CHAINE RESPIRATOIRE ET

PHOSPHORYLATION OXYDATIVE
 PLAN
I/Introduction
II/ Vue générale de la chaine de transport
mitochondriale
1/ Origine des H2 et O2 nécessaires à la
chaine
2/ Localisation des coenzymes réduits
3/ Eléments de la chaine d’oxydoréduction
mitochondriale
 PLAN
III/ Les quatre complexe transporteurs de GREEN
IV/ Bilan énergétique de la CRM
V/ Complexe V
VI/ Couplage entre la chaine de transport des é
et l’ATP synthase: théorie chimiosmotique
VII/ Régulation de la CRM
 INTRODUCTION

- L’énergie emmagasinée dans les glucides, les

lipides et les protéines doit être convertie en
ATP (énergie rapidement utilisable) qui est
produit dans les mitochondries à partir de la
CRM et la phosphorylation oxydative
 VUE GENERALE SUR LA CRM
- Les é provenant de différentes réactions
intracellulaires sont pris en charge
- Parcourent une suite d’étapes redox en direction
de l’O2 pour le réduire finalement en H2O
- Abandonnent leur énergie pour constituer un
gradient de protons à travers la membrane
interne de la mitochondrie
- Ce gradient permet la production d’ATP à partir
d’ADP et de Pi
VUE GENERALE SUR LA CRM
 VUE GENERALE SUR LA CRM
- Localisée dans la membrane interne des
mitochondries où se trouvent les
transporteurs d’é
- Produit de l’ATP et de l’eau grâce à un
processus constitué de 2 sous ensembles
distincts:
 La respiration cellulaire
 La phosphorylation de l’ADP en ATP
 VUE GENERALE SUR LA CRM
1/ Origine des H2 etO2 nécessaires à la chaine:
- H2: provient des NADH,H+ et FADH2 (substrats de la
CRM)
- O2 moléculaire: provient de la respiration, la
circulation sanguine et la diffusion dans les tissus
2/ Localisation des coenzymes réduits:
- FADH2: mitochondries
- NADH, H+:mitochondries et cytosol (nécessité de
navettes pour traverser la membrane mitochondriale)
 VUE GENERALE SUR LA CRM
3/ Eléments de la chaine respiratoire:
- Le transport des é est progressif et utilise une
série de systèmes redox au sein de complexes
protéiques fixes et d’éléments mobiles
 Quatre complexes de GREEN ( de I à IV): fixes,
multi protéiques et transmembranaires
 Deux transporteurs mobiles (ubiquinone et
cytochrome C) qui assurent la continuité de la
chaine en reliant les éléments fixes.
 VUE GENERALE SUR LA CRM

- Le transport d’é du complexe I au complexe IV

est séquentiel:
I – UQ – III – cyt – IV
OU II – UQ – III – cyt - IV
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
1/ Complexe I: NADH – coenzyme Q oxydoréductase:
- Catalyse le transfert de l’hydrogène du NADH, H+ vers
l’ubiquinone.
- Contient la FMN et des protéines fer-soufre
- L’entrée du NADH, H+ dans la chaine se fait au niveau du
complexe I
- Le substrat du complexe I est le NADH, H+
(E° = - 0,32 V) et l’accepteur de H+ et é est le coenzyme Q (E° =
0,06 V)
NADH, H+ + UQ NAD+ + UQH2
Ubiquinone Ubiquinol
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
- L’ubiquinol formé est très mobile dans la
membrane et migre vers le complexe III
- Cette réaction d’oxydoréduction est
exergonique et libère suffisamment d’énergie
pour déplacer des protons de la matrice vers
l’espace intermembranaire: le complexe I est
donc un site de pompage de H+
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
2/ Complexe II: succinate – coenzyme Q oxydoréductase
- Contient des protéines fer-soufre et du cytochrome b
-L’entrée du FADH2 se fait au niveau du complexe II
- Substrats du complexe II: FADH2 et succinate,
l’accepteur de H+ et é est le coenzyme Q
-Le complexe II:
Oxyde le succinate en fumarate et réoxyde le FADH2 (la
réaction a un E° = 0,03 V)
Réduit le Co Q en QH2 (E° = 0,06 V)
-L’ubiquinol formé migre vers le complexe III
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
- La réaction ne libère pas suffisamment
d’énergie pour qu’il y ait un pompage de H+
- En conséquence moins d’ATP est formé par
l’oxydation du FADH2 que par le NADH,H+
- Deux autres enzymes à FAD constituent des
variantes du complexe II:
 La glycérol 3P déshydrogénase
 L’acyl CoA déshydrogénase (β oxydation)
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
3/ Complexe III: coenzyme Q – cytochrome C
oxydoréductase
- Un cytochrome est une protéine héminique (Fer),
assure le transport des e- entre les complexes III et
IV
- Le rôle du complexe III est le transfert des e- de
QH2 au cytochrome C et en même temps pomper
les H+ à travers la membrane mitochondriale
interne.
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
- La cytochrome C oxydoréductase contient 2
types de cytochrome : b et c1 ainsi qu’une
protéine Fe-S.
UQH2 + 2 cyt C fe+++ UQ + 2 cyt C fe++
- Site de pompage de H+ car la réaction est
exergonique
 LES QUATRE COMPLEXES TRANSPORTEURS
DE GREEN
4/ Complexe IV: cytochrome C oxydase
- Dernière enzyme de la CRM
- Contient deux noyaux hèmes a et a3 , chacun d’entre
eux étant associé à un atome de cuivre
- Les é qui sont le substrat de l’enzyme sont apportés
par le cytochrome C de l’espace intermembranaire et
transférés par l’enzyme vers l’oxygène de la respiration
qui diffuse des vaisseaux vers la matrice
- Réaction exergonique: c’est donc un site de pompage
de H+
OXYDATION BIOLOGIQUE ET CRM
 BILAN ENERGETIQUE DE LA CRM
NADH + H+ + ½ O2 H2O + NAD+
ΔG° = - 220 KJ/ mole (- 52,6 Kcal/mole)
ADP + Pi + H+ ATP + H2O
ΔG° = + 30,5 KJ/ mole (+ 7,3 Kcal/mole)
La synthèse d’ATP est proportionnelle au
gradient de protons
Trois sites de production d’ATP car la variation
d’énergie est suffisante: complexe I, III et IV
 QUELQUES EXEMPLES DE POTENTIELS
REDOX DANS LES SYSTEMES D’OXYDATION
SYSTEME E° (VOLTS)
NAD+/NADH H+ - 0,32

Fumarate/Succinate + 0,03

Cytochrome b Fe+++/Fe++ + 0,08

Ubiquinone oxydée/réduite + 0,10

Cytochrome c1 Fe+++/Fe++ + 0,22

Cytochrome a Fe+++/Fe++ + 0,29

Oxygène/eau + 0,82
 COMPLEXE V: ATP SYNTHASE
- Constitué de 2 éléments:
 S/U F1 (corpuscule de GREEN): située du côté
de la matrice et constituée de plusieurs S/U
polypeptidiques différentes qui produisent l’ATP
dans la mitochondrie
 S/U F0 transmembranaire: canal constitué de 4
chaines polypeptidiques différentes, à travers
lequel les protons regagnent la matrice (canal
protonique)
 COMPLEXE V: ATP SYNTHASE
- L’ATP synthase pompe les protons de l’espace
intermembranaire vers la matrice
- Parallèlement, elle récupère l’énergie que les autres
enzymes de la CRM utilisent pour accumuler les
protons dans l’espace intermembranaire.
- Cette énergie est couplée à la phosphorylation de l’ADP
par un Pi en présence de Mg++
- L’ATP translocase et la porine sont des protéines qui
permettent au coenzyme ATP/ADP de traverser la
membrane mitochondriale
 THEORIE CHIMIOSMOTIQUE
• La synthèse d’ATP dans la chaine respiratoire
mitochondriale :
- Ne se fait pas directement lors des étapes d’oxydation
- Est liée au transport des H+ de la matrice vers l’espace
intermembranaire
• L’arrivée des H+ dans l’espace intermembranaire entraine :
- Une baisse du pH de l’espace intermembranaire / matrice
- Une accumulation de charges + sur la face externe de la
membrane et de charges - dans la matrice (différence de
potentiel membranaire)
 THEORIE CHIMIOSMOTIQUE
• Le pompage des H+ dans l’espace
intermembranaire entraine un retour dans la
matrice
- A travers le canal protonique F0 du complexe V
(car la membrane interne est imperméable
aux H+)
- Le flux de H+ fait alors tourner F1 du complexe
V: synthèse d’ATP
THEORIE CHIMIOSMOTIQUE
 REGULATION DE LA CRM
Le contrôle de la CRM dépend de la disponibilité
de l’ADP
- A l’état basal ATP>>> ADP
- Si l’ADP augmente, la vitesse de la CRM augmente
très rapidement et de façon très intense
 Contrôle respiratoire:
- Une inhibition du transfert d’é à l’O2 bloque la
synthèse d’ATP
- Réciproquement, une inhibition de l’ATP synthase
bloque le transfert des électrons
 REGULATION DE LA CRM
 Découplage:
Normalement la chaine respiratoire et la
phosphorylation oxydative sont associées.
Mais le gradient de protons formé peut être
dégradé sans que les protons traversent l’ATP
synthase: il n’y aura pas d’ATP produit mais
seulement de la chaleur