ENZIMAS

García Romano M. Fabiola

Rojas López Leticia de Jesús
Ubaldo Castro Ana Aurora
1PM3
 ¿QUÉ SON?
Catalizadores
biológicos

La velocidad de la reacción.

La energía para realizar una reacción.

Sitio activo.
 Función alostérica . Lugar de la
 Actúan sobre un sustrato. enzima donde se
une el sustrato.

La mayoría de
veces ahí se lleva
a cabo la reacción
 ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
Es la cantidad de energía que se requiere para convertir 1
mol de moléculas (sustrato o reactante).
Estado basal Estado de transición

Sustrato: Molécula sobre

E+S ES EP la que actúan las enzimas.

Complejo ES: Conformación

Estado Estado transitoria que da como
Basal Transitorio resultado la interacción de E y S.

Productos: Moléculas
resultantes.
 AUMENTO DE
VELOCIDAD DE RX
Moléculas con energía cinética suficiente
Orientación correcta para reaccionar
Concentración de los reactivos
Las enzimas tienen cierta afinidad por algunos sustratos.
 CONSTANTE DE
EQUILIBRIO
Es igual al producto de las concentraciones de los
productos de la reacción , dividido entre el producto de los
sustratos.
Las concentraciones globales de reactivos y productos
permanecen constantes.

Keq = [ P ] [ Q ]
[A][B]
 PROPIEDADES
 La velocidad de las enzimas es muy rápida.
 Las enzimas son muy especificas.
 La velocidad de las reacciones que catalizan es muy
rápida.
 CATALIZADORES
 Sitio activo: Superficie de unión.
 Función:
Lugar de acoplamiento con el sustrato.
Puede tener aminoácidos para ir pegando y orientando
al sustrato.
Ayuda a gastar menos energía que pueda requerir la
reacción y se lleve a cabo mas fácil.
NUNCA altera el equilibrio, solo aumenta la velocidad
hacia el equilibrio.
El equilibrio es extremadamente rápido.
 ESPECIFICIDAD
 Muy importante.
 Determinante en la regulación del metabolismo
celular .
 Reduce la variedad de sustratos sobre los que una
enzima puede actuar.
 Puede ser especificidad óptica o de grupo.
 Modelo de llave-cerradura.
Emil Fischer
 Encaje perfecto del
sustrato con el sitio activo.
 La específica de la enzima
es absoluta.
 El lugar activo de la
enzima y el sustrato
poseen estructuras
complementarias.
Modelo de ajuste inducido.
Daniel Koshland
 El sitio activo no tiene la
forma adecuada.
 Al entrar el sustrato, la
zona en el sitio se
modifica y puede
ajustarse el sustrato.
 Se da la reacción y al
separarse los productos
otra vez la enzima
regresa a su forma
original.
 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Es dependiente de la interacción entre los aminoácidos del
lugar activo y el sustrato.
 Apoenzima: parte proteica de una enzima que carece de
un cofactor que son necesarios para que la enzima sea
funcionalmente activa.
 Holoenzima: enzimas intactas con sus cofactores unidos
 Cofactores enzimáticos: componente que no es de
origen proteico.
Ej: El Mg 2+ es un cofactor enzimatico en la glucolisis, este
se le une a la enzima y la ayuda a llevar a cabo la función,
sin este cofactor no se llevaría a cabo la reacción.
También se le conocen como coenzimas pero estas son de
origen orgánico.
 Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas no proteicas
que transportan grupos químicos entre enzimas. Tienen
enlaces transitorios y disociables a la enzima o a un
sustrato. A menudo son vitaminas.
 Iones: como pueden ser Mg, Zn, Fe, K, Co, Cu, Se
(metaloenzimas), pueden ser cofactores.
 Grupos prostéticos: es la incorporación de un cofactor
fuerte y estable a la estructura proteica.
• La actividad enzimática esta relacionado con:
-La determinación cuantitativa de las reacciones que
canalizan las enzimas
-El estudio sistemático de los factores que afectan dichas
velocidades
-Miden la afinidad de las enzimas por los sustratos y los
inhibidores
-Mecanismos de reacción. Velocidad de una reacción
bioquímica. El cambio de la concentración de un reactante
o producto por unidad de tiempo.
 TIPOS DE ENZIMAS
Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidación Deshidrogenasas, oxidasa,
reducción oxigenasas, reductasas
Transferasas Catalizan reacciones en las que hay Transcarboxilasas, transmetilasas,
Trans- transferencia de grupos de una molécula a transaminasas
otra
Hidrolasas Catalizan reacciones en las que se produce Esterasas, fosfatasa, peptidasa
la rotura de enlaces por adición de agua

Liasas Catalizan reacciones en las que se eliminan Descarboxilasas, hidratasas,

grupos H2O,CO2, NH3, para formar un deshidratasas, desaminasas,
doble enlace o se añade a un doble enlace

Isomerasas Catalizan varios tipos de reordenamiento Epimerasas: cambian la forma de la

a)Epimerasa molecular. Inversión de átomos de carbono estructura.
b)Mutasa asimétricos. Transferencia intramolecular de
grupos funcionales. Mutasa: misma estructura pero
cambia el grupo radical de la
posición
Ligasas Catalizan la formación de un enlace entre Los nombres incluyen los términos:
dos moléculas de sustrato sintetizas y carboxilasas
 CINÉTICA Enzimática
Estudia la velocidad de las reacciones canalizadas por
enzimas. Estos estudios proporcionan información directa
acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la
especificidad de la enzima.
• La velocidad de la reacción es directamente proporcional
a la concentración de sustrato.
• La concentración del reactante es en función del tiempo
( t 1/2, se consume la mitad del reactante)
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la
concentración inicial del sustrato sobre la velocidad inicial
de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima
constante. También se hace una regresión lineal para
buscar la distancia entre un parámetro y otro, por ejemplo,
para determinar el tiempo de vida media.
 ORDEN DE REACCIÓN
Relaciona la concentración reactante, que es la saturación
de la enzima con la velocidad de reacción.
• Orden Cero: Cuando la adición de un reactante no altera
la velocidad de la reacción.
La velocidad es constante debido a que la concentración
del reactante es lo suficientemente elevada para saturar
todos los lugares catalíticos en la molécula de la enzima.
Esto es que cuando la concentración del sustrato es lo
suficientemente elevada la enzima se satura.
Cuando se une el S en el lugar activo de la E se forma el
complejo intermediario ES.
Durante el estado de transición el sustrato se convierte en
el producto. Tras un breve espacio de tiempo, el producto
se disocia en la enzima .

K1
E+S ES K3
E+P
K2

La velocidad de formación de ES es igual a la velocidad de

su degradación durante la mayor parte del curso de la
reacción
La velocidad de formación de ES es igual a K1 [E][S].
La velocidad de disociación de ES es igual a (K2+K3).
La suposición del estado estacionario iguala estas dos
velocidades.
• Primer Orden: Cuando la cantidad de sustrato es
pequeña, la velocidad inicial es directamente
proporcional a la concentración de sustrato.
• Segundo Orden: La velocidad de reacción depende de la
concentración de los dos reactantes.
Las moléculas A y B deben de chocar para que se forme
el producto (reacción biomolecular).
En ocasiones las reacciones de segundo orden implican
reactantes como el agua, que están presente en exceso.
Constante de Michaels Menten
(Km) que es característica de la enzima y del sustrato en
Constante
condiciones especificas .Cuando menor es la Km, mayor es la afinidad
de la enzima por la formación de complejo ES

Km=K2+K3/K1
• Km: indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato
• Km pequeña: es menor la cantidad de sustrato para alcanzar la
mitad de la velocidad máxima de la enzima (enzima mas fin a su
sustrato)
• Km grande: se necesitara una concentración mayor de sustrato
para alcanzar la mitad de la velocidad máxima
• Vmax: punto de reacción donde no importa cuanto sustrato mas se
le agregue pues la velocidad de reacción ya no aumenta mas.
Corresponde al punto de saturación de la enzima.
Punto de saturación: todos los sitios catalíticos de las enzimas están
ocupados y por lo tanto no pueden interactuar con mas moléculas de
sustrato.
Ecuación de Michaels Menten

V=Vmax [S]/[S]+ Km

Condiciones:
-El termino Km + [S] es esencialmente igual a Km
-Cuando [S] es menor que Km, la velocidad inicial de reacción es
directamente proporcional a la concentración del sustrato
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Es cuando la actividad enzimática disminuye o se elimina
gracias a los inhibidores enzimáticos.
Se divide en 2 grupos:
Reversible. Esta a su vez se divide en competitiva y no
competitiva.
Irreversible.
Reversible.
Pueden recobrar su actividad por remoción del inhibidor.
 Competitiva.
El inhibidor y el sustrato compiten por el mismo sitio. Esta
se desactiva aumentando la concentración del sustrato.
 No competitiva.
El inhibidor se une con la enzima en otro sitio, que NO es
por donde se une con el sustrato y modifican el sitio activo
para que el sustrato no entre.
Irreversible.
Destruyen el sitio activo por medio de una modificación y
la enzima NO puede recobrar su actividad.
 ENZIMAS CLÍNICAS
Estas determinan padecimientos y son cuantificables.
 Aminotransferasasaspartica (AST) y
Alaninaminotransferasa (ALT).
La AST transfiere un grupo amino a un oxiácido, es una rx
reversible. Se encuentra principalmente en tejido hepático
(citoplasma, miocardio y riñon).

La ALT se une al piroxidal-5’-fostafato y transfieren al L-

glutamato o L-alanina Alfa-cetaglutarato o piruvato. Se
encuentra en tejido hepático, músculo esquelético, riñón,
etc.
La ALT y AST son posibles encontrarlas en saliva, bilis,
plasma y LCR.
Son importantes para detectar enfermedades hepáticas
ya sean crónicas o agudas.
También la actividad de estas enzimas puede referirse a
enfermedades músculo esquelético como distrofia
muscular y dermatiomiositis.
 Deshidrogenasa Láctica (LD)
Es una enzima oxido-reductora necesaria para la reacción
reversible del lactato y el piruvato. Es muy importante en
las rutas/vías metabólicas como la de Meyerhof en la
glucolisis por lo tanto es importante en los tejidos que
utilizan glucosa como el músculo esquelético.
Se encuentra en todas las células del cuepo con mayor
actividad en cerebro, linfocitos, hígado, riñón, plaquetas.
Elevación de LD= infección o enfermedad.
Algunas afecciones son: anemia megaloblástica, hepatitis
viral, cirrosis, cáncer, distrofia muscular, etc.
Existen 5 isoenzimas de la LD:
LD-1, LD-2, LD-3, LD-4 y LD-5
 Creatincinasa (CK)
Enzima localizada en citoplasma y mitocondria que
catalizan la formación de ATP y la fosforilación reversible
de la creatina. La CK requiere de activadores metabólicos
como el Mg2+.
Es importante en tejido muscular (fosfato de creatina=alta
energía) también en cerebro, recto, estómago, etc.
Se divide en 2 subunidades:
B (cerebro)
M (músculo)
Estas se combinan formando 3 subunidades:
CKBB (CK-1): Se encuentra en cerebro
CKMB (CK-2): Solo musculo cardíaco
CKMM (CK-3): Músculo esquelético y cardíaco
 Otras enzimas de importancia son:
Fosfatasa Alcalina (ALP)

Fostafatasa ácida (ACP)

Amilasa (AMS)
Lipasa (LPS)
Transferasa de gammaglutamato (GGT)
Aldolasa (ALS)
5’ Nucleotidasa
Deshidrogenasa de la glucosa-6-fosfato
Colinesterasa
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Están formadas por varias subunidades moleculares
llamadas protómeros. Poseen un centro activo y uno
regulador y aportan 2 formas estables: activa e inactiva.
El aloterismo permite la autorregulación de actividad
enzimática en 2 casos:
1.Regulación por inhibición o retroinhibición.
Se da en enzimas cuya conformación inicial es ACTIVA.
2.Regulación por inducción enzimática.
Se da en enzimas cuya conformación inicial es INACTIVA.