PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS

M. En C. Rebeca Zecua Nájera

 Proteínas
 Son biopolímeros de elevado peso molecular
formadas por la unión de diferentes unidades o
monómeros llamados aminoácidos (existen 20 en
la naturaleza), cada uno con características
particulares.
 Son biomoléculas formadas por C, H, O, N y a
veces pequeñas cantidades de P y S.
 Son específicas para cada especie.
 Son componentes estructurales de las
membranas celulares. (con los fosfolípidos).
 Funciones de las proteínas
Cumplen varias funciones importantes:
 Estructural (sostén): queratina (uñas), colágeno
(tendones, piel y músculos).
 Transporte: proteínas en los canales de las membranas
para dejar pasar o no ciertas sustancias (portadoras) y
transporte de gases en la sangre (hemoglobina).
 Catalítica (enzimas): aceleran las reacciones químicas
en el organismo.
 Defensa: como los anticuerpos.
 Reguladora: hormonas que sirven como mensajeros
(insulina, hormona del crecimiento).
 Movimiento: proteínas contráctiles como la actina
y miosina de los músculos.
Proteínas (continuación)

 La función de cada proteína depende de la

secuencia (orden) de los aminoácidos y esta
secuencia está dada por el código genético
(DNA)de cada organismo.

 Al igual que los HC, proporcionan 4 Cal/g, pero

son las últimas moléculas que utilizamos para
este objetivo, ya que las necesitamos para realizar
otras importantes funciones.
Los aminoácidos son los componentes
de las proteínas.
• Las proteínas son polímeros creados a partir de
monómeros llamados aminoácidos. Hay 20
aminoácidos, los cuales tienen propiedades diferentes

Cada aminoácido tiene un grupo

amino y uno carboxilo, unidos por
un átomo de carbono. Cada
aminoácido tiene un grupo
característico o grupo R (radical.).
Aminoácidos Agrupados por Polaridad
• Los 20 radicales confieren a los aminoácidos propiedades
diferentes, incluyendo la solubilidad en la agua. Algunos
radicales son no polares; los otros son polares, positiva o
negativamente cargados.
 Enlace peptídico
• El enlace peptídico que une a los aminoácidos es una
de las más fuertes uniones, por tener enlaces
covalentes. Dos aminoácidos pueden ser unidos por la
síntesis de deshidratación para formar un dipéptidos.

Dos aminoácidos que se unen para formar un

dipéptido, con producción de agua en el
proceso (síntesis de deshidratación).

Modelo del dipéptido L-aspartil-L-fenilalanina

 Estructuras

 Las proteínas tienen

cuatro tipos de
estructuras:

1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
 Estructura primaria
 La estructura primaria es la secuencia de
aminoácidos en un polipéptido, sin ninguna
referencia a como la molécula se arregla en un
espacio tridimensional.
 La estructura primaria se representa como una
secuencia de aminoácidos usando abreviaciones
de tres letras: por ejemplo al-glu-asp.
 Estructura secundaria
 La estructura secundaria se refiere a arreglos regulares por los cuales los
polipéptidos se doblan en formas más compactas, estabilizadas por puentes de
hidrógeno.

El plegamiento de una cadena de polipéptidos

ocurre a causa de la formación de puentes de
hidrógeno entre los grupos C=O y N-H. Esto
conduce a una estructura helicoidal llamada
hélice Alfa.

Otro tipo de estructura secundaria, es la

lámina plegada o beta (parecida a un
acordeón), donde la cadena polipeptídica
se une por puentes de hidrógeno entre el
C=O y el N-H, agrupando regiones
diferentes del polipéptido o parejas entre
dos diferentes polipéptidos.
 Estructura terciaria
La mayoría de las proteínas se pliegan más que en la estructura secundaria; el
siguiente nivel se llama estructura terciaria.
En la estructura terciaria existen varios tipos
de enlaces:
• El puente de hidrógeno que une cadenas
de aminoácidos, aparte de los existentes
en la estructura secundaria.
• Enlaces iónicos entre aminoácidos
cargados positivamente y negativamente.
• Uniones hidrófobas, donde el lado
hidrofóbico de las cadenas, se asocian
para remover agua.
• Uniones covalentes de dos grupos –SH
para formar puentes disulfuro –S-S. Estas
uniones covalentes le dan fuerza extra a la
estructura.
 Estructura cuaternaria
Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos, dando
como resultado la estructura cuaternaria.
Las estructuras cuaternarias se unen por los mismos tipos de uniones
químicas encontradas en la estructura terciaria, incluyendo una variedad
de uniones débiles y de los puentes de disulfuro.

Una molécula de fosfatasa alcalina

totalmente funcional, mostrada
arriba, contiene dos cadenas
polipeptídicas, cada con un sitio
activo capaz de hidrolizar el
fosfato.
 Importancia de las proteínas en la
industria alimentaria
• Poseen propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen
moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el
crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de
productos alimenticios y, por sus propiedades funcionales, ayudan a
establecer la estructura y propiedades finales del alimento.
 Propiedades biológicas

PROTEÍNAS

Propiedades nutricionales
Propiedades funcionales
Propiedades funcionales o funcionalidad
de las proteínas

Son propiedades físico – químicas intrínsecas de

cada proteína que le permiten contribuir a las
características deseadas de un alimento en los
cuales se encuentre naturalmente o es agregada.
 Carácter sensorial Textura

Las propiedades
funcionales
influyen en:
Durante la preparación
Comportamiento físico Transformación
Almacenamiento
 Manifestación empírica de las
propiedades funcionales:

• Viscosidad (espesamiento) • Humectabilidad

• Gelificación
• Texturización
Hidrodinámicas: tamaño,
forma y flexibilidad de la
molécula
• Dispersabilidad
• Solubilidad
• Propiedades espumantes
• Propiedades emulsificantes
Propiedades de la
proteína relacionadas
con su superficie
 La funcionalidad de las proteínas es por lo tanto de gran
importancia tecnológica, existiendo un gran interés por
conocer los mecanismos implicados en la funcionalidad de
las mismas para de esta forma, poder modificarlas y extender
su rango de aplicabilidad.

Debido a que la preferencia de los alimentos está basada

principalmente a atributos sensoriales como la textura, el
color, el sabor y el aspecto.
 Clasificación de las propiedades
funcionales de las proteínas

Propiedades de hidratación (dependiente de las interacciones

proteína–agua)

Propiedades superficiales o de interfase (dependen de la

interacción de la proteína con dos fases inmiscibles: agua/aceite;
agua/aire).

Propiedades dependiente de las interacciones proteína–

proteína

Propiedades de Hidratación
(interacción proteína- agua)
Propiedades superficiales
o de interfase
Propiedades dependiente de las
interacciones proteína-proteína
 Absorción de agua
 Humectación (capacidad de mojado)
 Capacidad de hinchamiento
 Capacidad de retención de agua
 Adhesividad
 Dispersabilidad
 Solubilidad
 Viscosidad
P‘ recipitación
 Gelación
 Formación de estructuras: masa,
fibras, películas
 Adhesión
 cohesion.
G ‘ elificación
 ‘Coagulación
Propiedades funcionales que intervienen en un
alimento
 Alimento
Bebidas
Sopas, caldos, aderezos para
ensalada, postres
Salchichas, bizcochos y pan
Carnes, geles, bizcochos y
queso
Carnes, salchichas, pastas,
productos horneados
Carnes, productos horneados
Salchichas, sopas, bizcochos,
aderezos
Batidos ornamentales,
helados, bizcochos, postres
Productos horneados pobres
en grasa, buñuelos
Función Propiedad físico- química
Solubilidad Hidrofilia
Viscosidad Fijación de agua, tamaño y
forma hidrodinámica
Fijación de agua Puentes de hidrógeno,
hidratación iónica
Gelificación Atrapamiento e
inmovilización de agua,
formación de una red
tridimensional
Cohesión-adhesión Interacciones hidrofóbicas
e iónicas y puentes de
hidrógeno
Elasticidad Interacciones hidrofóbicas,
puentes disulfuro
Emulsión Adsorción y formación de
película en la interfase
Formación de Adsorción en la interfase y
espuma formación de película
Fijación de grasa y Interacciones hidrofóbicas,
flavores atrapamiento
Tipo de proteína
Proteínas de suero
lácteo
Gelatina
Proteínas del
músculo, proteínas
del huevo
Proteínas musculares,
proteínas del huevo,
proteínas lácteas
Proteínas musculares,
del huevo y del
lactosuero
Proteínas musculares,
proteínas cereales
Proteínas del
músculo, la leche y los
huevos
Proteínas lácteas y
proteínas del huevo
Proteínas lácteas, del
huevo y de los
cereales
 Factores que influyen en las
propiedades funcionales de las
proteínas

Intrínsecos Procesamiento

Características del medio

  Tamaño
 Forma (estructura secundaria, terciaria y cuaternaria)
 Composición y secuencia de aa
 Carga neta y distribución de las cargas
Intrínsecos  Cociente hidrofobia/hidrofilia
 Grado de flexibilidad y rigidez
 Capacidad de interaccionar o repeler otros componentes

 Contenido de agua
 pH
Características  Fuerza iónica (sales)
del medio  Presencia de azúcares, polisacáridos, lípidos, agentes
tensioactivos.

 Calentamiento (temperatura)
 Agentes red/ox
Procesamiento  Solventes
 Secado
 Almacenamiento
Propiedades de
hidratación
Solubilidad
Viscosidad
Propiedades superficiales
o de interfase
 Propiedades Emulsificantes

EMULSIÓN: es un sistema de dos fases que consta de dos líquidos

parcialmente miscibles, uno de los cuales es dispersado en el otro en
forma de glóbulos. La fase dispersa, discontinua o interna es el líquido
desintegrado en glóbulos. El líquido circundante es la fase continua o
externa.
Estabilidad de las emulsiones
Para incrementar la estabilidad de las emulsiones se emplean agentes
emulsionantes como las proteínas que debido a su carácter anfiprótico
(anfipolar) pueden formar películas sobre las gotas de aceite. Las
proteínas que presentan propiedades emulsionantes se utilizan para
estabilizar emulsiones de aceite en agua:

El uso de Moléculas tensoactivas (como las proteínas), de estructura

anfipolar (sustancias que poseen en sus estructuras extremos hidrófobos
e hidrófilos) proporcionan estabilidad a la emulsiones. Las sustancias
anfipolarer se orientan de tal forma que colocan sus extremidades
hidrófobas e hidrófilas a los dos lados de la interfase aceite / agua:
Las propiedades emulsificantes de una proteína se pueden evaluar de acuerdo
a:
La capacidad emulsificante, indica los mililitros de aceite que pueden ser
emulsionados por gramo de proteína sin que se produzca la inversión de la
emulsión.
La estabilidad de la emulsión, en la cual se valora la capacidad de la
proteína a incrementar el tiempo entre la formación de la emulsión y su
rotura.
Factores que influyen en el proceso de emulsión

pH
Fuerza iónica
Temperatura
Agentes tensioactivos
Azúcares
Volumen de la fase oleosa
Tipo de proteína
Punto de fusión de la fase grasa usada
Propiedades dependiente de las
interacciones proteína-proteína
Gelificación
La proteína gracias al calor se convierten en un excelente agente
gelificante.

Un gel es un material formado por una red sólida tridimensional continua

que embebe agua (solvente) y los otros componentes y los inmoviliza.
Durante esta especie de "polimerización" de las proteínas en la red
tridimensional el líquido viscoso se tranforma en una matriz viscoelástica.
Las caracteríticas del gel vienen esencialmente impuestas por el tipo y la
naturaleza de los enlaces cruzados intra o intermoleculares, implicados en su
formación. Estos enlaces pueden ser covalente y no covalentes. Entre los enlaces
no covalentes implicados se encuentran los enlaces de hidrogeno e interacciones
hidrofobicas y, entre los covalentes, los puentes disulfuro. Los puentes disulfuro
contribuyen a la formación inicial y a la ordenación de la red del gel, en tanto
que los no covalentes participan en la estabilización y fortalecimiento de la
estructura del mismo.
La gelificación se ve influida, entre otras circunstancias, por el
calentamiento, pH, la fuerza iónica y la concentración proteica. En la
mayoría de los casos es indispensable el tratamiento térmico para
conseguir la gelificación. el calentamiento desnaturaliza y despliega
las moléculas proteicas y facilita el intercambio disulfuro,
formandose así nuevos enlaces cruzados de este tipo.

La gelificación proteica no se aplica solamente para la formación de geles

sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, el
espesado, la unión de partículas (adhesión) y para estabilizar emulsiones y
espumas. El poder o capacidad gelificante de las proteinas es una de las
propiedades funcionales que determinan su empleo en la preparación de
variados alimentos. Las proteínas con capacidad gelificante son usadas
para mejorar la absorción de agua, la adhesión de partículas y contribuyen
a estabilizar las emulsiones y espumas.
La formación de la red proteica se considera como resultado de un equilibrio
entre:
 Interacciones proteína- proteína
 Interacciones proteína - disolvente
 Fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas polipeptídicas próximas
 Condiciones del medio
 Etapas de calentamiento y enfriamiento
Las cuales se pueden agrupar:

 Asociaciones físicas: Dadas básicamente por formación de puentes de

hidrogeno, se caracteriza por la formación de dobles enlaces y triples hélices,
son uniones termoreversibles y retienen agua.
 Asociaciones ordenadas de partículas: Estas asociaciones pueden ser
simples agregados de partículas o llegar a conformar el modelo denominado
de perlas, la agregación implica obtención de materiales mas opacos.
 Durante el proceso de formación de geles se estabiliza los siguientes tipos
de enlaces: covalente, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas e
iónicas.
DESNATURALIZACIÓN
MODIFICACIONES QUÍMICAS