Un balance molar para la urea en un reactor intermitente da :

−𝒅𝑵𝒖𝒓𝒆𝒂
= −𝒓𝒖𝒓𝒆𝒂 𝑽
𝒅𝒕
Como esta reacción se lleva a cabo en fase líquida, el balance molar puede escribirse de la siguiente forma:

−𝒅𝑵𝒖𝒓𝒆𝒂
= −𝒓𝒖𝒓𝒆𝒂
𝒅𝒕
La ley de velocidad para la descomposición de urea es:
𝑽𝒎á𝒙 𝑪𝒖𝒓𝒆𝒂
−𝒓𝒖𝒓𝒆𝒂 =
𝑲𝑴 + 𝑪𝒖𝒓𝒆𝒂

Sustituyendo la ecuación (7-31) en la ecuación (7-30), y luego rearreglando e integrando, obtenemos:

𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0
𝑑𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎 𝐾𝑀 + 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎
𝑡=න =න 𝑑𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎
𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎 −𝑟𝑢𝑟𝑒𝑎 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎 𝑉 𝐶
𝑚á𝑥 𝑢𝑟𝑒𝑎

𝐾𝑀 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0 − 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎

𝑡= 𝑙𝑛 +
𝑉𝑚á𝑥 𝑢𝑟𝑒𝑎 𝑉𝑚á𝑥
Podemos escribir la ecuación (7-32), en términos de la conversión, como sigue:

𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎 = 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0 (1 − 𝑋)

𝐾𝑀 1 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎𝑜 𝑋
𝑇= 𝑙𝑛 +
𝑉𝑚á𝑥 1 − 𝑋 𝑉𝑚á𝑥

Los parámetros 𝐾𝑀 y V máx pueden determinarse fácilmente a partir de los datos obtenidos del reactor intermitente usando el

método integral de análisis. Dividiendo ambos lados de la ecuación (7-32) entre 𝑡𝐾𝑀ൗ𝑉𝑚á𝑥 y rearreglando, se obtiene.

1 1 𝑉𝑚á𝑥 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0𝑋
𝑙𝑛 = −
𝑡 1−𝑋 𝐾𝑀 𝐾𝑀 𝑡
Vemos que 𝐾𝑀 𝑦 𝑉𝑚á𝑥 pueden determinarse a partir del valor de la pendiente y la intersección de una gráfica de 1/t ln[1/(1 - X)] contra X/t.
También es posible expresar la ecuación de Michaelis-Menten en términos de la concentración de sustrato S:

1 𝑆0 𝑉𝑚á𝑥 𝑆0 − 𝑆
𝑙𝑛 = −
𝑡 𝑆 𝐾𝑀 𝐾𝑀 𝑡

Donde 𝑆0 es la concentración inicial de sustrato. En casos similares al de la ecuación (7-33), en los cuales no hay confusión posible, no
nos preocuparemos por encerrar el sustrato u otras especies entre paréntesis para representar concentraciones [es decir,𝐶𝑠 =
ഥ 𝑆 =
ഥ (𝑆)] .
La gráfica correspondiente, en términos de concentración de sustrato, se muestra en la figura 7-8.
 Calcule el tiempo necesario para convertir 99% de urea en amoniaco y dióxido de carbono en un reactor intermitente de
0.5-dm3. La concentración inicial de urea es de 0.1 mol/dm3 y la concentración de ureasa es de 0.001 g/dm3. La reacción
se va a efectuar isotérmicamente a la misma temperatura a la cual se obtuvieron los datos de la tabla E7-3.2.
SOLUCIÓN

 Podemos emplear la ecuación (7-32),

𝐾𝑀 1 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎𝑜 𝑋
𝑇= 𝑙𝑛 +
𝑉𝑚á𝑥 1 − 𝑋 𝑉𝑚á𝑥
• Donde 𝐾𝑀 = 0.0266 mol/dm3, X = 0.99 y 𝐶𝑢𝑟𝑒𝑎0 = 0.1 mol/dm3, 𝑉𝑚á𝑥 era 1.33 mol/dm3·s. Sin embargo, para las
condiciones del reactor intermitente, la concentración de la enzima es sólo de 0.001 g/dm3 en comparación con los
5 g del ejemplo 7-3. 𝑉𝑚Á𝑥 = 𝐸𝑡 . 𝑘3 , 𝑉𝑚á𝑥 para la segunda concentración enzimática es :

𝐸𝑡2 0.001
𝑉𝑚á𝑥 = 𝑉𝑚á𝑥1 = 𝑥 1.33 = 2.66𝑥10−4 𝑚𝑜𝑙/𝑠𝑑𝑚3
𝐸𝑡1 5
 𝑚𝑜𝑙
𝐾𝑀 = 0.0266 𝑦 𝑋 = 0.99
𝑑𝑚3

Sustituyendo en la ecuación (7-32)

0.0266 𝑚𝑜𝑙ൗ 3
𝑡= 𝑑𝑚 ln( 1 ) + (0.1mol/dm3)(0.99)
2.66𝑥10−4 𝑚𝑜𝑙 0.01 2.66𝑥10−4 𝑚𝑜𝑙
𝑑𝑚3 /𝑠 𝑑𝑚3 /𝑠

t = 460s + 380s
t = 840s(14minutos)
 EFECTO DE LA TEMPERATURA

El efecto de la temperatura en las reacciones enzimáticas es muy

complejo. Si la estructura de la enzima no cambiara, conforme la
temperatura aumenta, la velocidad probablemente seguiría la
dependencia de la temperatura tipo Arrhenius. Sin embargo,
conforme la temperatura sube, la enzima puede desplegarse,
desnaturalizarse, o ambas cosas, perdiendo su actividad
catalítica. En consecuencia, a medida que la temperatura se
incrementa, la velocidad de reacción, -𝑟𝑠 , llega hasta un máximo con
el aumento de temperatura y después disminuye conforme la
temperatura sigue elevándose. La parte descendente de esta curva
se llama inactivación por temperatura o desnaturalización térmica .
La figura 7-8 muestra un ejemplo de este valor óptimo de actividad
enzimática.