BIOCHIMIA

Dr.Angela Antonescu
Pentru prima dată ca termen a fost întrodus in 1903 de
către Carl Neiberg.
“bios” - din greacă înseamnă viaţă este ştiinţa despre
structura şi transformarea substanţelor chimice în
organism, care intră în componenţa materiei vii,
proceselor fizico-chimice care stau la baza activităţii
vitale .
Ca disciplină biochimia este înrudită cu:
- chimia organică – ce studiază structura şi proprietăţile
substanţelor componente ale materiei vii;
- fiziologia – ce studiază funcţiile organismelor vii;
-fizica – în ce priveşte metodele de studiu ale
substanţelor organice.
 Scopul biochimiei
• studiul legăturii reciproce a substanţelor şi
funcţiilor acestora;
• modificările compuşilor chimici din organismul
viu;
• modul de transformare a energiei în sistemele vii;
• mecanismele de reglare ale transformărilor
chimice şi ale proceselor fizico-chimice în celule,
ţesuturi şi organe;
• mecanismele moleculare de transmitere a
informaţiei genetice în organism.
 Deosebim:
• Biochimia discriptivă - studiază componenţa
chimică a materiei vii şi proprietăţile
compuşilor biologici separaţi.
• Biochimia dinamică – studiază complexitatea
modificărilor de substanţe în organism.
• Biochimia metabolică – cercetează procesele
biochimice ce stau la baza diferitelor
manifestări ale proceselor metabolice din
organism.
 Rolul biochimiei în practica medicală:
- promovează progresul cercetărilor medicale;
- oferă cunoştinţele necesare înţelegerii stării de
sănătate şi a mecanismelor patogenetice în orice
boală;
- stabilirea diagnosticului clinic de laborator;
- explică modul de acţiune al medicamentelor, ca
modulatori ai activităţii enzimatice, oferind datele
necesare pentru sinteza de substanţe cu acţiune
farmacologică dorită;
- permite tratarea cu succes a avitaminozelor; a
insuficienţei sau hiperfuncţiei endocrine;
 Rolul biochimiei în practica medicală:
- progresele biochimiei au evidenţiat cauza unor
boli numite “erori înăscute de metabolism”
(oligofrenia fenilpiruvică)
- este ştiinţa care explică “bolile moleculare”
(anemia falciformă – sinteza unei Hb anormale
Hb-S (Hb-seceră) care cristalizează în eritrocite
ducînd la hemoliză şi în final la moarte;
- analizele biochimice efectuate pe lichide
biologice sau pe celule permit evidenţierea
precoce a numeroase boli, evoluţia lor şi
eficacitatea tratamentului.
 Cele mai importante descoperiri în
Biochimie în sec. XX
• 1. Fischer (1902) – a efectuat sinteza artificială a
peptidelor şi a elaborat teoria polipeptidică a structurii
proteinelor.
• a fost descifrată structura primară a insulinei
(Sanger,1953); vasopresinei şi oxitocinei (Viniu, 1953) ;
structura tridimensională a mioglobinei (Kendrew,
1960), structura Hb (Perutz), lizozimei (Filips).
• 2. Au fost separate enzimele în stare cristalină,
stabilindu-se structura lor, mecanismele reacţiilor
enzimatice şi reglarea activităţii acestora (Sumner;
Severin, Orehovici, Michaelis, Koshland).
3. 1953 – Crick şi Watson au descoperit
structura secundară a DNA, fapt ce a permis
înţelegerea principiilor transmiterii informaţiei
genetice
1961 Nirenberg şi Matei au descoperit codul
genetic, iar Jacob şi Monod– mecanismul de
reglare a sintezei proteinelor (teoria “lac-
operonului”).
1970 – biologia moleculară a pus bazele
ingineriei genetice, care studiază compoziţia
chimică a genelor, inserarea lor în celulă şi
repararea defectelor genetice
 Cele mai importante descoperiri în
Biochimie în sec. XX
• 4.La începutul sec. XX se formează o nouă
direcţie în biochimie – bioenergetica (Bah,
Krebs, Lipman, Leninger, etc.)
• În 1931 Enghelhard a descoperit fenomenul
de fosforilare oxidativă, iar în 1961 Mitchell a
formulat ipoteza chimioosmotică.
5.Au fost studiate principalele căi ale metabolismului
glucidic, lipidic, proteic :
a. au fost create schemele diferitor căi de
transformare a glucidelor şi formarea în cursul acestor
transformări a ATP (Embden, Krebs, Dikens,
Engelhardt, Parnas) ;
b. s-a elucidat procesele de oxidare şi sinteză a acizilor
graşi şi ale altor lipide (Knoop, Lynen, Lipman) ;
c. s-au descoperit transaminazele aminoacizilor şi s-au
pus bazele studierii noilor căi de transformare a
substanţelor azotate în organism (Krebs; Henseleit).
6. Bayliss – a utilizat termenul de hormon
 Particularităţile materiei vii:
• Gradul superior de organizare structurală
(caracterizat prin structura compusă şi
diversitatea de molecule)
• Funcţia strict determinată şi sensul său
specific pentru fiecare parte componentă.
• Capacitatea de a transforma şi a utiliza
energia
• Schimbul de substanţe cu mediul
înconjurător şi autoreglarea transformărilor
chimice.
• Capacitatea de autoreplicare sau transmitere
a informaţiei genetice.
 Aminoacizi şi proteine
• Proteinele reprezintă partea principală a celulelor
oricărui organism viu
“protos” - primul, de prima importanţă
• Proteinele sunt substanţe organice azotate, alcătuite
din AA, legaţi în catene prin legături peptidice şi care
posedă organizare structurală complicată.
• Principalele caracteristici:
1. conţinutul de azot destul de constant (16% din masa
uscată);
2. prezenţa permanentă a componenţilor structurali –
ai AA;
3. legăturile peptidice între AA;
4. masa moleculară mare (4-5000 – pînă la milioane de
Da);
5. organizarea structurală complicată, care determină
proprietăţile fizico-chimice, biologice ale proteinelor.
Aminoacizii sunt unităţile structurale ale proteinelor
Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“,
urmat de „amino“ şi numele acidului corespunzător
Prin prefixele „di“, „tri“ etc., se arată numărul de
grupe amino şi carboxil, iar poziția relativă a două
grupe funcţionale se precizează cu literele greceşti
„α“, „β“, „γ“, „δ“, „ε“, în care acidul este α dacă
grupările amino și carboxil se leagă de un acelaşi
carbon, β dacă grupările amino şi carboxil se leagă
la atomi de carbon alăturați, iar, pe măsură ce
creşte distanța, se vor numi γ, δ, ε
În cazul compuşilor aromatici, se folosesc prefixele
„orto“, „meta“, „para“.
 Aminoacizii (AA)
• sunt derivaţii acizilor carboxilici la care un
atom de H a fost substituit de grupa aminică.
În funcţie de poziţia în care a avut loc
substituţia destingem alfa, beta, gama şi etc.
20 de aminoacizi fundamentali proteinogeni
sunt α AA şi sunt de linia L.
Când gruparea –NH2 a serinei se află în stânga
faţă de planul atomilor de carbon, aceasta
aparţine seriei L la fel ca toţi aminoacizii
“naturali”
Unităţile fundamentale ce participă la sinteza
unei proteine sunt aminoacizii „naturali”
(proteinogeni), de tip α- aminoacizi

În categoria aminoacizilor naturali sunt cuprinşi

peste 300 de aminoacizi, dar proteinogeni sunt
doar 20 dintre aceştia. Aceşti aminoacizi sunt
singurii codificaţi genetic şi sunt frecvent întâlniţi
în structurile proteice ale mamiferelor.
Aminoacizii standard
 Clasificarea AA:
• După structura R lateral (în alifatici –
aromatici; tio-; hidroxi; mono- sau di
carboxilici)
• În funcţie de proprietăţile fizico-
chimice (acizi, bazici şi neutri)
• după rolul biologic: indespensabili,
semi – şi dispensabili
În structura proteinelor, cele mai multe grupări
carboxil şi amino sunt angrenate în complexe
peptidice, nefiind capabile să reacţioneze chimic decât
pentru a genera legături de hidrogen
Prin urmare, catena laterală este principalul factor care
dictează rolul unui aminoacid din structura proteinei
În consecinţă se recomandă clasificarea aminoacizilor
în funcţie de caracteristicile catenelor laterale. Acestea
pot fi:
nepolare (catenele care prezintă o distribuţie uniformă
a electronilor) sau
polare (catenele care prezintă o distribuţie neuniformă
a electronilor, cum ar fi radicalii acizi sau bazici)
Aminoacizii polari se acumulează pe suprafaţa
proteinelor solubile, iar cei nepolari pe suprafaţa
proteinelor membranare.

Aminoacizii care conţin catene laterale nepolare

-Nici unul dintre aminoacizii cu catene laterale

nepolare nu primeşte şi nu cedează protoni, nici nu
stabileşte legături de hidrogen sau legături ionice
Catenele laterale ale acestor aminoacizi pot fi
considerate lipidiforme, proprietate care determină
interacţiuni de tip hidrofob. Exemple: glicina, alanina,
valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, triptofan,
metionina, prolina
Aminoacizii care conţin catene laterale polare
neutre: serina, treonina, tirozina, asparagina,
glutamina, cisteina
Aceşti aminoacizi au sarcină electrică netă egală cu
zero la pH neutru; la pH alcalin, catenele laterale ale
cisteinei şi al tirozinei pot ceda câte un proton.
Serina, treonina şi tirozina conţin fiecare câte o
grupare hidroxil polară care poate participa la
formare unei legături de hidrogen.
Catenele laterale ale asparaginei şi glutaminei conţin
câte o grupare carbonil şi o grupare amidă, ambele
fiind capabile să formeze legături de hidrogen cu alte
molecule.
Prolina diferă de alţi aminoacizi prin faptul că cei trei
atomi de carbon ai catenei laterale, carbonul α şi
atomul de azot al grupării α - amino constituie o
structură inelară, penta- atomică, rigidă

În consecinţă, gruparea amino a prolinei este mai

degrabă secundară, nu primară.
Deseori, prolina este denumită şi imino-acid

Configuraţia spaţială unică a prolinei intervine

în geneza structurii fibrilare a colagenului şi
adesea întrerupe α- helixurile proteinelor
globulare.
 Aminoacizii standard tiolici
•Catena laterală a cisteinei conţine o grupare
sufhidril
•(-SH), care este o componentă importantă a
cantrului activ al multor enzime

•În structura proteinelor, grupările –SH a două

molecule de cisteină pot fi oxidate şi formează
un dimer, cistina, care conţine o legătură
covalentă, încrucişată, denumită legătura
disulfidică
Cisteina

Cele două molecule de cisteină pot fi

separate prin mai mulţi aminoacizi în
secvenţa primară a polipeptidului sau pot fi
localizate pe două lanţuri polipeptidice
diferite.

Plierea lanţurilor polipeptidice apropie

resturile de cisteină şi facilitează formarea
unei legături covalente între catenele
laterale ale acestora .
Legăturile disulfidice conferă stabilitate
structurii tridimensionale a moleculei
proteice, prevenind denaturarea acesteia în
mediul extracelular
De exemplu, imunoglobulinele secretate de
celulele sangvine sunt proteine care conţin
un număr important de legături disulfidice
Şi albumina, o proteină plasmatică având rol
de transportor pentru diverse molecule,
constituie un exemplu în acest sens.
Catenele laterale permit ataşarea altor compuşi.

Gruparea polară hidroxil din componenta serinei,

treoninei, şi, rareori a tirozinei poate poate funcţiona
ca situs de ataşare pentru alte grupări, cum ar fi
gruparea fosfat.

În plus, gruparea amidă a asparaginei, precum şi

gruparea hidroxil a serinei sau a treoninei pot
reprezenta situsuri de ataşare a catenelor
oligozaharidice din structura glicoproteinelor.
 Aminoacizi care conţin catene laterale acide
(polari negativi)
Acidul aspartic şi glutamic funcţionează ca
donori de protoni.
În condiţii de pH fiziologic, catenele laterale
ale acestor aminoacizi sunt complet ionizate
şi conţin un un anion carboxilat, grupare cu
sarcină electrică negativă.
Ca urmare, aceste forme sunt denumite
aspartat şi glutamat pentru a sublinia
electronegativitatea acestora la pH fiziologic.
Aminoacizi care conţin catene laterale
bazice (polari pozitivi)

Catenele laterale ale aminoacizilor bazici au

proprietatea de a accepta protoni

În condiţii de pH fiziologic, catenele laterale

ale lizinei şi argininei sunt complet ionizate,
cu sarcină electrică pozitivă
Histidina este slab bazică, în condiţii de pH
fiziologic aminoacidul liber fiind în general
neutru din punct de vedere al sarcinii electrice
Cu toate acestea, când este încorporată în
structura unei proteine, catena laterală a
acesteia poate avea sarcină electrică pozitivă
sau neutră, în funcţie de mediul ionic generat
de lanţurile polipeptidice ale proteinei
respective
Aceasta este o caracteristică importantă a
histidinei ce explică rolul pe care îl deţine în
funcţionarea anumitor proteine, de exemplu
hemoglobina.
 Alţi aminoacizi
• Pe lângă cei 20 aminoacizi standard, prezenţi în
structura majorităţii proteinelor, există un număr de
aminoacizi mai rar întâlniţi, care s-au obţinut din
hidrolizatele unor proteine de tip special. Toţi derivă
de la aminoacizii standard

• 4-hidroxiprolina, 5-hidroxiprolina prezenţi în colagen

Dezmozina, izodezmozina prezenţi în elastină

• Peste 150 aminoacizi nu se găsesc în proteine, dar

sunt intermediari metabolici, intră în structura unor
vitamine sau hormoni, participă la transmiterea
influxului nervos.
Intermediari metabolici:
Homoserina Homocisteina
Ornitina- intermediar al ureogenezei DOPA (3,4-dihidroxi-
fenilalanina) -
intermediar în
metabolismul
fenilalaninei şi
tirozinei
 GABA (acidul gamma-aminobutiric )-este considerat a fi
unul dintre cei mai importanți mediatori inhibitori centrali,
neurotransmiţător

β –alanina- component
al coenzimei A (CoASH)
PROPRIETĂŢILE FIZICE ALE
AMINOACIZILOR
 PROPRIETĂŢILE CHIMICE ALE
AMINOACIZILOR
• 4 clase:
• 1. proprietăţi datorate funcţiunii –NH2
• 2. proprietăţi datorate funcţiunii -COOH
• 3. proprietăţi datorate ambelor funcţiuni
• 4. proprietăţi datorate radicalului R

• Importanţă:
• - analiza aminoacizilor într-un mediu biologic;
• - analiza aminoacizilor rezultaţi prin hidroliza unei
proteine;
• - stabilirea ordinii de înlănţuire într-un lanţ polipeptidic
Reacţiile datorate funcţiunii –NH2 permit:
A. Dozarea aminoacizilor
1. Reacţia cu aldehida formică SÖRENSEN
2. Reacţia cu acidul azotos. Metoda Van Slike

B. Identificarea aminoacizilor:
Reacţia cu reactivul Sanger (fluordinitrobenzen)
Reacţia cu clorura de dansyl
Reacţia cu reactivul Edmann (feniltioizocianat)

C. Reacţia cu ninhidrina: dozarea; identificarea

aminoacizilor
 Gradele de organizare ale moleculei proteice
Structura:
primară secundară terţiară cuaternară
 Structura primară

• succesiunea AA din lanţul polipeptidic, determinată genetic.

• este stabilizată de legăturile peptidice covalente, care se formează la
interacţiunea grupei -carboxilice a unui AA cu -aminogrupa următorului
AA.
 Proprietăţile legăturii peptidice:
este o legătură covalentă
coplanarea – toţi atomii grupelor peptidice se află într-un singur plan
2 forme de rezonanţă (ceto sau enol)
poziţia trans a substituienţilor în raport cu leg C-N
capacitatea de a forma legături de hidrogen (fiecare gr. peptidică poate
forma 2 legături de hidrogen)
Orice dereglare a structurii primare a proteinelor duce la
afectarea proprietăţii biologice.
BUFET –BUKET
Modificarea unui singur AA provoacă tulburări grave în
metabolism.
Ex: - dacă în poziţia 6 a lanţului β al Hb în loc de Glu se
include Val – Hb – S – care devine mai nestabilă, mai
rău fixează O2 , este insolubilă şi duce la apariţia
anemiei cu celule falciforme.
 Structura secundară

• reprezintă modul împachetarii catenei

polipeptidice într-o structură ordonată,
datorită formării legăturilor de hidrogen între
grupele peptidice ale unei catene sau a
catenelor învecinate.
• După configuraţie structura secundară se
împarte în:
• -spirală
• -structură
 Particularităţile de baza ale -spiralei:
• orientată spre dreapta
• posedă simetrie elicoidală;
• legăturile de hidrogen se formează între grupele peptidice ale primului şi
ale celui de al patrulea rest de aminoacid;
• radicalii laterali ai aminoacizilor nu participă la formarea -spiralei şi sînt
dispuşi în exterior.
Aminoacizii ce diminuiează (împedică) formarea elicei:

Prezenţa:
prolinei (atomul de N nu are H şi nu e capabil
să formeze legături de hidrogen intracatenar –
se formează o îndoire, o încovoiere în lanţ.
radicalilor voluminoşi (Val, Asp) conferă o
strângere sterică a elicei)
Ser, Tre – gr. OH pot forma punţi de H – pot
servi ca factori destabilizatori
Glu, Liz, His, Arg – apar forţe electrostatice de
respingere sau atragere
 -structură
are configuraţia curbată, care se formează
cu ajutorul legăturilor de hidrogen
intercatenare în limită unor sectoare a
aceluiaşi lanţ polipeptidic sau a lanţurilor
alăturate. Această structură se mai numeşte
structură în straturi pliante.
-structură poate fi de 2 tipuri:
„cross formă” – participă un singur lanţ
-structură completă – participă 2 sau mai multe
catene, care poate fi:
paralelă (N-terminaţiile catenelor polipeptidice
sînt îndreptate în aceeaşi direcţie)
antiparalelă (N-terminaţiile sînt îndreptate în
diferite direcţii).
Deosebirile de alfa spirală :
-are formă plată
-distanţa între 2 resturi de AA este de 3,5 A
- punţile de H sunt intercatenare dar nu
intracatenare ca la spirală
-radicalii AA ies în ambele părţi ale
structurii beta/#
 Structura terţiară
reprezintă modul de împachetare a lanţului
polipeptidic în spaţiu tridimensional.
proteinele se împart în globulare (Mb) şi fibrilare
(keratina, fibrina, miozina,elastina)
se formează datorită interacţiunii dintre radicalii
AA situaţi la distanta.
Structura terţiară
Legăturile ce stabilizează structura
terţiară:
Legăturile covalente:
- disulfidice,
- pseudopeptidice
- esterice
Legăturile polare
- de hidrogen,
- ionice,
- electrostatice
interacţiuni hidrofobe –
-forţele Van der Waals
O anume organizarea în structură tridimensională conferă
proteinelor activitate biologică.
Radicalii AA, care posedă rotaţie liberă interacţionează,
catena ciudat se curbează în diferite locuri. Radicalii
hidrofobi evitând apa se concentrează în interior pe când
grupele hidrofile se situiază la suprafaţa moleculei şi
interacţionează cu apa, de aceia molecula gigantă de
proteină se dizolvă bine în apă. În procesul stabilirii
structurii terţiare se formează centrele de legătură (active)
unde se leagă o anumită substanţă numită la general
ligand.
Ligandul este steric şi electrostatic complementar CA (de
ex. substratul cu centrul activ al enzimei respective).
În componenţa CA întră radicalii AA (Tir; Glu; His, etc.)
situaţi de regulă departe unul de altul în lanţ, dar care se
pomenesc învecinaţi în acest centru în procesul formării
conformaţiei moleculei la interacţiunea cu ligandul.
 Domeniu:
reprezintă regiuni compacte cu organizarea
terţiară , relativ rigidă, separate între ele de
segmente mai puţin organizate care permit
mişcarea unui domeniu faţă de altul.
- sunt responsabile de anumite funcţii
- cu structuri şi proprietăţi similare sunt
prezente în diferite proteine, avînd roluri
asemănătoare.
Structura cuaternară a proteinelor

Unele proteine sunt alcătuite din mai multe

lanţuri polipeptidice.Fiecare lanţ în parte e
numit protomer sau subunitate. Proteina
integră reprezintă oligomerul şi posedă
structură cuaternară.
Funcţia specifică a unei proteine oligomere
se manifestă numai la nivelul structurii
cuaternare, protomeri separaţi sunt
inactivi.
molecula hemoglobinei constă din 4 protomeri
Principalele legături care determină şi stabilizează
structura cuaternară sunt legăturile slabe (de
hidrogen, saline, forţe hidrofobe etc.). Cât priveşte
legăturile covalente (disulfidice, pseudopeptidice),
ele deasemenea stabilizează aceste structurii, însă
nu determină formarea lor.
Asamblarea protomerilor, structura cuaternară se
realizează prin forţe slabe necovalente între
suprafeţele de contact complementare.
Interacţiunile prin suprafeţe complementare
prezintă fenomenul de cooperare- primele
interacţiuni favorizează formarea celorlalte.
 Colagenul
cea mai răspîndita proteină din organism.
este o proteină extracelulară, fibrilară, componenta
majoră a ţesutului conjuctiv şi osos. În ţesutul conjuctiv
ea oferă rezistenţă, iar în cel osos constituie carcasa
organică a mineralizării.
Se deosebeşte de alte proteine după componenţa
aminoacidică şi alţi indici.
1. Fiecare al treilea AA din catenă este prezentat prin
glicină (30%)
2. Fiecare al patrulea - prin Pro şi hidroxiPro (25%)
3. Conţine 10% Ala
4. Conţine hidroxilizină
5. Conţinutul tioaminoacizilor şi tirozinei este redus
Se deosebesc cinci feluri de lanţuri primare: 1I, 1II,
1III, 1IV, 2. Prin combinarea lor se formează 4 tipuri
principale de colagen.
Structura primară prezintă o catenă
polipeptidică curbată alcătuită din circa
1000 AA. Fiecare al 3-lea este Gli, fiecare
al 4-lea - Pro sau hidroxiPro. În locurile
unde se află aceştea catena se curbează
formând spirala curbată
Catenele polipeptidice ale colagenului nu
pot forma alfa spirală cu simetrie elicoidală
din cauza prezenţei Pro, hidroxiPro şi
glicinei, dar formează alfa spirala de
colagen.
Structura secundară reprezintă alfa catene
spiralate răsucite spre stânga.
3 alfa catene spiralate, răsucite împreună sub
forma unei spirale comune formează
tropocolagenul, ce e stabilizată de interacţiunea
resturilor de Pro.
Tropocolagenul este subunitatea structurală a
colagenului.
Structura cuaternară: aşezarea subunităţilor de
tropocolagen sub formă de trepte, fiecare
moleculă fiind deplasată cu ¼ din lungime faţă de
moleculele vecine. Monomerii sunt legaţi stabil
prin legături covalente încrucişate inter şi
intramoleculare, care le conferă microfibrilelor
rezistenţă mecanică. Prin asocierea microfibrilelor
se formează fibrilele, iar din ele - fibra de colagen.
Colagenul este proteina care activ fixează ionii de
Ca2+.
 Clasificarea contemporană a proteinelor
Savanţii M.Levitt şi C.Chiothia (1970) examinînd structura
proteinelor le-au devizat în 5 clase (fiecare clasă
diferă după prezenţa şi poziţia α-spiralei şi β-
structurii)
1. Proteine ce conţin 100% α-elice, formînd o structură
globulară;
2. Proteine ce conţin β-structură şi, de regulă, sunt
alcătuite din două straturi antiparalele sau situate în
forme “butoiaşe”;
3. Proteine ce conţin atît α cît şi β componente;
4. Proteine ce înglobează α/ β segmente alternate în
structura secundară, formînd structura terţiară cu
centrul β şi încercuite de α-spirale;
5. Proteine neorganizate cu structura secundară
evidenţiată nesemnificativ.
 După dinamica domeniilor structurale

1. Proteine cu domenii rigide, imobile, dure,

unite prin segmente mari, flexibile, ce le
permit fluctuaţii în diapazon larg;
2. Proteine cu domenii rigide, dure, unite prin
porţiuni mici, denumite “balama” cu o
circulaţie mai redusă;
3. Proteine unde domeniile au roluri diverse –
folosesc flexibilitatea pentru asigurarea unor
funcţii.
 Proteinele simple (holoproteine)
• Histonele -localizate în nucleu, conţin AA bazici
pînă la 30% (Arg, Liz). Au sarcina pozitivă, sunt
legate electrostatic cu acizii nucleici.
Funcţia: iau parte la reglarea metabolică a activităţii
genomului, funcţie structurală
• Albuminele – masă moleculară mică, PI 4,7,
sarcină negativă, sunt solubile în apă.
Rolul: determină presiunea oncotică, participă la
transportul substanţelor.
• Globulinele - masă moleculară mai mare ca
albuminele, au caracter acid (PI – 6 -7,3), conţin
în cantitate mare Glu, se dizolvă în soluţii saline
slabe, dar nu în apă.
Rolul imunologic: sintetizează anticorpi.
 Proteinele simple (holoproteine)
• Protaminele – au masă moleculară mică, caracter
alcalin (Arg şi Liz) dar nu conţin Trh, Tir şi Fen,
sunt solubile în apă, se dizolvă în soluţii diluate de
acizi şi baze. Se găsesc în cantităţi mari în celule
germinale naturale ale peştilor: salmina (lapţii
somnului), scumbrina (scumbrie).
• Prolaminele – (gliadine), se găsesc în boabele
cerealelor, au un conţinut mare de Glu(20-25%) şi
Pro (10-15%), dar mic de AA
diaminomonocarboxilici: zeina (porumb);
gliadina (grîu), hordeina (orz).
• Glutelinele sunt de natură vegetală (se găsesc în
bobul cerealelor), sunt insolubile în apă, dar
solubile în soluţii acide şi alcaline diluate, sunt
bogate în Glu şi Liz.
 Proteinele conjugate (Proteide):

1. Nucleoproteine
2. Cromoproteine
3. Fosfoproteine
4. Lipoproteine
5. Metaloproteine
6. Glicoproteine
 Cromoproteinele – compuse din proteină şi
partea neproteică colorată.
1. - cromoproteide porfirinice
2. - cromoproteide neporfirinice
• Reprezentanţii: clorofila, hemoproteidele
(Hb), sistemul de citocromi, catalaza,
peroxidaza.
• Rolul:
1. participă în fotosinteză
2. transportul oxigenului şi CO2
3. reacţiile de oxido-reducere
4. senzaţiile de lumină şi culoare
 Fosfoproteinele: proteine + acidul fosforic (legate prin
legături esterice- de hidroxiaminoacizi Ser, Tre )
• Rolul:
1. Reprezintă constituienţi structurali ai celulelor
2. intervin în permeabilitatea biomembranelor
3. participă la transportul prin sânge şi limfă a unor
substanţe liposolubile (vitaminelor liposolubile A, D,
E, K, unor hormoni, medicamente)
4. furnizează energia
• în plasma sanguină lipoproteinele se diferenţiază în 4
fracţiuni pe baza densităţii lor:
1. - chilomicronii (d mai mică ca 0,95)
2. - cu densitate foarte mică (VLDL) (d mai mică ca
1,006)
3. - cu densitate mică (LDL) (d mai mică ca 1,065)
4. - cu densitate mare (HDL) (d mai mică ca 1,2)
 Glicoproteinele – proteine + glucidică (glucozamină,
galactozamină, a. hialuronic, glucozaminglicani
• Rolul:
1. sunt constituienţi plastici ai celulei, intră în
componenţa membranelor biologice.
2. au rol de protecţie a mucoaselor
gastrointestinale, ale aparatului respirator şi
urogenital faţă de acţiunea enzimelor
proteolitice, a unor compuşi chimici sau agenţi
mecanici.
3. sunt inhibitori ai aglutinării hematiilor
4. sunt componente specifice de grup sanguin
5. participă în reacţiile imunologice.
 Metaloproteine: proteină +metal (Fe, Cu, Zn, Mg)

• Exemple: Hb- conţine Fe: transportul gazelor

• Feritina – conţine Fe, localizată în ficat,
constituie rezerva, depozitul de Fe din
organism
• Transferina – conţine Fe, Cu şi Zn, se află în
plasma sanguină, transportă Fe în oprganism
• Mioglobina – conţine Fe, se află în muşchi, rol
de transportor şi rezervor al oxigenului în
muşchi
• Ceruloplasmina – conţine Cu, se află în plasma
sanguină, transportor al Cu în organism şi
acţiune oxidazică asupra vitaminei C.
 Proteinele fixatoare de Ca

• sunt proteine ce posedă afinitate magoră de

legare a ionilor de Ca. Toate conţin resturi de γ
carboxiglutamat de care se fixează ionii de Ca.
• γ carboxiglutamatul se formează din Glu sub
acţiunea enzimei, care ca coenzimă are vitamina
K.
• Exemple:
1. colagenul
2. calmodulina – o proteină mică ce posedă patru
locusuri de fixare pentru ionii de Ca
3. factorii coagulării sângelui(II,VII,IX, X)
4. fosfolipaza C
 Peptidele active:
1. Endotelinele – o familie de peptide noi cu
activitate biologică activă deosebită. În anul
1988 Yangisana au obţinut din cultura
endoteliului vascular un peptid cu efect biologic
pronunţat numit endotelina (ET).
2. ET- sunt cei mai efectivi factori vasoactivi.
3. Clasificare: deosebim ET1, ET2, ET3 (izoforme).
4. Deosebirile între ele:
5. sunt codificate de gene diferite
6. sunt expresate în mod diferit în ţesut vascular.
7. ET-1 şi ET2 – sunt vasoconstrictori puternici
8. Structură: ET1 un peptid biciclic format din 21
aminoacizi.
Acţiune: 2 tipuri de receptori: ET-A şi ET-B – situaţi nu numai
în endoteliul vaselor ci şi în rinichi, plămîni, suprarenale,
ţesut nervos.
ET-A –receptorii + structurile fixatoare de G proteină -
mediază constricţia vaselor. Funcţia ET-B receptorilor e
cuplată cu activarea fosfolipazei C şi A2, majorarea
nivelului de Ca intracelular – cu majorarea intensivă a
prostaciclinei şi/sau tromboxanului A2 – ceea ce conduce
atât la constricţia cât şi dilatarea vaselor.
Rolul:
1. reglează tonusul vaselor şi în general
cardiohemodinamica
2. participă în patogenia HTA esenţiale
3. ET-1 şi ET-3 – posedă efecte neurologice (în ţesutul
nervos intensifică sinteza fosfoinozitolfosfatului),
provoacă modificări în reacţiile de comportare, efect
central cardiorespirator.
4. reglează starea funcţională a endoteliului, stratului intim
arterial şi venos din diferite vase