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Las enzimas son 


     que
permiten que las reacciones metabólicas ocurran a
gran velocidad en condiciones compatibles con la
vida.
Las enzimas reducen la energía requerida...
La Primera Ley de la termodinámica: la energía de un
sistema y su entorno es constante.

ïE = EB ± EA = Q ± W

EB = energía final

EA = energía inicial

Q = calor absorbido

W = trabajo realizado
Entropía (S) : grado de desorden o azar de un sistema
ïS es positiva cuando un sistema se ordena.

La Segunda Ley de la termodinámica: un proceso ocurre


espontáneamente si aumenta la entropía del sistema y su
entorno.

ïS sistema + ïSentorno > 0

La entropía de un sistema puede disminuir !!!


'unción de la termodinámica: la energía libre (G)

ïG = ïH - T ïS

ïG = cambio de energía libre a presión (P) y


temperatura (T) constantes.
ïH = cambio de entalpía (cpntenidop de calor)
del sistema.
ïS = cambio de entropía.

ïH = ïE + P ïV

ïV = cambio de volumen. Como es pequeño, se da;

ïG ïE ± T ïS
Entonces ïG depende del cambio de energía interna
y del cambio de entropía del sistema.

ïG ïE ± T ïS
*Entonces una reacción ocurre espontáneamente sólo
si ïG es < 0 (negativo).

*Un sistema este en equilibrio si ïG = 0

*Una reacción no puede ocurrir si ïG > 0 (positivo),


se requiere aporte de energía libre.

³ m m m
 m  mm
m m
ïm ï     m m   
m  m  mm  m  ³
Consideremos;

A + B à C + D

ïG = ïGº + RT ln [C] [D]


[A] [B]

ïGº = cambio energía libre estándar (kcal/mol)


R = constante de los gases
T = temperatura absoluta (Kº)
[C] = actividades (concentraciones) st. 1 M / 1 atm
Convenio; estado estándar es a pH = 7, por lo que la
actividad del H+ es 1, actividad del agua es 1, entonces
el cambio de energía libre estándar a pH 7 será ïGº¶

En el equilibrio: ïG = 0
0 = ïGº¶ + RT ln [C] [D]
[A] [B]
entonces,

ïGº¶ = - RT ln [C] [D]


[A] [B]
Entonces la constante de equilibrio, en estas condiciones:

k¶eq = [C] [D]


[A] [B]

Sustituyendo:

ïGº¶ = - RT ln k¶eq
ïGº¶ = - 2,303 RT log k¶eq

k¶eq = 10- ïGº¶ / (2,303 R T)


k¶eq = 10- ïGº¶ / (2,303 R T)

como:
R = 1,98 x 10-3 Kcal . mol-1 . K-1
T = 298 K (25 ºC)

nos queda:

k¶eq = 10- ïGº¶ / 1,36


Según la reacción (pág. 488, Stryer):
Dihidroxiacetona fosfato à Gliceraldehído ± 3 ± fosfato
triosa fosfato isomerasa

En el equilibrio (aldehído/cetosa) = 0,0475 a 25 ºC y pH 7


Por lo tanto, k¶eq = 0,0475.

La energía libre estándar para la reacción se calcula a partir de:


ïGº¶ = - 2,303 RT log k¶eq
ïGº¶ = - 2,303 x 1,98 x 10-3 x 298 log 0,0475
ïGº¶ = + 1,36 kcal/mol
Entoces para calcular ïG cuando las concentraciones
de cetosa es igual a 2 x 10-4 M
y de aldehído igual a 3 x 10-6M

Debemos usar:

ïG = ïGº + RT ln [C] [D]


[A] [B] donde ïGº es ïGº¶ estándar
entonces,

ïG = ïGº + RT ln [C] [D]


[A] [B]

ïG = ïGº¶ + 2,303 R T log [C] [D]


[A] [B]

ïG = 1,36 + 2,303 x 1,98 x 10-3 x 298 log 3x10-6 = - 1,1 kcal/mol


2x10-4
Según la ecuación: S à SÁ P (Estado de transición)
KÁ V

ïG Á = GS Á - GS ,energía de activación de Gibbs


Estado de transición
      

      El sustrato (S) es la


molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
       Cada reacción está
catalizada por un enzima específico.
 Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas.
 
Cuando es una molécula orgánica. Aquí
se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde más bien a que no se puede sintetizar
un determinado enzima en el que la vitamina es el
coenzima.
Para actuar frente a su sustrato algunas enzimas
requieren un componente químico adicional que se llama
.

Los cofactores pueden ser inorgánicos ('e+2,Mn+2, Zn+2,


etc.) o moléculas orgánicas complejas llamadas
 
. Las coenzimas derivan de    o son
la vitamina misma. Todos los cofactores tienen que ser
ingeridos en la dieta por los mamíferos y los principales
síntomas de la falta de vitaminas son consecuencia del
mal funcionamiento de alguna enzima.
ù   , actúan en reacciones de
oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
  , transfieren grupos funcionales de un
compuesto a otro. Las quinasas representan un grupo
especializado que transfiere grupos fosfato.
 ! , rompen un enlace adicionando una
molécula de agua.
" # , rompen enlaces por mecanismos distintos a la
hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y aldolasas
son ejemplos de liasas.
" $ , catalizan reacciones de interconversión
de isómeros.
%# , unen moléculas utilizando energía
proveniente del ATP. También se llaman sintetasas
]    

    


s 
          




s            


 
    
 

! "   


    s      


#
s    s  %"   &
$  

'   s        ( %

)$*       


   ! $  + 

  s   


    $  

s      


      
  %+ ,,,
  
    

El sitio activo tiene una forma determinada por el


ordenamiento espacial de los - R que es única y
que es reconocida por su sustrato. Esta es la base
de otra de las características de las enzimas que
es su     .
    
    
      &  
_   
_   
_   '( 

modelo llave-cerradura

modelo de ajuste inducido


h      
 s !
" #      
  $%$&     '
" (    ) *
+ s *,$%-. 
+ ( *,$%/$%. 
+ 0  $$%$- '
0
1 2
   
) 
   
) 

4$ 4,
E + S ES E + P
46

Velocidad del proceso involucra la velocidad de


catálisis con las concentraciones del sustrato y de
enzimaË
34, [#5]
Velocidad de formación de ES = k1 [#] [5]

Velocidad de destrucción de ES = (k2 + k3) [#5]


   
) 

En el estado estacionario (concentraciones de intermediarios


constantes)

k1 [#] [5] = (k2 + k3) [#5]

s   
7 3[#] [5] = k2 + k3 [#5] 3[#] [5]
[#5] k1 7
   
) 

La concentración de E no conjugado es:

[#] = [#8] - [#5]

[#5] = ( [#8] - [#5] ) [5]


KM
...........................................reordenando, reemplazando, etc.

V = Vmáx [5] ecuación de Michaelis - Menten

[5] + KM
   
) 
Cuando [S]=Km
vo = Vmáx [S] V=Vmáx/2
Km +[S]
1 = Km . 1 + 1 Variando [S] y
Graficando, se puede
vo Vmáx [S] Vmáx Obtener Km y Vmáx
# 7
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