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ENZIMAS Y SUS

FUNCIONES
Javier Ricardo Patiño
Jorge Eduardo Hernández
Héctor Leonardo Solano
Wilsen Humberto Duarte
¿Qué son las enzimas?

Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan atravez


de reacciones químicas por lo tanto una enzima hace que
una reacción química enérgicamente transcurra a una
velocidad muy negativa o baja.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus


sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el
conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo
de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis
depende de la regulación de la expresión génica.
Algunas Imágenes Donde Se
Encuentran Estructuras De Enzimas

Diagrama de cintas que


representa la estructura de
una anhidrasa carbónica de tipo II.
La esfera gris representa al co-
factor zinc situado en el centro
activo
Especificidad

Las enzimas suelen ser del tipo de reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
características hidrofílicas / hidrofóbicas de las enzimas y los
sustratos son los responsables de dicha especificidad.

"el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una


enzima como una llave a una cerradura"
Clases De Enzimas
 Oxido- reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción,
las que implican la ganancia o pérdida de electrones Las más
importantes son las deshidrogenadas y las oxidadas.
 Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula
a otra.
 Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo
radicales -H y -OH.
 Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
 Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.
 Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces
aprovechando la energía de la ruptura del ATP.
Mecanismo
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una
reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción,
entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por
unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de
la energía de activación Ea; en una reacción química,
la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en
formas moleculares inestables denominadas especies en
estado de transición, que poseen mayor energía libre que los
reactivos y los productos.
Dinámica
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus
mecanismos de catálisis, Esta se define como el movimiento
de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde
residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de
aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. Estos
movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que
van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier
residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el
proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.
Como realiza esta acción una
enzima?

 Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se


utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los
átomos correctos para formar los enlaces.
 Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales de los
aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente
haciendo a los sustratos químicamente más reactivos.
 Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia
se une al sitio activo, la enzima puede causar que los enlaces
se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable.
 Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el
modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se
descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos
pueden cambiar para acomodarse a sus sustratos.
Acompañantes no proteicos de las
enzimas

 Muchas enzimas requieren otras moléculas no proteicas


para funcionar, Como:

 Cofactores
 Coenzimas
 Grupos prostéticos


Cofactores
 Son iones inorgánicos que se unen temporariamente a las
enzimas:

molécula papel en la reacción catalizada


Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción
Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción
Cinc, Zn2+ Ayuda a unir el NAD


Coenzimas
 Moléculas pequeñas que tiene carbono, interaccionan
débilmente durante la catálisis. La mayor parte de las
coenzimas son vitaminas:

papel en la reacción
molécula
catalizada
Biotina transporta -COO-
Coenzima A transporta -CH2-CH3
NAD y FAD transportan electrones


Grupos Prostéticos

 Estos están permanentemente unidos a las enzimas:

papel en la reacción
molécula
catalizada
une iones O2 y electrones,
Hemo contiene el
cofactor hierro
Flavina Une electrones
Cofactor en la absorción de
Retinal
la luz


Regulación enzimática
El metabolismo consiste en una serie de reacciones
catalizadas por enzimas, donde los productos de una reacción
se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se conoce
como vías metabólicas.

Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo


hacen a través de reguladores enzimáticos.
Como los Inhibidores Es un mecanismo de realimentación
negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de síntesis
de los metabólicos intermedios, Este control enzimático permite
mantener un ambiente relativamente estable en el interior de
los organismos vivos.
Conclusiones
 Las enzimas pueden actuar de diversas formas.
 Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que
el sustrato, uniéndose al sitio activo. Se mueven de una
enzima a otra agregando o quitando grupos químicos del
sustrato.
 las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen
del conjunto de enzimas funcionales que presenten.
 los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo
de realimentación.
GRACIAS