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CONJUGADAS:
Además de aminoácidos posee un grupo
orgánico o inorgánico (grupo prostético).
apoproteína + grupo prostético = holoproteína
Ej. Metaloproteína, glucoproteína, lipoproteína,
nucleoproteína.
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Superóxido dismutasa Citocromo P450
Citocromo c oxidasa
POR SU FORMA
Proteína globular: albúmina, globulinas. Solubles
en agua. Fibrosas: queratina, colágeno, elastina.
POR SU VALOR NUTRICIONAL
Completas: Contienen todos los aa esenciales:
caseina de la leche.
Incompletas: Carecen de un aa esencial. En
legumbres falta metionina y en cereales lisina.
Pobres: carecen de varios aa esenciales. La zeina
del maíz carece de triptófano y lisina.
AMINOÁCIDO: unidad proteíca
Posee grupo amino y carboxilo unidos al carbono
asimétrico (α), al cual también se une el grupo R
(cadena lateral) y un H.
Hay una variedad de 20 aa codificados en el ARNm,
identificados por el grupo R.
Son dextrorotatorio, debido al C asimétrico
Todos son de la forma L, comparable con el L
gliceraldehido.
AMINOÁCIDOS 21 Y 22
SELENOCISTEINA (SeCis ; SeC)
En lugar del grupo –SH contiene selenio (-
SeH). La mayoría de las selenoproteinas
poseen actividad enzimática con este aa
en el centro activo. En eucariotes tienen
función antioxidante y anabólica.
PIRROLISINA (PyL)
Lisina unida mediante un enlace amida a la
pirrolidina.
Está presente en la metiltransferasa de
ciertas bacteria arqueas metanógenas.
La SeC como la PyL responden a codones
que normalmente funcionan como
señales de terminación.
:
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
según el resto molecular (R)
Alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina.
Hidroxiaminoácidos: serina y treonina.
Dicarboxílicos y sus aminas: ácido áspartico y
asparagina, ácido glutámico y glutamina.
Aminoácidos con función básica : lisina, arginina,
histidina.
Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptófano
Azufrados: cisteina, metionina.
Iminoácidos: prolina, que está N-sustituido por su
propia cadena lateral (anillo pirrolidínico)
AMINOÁCIDOS (Continuación)
Aminoácidos (aa) polares se localizan en la
superficie de la proteína favoreciendo la solubilidad .
La histidina a pH 5,8 tiene carga (+) a pH 7,8 es
neutro.
Asparagina y glutamina poseen un resto amido que
posibilita enlaces de H, lo mismo que serina y
treonina por su grupo hidroxilo (-OH)
La cisteina contiene grupo sulfhidrilo (–SH) que al
oxidarse forma enlace disulfuro (-S-S-)
La glicina ( R=H) se inserta en espacios pequeños.
La prolina conjuntamente con glicina permite un giro
o doblez rígido en una cadena proteica.
Aminoácidos esenciales
Aquellos que nuestro organismo no puede
sintetizarlos: arginina, histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano,
valina.
La hist es no esencial, pero en recién nacidos no ha
madurado su capacidad de síntesis. Arg es esencial
en niños muy pequeños.
Los vegetarianos pueden tener dificultad para obtener
algunos de estos aa. Cereales: pobres en lis y treo
(aa limitantes) pero ricos en met y tript, lo contrario
sucede en legumbres.
Aminoácidos proteicos modificados
En la proteína sintetizada los aa
pueden ser modificados:
Hidroxilación: 4-hidroxiprolina,
5-hidroxilisina (colágeno).
Carboxilación: gamma
carboxiglutámico.
Adición de iodo: en la
tiroglobulina, la tirosina sufre
reacciones de iodación
(monoiodotirosina,
diiodotirosina, triiodotirosina)
Fosforilación: las quinasas
permiten la fosforilación de aa
(serina, tirosina) de una proteína
modificando su actividad. Ej la
glucógeno fosforilasa
(depa.fquim.unam.mex)
Aminoácidos no Proteicos
B alanina(W-aa) , componente del ác. Pantoténico
Acido gamma aminobutírico (GABA)
Ornitina y citrulina (ciclo de la urea)
Histamina, serotonina, epinefrina o adrenalina
(derivado de la tirosina)
Penicilamina
Hormonas tiroideas (T3 y T4)
Serotonina
Adrenalina
COMPOSICIÓN ÁCIDO BÁSICO
DE LOS AMINOÁCIDOS
Son compuestos anfóteros.
Tanto el grupo amino como el grupo carboxilo se
encuentran ionizados en solución neutra : ión
dipolar (Zwiterion).
Ión dipolar o zwiterion
EFECTO TAMPÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
Este efecto se explica por la capacidad de disociación
del grupo -COOH, -NH2 y grupos ionizables de sus
cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, guanidino).
En la glicina:
pK1 (2,34) + pK2 (9,60)/2 = 5,97
His distal
Fijación del O2 a la Mioglobina
Las propiedades de una
proteína fijadora de O2 se
caracteriza usando una curva
de saturación:
y = Número de centros de
fijación ocupados / número
total de centros de fijación
en solución.
La curva de saturación del O2
es una hipérbole.
El p50 =1, lo que demuestra
gran afinidad.
Fijación del O2 a la Hb
La Hb fija cuatro moléculas de O2 por un proceso
cooperativo.
La curva de saturación del O2 es sigmoide.
La curva sigmoide indica cooperatividad en la
asociación del O2
El p50 = 27 mmHg (3,60 kPa).
De acuerdo a la gráfica de Hill, la pendiente o
coeficiente de Hill (n) es igual a 2,8 (en la Mb n = 1).
CENTROS
OCUPADOS
Mb
Hb
SATURACIÓN
()
CENTROS
VACÍOS
PRESIÓN PARCIAL DE O2
Coeficiente de Hill
Mecanismo molecular de la
cooperatividad del O2
En la HbO2 el Fe se mueve hacia el plano de la
porfirina en 0,75 Å.
Hay cambio en la estructura terciaria que
desestabiliza la cuaternaria.
Estado R
Hemo en la desoxihemoglobina
Hemo en la oxihemoglobina
Movimientos de Hystidina y Hem
Comportamiento alostérico
Hay efectores que tienen influencia en su
actividad.
El pH, CO2 y DPG (BPG) disminuye la afinidad
por el O2.
Efecto Bohr: el H+ y CO2 promueve la
liberación de O2 .
Importancia: Los tejidos metabólicamente
activos requieren constantemente de O2.
Comportamiento alostérico de la Hb
LA ACIDEZ ESTIMULA LA LIBERACIÓN DE O2
BPG
EL BPG DISMINUYE 26 VECES LA AFINIDAD POR EL O2
EL EFECTO BOHR
HEMOGLOBINOPATIAS
Hb glucosilada. Hay una glucosa unida a valina
terminal en cadena beta. En diabéticos la cantidad
es mayor.
Hb S, anemia falciforme o drepanocítica. La valina
reemplaza al glutamato en B6.
Hb C, anemia hemolítica. La lisina reemplaza al
glutamato en B6.
HbM, meta Hb. La tirosina reemplaza a la Histidina
F8: el Fe2+ pasa a Fe3 + y el O2 no se puede unir.
Talasemia. Defecto en algunas de las subunidades
de la Hb. ( alfa talasemia y beta talasemia). Se
produce anemia y en ocasiones hemólisis
(Talasemia mayor).
Hemoglobina glucosilada (Hb A1c)
La Hb S interacciona entre sí
generando una agregación de
proteínas intraeritrocitarias a través
de la formación de fibrillas.