UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

E.A.P.INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

Docente : José Ruiz Baca

Tema : Enzimas
• INTEGRANTES :
• Herrera Uchalin Tracy
• Huanca Corales Alex
• Salazar Casahuaman claudia
• Solórzano Paredes Arantza
• Yupanqui Mendoza Katherine
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

Método que permite Consiste en la

La concentración de sustrato
estudiar el mecanismo de determinación de la
velocidad de reacción y La Temperatura
acción de enzima
purificados como cambia en los Presencia de Inhibidores
parámetros experimentales PH del medio

La velocidad puede
determinarse bien midiendo la
aparición de los productos o la
desaparición de los reactivos
Curva de avance de la
reacción la velocidad de
aparición de producto (o de
desaparición del sustrato) en
función del tiempo
CINÉTICA ENZIMÁTICA
El efecto de la variación de [S] sobre V0
cuando se mantiene constante la
concentración de la enzima se muestra en la
derecha. A concentraciones de sustrato
relativamente bajas, V0 aumenta casi
linealmente con el incremento de [S]. A
mayores concentraciones de sustrato la Vo
aumenta cada vez menos, debido a que la
enzima se encuentra saturada por el sustrato
y la velocidad ya no depende de [S]. En este
punto la velocidad es máxima

Cuando una enzima se mezcla inicialmente

con un gran exceso de sustrato, existe un La reacción rápidamente alcanza un estado
periodo inicial, denominado estado
estacionario en el que [ES] permanece
preestacionario, durante le cual aumenta la
concentración del complejo ES (dura aproximadamente constante con el tiempo
microsegundos)
 MODELO DE MICHAELIS-MENTEN
La curva que representa la relación
entre [S] y Vo tiene la misma forma De la ecuación de Michaelis- Menten
general para la mayoría de emerge una relación numérica
enzimas(hipérbola rectangular), y se importante en el caso especial en que
puede expresar algebraicamente V0 es exactamente la mitad de Vmax.
mediante la ecuación de Michaelis-
Menten. La ecuación lo dedujeron en
la hipótesis que el paso limitante de la
velocidad en las reacciones
enzimáticas es la descomposición del
Al dividir por Vmax obtenemos
complejo ES para formar producto y
enzima libre

Los términos importantes son [S], VO, Despejando Km obtenemos:

Vmax y una constante llamada Km + [S] =2[S]
constante de Michaelis o Km. Los Km = [S], cuando Vo =1/2 * Vmax
términos se miden de manera
experimental
TRANSFORMACIONES DE LA ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN:
GRÁFICA DE LAS DOBLES RECÍPROCAS
La ecuación de Michaelis- Menten:

Una transformación de inversos

Separando los componentes del numerador

en el segundo miembro de la ecuación:

Que simplifica:
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS:
son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. La unión de un inhibidor puede impedir la
entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u
obstaculizar que la enzima catalice su reacción
correspondiente. La unión del inhibidor puede
ser reversible o irreversible.
Inhibidores o sustratos reversibles:
se unen a las enzimas mediante interacciones
no covalentes tales como los puentes de hidrógeno,
las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles.
Inhibición Competitiva
el sustrato y el inhibidor no se pueden
unir a la misma enzima al mismo
tiempo, esto generalmente ocurre por la
competitividad entre el sustrato y la
enzima por el mismo sitio activo.
Inhibición no Competitiva
El inhibidor se puede unir a la enzima al
mismo tiempo que el sustrato. Sin
embargo, la unión del inhibidor afecta la
unión del sustrato, y viceversa. Este tipo
de inhibición se puede reducir.
Inhibición Mixta
Se realiza cuando la unión del inhibidor con la
enzima reduce su actividad pero no afecta la
unión con el sustrato. Por ende, el grado de
inhibición depende de la concentración de
inhibidor.
Inhibición Competitiva
Inhibición no Competitiva
Inhibidores Irreversibles: Fármacos antitumorales que actúan
Se da mediante la unión covalente del como análogos de la citidina. Inhibidores
inhibidor al enzima. Por lo general son irreversibles del metabolismo del DNA.
altamente tóxicos. Casi todos los
inhibidores enzimáticos irreversibles son
sustancias tóxicas(naturales o
sintéticas).

 Penicilina: inhibe la síntesis de la pared bacteriana.

 Aspirina: inhibe la síntesis de PG.

 Gases nerviosos: diisopropil fluorofosfato (DIFP),

inhiben neurotransmisores.

 Hg2+, Pb2+, CN-, As

 ENZIMAS ALOSTÉRICAS

• Molécula orgánica que puede tener un

efecto sobre las uniones entre una enzima
y una proteína distante.

• La enzima alostérica actúa infiltrándose en

el núcleo de la molécula. Actúa como un
catalizador de la digestión, amplificando
su eliminación o su asimilación por el
organismo.
 CARÁCTERISTICAS

 EL METABOLISMO ESTÁ REGULADO, EN PARTE, POR LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICOS

 PRESENTAN UNA CURVA DE TIPO SIGMOIDAL
 SE UNEN AL SITIO ALOSTERICO
 CONSTITUIDAS POR MÁS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
 TIENEN ESTRUCTURA CUATERNARIA.
 NO SIGUEN LA CINÉTICA DE MICHAELIS - MENTEN
 SITIO ACTIVO
• Unas unidades son las que llevan a cabo el acto de
catálisis y son las que portan el sitio activo; por lo
tanto, son las que reconocen al sustrato.
• La actividad enzimática tienen que ser regulada, a
veces será mas alta o más baja para ni malgastar
energía
SITIO ALOSTÉRICO
Otros polipéptidos, que forman parte de la enzima,
no tienen actividad catalítica, pero tienen uno o
varios sitios, también altamente específicos, los
que reconocen y unen al modulador, formando un
complejo enzima modulador, que puede tener
más, o menos actividad catalítica, dependiendo de
si el modulador es positivo o negativo. A este sitio
se le llama sitio alostérico.
Tiene todas las propiedades del sitio activo,
solamente que en este caso el modulador no es
transformado químicamente.
Modulador Alostérico Positivo:
Molécula que une a la enzima y aumenta la
afinidad de la enzima por el sustrato acelera
la reacción

Modulador Alostérico negativo:

Disminuye la afinidad enzimática con el
sustrato, la reacción se hace más lenta.
 Regulación Alostérica
 LA VELOCIDAD MÁXIMA SIEMPRE SE VA A
ALCANZAR PARA AMBAS ENZIMAS

LA CANTIDAD DE SUSTRATO USADO PARA LA

ENZIMA NORMAL ES MENOR QUE LA CANTIDAD
DE SUSTRATO USADA EN LA ALOSTÉRICA.
 Mecanismo de actuación
enzimática:
1) Se forma un complejo : enzima-substrato o
substratos.
2) Se une la coenzima a este complejo
3) Los restos de los aminoácidos que
configuran al centro activo catalizan el
proceso. Para ellos debilitan los enlaces
necesarios para que la reacción química se
lleve a cabo a baja temperatura y no se
necesite una elevada energía de activación.
4) Los productos de la reacción se separan del
centro activo y la enzima se recupera
intacta para nuevas catálisis .
5) Las coenzimas colaboran en el proceso;
bien aportando energía (ATP),electrones
(NADH/NADPH) o en otras funciones
relacionadas con la catálisis enzimática.
 COFACTORES ENZIMATICOS
 LOS COFACTORES SON IMPORTANTES ELEMENTOS PARA LOS PROCESOS BIOQUÍMICOS.
GENERALMENTE PRESENTES COMO COMPUESTOS ORGÁNICOS PEQUEÑOS O IONES
METÁLICOS, LOS COFACTORES DAR PODER A LAS ENZIMAS PARA LA MÁXIMA
FUNCIONALIDAD DE LA EFECTIVIDAD CATALÍTICA O RESISTENCIA.
 EN LA ACTUALIDAD, NOS REFERIMOS A UN COFACTOR COMO UN COMPONENTE
OBLIGATORIO DEL MECANISMO CATALÍTICO.
LOS COMPUESTOS QUE CUMPLEN EL CRITERIO ANTERIOR SON :
1) MOLÉCULAS ORGÁNICAS PEQUEÑAS QUE SE UNEN DIRECTAMENTE A LA SUPERFICIE DE
LA ENZIMA, FORMANDO UN SITIO ACTIVO PARA QUE SE UNA O INTERACTÚE EL
SUSTRATO, O ASISTE EN ESTOS EVENTOS INDIRECTAMENTE
2) IONES INORGÁNICOS QUE SE UNEN A GRUPOS ESPECÍFICOS EN LA SUPERFICIE DE LA
ENZIMA Y AYUDAN EN LA UNIÓN DEL SUSTRATO, CATÁLISIS, ESTABILIZACIÓN DEL ESTADO
DE TRANSICIÓN O CONTRIBUYEN A LA ESTABILIDAD GLOBAL DE LA ESTRUCTURA
ENZIMÁTICA.
HABLANDO PRÁCTICAMENTE, CUALQUIER SUBSTANCIA EN UN MEDIO DE ENSAYO QUE
PROMUEVE LA ACTIVIDAD CATALÍTICA O LA ESTABILIDAD DE UNA ENZIMA ES UN CANDIDATO
PARA COFACTOR.
 COFACTORES ENZIMÁTICOS
ORGÁNICOS
 Los estudios tempranos en vitaminas encontraron que muchas, especialmente las vitaminas
hidrosolubles del grupo B, formaban el núcleo de los compuestos que tomaban parte en la catálisis
enzimática. El descubrimiento estableció un puente entre nutrición y bioquímica.
 Se considera que existen alrededor de 20 principales cofactores orgánicos involucrados en la acción
enzimática de las rutas bioquímicas en humanos.

• Tiamina (vitamina B1) : Mejor conocida como el factor anti-
beriberi y llamada inicialmente simplemente vitamina B por
McCollum.
• Riboflavina (vitamina B2) : La primera pista de que la vitamina B
de McCollum era en realidad un complejo multifactorial surgió
cuando la levadura sin actividad antineuritis retenía la actividad
estimuladora del crecimiento.
• Niacina (vitamina B3, ácido nicotínico, nicotinamida) :La niacina
resulta interesante, ya que su compuesto padre, el ácido
nicotínico
• Piridoxina (vitamina B6) :La vitamina B6 fue descubierta en los
1930s y nombrada piridoxina debido a su parecido estructural
con la piridina.
• Ácido fólico :El ácido fólico fue reconocido por primera vez
como el factor levadura o hepático que podía curar una anemia
megaloblástica severa en pollos, monos y humanos
• Biotina :El interés temprano en la biotina involucraba el llamado
factor de daño de clara de huevo.
• Ácido pantoténico :El ácido pantoténico fue nombrado por Williams, quien
reconoció su ubicua presencia en tejidos de todos los organismos y en
todas las fuentes de alimento.
• Cobalamina (vitamina B12) : Pocas vitaminas han sido más complicadas
para los estudios de estructura-función que la vitamina B12.
• Ácido ascórbico :La vitamina C (ácido L-ascórbico), ligada con el escorbuto,
se conoce por ser un cofactor para 2 enzimas que participan en la
biosíntesis de colágeno, la principal proteína del tejido conectivo; la
formación de residuos de hidroxiprolina e hidroxilisina, catalizada por las
enzimas prolil-hidroxilasa y lisil-hidroxilasa, respectivamente.
• Vitamina K : El papel antihemorrágico de la vitamina K había sido
establecido mucho antes de darse cuenta de que la vitamina sin
modificación estructural era esencial para la biosíntesis de protrombina
funcional.

COFACTORES ENZIMÁTICOS INORGÁNICOS
Dado que casi un tercio de las enzimas requiere de metales iónicos para la función catalítica, es evidente que los componentes inorgánicos
conforman una parte substancial de los cofactores. La mayoría de los metales traza tienen un común denominador en su involucramiento
íntimo con las enzimas; muchos son componentes del sitio activo que se une a los sustratos, aceptan electrones, estabilizan las estructuras
terciaria y cuaternaria y aún regulan el ritmo de las rutas metabólicas.
• Los cofactores minerales comprenden un grupo grande de substancias inorgánicas, con una mayoría de iones metálicos. El dominio de
iones metálicos incluye macrometales (como Na+, K+, Ca2+), iones metálicos traza (incluyendo Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+) y metaloides (como
Se, Si y B).
• En esencia, uno debe considerar que un cofactor metálico extiende el repertorio de funciones catalíticas disponibles para y realizadas por
enzimas.
• Las enzimas que dependen de los iones metálicos como cofactores caen en 2 categorías: enzimas activadas por metales y metaloenzimas.
Como el nombre implica, las enzimas activadas por metales son incitadas a una mayor actividad catalítica por la presencia de un ion
metálico mono o divalente en el exterior de la proteína
• Las metaloenzimas, en contraste, tienen un cofactor metálicos unido firmemente a una región específica en la superficie de la proteína.
Algunas pueden incluso requerir más de un ión metálico y en raras ocasiones podrían ser 2 metales diferentes como, por ejemplo, en
Cu2,Zn2-superóxido-dismutasa.
• Con algunas excepciones, los metales traza entran en el cuadro como cofactores para las metaloenzimas. Fe, Zn, Cu y Mn, referidos como
metales de la primera serie de transición, son los más comunes. Sus contrapartes, Mg, K, Ca y Na, son no considerados traza y solamente
en raras instancias estos llamados macroelementos se unen fuertemente a la superficie de enzimas.
• COFACTORES METÁLICOS
• Calcio
• Hierro
• Molibdeno
• Cinc • Níquel
• Vanadio
• Cobre • COFACTORES MINERALES NO METÁLICOS
• Manganeso • Selenio
• Boro
• Cobalto • Sílice
LA CLOROFILA EN EL PROCESO DE
ALIMENTOS
La clorofila en el proceso de alimentos su
función es dar color al producto alimenticio
(verduras deshidratadas o enlatadas).

Se debe tener en cuenta los posibles cambios

en el moléculas de clorofila con el fin de evitar
un deterioro en el color.
Degradación de la clorofila:
- El cambio de color verde se da mayormente
por la degradación de clorofila a feofitina
(verde oliva a verde pardo).

- La degradación de la clorofila es afecta por

factores tales como, temperatura, pH, luz y
oxígeno.

- Los procesos térmicos por tiempos cortos a

altas temperaturas tienden a conservar mejor
la clorofila.
ENZIMAS EN LA AGRICULTURA:
- Las tecnologías de última generación preveen
la utilización de lo residuos sólidos urbanos e
industriales, con el fin de obtener un producto
final su uso en la agricultura.
- De la cual hay una solución que proviene de un
compuesto de mezcla Polienzimatica, que con un
proceso de fermentación se logran óptimos
resultados.
- Las desodorización es inmediata y la
metabolización es muy rápida, con la total
eliminación de productos químicos y la utilización
como fertilizante para el uso agrícola.
INDUSTRIAS ALIMENTARIAS:
- La industria alimentaria es la parte de la
industria encargada en la elaboración,
transformación, preparación, conservación y
envasado.
- Tipos:
- Cárnicas
- Lácteas
- Conservas, etc.
- Contaminación:
- Establecer controles de sobre los materiales y
evitar desechar residuos sobre el medio.
- Ocupación de espacio:
- No adquirir especies animales no aptas para la
producción.