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PROTEÍNAS

Definición conceptual y características


Son biomoléculas orgánicas complejas
Consideradas “ cadenas de Aminoácidos”
Ocupan un alto porcentaje en las células.
Son macromoléculas porque contienen de preferencia varias
centenas de aminoácidos.
Son muy variadas, según el número de aminoácidos que las
forman y el orden y la secuencia que toman éstos en la cadena
produce la especificidad para cumplir una función característica .
Cada molécula proteica se va “escribiendo” con un número
característico de cada uno de los 20 aminoácidos que existen en los
seres vivos
En la mayoría de las células de los seres vivos constituyen hasta el
50% o más del peso seco . Solo en las plantas, por su alto
contenido de celulosa, las proteínas representan menos de la mitad
del peso seco.
• Quimicamente se componen por los elementos C-H-O y N,
además algunas poseen también S y P.
• Se consideran macromoléculas de variadas funciones en
los seres vivos:
• enzimàtica
• hormonal
•de almacenamiento
• defensivas
• transporte de sustancias
• contráctiles
• estructurales como las de las membranas celulares
• muchas otras más.
•Su diversidad funcional es abrumadora.
•En su estructura, todas siguen el mismo esquema: todas
son polímeros de aminoácidos dispuestos en una estructura
lineal.
Los aminoácidos: las unidades estructurales de las
proteínas

Un aminoácido es un compuesto orgánico que presenta


dos grupos funcionales unidos a un átomo de carbono
central, un grupo amino ( -NH2 ), a un grupo ácido
carboxilo ( - COOH ) y a un átomo de hidrógeno.
En cada aminoácido también existe otro átomo o grupo
de átomos de carbono designados con la letra -R-
En muchos aminoácidos el grupo amino se comporta
como una base débil y el grupo ácido como un ácido
débil lo que determina la ionización o polarización del
aminoácido ( típico de los aminoácidos hidrofílicos), a
diferencia de los aminoácidos hidrofóbicos que nunca se
ionizan.
¿Cuál es la estructura de un
aminoácido?
Todos los aminoácidos están formados
por un grupo amino y un grupo carboxilo.

Amino Carboxilo
Al átomo de C se unen cuatro
grupos químicos diferentes:

amino
Grupo R
(cadena hidrógeno
lateral)
carboxilo

R es distinto para cada aminoácido


Existen en la naturaleza un total de 20 aminoácidos
diferentes los que se utilizan para conformar las
cadenas proteicas en los seres vivos.
Estos 20 aminoácidos no cambian, no importando que
célula los sintetice ni que variedad de organismo.
Los aminoácidos se unen a través de un enlace por
deshidratación denominado enlace peptídico.
Al unirse los aminoácidos entre sí se va conformando
una cadena proteica, primero se le denomina polipéptido
y posteriormente proteína.
La secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica
determina el carácter biológico de la molécula proteica.
Una pequeña variación en la secuencia puede alterar o
destruir la manera de funcionar de la proteína
¿Cómo se unen los aminoácidos
entre sí?
El grupo amino de un aminoácido se une al grupo carboxilo de
otro, se pierde una molécula de agua formándose la unión
peptídica que es una función amida.
El enlace peptìdico es un enlace por deshidrataciòn como todos los
enlaces orgànicos
Los enlaces peptídicos conectan
los aminoácidos formando
cadenas lineales
Clasificación de los aminoácidos

Esenciales : Son aquellos que nuestro


organismo no es capaz de sintetizar o formar y
por lo tanto debe adquirirlo a través de la dieta
alimenticia, especialmente vegetal
No esenciales: pueden ser sintetizados por el
organismo a partir de glúcidos, lípidos u otras
moléculas orgánicas, por tanto, su importancia
es menor a los anteriores .
¿Las cadenas de aminoácidos de
las proteínas están estiradas o
adoptan alguna forma particular?

Las proteínas tienen una estructura


tridimensional que se describe en función
de cuatro niveles jerárquicos de
organización
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
La estructura primaria es la
disposición lineal o secuencia de
aminoácidos que constituyen la
cadena polipeptídica, está referida
al orden, la secuencia y el número
de aminoácidos.
La estructura secundaria, resulta del
plegamiento periódico de la cadena de
aminoácidos

Dicho plegamiento puede adoptar dos


disposiciones geométricas:
alfa hélice espiralada
lámina beta plegada
La estructura secundaria se estabiliza
mediante enlaces por puentes de hidrógeno
•La estructura terciaria está dada por la disposición
tridimensional de todos los restos de aminoácidos.
Resulta de la interacción entre aminoácidos de
diferentes puntos de la estructura secundaria enrollada
como también globular
Su estructura se mantiene por enlaces S – S o puentes
disulfuro que se producen entre los aminoácidos vecinos
Cuando dos o más cadenas de
polipéptidos se asocian para formar
una molécula de proteína se da la
estructura cuaternaria.
Clasificación de las proteínas:
Según su naturaleza nativa:
1) Fibrosas: Alcanzan la estructura
secundaria, son duras, de gran resistencia,
elásticas, insolubles en agua, entre ellas se
encuentran: el colágeno , la elastina, la
miosina y otras.
2) Globulares: Alcanzan la estructura
terciaria, su forma es globular, son solubles en
agua, son dinámicas y participan de
preferencia en procesos de regulación
metabólica.
b) Según su composición:
1) Simples: Aquellas formadas solo por
aminoácidos, se les considera proteínas
puras.( albúminas, globulinas, actina, ).
2) Conjugadas: Aquellas proteínas que
poseen. además de aminoácidos en su
cadena, también algunos grupos no
proteicos como azúcares o lípidos (cada
grupo no proteico es llamado grupo
prostético), entre ellas se encuentran:
Glucoproteínas, fosfoproteínas,
lipoproteínas ,etc..
Funciones biológicas de las Proteínas:

Las funciones proteicas son variadísimas en los seres vivos, a


continuación te nombro algunas de ellas:
1) Reserva energética :Endosperma en vegetales, vitelo en los
óvulos animales.
2) Estructural : Es el principal constituyente orgánico de
todas las estructuras celulares.
3) Enzimática : Las enzimas, componentes proteícos que
regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo, son
proteínas.
4) Hormonal : Las hormonas, que son sustancias
reguladoras de la función orgánica, muchas de ellas son
proteínas o derivados de ellas.
5) Coagulación : El complejo proceso de la coagulación
de la sangre es un proceso realizado por proteínas y catalizado
por enzimas ( proteínas).
6) Inmunológica : Los anticuerpos y todas las
sustancias que nuestro organismo produce a nivel
de su sistema inmunológico para defendernos de los
agentes extraños, también son proteínas.
7) Contráctil : El proceso de la contracción
muscular, el mecanismo que permite nuestros
procesos de movilización, de lenguaje y de
regulación, es producido por proteínas contráctiles
como la actina, la miosina, la tropomiosina y otras.
8) Transporte : El transporte de O2 y CO2 por la
sangre es realizado por una proteína llamada
Hemoglobina, las hormonas, iones y sales minerales
son transportados por la sangre a través de las
albúminas y de las globulinas ( proteínas).
ENZIMAS

Definición conceptual:
Son biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica
cuya función es aumentar la velocidad de las
reacciones bioquímicas que se producen en el
organismo, actúan por lo tanto como catalizadores
biológicos.
¿Cuál es su naturaleza química?
La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
¿ Donde se producen?
Se producen en los ribosomas celulares como
respuesta a las órdenes del ADN nuclear.
Pueden actuar dentro de las células como fuera
de ellas.
Las enzimas ¿Cómo actúan?
Las enzimas son catalizadores orgánicos y como
tales aumentan la velocidad de la reacción química,
sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactantes ni de los
productos pero sí disminuyen la energía de
activación, una especie de barrera energética que
deben pasar los reactantes para convertirse en
productos.
Son considerados biocatalizadores reguladores de
reacciones y sin ellas la vida sería casi imposible.
Las reacciones catalizadas por las enzimas son de
10.000 a 10.000.000 más rápidas que las reacciones
correspondientes no catalizadas.
Propiedades de las enzimas
Son eficientes en cantidades muy pequeñas
No son alteradas químicamente por la reacción, es decir, se recuperan
por completo al finalizar ésta.
No afectan las condiciones de equilibrio de la reacción; solo hacen
que éste equilibrio se alcance más rápidamente.
Presentan una especificidad muy alta para una reacción en particular.
Son altamente específicas
Pueden estar sujetas a regulación de su actividad, incluso por otras
enzimas, también por cofactores y coenzimas.
Pueden actuar y después se inhiben temporalmente transformándose
en zimógenos hasta activarse de nuevo.
Actúan sobre una sustancia en particular llamada sustrato.
Pueden existir enzimas catalizadoras o hidrolíticas ( degradan
sustancias grandes a sustancias pequeñas) como también enzimas
polimerasas ( unen monómeros para formar polímeros)
Especificidad de las enzimas
La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria le
permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato
y favoreciendo su
transformación en
productos
sustrato Complejo
enzima-sustrato

productos
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
Temperatura
pH
Concentración del sustrato
Concentración de la enzima
Presencia de agua
Modelo de acción enzimática
teoría llave - cerradura
La enzima es como una especie de cerradura molecular en que
entran solo llaves moleculares en forma específica, o sea los
sustratos.
Modelo de acción enzimática
teoría del encaje inducido
Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en
la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la
enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Según La Unión Internacional de Bioquímica las enzimas se clasifican


de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan:
1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se
conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el
nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas.
2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos
orgánicos. Muchas de ellas requieren de coenzimas,
3.- Hidrolasas: Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve
como receptor del grupo transferido.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no
oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se
rompen un doble enlace.
5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Por tener un
solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimáticas más
sencillas.
6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en
reacciones sintéticas que requieren el ingre so de energía química
potencial ( por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas.