AMINOACIDOS,

PEPTIDOS Y
PROTEINAS

Mag. Wilmer Paredes

fernandez
Departamento de Biología
Universidad Nacional de
san Agustín
 AMINOACIDOS
1. ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
2. ESTEREOISOMERISMO DE LOS -AMINOACIDOS
3. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
 No polar Polar No polar
(Hidrofóbico) (Hidrofóbico)
Realizan funciones biológicas importantes como mensajeros o precursores
metabólicos
 Presente en la miosina

Formado por la
condensación de cuatro
moléculas de lisina en un
anillo de piridinio. Se
encuentra en la elastina.
PRECURSORES E INTERMEDIARIOS METABÓLICOS

La ornitina es intermediario de la síntesis de arginina

La citrulina es un intermediario del ciclo de la úrea
• Los aminoácidos son anfóteros
se comportan a la vez como ácidos y como bases
• A pH 7 Los aminoácidos sin cadena lateral cargada son zwitteriones
presentan simultáneamente una carga positiva y una negativa
VALORES DE pK DE LOS
AMINOACIDOS
 pI es el valor de pH para el cual la
carga neta del aminoácido es cero
 Valor medio de los pKa que
flanquean la estructura isoeléctrica
• Para aminoácidos neutros es el
valor medio de los pK1 y pK2
• Para aminoácidos ácidos o básicos
depende de cada caso
 Cuando pH= pI disminuye la
solubilidad en agua
 Titulación ácido-base de una proteína

14

12

10 Carga negativa neta

8
pH
6
pI
4

Carga positiva neta

2

0
0 20 40 60 80 100

Base a�adida (uu.arbitrarias)

Grupos disociables de una proteína
(Se indica el pKa de la cadena lateral en cada caso)

Ácidos Básicos
(aniónicos, - ) (catiónicos, + )

Asp 3.86 Arg 12.48

Cys 10.78 His 6.00
Glu 4.25 Lys 10.53
Tyr 10.07

Aniónicos: carga negativa neta por encima de su pKa

Catiónicos: carga positiva neta por debajo de su pKa

Proteínas ácidas: punto isoeléctrico (pI) inferior a 7
Ricas en Asp y Glu; al pH celular presentan
carga negativa neta.

Proteínas básicas: punto isoeléctrico (pI) superior a 7

Ricas en Arg y Lys; al pH celular presentan
carga positiva neta.

En el medio biológico, son, por

lo general, más abundantes las
proteínas ácidas.
 Los aminoácidos polimerizan
formando polipéptidos mediante
enlaces peptídicos
 El enlace peptídico es un
enlace amida formado por unión
del grupo -carboxilo y el grupo
- amino de dos aminoácidos
 Los aminoácidos unidos se
llaman residuos de aminoácido
 Los residuos se nombran con
la terminación “il” comenzando
por el extremo N-terminal
PEPTIDOS
TIPOS DE PROTEINAS
 ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.  
La estructura secundaria es la
disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida
que van siendo enlazados
durante la síntesis de
proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una
disposición espacial estable
las -hélices y las hoja-β
plegadas, Estas se estabilizan
por puentes de hidrógeno
entre el nitrógeno y el oxígeno
de los grupos –NH y –C=O
En la conformación β el
esqueleto de la cadena
polipetídica se encuentra en
zigzag.
Estructura unida por puentes
de hidrógeno, los cuales son
perpenticulares a los ejes de
las cadenas.
Los grupos R de los
aminoácidos se proyectan
hacia arriba o hacia abajo del
plano de la hoja plegada.
EJEMPLOS
La estructura típica de las queratinas es la
siguiente: las moléculas individuales
poseen largos fragmentos (aprox. 300
residuos) estructurados en forma de alfa-
hélice. Un par de hélices se enrollan entre
si para formar la estructura de ovillo
enrollado a izquierdas; dos ovillos
enrollados vuelven a unirse para formar
una protofibrilla de cuatro moléculas;
finalmente, ocho protofibrillas se unen
para formar una microfibrilla, que es la
base de la estructura del pelo. Las
microfibrillas son elásticas y flexibles.
Las alfa-queratinas presentan un mayor
porcentaje de cisteínas que otras
proteínas, con lo que se pueden
establecer puentes disulfuros entre las
distintas estructuras helicoidales, lo que
da mayor rigidez a las microfibrillas
Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta
tras analizar los datos de difracción de rayos X de la
fibroína de la seda, proteína formada por hojas beta
antiparalelas ordenadas. La mayoría de estas
proteínas están formadas por repeticiones de la
secuencia:
-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-Ala-
Gly-Ala-Gly)8]n-

Dado que los residuos de las cadena laterales se

disponen alternativamente a uno y otro lado de la
cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se
situarían a un lado de la cadena y los grupos metilo e
hidroximetilo, de la alanina y serina, se situarían al
otro lado de la cadena permitiendo un estrecho
empaquetamiento de las cadenas. La flexibilidad de
la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se
mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals
entre las cadenas laterales
El colágeno es una proteína fibrosa componente
de la piel, los huesos, los tendones y los dientes.
La unidad básica de la fibra de colágeno es una
triple hélice denominada tropocolágeno Cada
cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos
de longitud, está formado por una hélice 
izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm
de elevación. Las tres cadenas que forman el
tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La
secuencia de aminoácidos del colágeno es
extraordinariamente regular. Prácticamente cada
tres residuos contiene una glicina, también
presenta una mayor proporción de prolina que el
resto de las proteínas. Otra característica es la
presencia de residuos de 4-hidroxiprolina,
aminoácidos que raramente se encuentra en
otras proteínas. Los residuos de glicina se sitúan
en la zona del tropocolágeno donde las tres
hélices se encuentran más cerca, lo que hace que
sea este aminoácido el único que no presente
impedimentos estéricos en dicha posición.
 La Mioglobina de cachalote Representación de
cintas que incluye las cadenas laterales de los
residuos hidrofóbicos Leu, Ile, Val y Phe (azul) y el
grupo hemo (rojo).

Proteína globular pequeña (Mr 13,700), es una

enzima secretada por el páncreas al intestino
delgado, donde cataliza la hidrólisis de ciertos
ácidos ribonucleicos. Esta proteína presenta
conformación de -hélice y hojas β plegadas, con
cuatro puentes disulfuro entre los diferentes lazos
de la cadena polipeptídica
 El Citocromo C actúa como un componente de la
cadena respiratoria en mitocondrias. Es una
hemoproteína (Mr 12,400) formada por una única
cadena cadena polipeptídica de aproximadamente
100 residuos y un único grupo hemo. Esta proteína
está formado por -hélice, giros β y segmentos
extendidos o plegados irregularmente

La lisozima (Mr 14,600), es una enzima que

abunda en la clara de huevo y en las lágrimas
humanas y cataliza la rotura hidrolítica de los
;olisacáridos de las paredes celulres de algunas
bacterias. Presenta segmentos -hélice y hojas β
plegadas, con cuatro puentes disulfuro entre los
diferentes lazos de la cadena polipeptídica
DESNATURALIZACION DE
PROTEINAS
 ¿CUÁNDO SE DESNATURALIZA UNA PROTEÍNA?

Una proteína se desnaturaliza cuando se altera su estructura nativa

Esto ocasiona cambios en sus propiedades físicas, químicas y biológicas.
Ejemplo:
Cocción de un huevo.
Aplicación de bases para el pelo.
Quemaduras en la piel por exposición solar.

¿CÓMO SE PUEDE DESNATURALIZAR UNA PROTEÍNA?

Existen diferentes factores que pueden afectar la estructura de una proteína,

entre ellos podemos mencionar a los siguientes:
Exposición al calor y a la luz ultravioleta.
Adición de ácidos y bases fuertes, sales y metales pesados.
Uso o aplicación de solventes orgánicos.