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•Proteinas
•Blgo Mblgo Jose Villanueva Carlos
INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molécula → cada 6,25 g
proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se
utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición
del N de la misma.
SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a
otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace
posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los
enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos
las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que
se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las
proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.
Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
Sanguíneas o plasmáticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visión
Localización o
Tipos Ejemplos función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de
Enzimas sintetosa ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
la sangre extrañas.
Insulina Regula el metabolismo de
Hormonas la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares
9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTEÍNAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrófobos (separarse
las partículas del disolvente)
Denaturación ó Desnaturalización:
-Denaturación reversible
-Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminución de la simetría molecular
-disminución de su cristalidad
10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
-Las Albúminas
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Cromoproteínas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización de
una proteína: pérdida
de la conformación
nativa y de sus
propiedades originales
(ej. coagulación por
calor de las proteínas
de la clara del huevo).
HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina
(trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Colágenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS