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Aminoácidos – Proteínas –
Ácidos nucleicos
ASIGNATURA: …
QUIMICA
CICLO : Primero.
SEMESTRE: 2016-I
UNIDAD III Prof. Mg. Helda C. Del Castillo c.
SEMANA :
"ACREDITACIÓN: COMPROMISO
DE TODOS"
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Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del griego protos que significa
"lo más antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas
orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos
químicos muy complejos que se encuentran en todas las
células vivas.
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células; constituyen alrededor del
50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber
10.000 clases de proteínas distintas.
3
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión
de muchas moléculas relativamente sencillas y no
hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos,
formados por no más de 10 Aa y polipéptidos,
constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido
tiene una estructura tridimensional específica, entonces
se habla propiamente de proteínas.
4
Aminoácidos: Unidades estructurales de las
Proteínas
H
Monómero
AMINOÁCIDO H 2N C COOH
CH3
6
• Todos ellos, excepto la
prolina, responden a la
misma estructura
general: H2N
CO2
Prolina
• El primer aminoácido descubierto en las proteínas fue la
asparragina en 1806 y el último de los 20 aminoácidos en
identificarse fue la treonina en 1938.
• Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos
provienen de la fuente a partir del cual se aislaron
inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez
en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o
la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso).
• Además del nombre común todos los aminoácidos tienen
un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla
letra (G, N, E…)
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• Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y
tripftofano.
Polares
Ácidos Básico
Clasificación de aminoácidos
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Aminoácidos estándar.
12
13
Aminoácidos Esenciales
15
Actividad óptica de los aminoácidos
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Estereoisomería de los aminoácidos
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.
La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.
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La forma dipolar, en un medio
ácido, capta protones y se
comporta como una base y en un
medio básico libera protones y se
comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoeléctrico.
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El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga
neta igual al cero
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El punto isoelétrico (pI) se define como el pH en el que
los aminoácidos naturales o cualquier otra especie
anfótera tiene carga 0.
Para hallar el punto isoeléctrico de un aminoácido hay que
calcular sus pKa experimentalmente, sumarlos y dividirlos
entre dos:
pI = (pKa¹ + pKa²)/2
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Unión de los aminoácidos.
Unión Peptídica
H H
O
H O H O
=
N C CC N N C C
H OH H OH
H
R R
+ H2O CONDENSACIÓN
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Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
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27
Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función
biológica.
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Estructura de una Proteína
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Estructura de las proteínas
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Estructura primaria
31
Estructura primaria
32
Estructura primaria
33
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura secundaria
34
Estructura secundaria
Conformación β
Conformación ɑ
35
α-hélice
36
Hélice de colágeno
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Conformación-β
ANTIPARALELA
PARALELA
41
Conformación-β
42
Estructura terciaria
Lámina β
Hélice α
44
Residuos Residuos
hidrofóbicos polares
45
Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria
H
CH2 HO CH2 Y
Aceptores
HN N H HO CH S,T
R
Donadores
H
H N CH2 K
H
C,M CH2 S H
R H
N NH R
H C
NH2+
O H
E,G,N,Q C H O
R N C N,Q
H
Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria
K
CH2 NH3
R D,E
CH2 NH NH2
C OOC CH2
NH2
H
CH2
NH
HN
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro
S
Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida
H H N
H N
C O
D,E N
K
C
O C
O N H
N H
O C
R
R
C O
H N
H N
C O
R
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
50
Estructura cuaternaria
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Estructura cuaternaria
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.
52
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En resumen, la estructura de una proteína.
Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.
Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora
De función De especie
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Solubilidad
57
Desnaturalización y renaturalización
I. Físicos
2. Radiaciones
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
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Especificidad
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
62
Capacidad amortiguadora
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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
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Estructural
Es una de las funciones más características:
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Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Defensiva
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Reserva
Función homeostática
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
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Eduardo Gómez 70
Concepto
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Nucleótidos: subunidades de los ácidos
nucleicos
Los ácidos nucleicos son biopolímeros donde los monómeros son los
nucleótidos, unidades moleculares que constan de:
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1.Pentosas
Pentosa = 5 átomos
de carbono
Desoxirribosa
ribosa
Nucleósido
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Nucleósidos:
Nomenclatura:
-Bases Púricas + osina.
-Bases Pirimidínicas + idina
ARN ADN
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• Cuando al nucleósido se le une el fosfato
mediante un enlace éster (éster fosfórico
entre el carbono 5’ de la pentosa y el
grupo fosfato) tenemos los nucleótidos.
•
• Los nucleótidos se pueden separar en
sus componentes por hidrólisis.
• Si es hidrólisis alcalina se separa en
el nucleósido y el fosfato.
• Si es hidrólisis ácida en la base
nitrogenada por un lado y la pentosa
con el fósforo por otro.
Nucleótido
Eduardo Gómez 80
NH2
NH2
N
N
N
adenina N
N N
O O
H N
enlace N-glucosídico N
HO P OH HO OH HO P O CH2
O O
OH OH
desoxirribosa
fosfato
enlace OH OH
ester
Eduardo Gómez 81
Los ácidos nucleicos están
formados por cadenas de
nucleótidos, unidos por enlaces
covalentes entre la molécula de
azúcar de un nucleótido (el
carbono 3´ de la ribosa o de la
desoxirribosa) y la molécula de
fosfato del siguiente nucleótido
que a su vez está unido al
carbono 5´ de la pentosa.
Eduardo Gómez 82
Eduardo Gómez 83
• Las moléculas de ADN son considerablemente más grandes que las
de ARN, pero además poseen una estructura doble, ya que están
constituidas por dos cadenas que son complementarias entre sí.
• Las dos cadenas se enfrentan por las bases, que se mantienen
unidas por la existencia de puentes de hidrógeno.
• La complementariedad proviene de que siempre una base púrica (de
mayor dimensión) se enfrenta con una base pirimídinica y que el
acoplamiento siempre enfrenta a A con T y a G con C.
Eduardo Gómez 84
Estructura ADN
Eduardo Gómez 85
ESTRUCTURA DEL ADN
1. La estructura primaria o
secuencia de nucleótidos.
2. La estructura secundaria o
doble hélice.
3. La estructura terciaria o ADN
superenrollado: torsión de la
doble hélice sobre sí misma.
Eduardo Gómez 86
Estructura primaria del ADN (secuencia de
nucleótidos)
Eduardo Gómez 87
Estructura secundaria del ADN (doble hélice)
Eduardo Gómez 88
Chargaff (1950) observó que todos los ADN tenían tantas moléculas de
adenina (A) como de timina (T), y tantas de citosina (C) como de guanina
(G).
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Los estudios mediante difracción de rayos X aportaron nuevos datos
sobre la estructura del ADN.
3,4
20
Amstrongs
Amstrongs
Eduardo Gómez 90
Basándose en los datos anteriores, J. Watson y F.
Crick elaboraron, en 1953, el modelo de la doble
hélice.
El ADN, según dicho modelo, estaría formado por
dos cadenas de polinucleótidos que serían
antiparalelas, es decir, tendrían los enlaces 5'3'
orientados en diferente sentido, complementarias
y enrolladas una sobre la otra en forma
plectonemica o de doble hélice.
Eduardo Gómez 91
Características de la doble hélice
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Desnaturalización – renaturalización del ADN
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Modelos de doble hélice del ADN
En la actualidad se conocen tres tipos de estructura
en doble hélice del ADN: las formas B, A y Z
ADN B
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El ADN es una doble hélice
nº de nucleotidos
TIPO DE ADN GIRO DE HELICE nm por Vuelta Plano entre bases
por vuelta
A Dextrógiro 2.8 inclinado 11
B Dextrógiro 3.4 perpendicular 10
Z Levógiro 4.5 zig-zag 12
ADN B
ADN A
ADN Z
Eduardo Gómez 96
ADN-A ADN-B ADN-Z
los surcos
son más
parecidos
en anchura:
Más surco Más
mayor
corta estrecho y larga
profundo
el surco mayor
no existe, es muy
surco poco profundo
menor
19º ancho y
superficial
bases algo surco menor,
inclinadas: profundo y
9º estrecho
dextrógira levógira
Eduardo Gómez 97
EL ÁCIDO RIBONUCLEICO - ARN
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99
El ARN se encuentra en muchos tipos de virus y en las células procariotas
y eucariotas. En éstas hay de cinco a diez veces más ARN que ADN.
100
ARNm ARNr ARNt
101
EL ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt).
102
EL ARN MENSAJERO (ARNm)
103
EL ARN RIBOSÓMICO (ARNr)
104
105
FUNCIONES DE LOS ÁCIDOS RIBONUCLEICOS
Las funciones de los ARN pueden resumirse en tres:
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Diferencias entre DNA y RNA
DNA RNA