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Escuela Académico Profesional Biotecnologia

•Proteinas
•Blgo Mblgo Jose Villanueva Carlos
INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.

Las proteínas se encuentran en


plantas y animales y son esenciales
para toda vida.
1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?

Las proteínas son biomóleculas formadas


básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptídico.
Composición
 Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y
ademas todas poseen además S.

 El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molécula → cada 6,25 g
proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se
utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición
del N de la misma.

 Son polímeros de alto peso molecular. Están


formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).
Se clasifican en:
 Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.

 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno


proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
Introducción
De esos 20 aminoácidos AMINOACIDOS AMINOACIDOS
existentes algunos pueden ESENCIALES NO
ser sintetizados en los tejidos ESENCIALES
a partir de otro A.A. y son
llamados no esenciales .
Fenilalanina Glisina
Otros por el contrario, no
pueden ser sintetizados o no Isoleucina Serina
en la calidad necesaria, por Lisina Asparagina
lo que tienen que ser Metionina Tirosina
absorbidos ya sintetizados y Treonina Cistina
son denominados Valina Acido aspártico
aminoácidos esenciales . A Triptófano Acido glutámico
continuación se da una lista Arginina Citrulina
de los aminoácidos
Histidina Ornitina
esenciales y no esenciales
en cerdos y pollos. Prolina
Alanina
Propiedades físicas y químicas

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros;


cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por
encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y
con un comportamiento anfótero.
1.La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar
el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de
aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se
halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros
(+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
Propiedades físicas y químicas
2.El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa,
los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el
pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico
conocido como zwitterión.
Propiedades físicas y químicas

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma


dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas)
se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un
aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
PUNTO ISOELECTRICO

 El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito


tiene carga neta cero. El concepto es
particularmente interesante en los aminoácidos y
también en las proteínas. A este valor de pH la
solubilidad de la sustancia es casi nula.
Fuentes de proteínas

 Carnes,hígado, pescados, leche y


sus derivados, los huevos, las
legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición
que las vegetales)
“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
El nombre proteína deriva del griego
“PROTEIOS”

 Compuesto nitrogenado natural de carácter


orgánico complejo.

Alimentos ricos en proteínas son la carne, las


aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión


de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.

El enlace peptídico es la unión entre un


grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.
Proteínas

 Son polímeros de aminoácidos,


(formados por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R con
distinto número de C.)

El grupo NH2 de un AA se une con


un grupo COOH del AA vecino,
 perdiéndose una molécula de
agua.( E. peptídico).
3.- AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de
10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.

2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de


aminoácidos es mayor de 10.
4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
Cuaternaria
Niveles de organización
de las proteínas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA
altera su función.
Cambios en esta estructura origina una proteína diferente
que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia
falciforme).
Estructura Primaria
Niveles de organización de
las proteínas.
 SECUNDARIA: configuración
espacial de la Proteína,
determinada por la proximidad de
los AA Algunas poseen forma de
"hélice" (alfa), y otras de "hoja
plegada"(beta) y otras gamma al
azar
Estructura Secundaria
Niveles de organización de
las proteínas.
TERCIARIA: configuración tridimensional,
determinada por plegamientos entre regiones
alfa y beta de los polipéptidos.
La estructura terciaria

 Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.


 Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto
globular.
 También puede ser una estructura fibrosa y alargada.
 La conformación espacial de la proteína condiciona su función
biológica.
Niveles de organización de
las proteínas.
CUATERNARIA: combinación de
dos o más proteínas para
formar una más compleja. La
hemoglobina está formada
por dos cadenas alfa y dos
beta que pueden disociarse.
Algunas que sí la presentan son:
la hemoglobina y los enzimas
alost
Estructura Cuaternaria
Proteínas
Propiedades

SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a
otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace
posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los
enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos
las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que
se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las
proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones


cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero


en muchos casos es irreversible.
5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS

Presente en las proteínas de origen


animal.
La leche materna es el patrón con el que
se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta.
6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS

Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
Sanguíneas o plasmáticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visión
Localización o
Tipos Ejemplos función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de
Enzimas sintetosa ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
la sangre extrañas.
Insulina Regula el metabolismo de
Hormonas la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares
9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTEÍNAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrófobos (separarse
las partículas del disolvente)
Denaturación ó Desnaturalización:
-Denaturación reversible
-Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminución de la simetría molecular
-disminución de su cristalidad
10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
-Las Albúminas
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Cromoproteínas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS

-SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DE


DIFERENTE LONGITUD

-PUEDEN TENER DESDE 100-1800


RESTOS DE AMINOÁCIDOS
Desnaturalización-Hidrólisis

 Desnaturalización de
una proteína: pérdida
de la conformación
nativa y de sus
propiedades originales
(ej. coagulación por
calor de las proteínas
de la clara del huevo).

 Hidrólisis de una proteína:


escisión en aminoácidos
(ruptura de un enlace
covalente por adición de
agua).

Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con


puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
Desnaturalización

La desnaturalización se puede producir por


cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
CLASIFICACIÓN

HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES

* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina
(trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES

* Hormonas: Insulina, hormona del


crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.
HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS

* Colágenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
HETEPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS

De alta, baja y muy baja


densidad, que
transportan lípidos en la
sangre
Proteinas Conjugadas
Heteroproteinas
1. Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su
estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y
ciertas enzimas como los citocromos.
2. Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas,
algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de
tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
3. Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran
en las membranas celulares.
4. Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como
en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
5. Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno o más moléculas de
acido fosforico.

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