1.

3 Digestión y metabolismo de proteínas

1.3.1 Estructuras de las proteínas

Las proteínas están formadas por aminoácidos individuales

(AA). Un aminoácido es una molécula que contiene dos
grupos funcionales (grupo carboxilo y amino) y un
sustituyente orgánico (grupo R). Cada aminoácido tiene
una denominada forma D y L. La estructura del D-
aminoácido es la imagen especular del L-aminoácido
(similar a la mano izquierda y derecha). Esto se conoce
como quiralidad, es decir, la forma D es quiral a la forma L.

Los aminoácidos que se encuentran en las proteínas de los

organismos superiores están todos presentes en la forma
L. El grupo carboxilo de un aminoácido puede reaccionar
con el grupo amino de otro aminoácido para formar un
enlace peptídico (Figura 3). La cadena de proteína está
formada por un gran número de aminoácidos
(generalmente> 100) unidos entre sí a través de enlaces
Figura 3 Los aminoácidos como bloques
peptídicos.
de construcción de proteínas
¿Cuál es la diferencia entre el "DL" en DL-metionina y la "L" en L-lisina?

La metionina se produce químicamente. El producto

contiene la forma D y L. No es necesario separar estos
dos compuestos porque los cerdos y las aves de corral
pueden transformar D-Met en L-Met de manera
eficiente. Los cerdos y las aves de corral carecen de la
capacidad de convertir completamente la forma D de
otros aminoácidos como la lisina, la treonina y el
triptófano, por lo tanto, solo se alimenta la forma L (L-
Lys, L-Thr, L-Trp).

Hay un total de 20 aminoácidos

proteínicos o constructores de proteínas.
Dependiendo de la longitud de la cadena
de proteínas generada, se establece una
distinción entre los péptidos (2-20
aminoácidos de largo) y polipéptidos (20-
100 aminoácidos de longitud).
La mayoría de las proteínas tienen más de 100 aminoácidos. En el organismo, las pro -
teínas no se presentan como una cadena unidimensional ("cadena lineal") porque los
grupos R de los aminoácidos vecinos interactúan en una sola cadena y también entre
diferentes cadenas de proteínas. Esto da como resultado el plegamiento y la flexión de
la proteína y generalmente se describe como la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria (Figura 4).

Figura 4 Estructura de las proteínas

1.3.2 Digestión de las proteínas • La digestión de proteínas es necesaria para
permitir que los aminoácidos pasen a través de
la pared intestinal y al torrente sanguíneo.

• La digestión comienza en el estómago donde la

proteína es desnaturalizada por el ácido
clorhídrico excretado. Además, la proteasa
(enzima) pepsina escinde la cadena de proteína.

• El contenido estomacal se transporta luego al

intestino delgado donde otras proteasas
operan. Las proteasas en el estómago y el
intestino delgado difieren en sus propiedades
para romper las proteínas.

• Mientras que las endopeptidasas tales como la

pepsina, la tripsina y la quimotripsina
descomponen las proteínas del extremo
terminal, las exopeptidasas como las
carboxipeptidasas y las dipeptidasas se rompen
en el centro de la cadena.
• Los aminoácidos y péptidos libres formados
por dos o tres aminoácidos son absorbidos
fácilmente por las células de la mucosa (a
través de transportadores) que recubren el
intestino delgado.

• A partir de ahí, solo se liberan aminoácidos

libres en el torrente sanguíneo. A través de la
vena porta, estos aminoácidos son
transportados al hígado para la resíntesis de
nuevas proteínas.
1.3.3 Metabolismo de proteínas

El metabolismo de las proteínas es un estado dinámico en el que la síntesis de proteínas

(anabolismo) y la degradación de las proteínas (catabolismo) se producen simultáneamente. Este
proceso se conoce como renovación de proteínas.

La secuencia proteica está genéticamente

predeterminada por el ácido desoxirribonucleico (ADN)
ubicado en el núcleo de cada célula.

• La síntesis de proteínas tiene lugar en el ribosoma de

la célula.
• La información del ADN se transfiere del núcleo al
ribosoma por el ácido ribonucleico mensajero
Figura 5 Síntesis de proteínas por
(ARNm).
transcripción y translación
Este proceso se llama transcripción. En el ribosoma, el
ARN mensajero se lee (se traduce) y la nueva proteína se
sintetiza uniendo un aminoácido al otro de acuerdo con
la secuencia predefinida.
Síntesis de proteínas

• La degradación de proteínas es necesaria porque el organismo solo tiene una capacidad limitada
para almacenar el exceso de proteínas.

• El exceso de proteínas puede originarse a partir de alimento o de fuentes endógenas debido a la

reparación celular, la reconstrucción del tejido o los cambios metabólicos globales.

• La descomposición de las proteínas se centra en el esqueleto de carbono y el compuesto

nitrogenado de los aminoácidos.

• El amoniaco liberado del compuesto nitrogenado necesita ser eliminado y eliminado del cuerpo.

• En los mamíferos, la desintoxicación del amoníaco se logra mediante la síntesis de urea (ácido
úrico en las aves) y la excreción a través de la orina.

• Este es un proceso con altos requerimientos de energía y es una de las razones de la baja
eficiencia de la utilización de proteínas como energía.

• El esqueleto de carbono obtenido durante la degradación de proteínas proporciona intermedios

para la síntesis de glucosa (gluconeogénesis) y cuerpos cetónicos (síntesis de ácidos grasos).
Síntesis de proteínas

• Dependiendo de la configuración del grupo R, los

aminoácidos individuales se asignan al grupo de
aminoácidos glucogénicos (por ejemplo, metionina,
treonina) o cetogénicos (por ejemplo, lisina,
isoleucina).

• Los aminoácidos triptófano, fenilalanina y tirosina

proporcionan intermedios que permiten la síntesis de
los cuerpos de glucosa y cetona y, por lo tanto,
ambos glucogénico y cetogénico.

• La energía derivada de la metabolización de proteínas

no se puede distinguir de la energía derivada del
metabolismo de los hidratos de carbono, en términos
de fuentes de energía. Esto debe tenerse en cuenta al
formular las dietas.
1.3.4 Calidad de proteína & requerimientos

1.3.4.1 Digestibilidad de aminoácidos

• Las fuentes actuales de aminoácidos en la nutrición animal son proteínas de alimentación o
aminoácidos suplementarios.

• Su digestibilidad está influenciada por diferentes factores.

• Los aminoácidos que se ofrecen como aditivos para las dietas de animales se crean a través
de procedimientos de producción químicos o fermentativos.

• Cuando se aplican correctamente en la alimentación, estos aminoácidos tienen una

digestibilidad del 100%. Sin embargo, el contenido de aminoácidos digerible de una proteína
de alimentación puede estar influenciado por compuestos antinutricionales (ANC) que
pueden interferir con la digestibilidad de las proteínas de alimentación.

• Los inhibidores de la proteasa son algunos de los ANC investigados más intensamente que
influyen en la captación de proteínas desde la intesterina.

• Pero aunque influyen negativamente en la digestión en animales, los inhibidores de la

proteasa cumplen importantes funciones en la fisiología de las plantas, lo que hace que sea
imposible eliminarlos por completo. Sin embargo, en los últimos años, los mejoradores de
plantas han podido reducir estos compuestos sin influir negativamente en la salud de las
plantas.
• La combinación de calor y agua aplicada al vapor, granulación de vapor, expansión, cocción
por extrusión y autoclave son procesos exitosos que destruyen los ANC.

• Sin embargo, el calor en sí mismo puede causar la formación de compuestos no digeribles.

• Los carbohidratos pueden reaccionar con las proteínas cuando se eleva la temperatura
(reacción de malla) y los productos resultantes no pueden ser absorbidos o utilizados.

• La lisina es especialmente susceptible a la reacción de correo. Los animales alimentados con

proteína dañada por el calor muestran una ganancia diaria reducida debido al suministro
insuficiente de aminoácidos.

Determinando la digestibilidad

La digestibilidad no es un parámetro constante y está influenciada por la composición de

nutrientes, la combinación de alimentos, el nivel de alimentación, las especies, el sexo y la
edad.

La determinación de la digestibilidad de los nutrientes individuales es importante para un

suministro óptimo de nutrientes. La digestibilidad de un nutriente se puede determinar en
diferentes partes del intestino
• La determinación de la digestibilidad después de que los nutrientes hayan pasado por todo el
tracto intestinal es el método más simple.

• La digestibilidad del "tracto total" se mide directamente entre la ingesta (alimentación) y la

producción (heces). Esta medición de la digestibilidad se llama digestibilidad aparente total
(DAT).

• DAT no toma en consideración la porción de un nutriente particular que se origina dentro del
cuerpo (por ejemplo, enzimas, bilis, células de la mucosa). Si esto se toma en consideración,
la determinación de la digestibilidad se llama digestibilidad verdadera total (DVT).

La digestibilidad de las proteínas está influenciada por el metabolismo microbiano en el intestino

grueso y, por lo tanto, la determinación de DAT o DVT es imprecisa.

Los aminoácidos que llegan al intestino grueso no se absorben debido a la falta de

transportadores de aminoácidos en el intestino posterior.
• Los microbios que pueblan el intestino grueso sintetizan la proteína de los compuestos que
contienen nitrógeno y el esqueleto de carbono de las sustancias orgánicas.

• Esta proteína no es absorbida por el huésped y, por lo tanto, se excreta. Por esta razón,
determinar la digestibilidad aparente total (TTD) proporciona un valor inexacto de la
digestibilidad de las proteínas. Para alcanzar una determinación más precisa, se usa la
digestibilidad ileal.

• El intestino delgado se
compone de tres secciones: el
duodeno, el yeyuno y el íleon.

• La recuperación de la digesta de
la parte inferior del íleon
elimina la proteina contribuida
a través de la fermentación
microbiana.
• Esta medida de digestibilidad es la
digestibilidad ileal. Como en el caso de la
digestibilidad del tracto total, la digestibilidad
ileal no se puede corregir por pérdidas
endógenas (digestibilidad ileal aparente, AID) o
corregida por pérdidas endógenas
(digestibilidad ileal verdadera, TID).

• Las fuentes endógenas consideradas para la

estimación de TID se clasifican como pérdidas
de aminoácidos basales y una fracción
específica. Si bien las pérdidas basales son
independientes del alimento probado, la
fracción específica es característica de la
alimentación (influenciada, por ejemplo, por
ANC, contenido de fibra).

• Actualmente TID no se aplica para la

determinación de la digestibilidad de proteínas
porque los métodos para detectar la fracción
específica no son factibles. En cambio, se usa
con frecuencia la digestibilidad ileal
estandarizada (SID), que representa solo las
pérdidas basales, que considera las pérdidas
basales.