PROTEINAS EN LOS

ALIMENTOS
 INTRODUCCION

 Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y
en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos.
 Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que
reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los
monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante
enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido.
 Si el número de aminoácidos que forma la molécula no es
mayor de 10, se denomina oligopéptido.
 Si es superior a 10 se llama polipéptido.
 Si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
 Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son
sintetizadas por los ribosomas.
 Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son
las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora...
 Los aminoácidos son moléculas que se caracterizan por contener un grupo
funcional amino y un acido carboxílico.
 Enlace peptídico. Unión de dos aminoácidos que forman a la proteína.
 Las proteínas se encuentran en nuestro cuerpo cumpliendo muy diversas
funciones, como:
1. Estructura y sostén
2. Motilidad
3. Transporte
4. Almacenamiento de oxigeno
5. Hormonas
6. Enzimas
Se han encontrado 20 aminoácidos que tienen función biológica importante:
 Alanina
 Arginina
 Asparagina
 Ácido aspártico
 Cisteína
 Glutamina
 Ácido glutámico
 Glicina
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Prolina
 Seria
 Treonina
 Triptófano
 Tirosina
 Valina
IMPORTANCIA NUTRIMENTAL
 Los aminoácidos no se almacenan. Si no son utilizados en la síntesis de
proteínas (al momento), se consumen como energía y el grupo amino
puede tener dos destinos diferentes: se utiliza en la síntesis de otro
aminoácido o se elimina como urea.
La formación del enlace
peptídico entre dos
aminoácidos es un ejemplo
de una reacción de
condensación. Dos moléculas
se unen mediante un enlace
de tipo covalente CO-NH con
la pérdida de una molécula
de agua y el producto de esta
unión es un dipéptido. El
grupo carboxilo libre del
dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de
un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar
una larga cadena. Podemos
seguir añadiendo aminoácidos
al péptido, porque siempre
hay un extremo NH2 terminal
y un COOH terminal.
 ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
 Todas las proteínas poseen una misma estructura
química central, que consiste en una cadena lineal de
aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de
otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha,
a tal secuencia se conoce como estructura primaria de
la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después,
así las proteínas estructurales (como aquellas que
forman los tendones y cartílagos) poseen mayor
cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza
a la estructura que forman.
 La estructura primaria viene
determinada por la secuencia de
aminoácidos en la cadena proteica,
ESTRUCTURA PRIMARIA
es decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están
enlazados Las posibilidades de
estructuración a nivel primario
son prácticamente ilimitadas. Como
en casi todas las proteínas existen
20 aminoácidos diferentes, el
número de estructuras posibles
viene dado por las variaciones
con repetición de 20 elementos
tomados de n en n, siendo n el
número de aminoácidos que
componen la molécula proteica
ESTRUCTURA
SECUNDARIA

La estructura secundaria de las

proteínas es el plegamiento que la
cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes
de hidrógeno entre los átomos que
forman el enlace peptídico. Los
puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y
-NH- del enlace peptídico (el
primero como aceptor de H, y el
segundo como donador de H). De
esta forma, la cadena polipeptídica
es capaz de adoptar
conformaciones de menor energía
libre, y por tanto, más estables.
ESTRUCTURA TERCIARIA

Se llama estructura terciaria a la

disposición tridimensional de todos
los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de
conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de
una proteína es la responsable
directa de sus propiedades
biológicas, ya que la disposición
espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción
con los diversos ligandos. Para las
proteínas que constan de una sola
cadena polipeptídica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura
terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.
Cuando una proteína consta
deESTRUCTURA
más de una cadena
polipeptídica,
CUATERNARIA es decir, cuando
se trata de una proteína
oligomérica, decimos que
tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria
debe considerar:
El número y la naturaleza de
las distintas subunidades o
monómeros que integran el
oligómero y
 ASOCIACIONES DE LAS PROTEINAS

Asociaciones entre
proteínas

Las proteínas y túbulina (en color

azul y verde en la figura inferior)
forman unos dímeros que se
ensamblan formando filamentos
huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función
es fundamentalmente estructural, ya
que forman parte del citoesqueleto de
las células (que contribuyen a dar
forma a las células), del centriolo
(que participa en la mitosis), y de los
cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).
La fibrina es otra
proteína que
forma una
asociación
supramolecular.
Los monómeros Polimerización de la
Fibrina.
de fibrina se unen
mediante enlaces
covalentes para
formar la malla
tridimensional Coagulo Sanguíneo
característica del
trombo o coágulo
sanguíneo.
Asociaciones entre proteínas y azúcares

Cuando las proteínas

se asocian con
azúcares pueden
originar asociaciones
supramoleculares
como los
proteoglicanos o los
peptidoglicanos.
Asociaciones entre proteínas y lípidos
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar
asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y
las membranas
biológicas.

Lipoproteína del
plasma
sanguíneo

Lipoproteína del
plasma
sanguíneo
Asociaciones entre proteínas y ácidos
nucleicos

Ribosomas

Cuando las
proteínas se
asocian con
ácidos Virus HIV (SIDA)

nucleicos
pueden
originar
asociaciones
supramolecular
 Propiedades de proteínas
• Especificidad.
La especificidad se refiere a
su función; cada una lleva a
cabo una determinada
función y lo realiza porque
posee una determinada
estructura primaria y una
conformación espacial
propia; por lo que un cambio
en la estructura de la
proteína puede significar una
pérdida de la función. La
semejanza entre proteínas
son un grado de parentesco
entre individuos, por lo que
sirve para la construcción de
"árboles filogenéticos"
 Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalización se puede producir por
cambios de temperatura, (huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos,
si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización.
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Holoproteínas o proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos.
Pueden ser globulares o fibrosas.
 Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas
en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes como el
agua. Algunos tipos son:
 Prolaminas: zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada)
 Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento
(Somatotropina), prolactina, tirotropina
 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas,
transferasas...etc.
 Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y
una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:

 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos.

 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos

 Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

Heteroproteínas o proteínas conjugadas
 Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción
glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica
unidas por enlaces covalentes. Las principales son
las mucinas de secreción como las salivales,
Glicoproteínas de la sangre, y Glicoproteínas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:

Ribonucleica (Síntesis de la proteína)

Mucoproteínas (unidas a polisacáridos)
Anticuerpos (Identifica y neutraliza la acción de bacterias y virus)
Hormona luteinizante (regula secreción de testosterona)
Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa
externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas
(apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos
entre los tejidos a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:

Lipoproteínas de alta densidad

Lipoproteínas de baja densidad Lipoproteínas de muy
baja densidad
Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN).

Cromoproteínas

Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,

por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del
grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina
encargada de transportar el oxígeno en la sangre
 FUENTES DE PROTEINAS
La fuente de nitrógeno por excelencia para los seres humanos son las
proteínas. Estas son esenciales o indispensables para nuestro organismo y
son los que se deben considerar en el diseño de una dieta balanceada:
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
ALIMENTOS RICOS EN
PROTÉINAS
Otros alimentos con un alto porcentaje de proteínas aunque con menos cantidad que los anteriores
son:

 Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de proteínas)

 Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún)
 Guisantes (El 23% de cada 100 gramos de guisantes son proteínas)
 Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de proteínas)
 Pechuga pollo (Un 22,8% de proteínas se puede encontrar en la pechuga de pollo)
 Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22,4% de proteínas)
 Chorizo, jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos)
 Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas)
 Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21,2% de proteínas)
 Carne de buey no grasa (21% de proteínas se puede encontrar en este alimento)
 Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas)
 Queso de Cabrales (Un 21% de proteínas se puede encontrar en el queso de Cabrales)
 Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20,7%)
 Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de proteínas)
 Pollo a la parrilla (20,6% de proteínas contiene el pollo a la parrilla)
 Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de proteínas)
 Cigalas, langostinos, gambas... (20,1% de proteínas)
Cantidad diaria recomendada
deLa
 proteínas
cantidad diaria de proteínas recomendada o CDR
de proteínas varía en función de factores como el tipo
de proteínas que se consuman o nuestra masa corporal.
La cantidad recomendada de proteínas que se han de
consumir al día es de 0,8 gramos de proteína por cada
kilogramo de nuestra masa corporal.

 Si eres vegetariano la recomendación diaria de

proteínas puede aumentar hasta 1 gramo por kilogramo
de masa corporal.
 En caso de consumir principalmente alimentos con proteínas de origen
vegetal, su consumo ha de ser mayor que si se consumen principalmente
alimentos con proteínas de origen animal, también hay que tener en cuenta
el hecho de que las proteínas simples de los alimentos vegetales son más
fáciles de asimilar por el organismo. Esto es debido a que, al ser proteínas
simples, al organismo le cuesta menos "romperlas" para poder procesarlas.
En el caso de las proteínas conjugadas es mucho más costoso para el
organismo su asimilación.
IMPORTANCIA COMO
NUTRIENTES

 Las funciones de las proteínas en nuestro organismo son

muy variadas, es recomendable controlar la cantidad
diaria de alimentos ricos en proteínas para tener una
alimentación sana y equilibrada. Las funciones de las
proteínas son varias y bien diferenciadas. Las proteínas
determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Función de proteínas en el
organismo
 Las proteínas son las sustancias nutritivas que
están presentes en todos los tejidos del organismo.
Son constituyentes esenciales de todas sus células.
Las funciones que cumplen las proteínas son las
siguientes:
 Energética
 Estructural
 Reguladora
 Defensiva
 Transportadora
 Otras
Función energética

 Cada gramo de proteína al metabolizarse produce 4

calorías. Si la dieta diaria no proporciona suficientes
calorías de grasas y carbohidratos, las proteínas de la
dieta y los tejidos serán utilizados por el organismo para
obtener la energía que necesita.
Función estructural
Función reguladora

 Enzimática: Actúan como biocatalizadores acelerando

las reacciones químicas del metabolismo.
 Hormonal: Las hormonas son sustancias producidas por
una célula y que una vez secretadas ejercen su acción
sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.
 Homeostática: Las proteínas funcionan como
amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto
el pH interno como el equilibrio osmótico.
Función defensiva

 Crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes

extraños o infecciones.
Función transportadora

 La hemoglobina y la mioglobina, proteínas

transportadoras del oxígeno en la sangre en los
organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente.
Otras

 Función contráctil: La contracción de los músculos través

de la miosina y actina es una función de las proteínas
contráctiles. También está implicada la dineina que está
relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
 Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma
controlan la transcripción génica. De esta forma el
organismo se asegura de que la célula, en todo
momento, tenga todas las proteínas necesarias para
desempeñar normalmente sus funciones.
 Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un
complejo mecanismo de regulación desempeñado por
proteínas como la ciclina.
 La superficie celular alberga un gran número de
proteínas encargadas del reconocimiento de señales
químicas de muy diverso tipo.
EVALUACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
COMO NUTRIENTES
La calidad de la proteína depende del contenido
de aminoácidos esenciales.
Desde el punto de vista nutricional los
aminoácidos se clasifican en dos grupos:
 Aminoácidos limitantes.

Se les llama así a los aminoácidos de tipo esencial que

cuando se consumen a menor nivel que el requerido por
la especie, limitan el desempeño de todos los demás
aminoácidos (aún cuando el nivel de estos sea el
adecuado).
 Lisina
 Metionina
 Tripsina
Digestibilidad de proteínas

 Los aminoácidos en los alimentos no siempre están

disponibles.. El porcentaje promedio de digestión y
absorción en proteínas de origen animal es alrededor de
un 90%, siendo el de las proteínas de origen vegetal de
sólo un 60 a un 70% aproximadamente.
Hay varias razones que limitan la digestibilidad de
ciertas proteínas:
 Conformación de la proteína
 La unión a ciertos metales, lípidos, ácidos
nucleicos, celulosa u otros polisacáridos, puede
ver limitada parcialmente su digestibilidad.
 Factores antinutricionales como los inhibidores
de tripsina o quimotripsina. Otros inhibidores
afectan a la absorción de aminoácidos.
 El tamaño y superficie de la partícula donde se
encuentran las proteínas.
Para determinar el valor biológico de una proteína y comparar
experimentalmente la proporción de la proteína de la dieta que el
organismo es capaz de utilizar, se pueden aplicar diferentes técnicas:

VB= N consumido - (N fecal +N urinario) X 100

N consumido - N fecal
N=nitrógeno

El valor biológico se define como el porcentaje de Nitrógeno (N) absorbido en

el tubo digestivo, y que se haya disponible para las funciones corporales
relacionadas con la producción. Los números más próximos a 100, indican
un mayor valor biológico
a) RELACIÓN DE EFICIENCIA PROTEÍNICA
Relaciona el peso ganado en gramos con la proteína
ingerida en gramos.
PER = Peso ganado ( g ) / Proteína ingerida ( g )
b) UTILIZACIÓN PROTEICA NETA (UPN)
Expresa el porcentaje del nitrógeno ingerido que el organismo retiene
UPN= (N ret/ VB)*100

c) EFICIENCIA DE LA RETENCIÓN DE PROTEÍNAS:

ERPN= 0.16 (variación en peso)
d) RAZON PROTEICA NETA
RPN=Variación en peso/ Proteína g

e) Digestibilidad
D= (N abs/ N ing) 100
EFECTOS EN EL ORGANISMO POR EXCESO O
DEFICIENCIA EN EL ORGANISMO

 La deficiencia de proteínas es también conocida como la

desnutrición y la falta de una dieta saludable.

 Efectos sobre órganos vitales

Falta de proteína puede conducir al fracaso de crecimiento,
debilitamiento del sistema respiratorio y debilitamiento de
los músculos del corazón.
Pérdida de músculos
Pérdida del cabello
Deterioro de la función
inmune
 La proteína es crítica para la producción de anticuerpos; sistema de
defensa del cuerpo contra bacterias, virus y otros invasores dañinos.
Peligros del exceso de proteínas

 El exceso de proteínas sin una cantidad suficiente de carbohidratos puede

causar un acumulamiento de cetonas en el cuerpo (cetosis).