Enzimas Parte 1

ENZIMAS
Estágio em Docência:
Janaina Duarte Baumer
Siannah Maria Mas Diego
Prof. Agenor Furigo Jr.

Setembro/2008
INTRODUÇÃO
Os sistemas vivos são formados por uma

enorme variedade de reações bioquímicas,
e quase todas elas são mediadas por uma
série de extraordinários catalisadores
biológicos
ENZIMAS
HISTÓRICO
A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo

homem há milhares de anos
 Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;

 Fabricação de queijo;
 Fabricação de pão.
No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma

vez que o conhecimento do modo de ação dos
catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado.
HISTÓRICO
1833 - A primeira hidrólise enzimática do amido

 Os franceses Payen e Persoz isolaram um complexo
enzimático do malte que catalisava a transformação do

amido em glicose, denominando-o "diastase" (do grego
"separar").
 O sufixo ase de diastase passou a ser usado.
1835 - o químico sueco Berzelius descreveu a hidrólise

enzimática do amido.
 Demonstrou que o amido pode ser mais eficientemente
decomposto usando-se extrato de malte

preferencialmente ao ác. sulfúrico e cunhou o termo
catálise.
HISTÓRICO
1836 - Schwann descobre a enzima digestiva Pepsina
1860 - Debate: Qual é o papel da levedura no processo de

fermentação? Pauster X Lienberg
 Pasteur, defendia que a fermentação alcoólica só ocorria
em presença de células vivas de levedura.

 Lienberg defendia que os processos fermentativos eram
reações químicas.
1897 - A polêmica foi resolvida. Os irmãos Buchner

demonstraram que um extrato de levedura livre de células
era capaz de fermentar o açúcar.
 O extrato continha catalisadores da fermentação
alcoólica.
HISTÓRICO
1878 - William Kuhne propôs que o nome enzima (na
levedura)
1894 - Primeira produção comercial de alimentos com enzimas

 O japonês Dr. Jokichi Takamine começou a produção
comercial de koji a partir do fungo Aspergillus oryzae.
1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave
1913 - Michaelis e Lyn descreveu cinética enzimática

matematicamente.
1914 - É lançado o primeiro detergente compacto

HISTÓRICO
1926 - Cientistas descobrem que as enzimas são proteínas

- James Summer’s isolou e cristalizou a primeira enzima, a
uréase.
A partir 1960 - A evolução no estudo das enzimas, acompanhado

por avanços tecnológicos, possibilitou o isolamento e a
identificação de propriedades das enzimas.
 Caracterização e o estudo cinético de milhares de enzimas de
diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos.
1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente

modificado (OGM)
PROPRIEDADES GERAIS
Enzimas
Proteínas
RNA
PROPRIEDADES GERAIS
RNA
 1989 - Canadense Sidney Altman e o norte-americano

Thomas Cech:
RNA
Prêmio Nobel de Química
Atividade Catalítica
o Como seria possível o início da vida, uma vez que as

moléculas de DNA só podem ser reproduzidas e
decifradas com a ajuda de proteínas?
 “A vida começou com uma molécula de RNA”

PROPRIEDADES GERAIS
RNA

Esquema Geral da Síntese de Proteínas
DNA (Núcleo) Transcrito em RNA
RNA traduzido em uma

sequência de Enviado p/ o citoplasma
polipeptídeos (proteínas)
PROTEÍNAS
A vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas
realizam as mais variadas funções no nosso organismo:
Reserva alimentar: albumina

Transporte: hemoglobina (transporte O2)
Contrácteis: miosina
Protetoras: anticorpos
Toxinas: venenos de cobras ou insetos
Estruturais: glicoproteínas (parede celular), queratina (pele,
unha)
Função hormonal: insulina
Enzimas: catalase, hidrolases, isomerases, etc.
ESTRUTURA PROTEICA
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas
são relativamente simples: Repetições de 20 unidades
básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão)
α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

carboxílico como substituintes no mesmo átomo de
carbono (exceção: prolina grupo amino 2ário).
Estrutura geral de um α-aminoácidos.

ESTRUTURA PROTEICA


ESTRUTURA PROTEICA


ESTRUTURA PROTEICA


ESTRUTURA PROTEICA


AMINOÁCIDOS
Os aa podem ser polimerizados para formar cadeias
Reação de condensação
grupo carboxil de uma molécula

reage com o grupo amina de
outra, liberando uma molécula
de H2O.
Ligação peptídica.
ESTRUTURA PROTEICA
ESTRUTURA PROTEICA
Outro tipo de ligação importante: Ligações Dissulfeto
entre Cisteínas
AMINOÁCIDOS
Comportamento químico anfótero
ácidos bases
(doadores de prótons) (receptores de prótons)
adquirindo carga elétrica efetiva dependendo da [H+]

(pH).
PI: pH cujo determinado aa encontra-se eletricamente

neutro.
AMINOÁCIDOS
pH > pI
pH do meio esta alcalino;
concentração reduzida de
íons H+ no meio;
os aa liberam H+, ficando
eletricamente negativo.
pH < pI
pH do meio esta ácido;
excesso de íons H+ no meio;
os aa recebem H+, ficando
eletricamente positivo.
AMINOÁCIDOS
Polímeros compostos de
- 2 aa= dipeptideo
- 3 aa = triptideo
Peptídeos
- 3-10 aa = oligopeptideo
- Muitos aa = polipeptideo
Classificação: polaridade de suas cadeias laterais.


apolares,
 polares não carregados e
 polares carregados.
AMINOÁCIDOS
Cadeias laterais apolares
Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina
Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina

AMINOÁCIDOS

Menor

AMINOÁCIDOS

Alifáticos

AMINOÁCIDOS

Aromáticos

AMINOÁCIDOS

tiol éter

AMINOÁCIDOS

Grupo pirrolidina cíclico

AMINOÁCIDOS
Cadeias laterais polares não carregadas
Serina Treonina Asparagina
Tirosina Cisteína Glutamina

AMINOÁCIDOS

Grupos carboxílicos

AMINOÁCIDOS

Grupos amino

AMINOÁCIDOS
Grupos fenólico

AMINOÁCIDOS

Grupo tiol q pode formar ponte
dissulfeto com outra cisteina

AMINOÁCIDOS
Cadeias laterais carregadas
Histidina Lisina Arginina
Ac. aspártico Ac. glutâmico

AMINOÁCIDOS
BÁSICOS:
Histidina Lisina Arginina carregadas + em
valores de pH
fisiologicos

AMINOÁCIDOS
ÁCIDOS:
Histidina Lisina Arginina Carregado -
acima de pH 3

AMINOÁCIDOS
Tabela de aa.
ESTRUTURA PROTEICA
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo

do tipo de aa que possui, do tamanho da cadeia e da
configuração espacial da cadeia polipeptídica.
Primária
Estruturas Secundária
Terciária
Quaternária
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Primária

Sequência dos aa, sem se preocupar com a
orientação espacial da molécula.
 Determina a forma e a função da proteína.

ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Primária

Sequência dos aa, sem se preocupar com a
orientação espacial da molécula.
 Determina a forma e a função da proteína.
As interações intermoleculares
fazem com que a cadeia
protéica assuma uma estrutura
2ária e, algumas vezes, uma 3ária
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Secundária

Dada pelo arranjo espacial de aa próximos entre si na
seqüência primária da proteína.

É o último nível de organização das proteínas
fibrosas mais simples estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das
ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.
ESTRUTURA PROTEICA

Alfa-hélice:
- Forma mais comum de estrutura 2ária;

- Caracteriza-se por uma hélice em
espiral; as cadeias laterais dos aa se
distribuem para fora da hélice;
- Principal força de estabilização é a
ponte H.
ESTRUTURA PROTEICA
 Folha - beta: ou folha pregueada.
 Ao contrário da alfa-hélice, a folha -
beta envolve 2 ou mais segmentos
polipeptídicos da mesma molécula
ou de moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no sentido
anti-paralelo.
 As pontes H são a principal força de
estabilização.
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Terciária

Conformação tridimensional,

Resulta do enovelamento (proteína globosa) ou
dobramento (proteína filamentosa) da estrutura 2ária.
ESTRUTURA PROTEICA

Esta estrutura confere a atividade biológica às
proteínas.

Enquanto a estrutura 2ária é determinada pelo
relacionamento estrutural de curta distância, a 3ária é
caracterizada pelas interações de longa distância
entre aa.
ESTRUTURA PROTEICA
 Estas dobras são

mantidas em posição por
ligações entre os
diversos radicais -R dos
aa.
 Forças fracas, podem
ser facilmente quebradas
desnaturação
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Quaternária

Associação de várias subunidades, iguais ou
diferentes, através de ligações não covalentes.

Nível superior de complexidade que se pode
encontrar na estrutura proteica tanto em proteínas
globulares (hemoglobina) com em fibrosas (colágeno).
 São guiadas e estabilizadas pela mesmas interações
da 3ária

O tamanho da proteína reflete sua função. A função
da enzima requer uma estrutura muito grande.
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Quaternária

Um dos principais exemplos de estrutura quaternária
é a hemoglobina.
PROTEÍNAS
Se uma enzima é quebrada em seus aa

constituintes, a sua atividade catalítica é sempre
destruída.
Assim, a estrutura protéica primária, secundária,

terciária e quaternária das enzimas são essenciais para
sua atividade catalítica.
PROTEÍNAS
Simples Constituida somente

por aa
PROTEÍNAS
Simples Constituida somente

por aa
Conjugadas Contém grupos

prostéticos,
(grupos não aa, tais
como carbohidratos,
íons, pigmentos)
Hemoglobina Grupo Heme: átomo de Fe e porfirina

PROTEÍNAS
Fibrosas:
 Forma alongada
 Insolúveis
 Função estrutural: queratinas, colágeno
Globulares:
 Formadas por cadeias polipeptídicas que se
dobram adqüirindo a forma esférica ou globular
 Funções: enzimática, transporte, defesa e
hormonal
Nomenclatura e classificação
das enzimas
Século XIX - poucas enzimas identificadas
 Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE

* amido (amylon - grego) – AMILASE
 Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases

das enzimas
Século XX - ↑ quantidade de enzimas descritas
 Nomenclatura existente se tornou ineficaz
1955 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou

um novo sistema de nomenclatura e classificação
 mais complexo
 sem ambigüidades
 baseado no mecanismo de reação
das enzimas
Cada enzima → código com 4 dígitos que caracteriza o tipo
de reação catalisada:
 (E.C.- Enzime Comission)
 1° dígito – classe
 2° dígito – subclasse
 3° dígito - sub-subclasse
 4° dígito - indica o substrato
Classificação das Enzimas
1. Oxido-redutases (Reações de oxidação/Redução)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O-
1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH-
1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (Transferência de grupos)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldeído ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxofre
3.Hidrolases (Reações de Hidrólise)

3.1.ésteres
3.2.ligações glicosídicas
3.4.ligações peptídicas
3.5.outras ligações C-N
3.6.anidridos ácidos
4.Liases (Adição ou remoção de grupos)

4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-
5.Isomerases(Transferência de grupos dentro da mesma
molécula, formação de isômeros)
5.1.racemases
5.2. Cis-Trans isomerases
5.3. Oxirredutases Intramoleculares
5.4. Transferases Intramoleculares (Mutases)
5.5. Liases Intramoleculares
6.Ligases (catalisam a ligação de duas moléculas com

hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou
uma semelhante, igualmente trifosfatada)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
1. Oxirredutases – Reações de oxidação/Redução
Exemplo: Lactato desidrogenase
Redução Ác. Pirúvico

à Ác. lático
2. Transferases - Transferência de grupos
Exemplo Hexoquinase
Tranferência do P
do ATP para glicose
3. Hidrolases - Reações de Hidrólise
Exemplo: Lactase
Catalisa a hidrólise da lactose em glicose e galactose

4. Liases – Adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2).

Ex: Fumarase
hidratação de fumarato em L-malato

5. Isomerases – Transferência de grupos dentro da mesma

molécula, formação de isômeros
Exemplo: Triose Fosfato

Isomerase
Interconversão reversível de dihidroxiacetona

fosfato e D-gliceraldeido-3-fosfato
6. Ligases – catalisam a ligação de duas moléculas com

hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou
uma semelhante, igualmente trifosfatada)
Exemplo: Piruvato carboxilase
Formadora de ligação C-C

Exemplo:
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato
Glicose fosfotransferase
E.C.
2 - Classe - Transferase
Nome trivial: Hexoquinase

Exemplo:
E.C.
7 - Subclasse - Fosfotransferases

Exemplo:
E.C.
1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase
que utiliza grupo hidroxila como
receptor

Exemplo:
E.C.
1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase Nome trivial:
que utiliza grupo hidroxila como Hexoquinase
receptor
1 - Indica ser a D-glicose o receptor do
grupo fosfato
Outras formas de classificar
atuam no interior da célula
Enzimas intracelulares sintetizam o material celular
realizam reações
catabólicas que suprem as
necessidades energéticas
da célula.
atuam fora da célula

Enzimas extracelulares executando as alterações
necessárias à penetração
dos nutrientes para o
interior das células.
Agem dentro das moléculas
Endoenzimas Ex: endoamilases, que
hidrolisam ligações
glicosídicas ao acaso ao
Agem nas extermidades das longo das cadeias de
moléculas amilose
Ex: exoamilases, que

hidrolisam,sucessivamente,
Exoenzimas
ligações glicosídicas a partir
da extremidade não redutora
das mesmas.
Enzimas habituais
As células sempre as sintetizam
ou constitutivas
As células só as sintetizam
Enzimas indutivas quando estão na presença do
substrato da enzima
Enzimas que têm a mesma função,

Isoenzimas ou seja, catalisam uma mesma
reação, porém apresentam
estruturas diferentes
Propriedades Gerais
Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos
 Velocidade de reação mais rápida:
106 a 1012 x > que as não catalisadas,
e são varias ordens de magnitude > do

que as reações catalisadas quimicamente.
Propriedades Gerais
Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos

Maior especificidade da reação
o Grau de especificidade imensamente > em relação
a identidade dos seus S e dos seus P
o Reações enzimáticas raramente produzem
subprodutos.
o Estereoespecificidade: Agem em grupos
funcionais específicos catalisando reações de
forma estereoepecífica, formando somente um dos
enantiômeros possíveis
Propriedades Gerais

Condições reacionais mais brandas
o pH
o Temperatura
Desnaturação
Mecanismo de Ação
A reação enzimática ocorre em duas etapas:
E+S ES P+E
2 modelos:
 Modelo chave-fechadura
 Modelo do ajuste induzido

Mecanismo de Ação
Modelo Chave-fechadura

Emil Fischer em 1894
 Relação estérica entre enzima e substrato
Mecanismo de Ação
Modelo do ajuste induzido

Koshland em 1958

Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-
formado,
 E e o S sofrem conformação para o encaixe.
Mecanismo de Ação
Estudos por raio X indicam que os sítios de ligação aos

substratos da maioria das enzimas são, em grande
parte, pré-formados, mas sofrem mudanças
conformacionais no momento da ligação do substrato
(um fenômeno denominado ajuste induzido).
Mecanismo de Ação
Conceitos

Teoria da Colisão:
o As reações químicas acontecem quando ligações

são quebradas ou formadas.
o Para isto átomos, íons e moléculas devem colidir.
o Todos os átomos, íons e moléculas estão em
constante movimento e portanto colidindo
constantemente.
o A energia transferida pelas partículas na colisão
pode desorganizar suas estruturas eletrônicas o
suficiente para que as ligações químicas sejam
quebradas ou novas ligações se formem.
Mecanismo de Ação
Energia de ativação: Quantidade de en. requerida para

romper a configuração eletrônica estável de qualquer
molécula específica para que os elétrons possam ser
reorganizados.
Energia de Ativação
∆G reação
Mecanismo de Ação
∆G: A diferença de energia entre produtos e reagentes
 Não depende da E.A.
Energia de Ativação
∆G reação
Mecanismo de Ação
Taxa de reação: A freqüência de colisões contendo

energia suficiente para que a reação aconteça.

taxa de reação:
o de T = o calor a freqüência das colisões e o n°

de moléculas que atingem a E.A.
o Reagentes estão + concentrados = Dist. entre as

moléculas menor.
Reações Catalisadas por
Enzimas
Não catalisada Energia de Ativação na

ausência de enzima
Energia do sistema (G)
Catalisada
Energia de Ativaçao na
presença de enzima
Reagentes
∆G reação
Produtos
Progresso da Reação
Enzimas
Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativação

ausência de enzima
Catalisada
presença de enzima
Reagentes
∆G reação
Produtos
Enzimas

ausência de enzima
Catalisada
presença de enzima
Reagentes
∆G reação
Produtos
Progresso
Não altera da Reação nem o ∆G
: equilíbrio
Enzimas
ΔΔGcat‡ = Eficiência Catalisador
ΔG: Energia de Ativação
Não catalisada na ausência de enzima
Catalisada -
ΔG‡: Energia de Ativaçao
na presença de enzima
Reagentes
∆G reação
Produtos
Mecanismo de Ação
Enzimas atuam de diversas formas:
 Baixando a E.A., através da criação de um ambiente

no qual o estado de transição é estabilizado (ex.,
distorcendo a forma da molécula do S).
 Providenciando uma via alternativa (ex., reagindo

com o S formando um complexo ES, de existência
impossível sem a presença da E).

Reduzindo a variação da entropia da reação ao
orientar os S de forma correta para facilitar a reação.
Na ausência de E, as moléculas colidem em todas as
direções possíveis de forma aleatória.
Enzimas
Ex: Decomposição do H2O2
Catalase
H2O2 H2O + O2
Condições da Reação Energia livre de Ativação Velocidade

KJ/mol Kcal/mol Relativa
Sem catalisador 75,2 18,0 1
Platina 48,9 11,7 2,77 x 104
Enzima Catalase 23,0 5,5 6,51 x 108

Enzimas
Embora a enzima participe da seqüência da reação, ela

não sofre nenhuma transformação.
 Poucas moléculas de E são capazes de catalisar a

conversão de milhares de moléculas de S a P.
 Atuam em pequenas concentrações

Enzimas
1 molécula de Catalase decompõe

5 000 000 de moléculas
de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Número de renovação = n° de moléculas de substrato

convertidas em produto por uma única molécula de
enzima em uma dada unidade de tempo.
Fatores que Influenciam a Ação
Enzimática
pH
Temperatura
Concentração da Enzima
Concentração do Substrato
Fatores que Influenciam a Ação
Enzimática
pH

A ionização de aa pode provocar modificações na
conformação da enzima.

O substrato pode ver-se afetado.
Pepsina pH ótimo 1,5

Tripsina pH ótimo 7,7
Fatores que Influenciam a
Ação Enzimática
Temperatura
↑ temperatura dois efeitos ocorrem:
 A taxa de reação aumenta, como se observa na
maioria das reações químicas;

A estabilidade da proteína decresce devido a
desativação térmica.
• Enzima → temperatura
ótima para que atinja sua
atividade máxima
Ação Enzimática
Concentração da Enzima

A velocidade máxima da reação é uma função da
quantidade de enzima disponível (existindo substrato
em excesso).
Figura: Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial (V0)

com de substrato em excesso.
Ação Enzimática
Inicialmente a velocidade da reação é

diretamente proporcional a [S].
Ação Enzimática
A velocidade passa a ser

constante porque não
depende da [S]
Ação Enzimática
A quantidade de reagente
é o suficiente grande para
saturar todos os sítios
catalíticos enzimas.
Inibição enzimática
Inibidores
Substâncias que reduzem a

atividade de uma enzima de forma a
influenciar a ligação do substrato.
Grande parte do arsenal farmacêutico

(Por ex. tratamento da AIDS feito com drogas que inibem
a atividade de certas enzimas virais.
Inibição enzimática
Classificação:
Irreversível
Competitiva
Reversível
Não Competitiva
Inibição Irreversível
O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a

dissociação é muito lenta.
Podem destruir grupos funcionais que são essenciais

para a atividade enzimática.
A enzima não retoma a sua atividade normal.
Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase

(enzima importante na transmissão dos impulsos
nervosos).
Inibição Irreversível
Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato
Ciclo-oxigenase SÍNTESE Prostaglandinas
Processo biológicos, ex. sensação de dor

Inibição Reversível
Competitiva
Uma substância que compete diretamente com o
substrato pelo sitio de ligação de uma enzima.
Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de
modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas
difere do substrato por não poder reagir com ele.
O inibidor liga-se á enzima formando o complexo EI
cataliticamente inativo.
Inibição Reversível Não
Competitiva
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o
substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima.
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.

Co-fatores
Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não
protéico para sua atividade, denominado cofator
Porção protéica Íons metálicos

Cofator
APOENZIMA
Moléculas
HOLOENZIMA orgânicas
Coenzimas
Co-fatores
A natureza essencial de tais co-fatores explica por que

razão os organismos necessitam de quantidades
diminutas de certos elementos nas suas dietas.
Isso também explica, os efeitos tóxicos de certos metais

pesados (o Cd2+ e o Hg2+) que podem substituir o Zn2+ nos
sítios ativos de certas enzimas
Co-fatores
Algumas enzimas que contêm ou necessitam de
elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CATALASE
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2
Co-fatores - Coenzimas
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis

 Muitos organismos não conseguem sintetizar certas
porções das coenzimas essenciais. Tais substâncias

devem estar presentes na dieta desses organismos e
são, portanto, chamadas de vitaminas.
Classificam-se em:
 transportadoras de hidrogênio
 transportadoras de grupos químicos

Transportadoras de hidrogênio
Coenzima Abreviatura Reação Origem

catalisada
Nicotinamida adenina NAD+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio Vitamina B3
Nicotinamida adenina NADP+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio fosfato Vitamina B3
Flavina adenina FAD Oxi-redução Riboflavina ou
dinucleotídio Vitamina B2
Transportadoras de de grupos químicos
Coenzima Ab
Regulação da Atividade
Enzimática
Um organismo deve poder regular as atividades
catalíticas de suas enzimas para que ele possa
coordernar seus processos metabólicos, responder às
mudanças no meio, crescer e diferenciar-se, tudo de
maneira ordenada.
Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:

 Controle da disponibilidade da enzima.
 Controle da atividade da enzima.

Enzimática
Controle da disponibilidade da enzima.
 A quantidade de uma enzima em uma célula depende

velocidade de síntese
velocidade de degradação.
Cada uma dessas velocidades é diretamente

controlada pela célula e esta sujeita a
mudanças drásticas em períodos que vão de
minutos (em bactérias) até horas (em
organismos superiores).
Enzimática
Controle da atividade da enzima.
 A atividade pode ser regulada por meio de

alterações estruturais que influenciem a afinidade
da ligação do substrato à enzima.

A afinidade de ligação do S a uma E pode, variar
também com a ligação de pequenas moléculas,
chamadas efetores alostéricos que podem tanto
aumentar como dimunuir a atividade.
 Um modelo muito comum de regulação alostérica é

a inibição por "feed-back”.
Regulação enzimática
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas,
atuando assim como moduladoras do metabolismo
celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos
inúmeros processos metabólicos pela célula.
Substrato
inicial
A B C D E
Enzima a1 Enzima b Enzima c Enzima d
Produto
final
Mecanismos de controle
Indução: A presença do substrato A induz a
síntese da enzima a
Substrato
inicial
A B C D E
Produto
final
Retroinibição: O produto final E, inibe a ação
das enzimas a
Substrato
inicial
A B C D E
Produto
final
Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais
conveniente, a síntese de todas as enzimas é reprimida
Substrato
inicial
A B C D E
Enzima a2 Produto
Enzima a3 final
Cada isoenzimas pode ser regulada independentemente
Controle fino do metabolismo
Comparação das enzimas
com catalisadores químicos
Característica Enzimas Catalisadores Químicos
Especificidade ao substrato alta baixa
Natureza da estrutura complexa Simples
Sensibilidade à T e pH alta Baixa
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente)
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto Moderado
Natureza do processo batelada Contínuo
Consumo de energia baixo Alto
Formação de subprodutos baixa Alta
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa
Presença de cofatores sim não
Estabilidade do preparado baixa alta
Energia de Ativação baixa alta
Velocidade de reação alta baixa
Referencias Bibliográficas
AQUARONE, Eugênio; BORZANI, Walter; ALMEIDA

LIMA, Urgel de; SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia
industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4.
CHAMPE, Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioquímica
Ilustrada. Artes Médicas. Porto Alegre, 1997. pp 126-131.
LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael
M. Principios de bioquimica. 4. ed. São Paulo: Sarvier,
2006.
STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan,1996. Capítulo 7
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto
Alegre: ARTMED, 2006. 1596p.

Enzimas Parte 1

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ENZIMAS

Prof. Agenor Furigo Jr.

Os sistemas vivos são formados por uma

A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo

 Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;

No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma

1833 - A primeira hidrólise enzimática do amido

enzimático do malte que catalisava a transformação do

1835 - o químico sueco Berzelius descreveu a hidrólise

decomposto usando-se extrato de malte

1860 - Debate: Qual é o papel da levedura no processo de

em presença de células vivas de levedura.

1897 - A polêmica foi resolvida. Os irmãos Buchner

1894 - Primeira produção comercial de alimentos com enzimas

1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave

1913 - Michaelis e Lyn descreveu cinética enzimática

1914 - É lançado o primeiro detergente compacto

1926 - Cientistas descobrem que as enzimas são proteínas

A partir 1960 - A evolução no estudo das enzimas, acompanhado

1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente

 1989 - Canadense Sidney Altman e o norte-americano

o Como seria possível o início da vida, uma vez que as

 “A vida começou com uma molécula de RNA”

DNA (Núcleo) Transcrito em RNA

RNA traduzido em uma

Reserva alimentar: albumina

α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

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Estrutura geral de um α-aminoácidos.

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Estrutura geral de um α-aminoácidos.

α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

Os aa podem ser polimerizados para formar cadeias

grupo carboxil de uma molécula

adquirindo carga elétrica efetiva dependendo da [H+]

PI: pH cujo determinado aa encontra-se eletricamente

Classificação: polaridade de suas cadeias laterais.

Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina

Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina

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Tirosina Cisteína Glutamina

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