Académique Documents
Professionnel Documents
Culture Documents
AMINOACIDOS
1. Generalidades
Los aminoácidos son ácidos orgánicos (con grupo carboxílico, -COOH) que tienen un
grupo amino (–NH2) enlazado a la cadena carbonada. Aunque el grupo amino puede estar
en cualquier carbono de la cadena, los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza,
todos tienen el grupo amino sobre el carbono alfa, . El carbono es el carbono adyacente
al carbono del grupo acido. Este -aminoácido se representa por la siguiente fórmula
general:
Carbono
O
Grupo carboxílico
H2N CH C OH
R
Cadena radical
Debido a la presencia del grupo carboxílico y del grupo amino, los aa tienen carácter ácido y
básico por lo que son Anfóteros. Este carácter determina las propiedades electrolíticas de
las proteinas en solución y de éstas dependen sus propiedades biológicas. En estado sólido
existen como iones dipolares, debido a la protonación del grupo amino y a la disociación del
grupo carboxílico. El pH en el cual predomina la concentración del ión dipolar se denomina
punto isoelectrico. La forma dipolar se conoce con el nombre de Zwitterión.
Grupo carboxílico
Grupo amino disociado
Grupo amino
protonado protonado
O - O
OH - O
Grupo carboxílico OH
H3N CH C O disociado
H3N CH C OH + H2N CH C O
H+ H
R R R
Ejemplo de punto isoeléctrico para la lisina: En un valor bajo de pH (alta acidez), los dos
grupos amino de la lisina se encuentran protonados y se tiene una forma catiónica, si vamos
agregando base para disminuir la acidez y aumentar el pH hasta 9,8, encontramos la forma
neutra del aminoácido, forma Zwitterión. Este valor de pH corresponde al punto
isoeléctrico para la lisina. Al continuar añadiendo base alcanzamos la forma aniónica a un
pH de 10,5.
Elaboradopor:Berta Inés DelgadoFajardo
C H H C C
H H H C H H H H H H
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH CH3
CH CH3
CH3
CH3
N Ala (A); Val (V); Leu (L); Ile (I); Phe (F); Trp (W);
Met (M); Pro (P)
Apolares
O
Anionicos Asp (D); Glu (E)
Polaridad de la
A
cadena lateral
Cationicos Lys (K); Arg (R); His (H)
C
Polares sin carga Gly (G); Tyr (Y); Ser (S); Thr (T); Cys (C); Asn (N);
Hidroxilacion Gln (Q)
I Carboxilacion
Modificados o
Adicion de yodo
D Particulares
Condensacion
O
L-ornitina, L-citrulina, Creatina, Homoserina
S
NO
PROTEICOS D-alanina, D-glutamina, D-fenilalanina
-alanina, Acido--aminobutirico.
Elaboradopor:Berta Inés DelgadoFajardo
O CH3 O
H 3C H3C
OH OH
CH3 NH2 NH2
Leucina (Leu) (L) Isoleucina (Ile) (I)
O O
O
OH OH
OH
NH2 NH2
NH2 NH HO
CH3 O O
HO OH HO OH
NH2 NH2
Dicarboxílicos Y Sus Amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E)
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) Son
importantes intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y Gln.
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin-enzimas. Proveen a
la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes como el Ca+2.
O O O O
HO H2 N
OH OH HO OH
O NH2 O NH2 NH2
Acido Aspartico (Asp) (D) Asparagina (Asn) (N) Acido Glutamico (Glu) (E)
NH2 O
O OH
NH2
De los 20 aa proteicos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los aa esenciales. Son esenciales: Val,
Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Son estructuras necesarias para el
funcionamiento del organismo, pero como no tenemos mecanismos para su síntesis,
debemos adquirirlos de fuentes externas, por lo que se conocen con el nombre de
esenciales. En los recién nacidos el aa His es esencial porque su organismo todavía no ha
madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.
A H3C OH
NH2
OH
R NH2
O
Triptofano Trp (W)
E OH
NH2
NH
S Metionina Met (M) O
S
H3 C OH
NH2
Prolina Pro (P) H O
N
OH
E HS OH
NH2
S Asparagina Asn (N) O
H2N
OH
O NH2
NH2 O
Glutamina (Glu) (Q)
O OH
NH2
Elaboradopor:Berta Inés DelgadoFajardo
C
A O
H2N
OH
T Lisina (Lys) (K) NH2
Son
I
aa
O NH2 O
I
O
C
N OH
Histidina His (H)
O N
NH2
H
S
ANIONICOS Acido aspártico Asp (D) O
HO
OH
Son
O NH2
Acido Glu (E) O O
aa
glutámico
HO OH
Acidos NH2
O
H
OH O N
OH
H2N
OH
NH2 HO
Hidroxilisina Hidroxiprolina
Elaboradopor:Berta Inés DelgadoFajardo
O O
I
OH OH
NH2 NH2
HO HO
I I
Monoiodotirosina diiodotirosina
O O O O
HO OH HO OH
NH2
HO O NH2
O
NH2 HO NH2
HO SH HS OH
NH2 O SS O
O
H2N OH
algunospéptidos y en
O
algunosantibióticos. Por OH
ejemploestan presentes en D-fenilalanina Presente en el peptido O
OH
NH2
péptidos opiodes deanfibios gramisidina-S, que tiene
y reptiles. acción antibiótica
HO
L-ornitina O
H 2N
NH
O
H2N
HO
L-homocisteina Intermediario metabólico de la O
metionina. Puede causar daño H2N
arterial
S
H
catecolaminas, hormonas HO
tiroideas ymelanina
HO
-aminoacidos -alanina OH
Forma parte de algunas O
coenzimas
El grupoamino sustituye al NH2
aminobutíric neurotransmisor
o (GABA)
H2N
1
Peptido glicano: es una capa resistente que forma la pared celular de la bacteria, constituyendose en un
soporte estructural y morfológico. Es un tetrapéptido formado por L-ala, D-ala, D-glu y L-lis, junto con
N-acetilglucosamina y ácido N-acetil murámico.
Elaboradopor:Berta Inés DelgadoFajardo
O H H OH H
H3C C + N H H3C C H3C C + H OH
H H N H NH
H
acetaldehido + amoniaco hidroxilamina Imina Agua
adición nucleofílica deshidratación (eliminación)
H H C N
H3C C + H C N H3C C
NH N H
H
Imina Acido cianhídrico Aminonitrilo
O O
H C N
H2SO 4 H C OH HO C H
H3C C
H 2O
H3C C + C CH3
N H
calor N H H N
H
H H