Patrones de plegado de las proteínas

• Todas las proteínas globulares poseen un

interior y exterior definido.

• Las laminas β están generalmente envueltas

en estructuras cilindricas.

• La cadena polipeptidica puede cambiar

abruptamente para ir de una hélice α a una
lamina β. La prolina fragmenta las hélices. Los
giros en las laminas β suelen ser por Gly.

• No todas las partes de de una proteína son

hélice α, lamina β o giros, existen regiones
irregulares.
Estructura cuaternaria de las proteínas
 Estructura cuaternaria de las proteínas
• Muchas de las proteínas forman agregados cuando están en disolución y en
condiciones fisiológicas.

• Se forman agregados específicos de dos o mas cadenas polipeptidicas plegadas o

subunidades.

• Homotipicas: cadenas polipeptidicas idénticas o casi idénticas.

• Heterotipicas: interacción entre subunidades con estructuras muy distintas.

 Interacciones proteína - proteína homotipicas
• Las interacciones de las subunidades son estabilizadas por: puentes de hidrogeno,
fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofobicas.

• Cada subunidad es asimétrica a la otra, pero en conjunto guardan una gran simetría en
base a sus interacciones.

• Simetría helicoidal.
 Interacciones proteína - proteína homotipicas
• Simetría icosaédricos
 Interacciones proteína - proteína
• La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la
estabilización de las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la
energía liberada al formar el enlace.

Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)

Covalente -50 a –100

Iónico o salino -1 a –80

Puentes de Hidrógeno -3 a –6

Van der Waals -0,5 a –1

Hidrofóbico -0,5 a –3
 Interacciones proteína - proteína
• Enlaces por puente disulfuro:

Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una cistina,
unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el nombre de puentes
disulfuro. -CH2-S-S-CH2-.
 Interacciones proteína - proteína
• Enlaces salinos:
Los aminoácidos básicos y ácidos de las proteínas presentan carga a pH fisiologico. Los a.a
Glu y Asp presentan carga (-) ; y aminoácidos básicos His, Lys, Arg que presentan carga (+).
• La fuerzas de interacción electrostáticas, se conoce con el nombre de enlace salino.
• Estos grupos cargados se encuentran en la superficie de la proteína, y determinan el correcto
plegamiento de esta.
 Interacciones proteína - proteína
• Puentes de hidrógeno
En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de hidrógeno,
dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo:
• Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica.
• Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua de solvatación.
• Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipeptídico.
• Los átomos del esqueleto polipeptídico: la mayoría de los puentes de hidrogeno están
formados por los grupos amino (N-H) y carbonilo (C=O).
 Interacciones proteína - proteína
• Interacciones hidrofóbicas
 Intervienen en el correcto plegamiento de la proteína.
 Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior hidrofóbico de la proteína, donde la
mayoría de cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se encuentran protegidas
de las interacciones con el disolvente.
 Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las
proteína.
 Interacciones proteína - proteína
• Fuerzas de Van der Waals
Son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los
átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es máxima.
Esta distancia se encuentra en lo que se conoce con el nombre de radios de Van der
Waals.
Son un componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es
importante.
• Dos o más polipéptidos
pueden actuar
recíprocamente para
formar una estructura
cuaternaria.
• Las interacciones que estabilizan las cadenas polipeptídicas
plegadas en las proteínas con múltiples subunidades son:
puentes salinos o interacciones electrostáticas,
puentes de hidrógeno, fuerzas de van der waals,
interacciones hidrófobas y en ocasiones, enlaces
disufuro.
• Existen diferentes proteínas de importancia biológica que
adoptan la forma de dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.
Cualquiera de estos complejos constituyen la estructura
cuaternaria; son también llamados estructuras
oligoméricas y pueden formarse de subunidades de
proteínas que pueden ser iguales o diferentes.
 Clasificación de proteínas

Las proteínas se clasifican de acuerdo a su

estructura o a su solubilidad
• Estructura
– Fibrosas simples y fibrosas conjugadas

• Solubilidad
– Globulares Simples y globulares conjugadas
Enzimas
 Enzimas catalizadores biológicos
Enzimas: funcionan como catalizadores biológicos, acelerando las
reacciones metabólicas y en condiciones compatibles con la vida.
• Todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son
enzimas.
• No se altera ella misma en el proceso global.
• Aumentan la velocidad de reacción (ejem; catalasa H2O2  H2O
+ O2 Vel. 1000 millones de veces mas ).
 Enzimas
• Las enzimas son generalmente proteínas globulares que
pueden presentar tamaños muy variables, desde 62
aminoácidos 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2500
presentes en la sintasa de ácidos grasos (presenta 7 centros
catalíticos).
• Reducen el ΔG de la
reacción.
• No se consume durante la
reacción.
• Facilita la reacción en
condiciones extremas.
Los catalizadores biológicos
son:
• Proteínas (enzimas).
• RNA (ribozimas).
 Centro activo
Las enzimas son especificas por
sus sustratos (a veces varios
sustratos)

• Sitio de interacción «centro

activo»
– Hendidura tridimencional.
– Cadenas laterales de a.a que
facilitan la unión y que
intervienen en la catálisis.
 Centro activo
• Sustrato y centro activo tienen formas complementarias
• Interacciones a través de enlaces débiles (ΔG=-3 a-12 Kcal/mol) .
• El centro activo puede ser desnaturalizado por pH o Tem.
 Interacción enzima-sustrato
Emil Fischer: hipótesis cerradura -llave.
– El sustrato encaja perfectamente en el centro activo
(especificidad).
– Existe complementación molecular y electroestática.
– El sustrato y enzima no cambian su forma
 Nucleótidos
• Son moléculas formadas
por un compuesto cíclico
nitrogenado unido a un
azúcar y a un grupo
fosfato.
• Los anillos que contienen nitrógeno se
llaman bases
 Púricas
 Pirimídicas
 El azúcar que es una pentosa puede ser
ribosa o desoxirribosa
 Ribosa ribonucleótidos
 Desoxirribosa desoxirribonucleótidos
• Los nucleotidos pueden actuar como monomeros en los
acidos nucleicos (ADN o el ARN), formando cadenas lineales o
actuar como moleculas libres en el ATP.
• La base nitrogenada del nucleótido puede ser purínica
(adenina o guanina), pirimidínica (timina, citosina o uracilo) o
isoaloxacínica (flavina). El ADN se forma con la adenina, la
guanina, la timina y la citosina, mientras en el ARN
intervienen la adenina, la guanina, la citosina y el uracilo.
• Los nucleótidos de base purínica o púrica se denominan
adenosin o guanosin. Los nucleótidos de base pirimidínica se
conocen como timidin, citidin o uridin.
Participan en la transmisión y traducción de la
información genética.
Los nucleótidos también desempeñan papeles
centrales en los intercambios de energía que
acompañan a las reacciones químicas dentro de los
sistemas vivos.
El principal portador de energía en la mayoría de las
reacciones químicas que ocurren dentro de las células
es un nucleótido que lleva tres fosfatos, el ATP.
ATP
 ATP

El principal portador de energía, en casi todos

los procesos biológicos, es una molécula
llamada adenosín trifosfato o ATP
Ácidos nucleicos
 Ácidos nucleicos el ADN y el ARN

• La función principal de los ácidos nucleicos

en la célula es almacenar y liberar
información biológica.
• Los nucleótidos son los componentes
principales de los ácidos nucleicos.
• La secuencia lineal de nucleótidos del ADN
y del ARN codifica la información genética.
Sin embargo los dos ácidos nucleicos
cumplen funciones distintas en la célula.
• El nucleótido en el ADN consiste en un azúcar (desoxiribosa),
una de cuatro bases (citosina (C), timina (T), adenina (A),
guanina (G)), y fosfato. La citosina y la timina son bases
pirimídicas o pirimidinas, mientras que la adenina y la guanina
son bases púricas o purinas. El azúcar y la base juntas,
constituyen un nucleósido.
• Cuando un nucleótido se modifica
por la unión de dos grupos
fosfato, se convierte en un
transportador de energía,
necesario para que se produzcan
numerosas reacciones químicas
celulares.
La doble hélice de la molécula de ADN