I

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y están

presentes en todas las células y en todas las partes de las mismas. Las
proteínas también presentan una gran variedad; en una sola célula se pueden
encontrar miles de clases de proteínas diferentes, que varían en tamaño
desde péptidos relativamente pequeños hasta polímeros enormes de masas
moleculares de orden de millones.

Las proteínas son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa
la información genética.

La clave de la estructura de los miles de proteínas diferentes se encuentra en

unas subunidades monoméricas relativamente simples. Todas las proteínas,
están construidas a partir del mismo conjunto de 20 aminoácidos, unidos de
forma covalente en secuencias lineales característicos.

Debido a que cada uno de estos aminoácidos tiene una cadena lateral propia
que determina sus propiedades químicas, se puede considerar este grupo de
20 moléculas precursoras como el alfabeto en el que está escrito el lenguaje
de la estructura proteica.
Las células pueden producir proteínas con propiedades y actividades muy
diferentes uniendo los mismos 20 aminoácidos en multitud de
combinaciones y secuencias diferentes.

A partir de estos bloques estructurales los diferentes organismos pueden

fabricar productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos,
transportadores, proteínas de la leche, antibióticos y otras sustancias con
actividad biológicas distintas variados y especializados.

Entre estos productos proteicos, los enzimas son los más variados y
especializados. Prácticamente todas las reacciones celulares están
catalizadas por enzimas.

La luz producida por las luciérnagas es el

resultado de una reacción en que intervienen
la proteína luciferina y el ATP, catalizada por el
enzima luciferasa.
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en los que cada residuo
aminoácido está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace
covalente.

Las proteínas se pueden degradar (hidrolizar) hasta sus aminoácidos

constituyentes mediante diversos métodos.

Veinte son los aminoácidos comúnmente encontrados en proteínas.

El primer aa descubierto fue la asparagina en 1806, el último de los 20

que se encontró fue la treonina (1938).
Todos los aa tienen nombres comunes o provienen de la fuente de la cual
se aislaron inicialmente.

Asparagina Espárrago
Ácido glutámico Gluten del trigo
Tirosina Queso (tyros = “queso”)
Glicina glykos = “dulce”
Los 20 aa estándares encontrados en las proteínas son α-aminoácidos.

Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo

átomo de carbono (el carbono α).
Difieren unos de otros en sus cadenas
laterales, o grupos R, que varían en
estructura, tamaño y carga eléctrica y que
influyen en la solubilidad en agua de los aa.

Además de estos 20 aa., existen muchos

más que se encuentran en menor
frecuencia. Algunos de ellos son
residuos que han sido modificados
después de la síntesis de una proteínas;
otros se hallan presentes en organismos
vivos pero no como unidades
constituyentes de las proteínas.
A los aa. estándares se les han asignado abreviaciones de tres letras y
símbolos de una sola letra que se utilizan para indicar de manera abreviada
la composición y secuencia de aa polimerizados en las proteínas.
En todos los aa estándares excepto la glicina, el carbono α está unido a cuatro
grupos diferentes:
Un grupo carboxilo
Un grupo amino
Un grupo R
Un átomo de hidrógeno
El átomo de carbono α, es por tanto, un centro quiral.

Debido al ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace alrededor del

átomo de carbono α, los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos
ordenamientos distintos en el espacio, por lo que los AA pueden aparecer en
forma de dos estereoisómeros.

Glicina
Al ser imágenes especulares no superponibles entre si, las dos formas
constituyen un tipo de estereoisómeros denominados enantiómeros.

Todas las moléculas con un centro quiral son también ópticamente activas, es
decir, hacen girar el plano de luz polarizada.
Para especificar la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes de los
átomos de carbono asimétricos se ha desarrollado una nomenclatura
especial.

Las configuraciones absolutas de los azúcares sencillos y los aminoácidos se

especifican mediante el sistema D,L (ver figura), basado en la configuración
absoluta del azúcar de tres carbonos gliceraldehido (Emil Fischer en 1891)
 En estas fórmulas de perspectiva
los carbono están alineados
verticalmente con el átomo quiral
en el centro.

Los carbonos de estas moléculas

están numerados empezando por
los carbonos aldehido o carboxilo
terminales (en rojo) de 1 a 3 y de
arriba abajo tal como se muestra.

Cuando se presenta de esta forma, el grupo R del aminoácido ( en esta caso

el grupo metilo de la alanina) está siempre debajo del carbono α.

Los L-aminoácidos son los que tienen el grupo α-amino a la izquierda y los D-
aminoácidos los que tienen el grupo α-amino a la derecha.
Para todos los compuestos quirales, los estereoisómeros que tienen
configuración relacionada con la del L-gliceraldehido se designan L y los
estereoisómeros relacionados con el D-gliceraldehido se designan D.
Casi todos los compuestos biológicos con un centro quiral se presentan en la
naturaleza en una sola de sus formad estereoisoméricas, la D o la L.

Los residuos aminoácidos de las proteínas son exclusivamente L-

estereoisómeros.

Sólo se han encontrado D-aminoácidos en unos pocos péptidos,

generalmente pequeños, que incluyen algunos péptidos de las paredes
celulares bacterianas y algunos antibióticos peptídicos.

Casi todos los aminoácidos de las proteínas son L-estereoisómeros.

Cuando se forman compuestos quirales en reacciones químicas
ordinarias, el resultado es una mezcla racémica de isómeros D y L, que
son difíciles de distinguir y aislar por el químico.
Los aminoácidos se pueden agrupar en 5 clases principales basadas en
las propiedades de sus grupos R (ver tabla 3.1), en especial su
polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico (cerca
de pH 7,0).

La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente

apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) hasta altamente polar o
hidrofílico (soluble en agua)
Grupos R apolares alifáticos

Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofóbicos.

Las cadenas laterales de la alanina, valina, leucina e isoleucina tienden
agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras
proteicas a través de interacciones hidrofóbicas.
La glicina tiene la estructura más simple.
Aunque formalmente es apolar, su muy
pequeña cadena lateral no tiene una
contribución real en las interacciones
hidrofóbicas.

La metionina, uno de los dos aminoácidos

que contiene azufre, tiene un grupo tioéster
apolar en su cadena lateral.
Todos los procesos de transcripción de proteínas
comienzan con este aminoácido. Su grupo
sulfhidrilo no es tan reactivo.

La prolina tiene una cadena lateral alifática

con una estructura cíclica distintiva. El grupo
amino secundario (imino) de los residuos de
prolina tiene una conformación rígida que
reduce la flexibilidad estructural de las
regiones polipeptídicas que contienen este
aminoácido.
Grupo R aromáticos

La fenilalanina, la tirosina y el triptófano, con sus cadenas laterales

aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden
participar en interacciones hidrofóbicas.

El grupo hidroxilo de la tirosina puede

formar puentes de hidrógeno y
constituye un grupo funcional
importante en algunos enzimas.

La tirosina y el triptófano son

significativamente más polares que la
fenilalanina debido al grupo hidroxilo de
la tirosina y al nitrógeno del anillo
indólico del triptófano.
Triptófano: observamos un anillo indol
entre el anillo bencénico y el grupo
metilo. Altamente hidrofóbico.
El triptófano y la tirosina, y en muchos menor grado la fenialalanina,
absorben la luz ultravioleta.

Fenilalanina: su cadena lateral está compuesta por un grupo

metilo y un anillo bencénico en el extremo.
Absorción de la luz ultravioleta por los
aminoácidos aromáticos
Muestra una comparación de los
espectros de absorción de luz de los
aminoácidos triptófano y tirosina a pH
6,0.
Los aminoácidos están en cantidades
equimolares (10-3 M) en idénticas
condiciones.
La absorción de luz por el triptófano es
cuatro veces mayor que la de la tirosina.

El máximo de absorción tanto para el

triptófano como para la tirosina está
cercano a una longitud de onda 280 nm.
La absorción de luz por el tercer
aminoácido aromático, la fenilalanina (no
se muestra), generalmente contribuye
poco a las propiedades espectroscópicas
de las proteínas.
Grupo R polar sin carga

Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en agua, o hidrofílicos,

que los de los aminoácidos apolares, debido a que contienen grupos
funcionales que forman puente de hidrógeno con el agua.

En esta clase de aminoácidos se incluyen la serina, treonina, cisteína,

asparagina y glutamina.

La polaridad de la serina y
la treonina proviene de sus
grupos hidroxilo;
la polaridad de la cisteína de su grupo
sulfhidrilo;

en su cadena lateral encontramos un

grupo sulfhidrilo (-SH). Este grupo es muy
reactivo y forma puentes de hidrógeno y
enlaces disulfuro (S-S; enlace covalente)

y la polaridad de la asparagina y
glutamina de sus grupos amina.
La asparagina y la glutamina son las amidas de otro dos aminoácidos que
también se encuentran en las proteínas, aspartato y glutamato,
respectivamente, a los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base.
La cisteína se oxida fácilmente formando un aminoácido dimérico unido
covalentemente llamado cistina, en el que dos moléculas de cisteína o
sus residuos están unidos a través de un enlace disulfuro.

Formación reversible
de un puente
disulfuro por
oxidación de dos
moléculas de cisteína.

Los puentes disulfuro

entre residuos de
cisteína estabilizan las
estructuras de muchas
proteínas.
 Los residuos unidos por un puente disulfuro son fuertemente
hidrofóbicos (apolares).

Los puentes disulfuro desempeñan un papel especial en la estructura

de muchas proteínas al formar uniones covalentes entre partes de
una molécula de proteínas o entre dos cadenas polipeptídicas
diferentes.

Grupo R cargados positivamente

Los grupos R más hidrofílicos son los que están cargados, sea positivamente o
negativamente.

Los aminoácidos en los que los grupo R tienen

una carga neta positiva significativamente a pH
7,0 son la lisina, que tiene un grupo amino
primario adicional en la posición ε de su cadena
alifática;
Su cadena lateral es larga. Aunque podría
parecer una cadena hidrofóbica, la polaridad
está dada por el grupo amino terminal.

la arginina, que tiene un grupo guanidino

cargado positivamente;

contiene la cadena lateral más larga de todas,

con un grupo guanidino en el extremo.

y la histidina, que contiene un grupo

imidazol.
 La histidina es el único aminoácido estándar que tiene una
cadena lateral ionizable con un pKa próximo a la neutralidad.
En muchas reacciones catalizadas por enzimas, un residuo de
His facilita la reacción al servir de dador/aceptor de protones.

Grupos R cargados negativamente

Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH
7,0 son el aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo
grupo carboxilo.
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases

Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se encuentra en solución en

forma del ion dipolar, o zwitterion (en alemán “ion híbrido”).

Un zwitterion puede actuar bien como ácido (dador de protones):

Las sustancias con esta naturaleza dual son anfóteras y a menudo se denomina
anfolitos (de “electrolitos anfóteros”).

Un α-aminoácido sencillo monoamínico y monocarboxílico, tal como la

alanina, es un ácido diprótico cuando está totalmente protonado, esto es,
tiene dos grupos, el grupo —COOH y el grupo —NH3+, que pueden dar
protones:
Los aminoácidos difieren en sus propiedades ácido-base

Las propiedades compartidas por muchos aminoácidos permiten algunas

simplificaciones generales acerca de su comportamiento ácido-base.

En primer lugar, todos los aminoácidos con un solo grupo α-amino, un solo
grupo α-carboxilo y un grupo R no ionizable tienen curvas de titulación
parecidas a la de la glicina.

Estos aminoácidos
tienen valores de pKa
muy similares aunque
no idénticos; el pKa del
grupo —COOH en el
intervalo de 1,8 a 2,4 y
el pKa del grupo —NH3+
en el intervalo de 8,8 a
11,0.
En segundo lugar, los aminoácidos con un grupo R ionizable tienen curvas de
titulación más complejas, con tres etapas correspondientes a los tres pasos
de ionización posibles; tienen por tanto tres valores de pKa.

La etapa adicional debida a la titulación del grupo R ionizable se fusiona en

cierto grado con las otras dos.

En la figura se
muestran las curvas
de titulación de dos
aminoácidos de este
tipo, el glutamato y
la histidina.
Los puntos
isoeléctricos reflejan
la naturaleza de los
grupo R ionizables
presentes.
Curvas de titulación de glutamato (anterior) y histidina. El pKa del grupo R se
designa como pKR.
Los 20 aminoácidos que se encuentran normalmente como residuos
en las proteínas contienen un grupo α-carboxilo, un grupo α-amino y
un grupo R característico unido al carbono α.

El átomo de carbono α de todos los aminoácidos excepto la glicina

es asimétrico, por lo que los aminoácidos pueden existir en al menos
dos formas estereoisoméricas. En proteínas tan sólo se encuentran los
estereoisómeros L, cuya configuración está relacionada con la de la
molécula de referencia, L-gliceraldehido.

También existen otros aminoácidos menos comunes, ya sea como

constituyentes de las proteínas (mediante la modificación de los
aminoácidos estándar después de la síntesis de proteínas) o como
metabolitos libres.
Los aminoácidos se clasifican en cinco tipos en virtud de la
polaridad y carga de sus grupos R (apH7,0).

Los aminoácidos se diferencian en sus propiedades ácido-base y

tienen curvas de titulación características. Los aminoácidos
monoamino monocarboxílicos (con grupos R no ionizables) son
ácidos dipróticos a pH bajo y existen en diversas formas
diferentes al ir aumentando el pH.

Los aminoácidos con grupos R ionizables poseen especies

iónicas adicionales, dependiendo del pH del medio y del pKa del
grupo R.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

Los péptidos y proteínas son polímeros de los aminoácidos. Los péptidos

que se encuentran en la naturaleza varían en tamaño desde pequeñas
moléculas que contienen dos o tres aminoácidos hasta moléculas muy
grandes que contienen miles de ellos.

LOS PÉPTIDOS SON CADENAS DE AMINOÁCIDOS

Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través

de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico, formando
un dipéptido.

Este enlace se forma por eliminación de los elementos del agua

(deshidratación) del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-
amino del otro.
 Formación de un enlace
peptídico por condensación:

El grupo α-amino de un
aminoácido ( con el grupo R2)
actúa como nucleófilo
desplazando el grupo
hidroxilo de otro aminoácido
(con el grupo R1) para formar
un enlace peptídico.

Se pueden unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos para formar
un tripéptido, de manera similar se pueden unir aminoácidos para dar
tetrapéptidos, pentapéptidos y así sucesivamente.

Cuando se unen unos pocos aminoácidos de este modo, la estructura

resultante se denomina oligopéptido.

Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se denomina polipéptidos.

Las proteínas pueden tener miles de residuos aminoácidos. Aunque a veces
los términos “polipéptidos” y “proteínas” son intercambiables, las moléculas
denominadas polipéptidos tienen generalmente masas moleculares
inferiores a 10000 y las que se denominan proteínas tienen masa moleculares
superiores.

En la figura se muestra un pentapéptido, las unidades de aminoácidos de un

péptido se denominan frecuentemente residuos (la parte que queda tras
perder un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo
de su grupo carboxilo).
El residuo aminoácido del extremo de un péptido que tiene un grupo α-
amino libre es el residuo amino-terminal (o N-terminal); el residuo del
otro extremo, que tiene un grupo carboxilo libre, es el residuo carboxilo-
terminal (C-terminal).
Los péptidos pueden distinguirse por
su comportamiento de ionización:

Los péptidos contienen un único grupo

α-amino y un único grupo α-carboxilo
libres, uno en cada extremo de la
cadena.

Estos grupos se ionizan de la misma

manera que lo hacen en los
aminoácidos libres, aunque las
constantes de ionización son
diferentes debido a que el grupo α-
amino y α-carboxilo de todos los
aminoácidos no terminales están
unidos covalentemente en forma de
enlaces peptídicos, que no se ionizan Tetrapéptido. Tiene un grupo α-amino
libre, un grupo α-carboxilo libre y dos
y, por tanto, no contribuyen al
grupos R ionizables.
comportamiento total ácido-base de Los grupos ionizables a pH 7,0 se
los péptidos. muestran en rojo.
No obstante, los grupos R de algunos aminoácidos pueden ionizarse (ver
tabla) y contribuyen en un péptido a las propiedades ácido-base globales de
la molécula (figura anterior).
Por tanto, puede predecirse el comportamiento ácido-base de un péptido a
partir de sus grupos α-amino y α-carboxilo libres y de la naturaleza y número
de sus grupos R ionizables.
Al igual que los aminoácidos libres, los péptidos tienen curvas de titulación
característicos y pH isoeléctricos (pI) característicos a los que no sufren
desplazamiento en un campo eléctrico. Esta propiedades se aprovechan en
algunas de la técnicas para separar péptidos y proteínas.

Algunas proteínas contienen grupos químicos diferentes a los aminoácidos:

Muchas proteínas, tales como los enzimas ribonucleasa A y

quimotripsinógeno, contienen solo residuos aminoácidos y ningún otro
grupo químico adicional; a este tipo de proteínas se las considera proteínas
simples. Sin embargo, algunas proteínas contienen componentes químicos
diferentes a los aminoácidos asociados permanentemente; estas proteínas
se denominan proteínas conjugadas.

La parte no aminoácida de una proteína conjugada se denomina

habitualmente grupo prostético.
Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza química de su
grupo prostético (ver tabla); por ejemplo, las lipoproteínas contienen
lípidos, las glucoproteínas contienen grupos glucídicos y las
metaloproteínas contienen un metal específico. Algunas proteínas
contienen más de un grupo prostético. Normalmente el grupo prostético
juega un papel importante en la función biológica de la proteína.
EXISTEN VARIOS NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Se definen normalmente cuatro niveles de estructura de las proteínas.

La estructura primaria es una descripción de

todos los enlaces covalentes (principalmente
enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que
unen los residuos aminoácidos de una cadena
polipeptídica.

El elemento mas importante de la estructura

primaria es la secuencia de los residuos
aminoácidos.
La estructura secundaria se refiere a disposiciones particularmente estables
de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales.

La estructura terciaria describe todos los aspectos del plegamiento

tridimensional de un polipéptido.

Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas, su

disposición en el espacio se denomina estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA COVALENTE DE LAS PROTEÍNAS

¿qué es lo que hace que una proteína sea un enzima, otra una
hormona, otra una proteína estructural y otra un anticuerpo? ¿Cómo se
diferencias químicamente? Las diferencias más obvias son
estructurales.

Las diferencias en la estructura primaria pueden ser especialmente

informativas.

Cada proteína tiene un número y secuencia distintivos de residuos

aminoácidos,

la estructura primaria de una proteína determina la forma en que

se pliega en una estructura tridimensional única y ésta, a su vez,
determina la función de la proteína.
LA ESTRUCTURA PROTEICA

Se denomina conformación a la disposición espacial de los átomos de

una proteína. La posible conformación de una proteína incluyen
cualquier estado estructural que pueda lograrse sin romper enlaces
covalentes.

Un cambio de conformación puede ser, por ejemplo, el resultado de la

rotación alrededor de enlaces sencillos.

De entre las numerosas conformaciones teóricamente posibles para

una proteína que contiene cientos de enlaces sencillos, hay una o,
más generalmente, unas pocas, que predominan en condiciones
biológicas.

Las proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones

funcionales y plegadas se denomina proteínas nativas.
ESTRUCTURA PRIMARIA

Los enlaces imponen límites importantes a las posibles conformaciones de un

polipéptido.
A finales de la década de los 1930, Linus Pauling y Robert Corey iniciaron una
serie de estudios que sentaron las bases del conocimiento actuales sobre la
estructura proteica. Empezaron con un análisis cuidadoso del enlace
peptídico.

Los carbonos α de aminoácidos adyacentes se encuentran separados por tres

enlaces covalentes, ordenados así:

Los estudios de difracción de rayos X de cristales de aminoácidos y de

dipéptidos y tripéptidos sencillos demostraron que el enlace peptídico C — N
es algo mas corto que el enlace C — N de una amina simple y que los átomos
asociados con el enlace son coplanos.

Esto indicaba la existencia de una resonancia, es decir, el oxígeno carbonilo y el

nitrógeno amida compartían parcialmente dos pares de electrones.
 Cada enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace debido a
la resonancia y no puede girar.

El oxígeno tiene una carga negativa parcial y el nitrógeno una positiva parcial,
formando un pequeño dipolo eléctrico.

Los seis átomos del grupo peptídico se hallan en el mismo plano, de modo que
el átomo de oxígeno del grupo carbonilo y el átomo de hidrógeno del nitrógeno
amídico se hallan entre ellos en posición trans.

Pauling y Corey concluyeron que los enlaces peptídicos C — N no puede girar

libremente a causa de su carácter parcial de doble enlace.
El esqueleto polipeptídico de una proteína puede visualizarse por tanto
como una serie de planos rígidos en la que los planos consecutivos
comparten un punto común de giro alrededor de Cα.

La rigidez de los enlaces peptídicos limita el número de conformaciones que

puede adoptar una cadena polipeptídica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

El término estructura secundaria se

refiere a la conformación local de
algunas partes del polipéptido. La
discusión de la estructura
secundaria se centra en los patrones
de plegamiento regulares comunes
de las cadenas polipeptídicas.

Solo unas cuantas estructuras

secundarias son muy estables y
están ampliamente distribuidas en
las proteínas.

Las más destacables son las

conformaciones en hélice α y en β.
HÉLICE α

Pauling y Corey sabían de la importancia de los

enlaces de hidrógeno en la orientación de grupos
químicos polares como el C = O y el N — H del
enlace peptídico.

La disposición mas sencilla que podría asumir una

cadena polipeptídica es una estructura en hélice
a la que denominaron hélice α.
En esta estructura el esqueleto polipeptídico se
encuentra compactamente enrollado alrededor
del eje longitudinal imaginario de la molécula y
los grupos R se los residuos aminoácidos
sobresalen del esqueleto helicoidal.

La unidad repetitiva es el giro de hélice, que

ocupa alrededor de 5,4 Å a lo largo del eje
longitudinal.
Los residuos aminoácidos de una hélice α adoptan las conformaciones que
corresponden a unos ángulos ψ = -45° y φ = -60°, cada giro de la hélice incluye
3,6 residuos aminoácidos.

El giro de la hélice α en todas las proteínas es dextrógiro.

¿Por qué se forma la hélice con más facilidad

que otras conformaciones posibles? En parte,
la hélice α hace un uso óptimo de los puentes
de hidrógeno internos.

La estructura esta estabilizada por un enlace

de hidrógeno entre el átomo de hidrógeno
unido al átomo de nitrógeno electronegativo
de un enlace peptídico y el átomo de oxígeno
carbonílico electronegativo del cuarto
aminoácido del lado amino-terminal de ese
polipéptido.
Cada uno de los enlaces peptídicos (salvo los
próximos a cada extremo) de la hélice α participan
en esta trama de enlaces de hidrógeno.

Cada vuelta sucesiva de la hélice se mantiene unida

a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro
enlaces de hidrógeno que, sumados, proporcionan
a la estructura una estabilidad considerable.

Experimentos con modelos moleculares

demostraron que una hélice α se puede formar en
polipéptidos con L- como con D-aminoácidos. Sin
embargo, todos los residuos deben pertenecer a la
misma serie de estereoisómeros; un D-aminoácido
rompería una estructura regular constituida por L-
aminoácidos. Y viceversa. Los L-aminoácidos
naturales pueden formar hélices α dextrógiras o
levógiras, pero no se han hallado hélices levógiras
extensas en proteínas.
La estructura esta estabilizada
por un enlace de hidrógeno
entre el átomo de hidrógeno
unido al átomo de nitrógeno
electronegativo de un enlace
peptídico y el átomo de
oxígeno carbonílico
electronegativo del cuarto
aminoácido del lado amino-
terminal de ese polipéptido.
•Esta estructura está estabilizada por
muchos puentes de hidrógeno (el mayor Estructura secundaria de una
proteína: alfa-hélice
número posible) y es muy frecuente
porque es muy estable.

•Hay proteínas, como la queratina, que

son alfa-hélice al 100% pero otras pueden
presentar menor porcentaje o no
presentar nada.

•Varios aminoácidos son incompatibles

con esta estructura debido a las
propiedades de su cadena lateral.

•El aspártico tiene la cadena lateral

cargada por lo que si hay muchos
juntos se repelen desestabilizando la
molécula. Sólo son estables si no
están disociados.