la
metil transferasa
acción de una serina Tetrahidrofolato
hidroximetil trans-
ferasa. Serina
Actúa como receptor
tetrahidrofolato.
 Glutamato

Prolina ATP

Enzimas
desconocidas
Se sintetiza a
partir del
glutamato. Glutamato semialdehido

Comprende dos
fenómenos de
reducción, por lo Pirrolin 5, carboxilato

tanto hay gasto de Pirrolin 5 carboxilato

energía. reductasa

Prolina
Tirosina
Se forma a partir de la fenilalanina por una
hidroxilasa.
La reacción es reversible, luego la tirosina, no
esencial depende de la fenilalanina esencial.
La enzima sólo se encuentra en el hígado

Tetrahidrobiopterín dihidrobiopterín

Fenil alanina
hidroxilasa
Fenil alanina Tirosina
 Catabolismo del esqueleto de carbono de
los aminoácidos

Luego de la eliminación del grupo amino el esqueleto carbonado de los

aminoácidos se cataboliza a sustratos para biosíntesis de carbohidratos o
lípidos.
Se clasifican entonces en glucogénicos y cetogénicos
DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AMINOÁCIDOS
Glucogénicos Cetogénicos Glucogénicos y cetogénicos
Ala Hip Leu Ile
Arg Met Lis
Asp Pro Fen
Cis Ser Tir
Gli Tre Tri
Glu Val
His
Aminoácidos glucogénicos
La asparragina por una asparraginasa
pierde NH4 y se transforma en aspártico
que por un transaminasa produce
oxalacetato
La glutamina por una glutaminasa pierde
NH4 y produce glutamato que por
transaminación produce ceto glutárico.
La prolina se oxida a dehidroprolina, luego
se hidrata a glutamato semialdehido y
luego se oxida a glutamato
La arginina , vía síntesis de urea gene
ra ornitina, la que da lugar por
transaminación y oxidación a glutamato.
Aminoácidos glucogénicos
La alanina forma piruvato
por transaminación.
La glicina se transforma
en serina por una
hidroximetil transferasa.
La serina por una
deshidratasa se transforma
en piruvato
La metionina, isoleucina y
la valina se catabolizan a
succinil CoA
Aminoácidos cetogénicos
Todos los aminoácidos que forman
piruvato, generan acetil CoA vía la
piruvato deshidrogenasa.
Además la fenilalanina, tirosina,
triptofano, lisina y leucina forman
Acetil CoA directamente.
La metionina se condensa con
ATP para formar S-adenosil
metionina o Metionina activa.
La metionina activa es un donante
de un átomo de carbono pero
puede en último término generar
propionil CoA.
Otros compuestos que se forman a partir
de los aminoácidos

Los aminoácidos no sólo sirven para fabricar

proteínas sino que permiten la preparación de
compuestos biológicamente activos tales como:
Núcleo Hem de la hemoglobina
Creatina
Histamina
Serotonina
Catecolaminas
Melanina
Creatina fosfato
Derivado fosforilado de la creatina. Se encuentra en el
músculo y es un compuesto rico en energía que puede
donar un grupo fosfato al ADP para formar ATP, mediado
por la creatin quinasa.
Mantiene el nivel celular de ATP durante los esfuerzos
musculares medios.
Se sintetiza a partir de glicina y arginina, más un grupo
metilo de la s-adenosil metionina.
Recibe luego un grupo fosfato del ATP.
Su forma de excreción una vez defosforilada, es la
creatinina.
 Síntesis de creatina fosfato

TransamidinasaGuanidino acético
Ornitina
Glicina S-
adenosilmetioni
na S-adenosil
Arginin metionina
a
Pi Creatina
NHC
=

C-N-CH2-CO
H3 ATP
NHCreatinina PO3-NH2 Creatina fosfato
Síntesis de Histamina
Es un mensajero químico que afecta respuestas
celulares como alérgicas, inflamatorias, gástricas
y de neurotransmisores.
Ser forma a partir de la histidina por una
decarboxilasa.

2
Decarboxilasa

Histidina Histamina
Síntesis de
Serotonina
Triptofano
Tetrahidrobiopterin
La serotonina o 5-hidroxi Dihidrobiopterin Hidroxilasa
triptamina es sintetizada
en muchas partes del
cuerpo (plaquetas, sistema
nervioso central), pero la
mayor parte está en el 5-hidroxitriptofano
intestino.
Decarboxilasa
Se produce por hidroxila-
ción del triptofano a 5
hidroxitriptofano y luego
su transformación en se-
rotonina por decarboxila- 5-hidroxitriptamina
ción.
(serotonina)
Síntesis de catecolaminas y melanina
Se sintetizan a partir de la
tirosina. La tirosina es
hidroxilada a dihidro-
xifenil alanina (DOPA) Tirosina Epinefrina
Tetrahidrobiopterin

La DOPA es decarbo- Metil

Dihidrobiopterin
xilada a Dopamina y Transferasa
luego hidroxilada a norepi
nefrina (noradrenalina).
A partir de la nor-
adrenalina se forma adre- Dihidroxifenilalanina(DOPA) Norepinefrina
nalina por una metila- Decarboxilasa
ción. La melanina se
Hidroxilasa
forma a partir de DOPA y
por efecto de tirosinasas.

Dopamina
Melatonina
Es la N-acetil-5 metil hidroxitriptamina.
Es una molécula inductora del sueño. Se
produce en la glándula pineal y en la retina
y controla las variaciones circadianas del
sueño.