PROTEINAS

Proviene del griego protos primero, lo mas importante

 SINTESIS DE PROTEÍNAS
Se sintetizan en base a
los genes tomando en
consideración los codones
del DNA

Instrumentos que
expresan la información
genética
 ENLACE PEPTIDICO
 Los aminoácidos se unen
entre sí con enlaces
peptídicos

 El enlace péptidico se produce

con la eliminación del agua
entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino
del siguiente
 Enlace peptídico
1. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se
denominan residuos para resaltar la pérdida de una
molécula de agua en cada enlace.

2. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del

otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-
terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio,
los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

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 ENLACE PEPTÍDICO
 El enlace peptídico se representa como un enlace sencillo

 El enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace

 El enlace C-N tiene un 40% de carácter de doble enlace

 Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia

 El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente

 El oxígeno carbonílico y el H amídico se ubican en posición trans

60%
40%
Como formar un péptido utilizando prolina
 PÉPTIDOS
 Dipéptido 2 aa
Tripéptido 3 aa
Tetrapéptido 4 aa
Pentapéptido 5 aa

 Menos de 50
aminoácidos forman
un Péptido

 Mas de 50 aa es
una proteína
Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

• El tripéptido glutatión (que actúa

como transportador de hidrógeno en
algunas reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y

vasopresina (con actividad
hormonal), la insulina y el glucagón
que regulan la concentración de
glucosa en sangre.

• Los decapéptidos tirocidina,

gramicidina y valinomicina
(antibióticos).
 Aspartame

 Es un endulcolorante formado por la unión de dos

aminoácidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por
enlace peptídico. Es 200 veces mas dulce que el azúcar
de caña (sacarosa). Los dos aminoácidos que forman el
aspartame se encuentran de manera natural en muchos
alimentos como las frutas y verduras.
 La acumulación de fenilalanina en ciertos tejidos del cuerpo:
irritabilidad, vómitos, se incrementa el tono muscular. En casos
severos puede ocasionar desordenes cerebrales (retardo mental).

Deficiencia

Prueba de tamiz neonatal

PROTEÍNAS
Enzimática
• Es la función más importante
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y
especializadas y actúan como biocatalizadores de
las reacciones que constituyen el metabolismo
• Ej. DNA polimerasa, Hexoquinasa.

La ADN polimerasa cataliza la síntesis de ADN,

usando una cadena de ADN como molde.
Reserva
En general, las proteínas no se utilizan para la
obtención de energía. No obstante, algunas
como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
caseína de la leche o la gliadina de la semilla
de trigo, son utilizadas como nutrientes
Transporte
• Además de las proteínas transportadoras de las
membranas celulares, existen otras extracelulares
que transportan sustancias

• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina

• Los citocromos transportan electrones en la
cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase
luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).
• La albúmina transporta ácidos grasos, fármacos
y productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos
unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas
contráctiles:
• Dineína, en cilios y flagelos,
• Actina, Distrofina y miosina, responsables de la
contracción muscular
 Defensiva
Trombina, fibrinógeno (Coagulación) e Inmunoglobulinas

Tipo de anticuerpos

Ig G Ig A Ig M Ig D Ig E

Atraviesa
placenta y Mucosas, 1er.
participa en saliva, anticuerpo Activación
Alergias y
inmunidad lágrimas, después de de los
parásitos
fetal y del calostro, una linfocitos B
recién leche infección
nacido
Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Eritropoyetina
Estructural
1. Glucoproteínas de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte de iones (bomba de Na-K)
2. Proteínas forman el citoesqueleto de las células, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Las histonas forman parte de los cromosomas
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos, forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartílagos
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos
paredes de vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma
parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es
una disolución viscosa que solidifica rápidamente al
contacto con el aire

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 Las diferencias reflejan el
cambio evolutivo a partir de una
secuencia ancestral común de
proteínas homólogas
 El alineamiento revela notable
conservación de residuos en
ciertas posiciones
 Simples
(Holoproteínas)
Según su
composición
Complejas
(Heteroproteínas)

CLASIFICACIÓN
DE LAS Fibrosas
PROTEÍNAS Según su
conformación
Globulares

Completas
Según su
contenido
nutricional
No completas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU
COMPOSICIÓN
 Proteínas simples u holoproteínas: Son
proteínas compuestas únicamente de
aminoácidos. Ej insulina

 Proteínas conjugadas o
Heteroproteínas: Proteínas formadas
por aminoácidos y otros componentes
que no son aminoácidos. La fracción de
la proteína que no tiene aminoácidos se
le conoce como grupo prostético
 PROTEINAS CONJUGADAS
Clase Grupo prostético
Lipoproteínas Lípidos

Nucleoproteínas Acidos nucleicos

Glicoproteínas Carbohidratos

Fosfoproteínas Grupos fosfato

Hemoproteínas Grupo hemo

Flavoproteínas Nucléotidos de flavina

Metaloproteínas Hierro

Calcio
Zinc

Molibdeno

Cobre
 CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

 Cada proteína posee una

forma tridimencional
característica conocida
como conformación

 Depende de la naturaleza
de los aminoácidos
 DEACUERDO A SU CONFORMACIÓN
 PROTEINAS FIBROSAS:
– Cadenas polipeptídicas ordenadas paralelamente a
lo largo de un eje

– Resistentes e insolubles en agua Ej. Colágeno,

queratina de los cabellos cuernos, cuero y uñas

 PROTEINAS GLOBULARES:
– Cadenas polipeptídicas plegadas de modo que
adoptan formas esféricas o globulares

– Solubles en agua. Ej. Enzimas, Hemoglobina

 Estructura 1ª.
2ª.
 Fibrosas 3ª
4ª

Estructura 1ª.
2ª.
 Globulares 3ª
4ª
 Estructura primaria

– Secuencia de aminoácidos de la
proteína

– Nos indica qué aminoácidos

componen la cadena polipeptídica
y el orden de dichos aminoácidos

– Esqueleto covalente de la cadena

polipeptídica
 Estructura primaria
• La función de una proteína depende de su secuencia de
aminoácidos

• El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína

puede tener efectos muy importantes

• El cambio de un ác. Glutámico por una Valina en la

cadena Beta globina de la hemoglobina provoca la
anemia falciforme
 Estructura secundaria

Son dos tipos Alfa hélice

de estructura
secundaria:
Beta lamina y
Alfa hélice Beta lamina
En las dos los
aminoácidos
interactúan a
través de
enlaces de
hidrógeno
 Estructura secundaria. Alfa Hélice

 La molécula adopta una disposición

helicoidal con los R y los H del
carbono alfa hacia el exterior.
 Cada 3.6 aminoácidos da una vuelta
completa
 La hélice es dextrógira
 La glicina desestabiliza la alfa hélice
por ser pequeña
 La prolina desestabiliza la hélice
estéricamente (cambia de dirección)
Estructura secundaria. Alfa Hélice

 La hélice alfa esta estabilizada por puente

de hidrógeno entre un oxígeno carbonílico
y un hidrógeno unido al átomo de
nitrógeno del 4º aminoácido
 Estructura secundaria. Alfa Hélice

 Las hélices tipo dextro son más

abundantes que las levo
 Las hélices están
energéticamente favorecidas, ya
que las cadenas laterales se
proyectan hacia fuera del eje de
la hélice, minimizando los
impedimentos estéricos
Solo 3 aa por vuelta
 Estructura secundaria. Conformación-β
 Los aa forman una cadena en forma Zigzag
 No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos
próximos, sino que existen enlaces de hidrógeno
intercatenarios en los que participan todos los enlaces
peptídicos, dando una gran estabilidad a la estructura.

 Una lámina Beta

contiene hasta 15
hebras y cada hebra
está constituida por
6 aminoácidos
Estructura secundaria. Conformación-β
ANTIPARALELA
PARALELA
 Estructura secundaria. Conformación-β

Si la cadena con conformación

β se repliega sobre si misma, se
pueden establecer puentes de
hidrógeno entre segmentos,
antes distantes, que ahora han
quedado próximos. Esto da
lugar a una lámina en zigzag
muy estable denominada β-
lámina plegada
 Estructura terciaria
 Ocurre cuando la cadena polipéptidica
se pliega sobre sí misma
 Los aminoácidos apolares se sitúan en
el interior y los polares en el exterior

 Las interacciones que intervienen en el

plegamiento son:
 Interacciones hidrofóbicas entre
restos no polares
 Van der Waals

 Puentes de Hidrógeno

 Interacciones salinas

 Puentes Disulfuro
Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

– Distintas cadenas polipeptídicas de

una proteína

– Es decir, compuesta por varios

péptidos

– Se llaman proteínas oligomericas

– Según el número de cadenas:

 Diméros

 Tetrámeros

 Pentámeros

 Polímeros
 Estructura cuaternaria

 Las interacciones que estabilizan

esta estructura son en general
uniones débiles:

 Interacciones hidrofóbicas
 Puentes de hidrógeno
 Interacciones salinas
 Fuerza de Van der Waals
 En algunas ocasiones puede
haber enlaces fuertes tipo
puentes disulfuro, en el caso
de las inmunoglobulinas
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 Estructuras de las proteínas

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Alfa-Hélice Globular Subunidades iguales
ilimitada de
aminoácidos Hoja beta Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Fuerzas diversas no
Interacciones hidrofóbicas,
Peptídica Hidrógeno salinas, Vander waals covalentes
electrostáticas, disulfuro
Secuencia Conformación Asociación
 DESNATURALIZACION
 Ocurre al someter las proteínas a pH y T
extremos. Consiste en la pérdida de las
estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria quedando la proteína reducida a
un polímero con estructura primaria

 Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada de precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas

 La desnaturalización deja expuestos los

grupos hidrofóbicos que usualmente están
situados hacia el interior de la proteína.
 RENATURALIZACIÓN
 Puede existir la renaturalización en algunas
proteínas, cuando se conserva la estructura 1ª.
DEACUERDO A CONTENIDO NUTRICIONAL

 Proteínas completas:
Contienen cantidades suficientes de
aminoácidos escenciales. Ej. Proteína
animal: Leche, carne, huevo

 Proteínas no completas: Bajo contenido

en aminoácidos escenciales
Las proteínas vegetales frecuentemente
carecen de lisina y Triptófano
 ENFERMEDADES
 Kwashiorkork:
Dietas ricas en carbohidratos y bajas
en proteínas. Retardo del
crecimiento, abdomen globoso,
disminución de albumina en plasma,
anemia y hepatomegalia
 Marasmo:
Déficit crónico de proteínas y
carbohídratos, perdida de tejido
graso y muscular
SECUENCIACIÓN DE
PEPTIDOS
 Secuenciación de péptidos y proteínas Sanger
premio Nobel de Química 1958
PASO 1: Determinar cuales
aminoácidos están presentes y en cual
proporción

 Hidrólisis ácida con HCl 6N/

110ºC/24h
 El hidrolizado se pasa a través de
una columna de intercambio iónico.
 La solución que sale de la columna
se trata con ninhidrina y su
absorbancia se registra en función
del tiempo..
 Degradación de Edman
PASO 1: Determinar cuales
aminoácidos están presentes y
en cual proporción

• Con la degradación de Edman

reacciona el amino terminal
con fenil-iso-tiocianato
• Se rompe el aminoácido N-
terminal y se forma su
derivado de feniltiohidantoína.
• Se de determina absorbancia
• El péptido acortado está
disponible para el paso
siguiente.
PASO 2: Identificar los NO2

O O O O

aminoácidos de N y C O2N F + H2N CH C

H
N CH C
H
N CH2 C
H
N CH C OH

CH(CH3)2 CH2C6H5 CH3

terminales del péptido 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno Val-Phe-Gly-Ala

original NO2

 El
O O O O
grupo amino se O2N CH C
H
N CH C
H
N CH2 C
H
N CH C OH

determina con 2,4 CH(CH3)2 CH2C6H5 CH3

DNP-Val-Phe-Gly-Ala
dinitrofluorobenceno
NO2

O O O O
+ H2N CH COH + H2N CH2 COH +

 El grupo carboxilico se
O2N CH COH H2N CH C OH

CH(CH3)2 CH2C6H5 CH3

DNP-Val Phe Gly Ala
determina
enzimáticamente con
carboxipeptidasa
PASO 3: Romper enzimáticamente el péptido en pequeños
fragmentos, separarlos y determinar su composición en
aminoácidos.
Organizar la información de manera que los fragmentos
puedan unirse para revelar la secuencia completa.

ENZIMA
Tripsina COO de Lisina o Arginina
Quimiotripsina COO de Fenilalanina, tirosina,
Leucina, metionina y triptófano
Bromuro de cianógeno COO de metionina
Trombina COO de arginina
Fluoro Dinitro- benceno Marcaje del aa N-terminal
Cloruro de dansilo

Carboxipeptidasa aa. Extremo carboxílico

Leucina y metionina
 Considérese el sig péptido:
 Gly-Ile-Glu-Trp-Trh-Pro-Tyr-Gln-Phe-Arg-Lys
 A) Carboxipeptidasa

 B) Quimiotripsina COO de Phe, Tyr, Leu, Met

y Trp

 C) Tripsina: COO de Lis o Arg

 D) Dinitrofluorobenceno
 Bradicinina
 Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg
 A) Carboxipeptidasa

 B) Quimiotripsina COO de Phe, Tyr,

Leu, Met y Trp

 C) Tripsina: COO de Lis o Arg

 D) Dinitrofluorobenceno