Juan David Carantón y Luisa Astroz. ¿QUE ES UNA ENCIMA?
Es una proteína soluble producida por las células del organismo.
Funciona como catalizador biológico, son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas más que cualquier catalizador artificial conocido. son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción. Clasificación OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H)
o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred
TRANSFERASAS
• Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato otro,
según la reacción: A-B + C A + C-B
• Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la
derecha:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
HIDROLASAS
Cataliza las reacciones de hidrolisis(add H2O) que dividen un compuesto en dos
productos. A-B + H2O AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa + agua glucosa + galactosa
LIASAS
Catalizan la adicción o eliminación de un grupo de hidrolisis.
A-B A+B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:
ácido acetacético CO2 + acetona
ISOMERASAS
Catalizan el re ordenamiento de átomos dentro de una molécula para formar un
isómero. A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan
las reacciones representadas en la tabla inferior: LIGASAS
Cataliza la unión de dos moléculas usando energía de ATP.
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
Características son catalizadores Actúan en baja Son sumamente orgánicos, que No sufren concentración; No específicas; tienen no son afectados modificaciones se necesita gran un trabajo especifico No afectan el por la reacción durante la reacción; cantidad de ellas y solo son usadas equilibrio de que catalizan, su composición y para realizar la para ello, su la reacción, pero si además de ser muy forma no son acción de manera actividad su velocidad, debido potentes y eficaces. transformadas en eficiente, ya que son está regulada y a que su trabajo es La actividad ninguna parte de activas a actúan en el mismo catalizar la reacción. catalítica de una la reacción, se concentraciones lugar donde se enzima facilita su recuperan intactas. pequeñas. segregan. identificación. La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como Las enzimas se clasifican por Pueden actuar a nivel reactivos en la transferencia tipo de reacción y intracelular o extracelular, de grupos. Muchas dependiendo de la reacción. mecanismo . coenzimas se derivan de vitaminas B y del monofosfato de adenosina. Según su composición molecular, se Pueden ser activadas distinguen en dos Las enzimas pueden Pueden considerarse o inactivadas de modo tipos de enzimas: una encontrarse en como segundo irreversible por otras estrictamente Proteica organelas específicas sustrato enzimas. y otra constituida por la unión mediante enlaces. Metabolismo CONCEPTO La nutrición de las células supone todas esas reacciones químicas liberan una serie de complejos procesos o requieren energía, se puede pensar químicos catalizados por enzimas que el metabolismo del cuerpo es un que tienen como finalidad la acto de balance de energía entre las obtención de materiales y/o reacciones anabólicas (de síntesis) y energía. Este conjunto de procesos catabólicas (degradantes) . recibe el nombre de metabolismo. • Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica de las partículas.
• Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las
moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y, por consecuencia, al organismo. • La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas . Las enzimas aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a la célula.
• Las sustancias que pueden acelerar una reacción química
aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos. Función biológica Usos/Aplicaciones Propiedades Fisicoquímicas Puesto que la mayoría de los enzimas son proteínas, sus propiedades serán las mismas. Son solubles en el agua y se precipitan por el alcohol. Cada enzima tiene un pH óptimo de actividad. Por ejemplo la pepsina del estómago ha de actuar en medio ácido y la tripsina del jugo pancreático en medio alcalino. La temperatura también incfluye sobre las acciones enzimáticas; las bajas temperaturas las inactivan, finalmente, a temperaturas altas, se destruyen PH Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. TEMPERATURA En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima . Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. ENFERMEDADES POR DEFICIT La Fenilcetonuria
es un desorden del metabolismo; el cuerpo no
metaboliza adecuadamente un aminoácido, la fenilalanina, por la deficiencia o ausencia de una enzima llamada fenilalanina hidroxilasa. Como consecuencia, la fenilalanina se acumula y resulta tóxica para el sistema nervioso central, ocasionando daño cerebral. La carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa, ocaciona la incapacidad de metabolizar el aminoácido tirosina a partir de fenilalanina en el hígado. Porfiria La porfiria es un grupo de trastornos provocados por anormalidades del metabolismo del grupo hemo, las cuales pueden ser provocadas por causas genéticas o adquiridas. Esta enfermedad es provocada por el mal funcionamiento de un grupo de enzima, llamadas porfirinas, que se sintetizan a partir de el acetato y la glicina; las porfirinas más importantes que existen en la naturaleza son la uroporfirina, coproporfirina y la protoporfirina, esta última esta presente en la hemoglobina. Gaucher La enfermedad de Gaucher es una enfermedad hereditaria poco frecuente en donde una persona no tiene una cantidad suficiente de una enzima llamada glucocerebrosidasa. Esto causa una acumulación de sustancias grasosas en el bazo, hígado, pulmones, huesos y, a veces, en el cerebro. Existen tres tipos: Tipo 1: Esta es la forma más común y causa un agrandamiento del hígado y el bazo, dolor y fracturas de huesos y, a veces, problemas en los pulmones y riñones. No afecta al cerebro. Puede ocurrir a cualquier edad Tipo 2: Este tipo causa daño cerebral grave y aparece en recién nacidos. La mayoría de los niños fallece antes de los dos años Tipo 3: En este tipo puede haber agrandamiento del hígado y bazo. El cerebro se ve afectado poco a poco. En general, comienza en la niñez o adolescencia La enfermedad de Gaucher no tiene cura. Las opciones de tratamiento para los tipos 1 y 3 incluyen medicinas y terapia de sustitución de las hormonas, que suele ser muy eficaz. No hay un buen tratamiento para el daño cerebral causado en los tipos 2 y 3. ENFERMEDADES POR EXCESO Fucosidosis La enfermedad cursa con un deterioro psicomotor progresivo, hipotonía, convulsiones, facies tosca, etc. La enfermedad se conoce también como variante de Hurler.Esta enfermedad pertenece a un grupo de enfermedades conocidas como enfermedades lisosomales de depósito. Los lisosomas son partículas de las células limitadas por membranas que degradan algunos tipos de grasas y carbohidratos. El niveles bajos de alfa-L- fucosidasa conducen a la acumulación anormal de ciertos compuestos complejos que contienen fucosa (es decir, glicoesfingolípidos, glicolípidos, y glicoproteínas) en muchos tejidos del organismo. La acumulación de las azúcares de oligosacárido que se causa, es gradual e interfiere con la función correcta de la célula. Histidinemia es un rasgo Autosómico Recesivo que se caracteriza por un aumento de la concentración de Histidina en la sangre y orina, y por un déficit de la actividad de Histidasa (L-histidina-amoniaco- liasa) en los tejidos. · El trastorno altera la producción de ácido urocánico, que puede detectarse fácilmente en el sudor. Alrededor de dos tercios de los pacientes histidinémicos presentan un ligero retraso mental y alteraciones del habla. · La acumulación de Histidina y de sus derivados puede evitarse mediante el empleo de una dieta con escaso contenido de Histidina, pero el efecto de dicha restricción dietética sobre el curso clínico de la enfermedad no ha sido aún bien determinado.